19. peptide si proteine clasificarePeptidele si proteinele sunt compusi cu structura amidica rezultati prin condensarea intermoleculara a aminoacizilor sau prin hidroliza proteinelorPeptidele se clasifica in : Oligopeptide (contin pana la 10 unitati de aminoacizi), Polipeptide (contin intre 10-50 unitati de aminoacid ), Proteine (contin ai mult de 50 unitati de aminoacizi)

Peptidele se gasesc in organismele vegetale si animala , atat in stare libera cat si ca produsi intermediari in procesul de hidroliza a peptidelor si au rol structural si functional important Principala proprietate a proteinelor este specificitatea acestora proteinele diferitelor specii animale si vegetale sunt tipice pt aceste specii spre deosebire de grasimi si poliglucide care difera putin de la o specie la alta.Specificitatea unei proteine depinde de nr , de felul si succesiunea aminoacizilor in lantul polipeptidic cat si de felul cum se realizeaza legatura peptidica in acest lant.Dupa solubilitatea in apa si in solutie de electroliti proteinele se in impart in 2 mari categorii: 1) Proteine solubile (globulare)- apar in celule in stare dizolvata sau sub forma de geluri hidratate2) Proteine insolubile (fibroase ,scleroproteice) se gasesc in organisumul animal in stare solida si confera tesururilor rezistenta mecanica sau protectie impotriva agentilor exteriori EX : cheratina din par , unghii, epiderma , colagenul din piele oase si tendoane , miosina din muschi , fibroina din mataseNu apar in regnul vegetal functia acestora fiind indeplinita de celuloza Nu sunt hidrolizate de enzimele digestiei si nu au valoare nutritivaSe dizolva in solutii concentrate de acizi si baze la cald , dizolvarea este insotita de degradarea moleculelorDupa ruperea puntilor (oxidativ sau reductiv) proteina poate fi hidrolizata enzematicCombinatia intre o proteina si o componenta neproteica numita grupa prostetica se numeste proteina conjugata(proteida)20. structura proteinelor primara si secundaraStructura primara constituie structura da baza a proteinei si este determinata de natura aminoacizilor componenti de nr si de succesiunea acestora in catena polipeptidica Structura secundara reprezinta organizarea spatiala a catenelor polipetidice generale si stabilizate in principal prin legaturi de H intramoleculare ce se stabilesc intercatenar intre catenele polipeptidice. Studiile de raze X au scos in evidenta ca macro moleculele peptidice nu au forma extinsa ci adopta forme incretite plisate sau spiralate (eliceala). Structura secundara se prezinta sub 3 forme : 1) Modelul elice apare prin spiralarea catenei polipeptidice in jurul unei axe longitudinale . orientarea spatiala este spre dreapta datorita configuratiilor a aminoacizilor componenti. Elicea poate fi comparata cu o scara in spirala in care fiecare treapta corespunde unei unitati de aminoacid. Inaltimea treptei este de 1.5 A iar distanta dintre spire este de 5.4A .Aminoacizii care pot forma elice sunt: alanina , fenil alanina , leucina, tirosina, metionina.Structura elice de intalneste la proteinele fibroase . cheratina in par si biosina din muschi.Acasta conformatie elice este cea mai importanta structura.2) Modelul de foaie pliata se aseamana cu structura liniara extinsa dar prin alaturarea mai multor lanturi unul langa celalalt se realizeaza punti de hidrogen intre lanturile vecine. cheratina are structura de foaie pliata si fibroina secretata de viermele de matase.3) Modelul de tip colagen colagenul este o glicoproteina ( partea proteica este o dizaharida) care se gaseste in oase , in tendoane, in cartilaje in tesutul conjunctiv. Cea mai raspandita din proteinele vertebrate superioare . solubila in apa rece iar la fierbere se transforma in gelatina . colagenul este o tripla elice format din 3 catene spiralate spre stanga si infasurate spre dreapta in jurul unei axe comune.Fibra de colagen se prezinta ca o franghie , catenele fiind legate intre ele . catenele sunt legate prin punti de H formate intre grupele OH ale hidroxi prolinei si glicinei si legaturi covalente intre resturile de lisina.21 structura tertiara si cuaternara Structura tertiara - Proteinele globulare mult mai complexe au lanturile polipetidice infasurate strans in structuri tridimensionale compacte si functii biologice variate bine definite. Variaza mult de la o proteina la alta rol esential avand regiunile hidrofobe formate de catenele R nepolare. Legaturile intercatenare depind de natura radicalilor si pot fi : leg de H , leg ionice (saline se stabilesc intre grupa COO- si NH3+) leg covalente (S-S , resturi de cisteina) , leg VAN der Walls ( leg. Polare hidrofobe) , leg fosfolipidice .Structura cuaternara- unele proteine globulare sunt constituite din 2 sau mai multe lanturi polipetidice . structura cuaternara indica modul caract. in care lanturile popipetidice individuale pliate se pun unele fata de altele. Hemoglobina este formata din 4 lanturi polipeptidice 2 cate 2 identice. 2 lanturi (141 unitati de aminoacizi) si 2 lanturi (146 unitati de aminoacizi). Fiecare lant fixeaza cate o grupa proteica denumita Hem care are un atom de fier bivalent de care se leaga oxigenul.22 proprietati proteinelor Sunt determinate de structura lor moleculara. Sunt substante solide cristaline solubile in apa insolubile in solventi organici. Proteinele sunt substante solide amorge dar pot fi si cristaline. Polipeptidele formeaza cu apa solutii coloidale. Solubilitatea si tendinta de cristalizare a peptidelor scade cu cresterea masei moleculare . oligopeptide si polipeptidele sunt substante cu caracter amfoter si prezinta activitate optica . peptidele dau reactii asemanatoare aminoacizilor. Hidroliza in mediu acid, bazic sau enzimatic. Dau reactii de precipitare si de culoare asemanatoare proteinelor . peptidele cu cel putin 2 lanuturi peptidice in molecula dau reactia biuretului. SolubilitateaProteinele sunt solubile in mod diferentiat in apa si insolubili in solventi organiic nepolari. Unele proteine sunt solibile in solutii apoase de alcool electroliti alcalini acizi si baze. Gradul diferit de solubilitate in diferiti solventi permit sa se izoleze sa se diferentieze si sa se identifice proteinele. Solubilitatea depinde de legaturile dintre leg. libere ale proteinei si moleculele de solvent. In cazul proteinelor greu solubile la contactul cu apa se gonfleaza. Caracter coloidal Proteinele se prezinta in sol. apoasa ca dispersii coloidale in care dimensiunile particulelor sunt de la 1-10 m.Activitatea optica Sol. apoase de proteina prezinta activitate optica levogira. Unele solutii cum ar fi hemoglobina , dextrogirul datorita componentei neproteice.Caracter amfoterProteinele sunt substante amfotere si formeaza in sol. apoase amfioni. De aceea proteinele se pot separa prin metoda electroforetica. pH la care solutia unei proteine contine anioni si cationi in proportii egale se numeste pH izoeletric (pHi) valorea acestuia variaza intre(3-12.5) . Intr-un camp electric proteinele migreaza la anod sau catod in functie de caracterul lor electric.Hidroliza proteinelor poate fi totala pana la aminoacizi se realizeaza cu acizi tari sau baze tari conc. si partiala cand se obtin fragmente polipeptidice. Reactia se desfasoara in prezenta enzimelor sau a acizilor si bazelor diluate.Denaturarea proteinelor proces prin care proteina isi pierde prop. caract. starii native sub actiunea unor agenti fizici su chimici. Consta in dezorganizarea structurii secundare si tertiare a moleculii proteice datorita ruperii leg. necovalente inter si intra catenare. In urma denaturarii proteinele devin mai solubile in solventi salini fiziologici si isi modifica sau pierd activitatea biologica. Procesul poate fi si reversibil si se numeste renaturare. Factor de denaturare chimici, fizici Precipitarea proteinelor- reprezinta trecerea proteinelor din stare dizolvata in stare solida. Precipitantii proteici generali mult utilizati sunt acid tri cloroacetic , ac. Picric ac. Sulfosalicilic , ac. Percloric Prop biochimice exercita functii multiple de hormoni , enzime de transport, de contractie si imunologice. Proteinele enzimatice sunt implicate in toate procesele metabolice din celule si tesuturi.