PROTEINE

Structura proteinelor

Proteinele= sunt substane macromoleculare alctuite dintr-un numr foarte mare de aminoacizi unii prin legturi peptidice. Numrul, natura i modul de aranjare al aminoacizilor n molecul variaz de la o proteina la alta.

Structura polipeptidic este apt s asigure proteinelor cele 2 caractere, diversitate molecular, pe de-o parte, i specificitate de form, pe de alt parte. Un polipeptid:

cuprinde o caten principal cu o structur monoton n care se repet grupul de atomi NH-CH-CO-. Varietatea lanurilor este asigurat de radicalii R legai la C. Cu ajutorul celor 20 de radicali diferii se pot obine combinaii multiple, deosebite prin numrul i secvena resturilor aminoacide. Lanurile polipeptidice, unidimensionale i flexibile, se convertesc spontan n edificii cu trei dimensiuni, cu forme caracteristice pentru o anumit secven de aminoacizi.

Fiecare protein nativ reprezint un edificiu tridimensional complex a crui conformaie depinde de dispoziia spaial a catenelor polipeptidice din care este format. Orientarea in spaiu a catenelor polipeptidice componente poart denumirea de conformaie.

Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezint o structur chimic mult mai complex de care depind n mod direct funciile lor biologice i care se caracterizeaz prin existena a patru nivele de organizare numite structur primar, secundar, teriar i respectiv cuaternar.

1. Structura primar a proteinelor este dat de numrul, natura i succesiunea resturilor de aminoacizi n catenele polipeptidice ce intr n structura acestora. n structura primar, resturile de aminoacizi sunt unite prin legturi peptidice identice cu cele ntalnite n structura peptidelor:..........NHCHCONHCHCO .......

R R1

Datorit aezrii coplanare a atomilor interesai n legtura peptidic de, catena polipeptidic proiectat ntr-un plan, are form de zig-zag, iar catenele laterale ale resturilor de aminoacizi constituieni sunt dispuse alternant deasupra i dedesubtul planurilor formate de legtura peptidic.

2. Structura secundar a proteinelor reprezint aranjarea spaial a moleculei proteice pe o singur ax datorit punilor (legturilor) de hidrogen care se formeaz intracatenar sau intercatenar ntre grupele carbonilice i iminice ale legturilor peptidice. Deci, nafara legturilor dintre aminoacizii vecini apar i legturi ntre aminoacizii aflai la distan, dar n cadrul aceleiai catene.

Cea mai mare contribuie la elucidarea structurii secundare a proteinelor au avut-o lucrrile lui Pauling si Corey (1951) care au elaborat dou modele teoretice: modelul helicoidal (spiralat) sau -helix i modelul straturilor pliate sau structura - pliat, modele care explic destul de bine proprietile fizico-chimice i biologice ale moleculelor proteice: Structura sau modelul helicoidal rezult prin spiralarea catenei polipeptidice in jurul unui cilindru imaginar. Catenele laterale ale resturilor de aminoacizi ies nafara corpului propriu-zis al -helixului i pot interaciona ntre ele sau cu solventul n care este dizolvat proteina. Aceast structur este meninut n spaiu datorit legturilor de hidrogen n care sunt implicate toate legturile peptidice. Legturile de hidrogen sunt paralele cu axul elicei i se realizeaz ntre gruparea carboxil a unui aminoacid i gruparea amino a celui de-al patrulea aminoacid.

Reprezentarea schematic a modelului -helicoidal al structurii secundare a proteinelor Structura sau modelul straturilor pliate se bazeaz pe formarea legaturilor de hidrogen intercatenare i poate apare n doua variante: modelul paralel al straturilor pliate (caracteristic -keratinei) i modelul antiparalel (ce poate fi ntalnit n cazul fibroinei din mtase):

-modelul straturilor pliate paralele- toate lanurile polipeptidice sunt aezate paralel, cu gruprile R orientate n acelai sens; capetele N-terminale ale catenelor polipeptidice se afl al o extremitate, iar capetele C-terminale la cealalt extremitate

-modelul straturilor pliate antiparalele- format din lanuri polipeptidice n form de zig-zag, ale cror grupe NH2 terminal i COOH terminal sunt orientate n direcii opuse (alterneaz ntre ele la fiecare extremitate a moleculei); catenele polipeptidice sunt aezate fa n fa.

Spre deosebire de -helix, n structura de tip , legturile de hidrogen sunt aproape perpendiculare pe axa lanului polipeptidic.

n figura de mai jos este redat reprezentarea schematic a modelului straturilor pliate ale structurii secundare a proteinelor: A-modelul antiparalel i B-modelul paralel:

n afara tipurilor principale de structur secundar, -helixul i -structura straturilor pliate, exist i un al 3-lea tip, denumit modelul structural al colagenului. Colagenul este o protein fibrilar, insolubil i elastic prezent in esuturile animale (esut conjunctiv, tendoane, ligamente, cartilagii, piele, oase etc.) i care reprezint aproximativ 25% din proteinele corpului. Structura secundara a colagenului este un triplu helix de dreapta format din trei lanuri polipeptidice (fiecare fiind un helix de stanga) legate intre ele prin legaturi de hidrogen. Fiecare caten polipeptidic a colagenului e alctuit din aproximativ 1000 resturi de aminoacizi dintre care 1/3 sunt resturi de glicin; de asemenea exist un coninut ridicat de prolin, precum i o serie de aminoacizi mai rari: hidroxiprolina i hidroxilizina.

3. Structura teriar a proteinelor -reprezint replierea i nfurarea segmentelor -helicoidale i -pliate ntr-o organizare spaial complex sub form de ghem sau globul. Structura teriar a proteinelor se constituie ntr-un sistem stabil datorit interaciunilor hidrofobe ntre radicalii laterali ai aminoacizilor, legturilor de hidrogen, legturilor ionice i legturilor disulfidice.

4. Structura cuaternar a proteinelor - este specific numai anumitor proteine i reprezint nivelul de organizare structural cel mai nalt. Este rezultatul asocierii a dou sau mai multe catene polipeptidice numite protomeri sau subuniti, fiecare cu structura sa primar, secundar i teriar ntr-un conglomerat spaial complex. Proteinele formate din mai multe lanuri (catene) polipeptidice se numesc proteine oligomere.

Structura cuaternar definete natura, numrul i modul de asociere a protomerilor.

Proprietile specifice proteinelorMasa molecular a proteinelor este foarte mare i diferit de la cteva mii pan la sute de mii i chiar milioane de daltoni. De ex. insulina-5.700 D, hemoglobina-64.500 D, fibrinogenul 339.700 D. Solubilitatea proteinelor este diferit (depinde de forma moleculei, natura solventului, structura chimic, temperatur, pH). Unele se dizolv uor n ap i soluii saline, altele numai n soluii de sruri sau n amestecul de ap i alcool. Sunt insolubile n solveni organici.

Proteinele ca i aminoacizii, prezint activitate optic determinat de prezena atomilor de carbon asimetrici.Denaturarea proteinelor. Modificarea conformaiei native a unei proteine se numete denaturare i agenii care o provoac sunt ageni denaturani (cldur, radiaii X, U.V., agitare mecanic, pH-uri extreme) sau de diferii reactivi (solveni organici, ureea, guanidina). Aceti ageni acioneaz prin ruperea legturilor necovalente din structurile secundar, teriar i cuaternar, dar nu afecteaz legturile covalente, legturile peptidice rmn intacte (nu se elibereaz aminoacizi).

Denaturarea conduce la schimbarea proprietilor fizice i reactivitii moleculelor proteice. De cele mai multe ori prin denaturare, proteinele pierd activitatea lor biologic ((hormonii devin inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a precipita antigenii etc). Caracterul amfoter. Proteinele sunt amfolii macromoleculari, ele cuprinznd un nr. mai mare sau mai mic de grupri acide sau bazice. Soluiile de proteine au comportare de acid sau baz (caracter amfoter) n funcie de partenerul cu care reacioneaz, deoarece conin grupe NH2 i -COOH libere, aparinnd aminoacizilor constitueni. Caracterul amfoter al proteinelor se afl la baza funciei lor de sisteme tampon care asigur meninerea constant a pH-ului lichidelor biologice n organismul animal i vegetal.

La pH fiziologic toate gruprile acide sau bazice sunt complet ionizate, proteina apare astfel ca un poliamfolit.

Fiecare protein este caracterizat prin pH-ul izoelectric (pHi=pI), care reprezint valoare pH-ului la care ncrcarea electric a proteinei este nul, numrul gruprilor ncrcate pozitiv fiind egal cu numrul gruprilor ncrcate negativ.

La pH-ul izoelectric, solubilitatea i mobilitatea n cmp electric a proteinei este minim. La valori de pH mult diferite de pHi proteina va fi ncrcat (+) sau (-) i va migra n cmp electric, proprietate ce st la baza metodelor electroforetice de separare a proteinelor din amestecuri. Molecula proteic se ncarc pozitiv dac pH-ul mediului este mai mic decat pI i negativ dac pH-ul mediului este mai mare decat pI.Hidroliza proteinelor -sub aciunea acizilor sau bazelor la cald i a enzimelor proteolitice, proteinele sunt hidrolizate prin ruperea legturilor peptidice pan la stadiul de aminoacizi.Reacii de recunoatere a proteinelor=reacii de culoare Proteinele dau aceleai reacii de culoare ca i aminoacizii din care sunt constituite i pot fi identificate printr-una din acestea: Reacia xantoproteicprin tratarea unei soluii de protein cu acid azotic, la rece sau la cald, apare o coloraie galben datorit formrii unor nitroderivai; Reacia biuretului prin tratarea unei soluii de protein cu reactiv biuret (o soluie alcalin de sulfat de cupru) se formeaz un complex de culoare violet caracteristic. Reacia este utilizat n practic pentru dozarea proteinelor din snge.Specificitatea biochimic a proteinelor:-fiecare specie conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n aceleai organe ale altor specii;

-fiecare individ conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n aceleai organe ale altor indivizi;

-fiecare organ conine conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n alte organe ale aceluiai individ.

Aceste deosebiri se pot pune n eviden prin metode imunologice. Dac se inoculeaz unui animal o protein strin, organismul se apr producnd anticorpi care o distrug.

Clasificarea proteinelorn funcie de structura loc chimic, de rolul pe care l ndeplinesc n organismele vii i de proprietile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate n mai multe moduri.1. n funcie de forma moleculelor, proteinele sunt de dou tipuri: proteine fibrilare (scleroproteine) care au molecula filiform i sunt, n general, insolubile in ap. Din aceast grup fac parte de exemplu fibroina, keratinele, colagenul, actina, miozina, elastina etc. proteine globulare (sferoproteine) a cror molecul are form sferic sau elipsoidal i sunt uor solubile n ap i n soluii saline diluate. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate enzimele, albuminele, globulinele serice, histonele, protaminele

2. n funcie de rolul biologic principal pe care l ndeplinesc, proteinele se mpart n 6 clase astfel: proteine structurale proteinele ce joac rol plastic, adic acele proteine ce intr n structura membranelor biologice, a esuturilor i organelor: colagenul ntalnit n esutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase elastina ce intr n structura esutului conjunctiv elastic din ligamente keratina ce se gsete n cantiti mari n derm, pr, pene proteinele membranare ce intr n structura tuturor membranelor biologice fibroina din mtasea produs de Bombix mori proteinele de rezerv au rolul principal de a constitui principala rezerv de aminoacizi a

organismelor vii: cazeina care este componenta proteic major a laptelui gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezint principala protein de rezerv din boabele de porumb ovalbumina i lactalbumina din ou i respectiv din lapte feritina care faciliteaz acumularea ionilor de fier n splin n procesul sintezei Hb proteinele contractile au un rol important pentru micarea organismelor vii fiind implicate n contracia muchilor, cililor, flagelilor etc. Exemple: actina i miozina din structura miofibrilelor proteinele de transport sunt proteine cu o structur deseori complex ce ndeplinesc un

important rol n transportul diferiilor metabolii n organism: hemoglobina care asigur transportul oxigenului i dioxidului de carbon mioglobina cu rol n transportul oxigenului la nivel muscular albuminele serice care realizeaz transportul acizilor grai n circulaia sanguin -lipoproteinele serice care asigur transportul lipidelor n sange

proteinele cu rol catalitic i hormonal reprezint o grup extrem de important de proteine funcionale. Exemple: enzimele, insulina, glucagonul proteine cu rol de protecie proteine implicate n diferite procese fiziologice de protecie i aprare a organismului fa de anumii factori externi: trombina ce particip la procesul coagulrii sanguine

fibrinogenul care este precursorul fibrinei, protein implicat, de asemenea, in procesul coagulrii sanguine imunoglobulinele care formeaz complexele anticorp-antigen3. n funcie de structura lor chimic, proteinele se mpart n dou mari grupe: proteine simple (holoproteine) acestea sunt proteine ale cror molecule sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul c prin hidroliz complet, holoproteinele pun n libertate numai aminoacizi.

Din aceast grup fac parte o serie de proteine ce ndeplinesc importante funcii biochimice i fiziologice: , i -globulinele serice, anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.

proteine complexe (conjugate, sau heteroproteine) conin n molecula lor, pe lng aminoacizi i o component de alt natur numit grupare prostetic; n funcie de natura gruprii prostetice deosebim urmtoarele tipuri de heteroproteine: fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine, metaloproteine, cromoproteine, nucleoproteine.

A. Proteine simple=HOLOPROTEINE

Dup solubilitate, caracterul chimic i proprietile biologice, proteinele simple se grupeaz n: globulare (albumine, globuline, histone, protamine, gluteline, prolamine) i fibrilare (colagene, keratine, elastine, fibrinogen, proteinele contractile).

I. Proteine globulare

1. Albuminele (serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina) au caracter slab acid, sunt solubile n ap, coaguleaz la nclzire, au pHi mai mare decat 7 i precipit cu o soluie de sulfat de amoniu.

au mas molecular mic, ceea ce uureaz ptrunderea lor prin membrane subiri

intr n constituia proteinelor plasmatice (55%), participnd la transportul glucidelor, lipidelor, hormonilor, srurilor biliare, medicamentelor i ionilor (NO3-, citrat, Ca2+); menin apa n vasele de snge

2. Globulinele sunt insolubile n ap, dar se dizolv uor n soluii apoase de electrolii (NaCl, Na2SO4); coaguleaz prin nclzire

au caracter acid mai pronunat dect albuminele datorit coninutului ridicat de acid aspartic i acid glutamic; conin n proporie mare glicocol i leucin

sunt rspndite att n regnul vegetal ct i animal

formeaz mpreun cu albuminele masa principal a protoplasmei celulare

globulinele din snge reprezint 35-45% din totalul proteinelor plasmatice

prin electroforez au fost separate trei fraciuni: , i -globuline, fiecare cu rol bine definit; i -globulinele-rol n transportul glucidelor i lipidelor, iar -globulinele au rol n imunitate (motiv pentru care se mai numesc imunoglobuline).

Imunoglobulinele sau anticorpii apar n serul sanguin sau n alte celule ca rspuns la ptrunderea n organism a unei proteine sau a unei macromolecule provenit de la alt specie, compus care poart numele de antigen. Exist 5 clase de imunoglobuline (Ig): Imunoglobulinele G reprezint 70-80% dintre Ig plasmatice

sunt prezente i n lichidul interstiial

singurele care pot traversa placenta Imunoglobulinele A sunt prezente n snge i secreii (saliv, lacrimi, fluid nazal, colostru, secreii bronice, secreii ale tractului gastro-intestinal)

constituie prima linie de aprare mpotriva infeciilor virale sau bacteriene Imunoglobulinele M se gsesc n principal n plasm, n concentraii mici

sunt primii anticorpi care se formeaz la organismele animale i umane nou-nscute Imunoglobulinele D au via scurt ( 3 zile), sunt prezente n plasm n cele mai mici concentraii

nu au funcie clar; fiind prezente pe suprafaa limfocitelor este posibil s intervin n controlul activitii limfocitelor Imunoglobulinele E sunt responsabile de unele manifestri ale rspunsurilor alergice

se afl fixate pe bazofilele plasmatice i pe mastocitele din pereii vaselor de snge

sunt Ig de sensibilizare a pielii

din pacienii cu boli alergice prezint concentraii serice crescute ale Ig E

3. Histonele proteine cu caracter slab bazic, au un coninut ridicat de arginin i lizin; coaguleaz prin nclzire i sunt hidrolizate de enzime proteolitice

n organism, de obicei, nu se gsesc n stare liber, ci sub form de proteide (nucleoproteine, cromoproteine)

n cantitate mare se gsesc n nucleul celular, n eritrocite

au rol esenial n combinaie cu ADN-ul cromozomial

4. Protaminele se gsesc numai n regnul animal, au mase moleculare mici i caracter bazic (pH=12)

intr n structura nucleoproteinelor

5. Prolaminele i glutelinele proteine vegetale prezente n cereale

II. Proteine fibrilare

1. Colagenele sunt specifice esutului conjunctiv

dau rezisten ligamentelor, tendoanelor, cartilajelor, pielii

reprezint 25% din proteinele corpului omenesc

sunt insolubile in ap, dar prin fierbere ndelungat se transform n gelatin solubil sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice (cu excepia colagenazei), n timp de gelatina poate fi hidrolizat cu pepsin i tripsin

2. Keratinele se gsesc n epiderm, pr, unghii, pene, coarne etc. i au rol de protecie

au un coninut mare de sulf (2-5,7%) datorit proporiei mari de cistein.

datorit prezenei legturii disulfidice keratinele au o rezisten mecanic mare, elasticitate i rezisten la aciunea enzimelor proteolitice i sunt insolubile n ap

3. Elastinele se gsesc n fibrele elastice ale asutului conjunctiv (ligamente), n pereii arterelor

sunt hidrolizate specific de elastaza pancreatic

4. Fibrinogenul o protein fibrilar format din ase lanuri polipeptidice unite prin puni disulfidice

n condiii fiziologice, fibrinogenul trecein cantiti foarte mici prin peretele capilarelor n lichidul interstiial; n inflamaii, din cauza alterrii permeabilitii capilarelor, trecere fibrinogenului este mult facilitat rol n coagularea sngelui

5. Proteinele contractile (actina, miozina, tropomiozina) Miozina se gsete n cantitate de 40-60% n miofibrele esutului muscular; este insolubil in ap, dar solubil n soluii alcaline diluate. Prin combinare cu actina n proporie de 3/1, formeaz actomiozina Actina reprezint 15% din proteinele musculare; are activitate ATP-azic i rol n contracia muscular Tropomiozina reprezint 2,5% din totalul proteinelor musculare, avand rol in contracia muscularB. Proteine complexe=HETEROPROTEINE

1. Fosfoproteinele proteine conjugate care au drept grupare prostetic -acidul fosforic legat prin legtur esteric de gruparea hidroxil a unui rest de serin sau treonin din molecula proteic. Acidul fosforic se gsete sub forma srii sale de Ca sau K.

exemple: cazeina- principala protein din lapte (80%) ovovitelina prezent n glbenuul de ou; furnizeaz embrionului aminoacizii i fosforul necesar dezvoltrii

2. Glicoproteinele formeaz o categorie de heteroproteine care au drept grupare prostetic o component glucidic (galactoz, manoz, fucoz, glucozamin, etc.); partea proteic imprim ns caracterul ei chimic ntregii molecule

sunt prezente n esutul cartilaginos, saliv, plasm, pancreas, albu de ou

au funcii extrem de variate: protecie, rol hormonal i enzimatic, constitueni ai membranelor celulare, substane cu rol de transport, substane de rezerv, etc.

exemple: glicoproteine plasmatice, tiroglobulina, transferine, enzime de natur glicoproteic ( i -amilaza, lipaze, ribonucelaze).

3. Lipoproteinele sunt complexe ale proteinelor cu lipidele prezente n plasm, n toate esuturile

au gruparea prostetic de natur lipidic (constituit din acizi grai, triacilgliceroli, colesterol, fosfolipide)

sunt de 2 tipuri: lipoproteine de transport (cenapse lipoproteice)rol n transportul i solubilizarea lipidelor i a altor substane liposolubile (steroli, unii hormoni) lipoproteine membranare

4. Metaloproteinele au ca grupare prostetic un metal

sunt combinaii complexe ale proteinelor cu ionii metalici: Fe, Cu, Zn, Mg, Mn etc.

particip n organism fie n transportul acestor metale, fie n cataliza enzimatic.

exemple: feritina-prezent n splin, ficat, mucoasa intestinal, mduva osoas, placent;

ndeplinete n organism funcia de stocare a fierului.

siderofilina (transferina)- prezent n plasm; este transportor al fierului n organism; concentraia scade n anemia feripriv. ceruloplasmina- conine aproximativ 0,34% Cu (opt atomi/molecul); are rol n absorbia Fe, putnd oxida fierul bivalent la fier trivalent; concentraia crete n inflamaii metaloproteinele cu Zn -sunt n general enzime ( alcool-dehidrogenaza)

5. Cromoproteinele sunt proteine conjugate care au drept grupare prostetic, o grupare cromofor (substan colorat)

Exemple: Hemoglobina-conine o protein=globina i o grupare prostetic=hem; este prezent n hematiile vertebratelor i are rol n transportul gazelor respiratoriiGlobina este o protein bazic, alctuit la om din 4 lanuri polipeptidice.Hemul conine o molecul protoporfirinic i un atom de Fe bivalent.

Catenele polipeptidice sunt orientate aa fel, ncat, formeaz ntre ele o cavitate n care este inclus molecula de hem. Legarea hemului de globin se face prin intermediul a dou resturi de histidin. Hb=4 grupri hem i o molecul de globin (cu 4 catene polipeptidice)

Mioglobina-se gsete n muchi; are structur asemntoare Hb, dar este format dintr-un singur lan polipeptidic i o singur grupare hem. Are afinitate mare pentru oxigen, pe care-l depoziteaz i-l utilizeaz n contracia muscular Citocromii-sunt hemproteine cu rol important n respiraia celular; particip la transportul electronilor la nivelul mitocondriilor, datorit modificrii reversibile a valenei atomului de Fe:

Hemenzimele sunt reprezentate de catalaze i peroxidaze care catalizeaz reacia de descompunere a apei oxigenate Cloroplastele sunt pigmeni fr funcie respiratorie care conin drept grupare prostetic clorofila, iar gruparea proteic este reprezentat de plastin; n loc de Fe, gruparea hem conine Mg; este prezent la plante i rol n fotosintez.

6. Nucleoproteinele sunt componentele cele mai importante ale celulei vii avnd rol n transmiterea caracterelor ereditare, n nmulirea i creterea celulelor

sunt o clas de heteroproteine care au drept grupare prostetic un acid nucleic (ADN sau ARN) ataat la o histon sau o protamin (=componenta proteic).

legarea celor dou componente se face prin legturi de tip salin (ionice) ntre resturile acide fosfatice din acizii nucleici i gruprile bazice NH3 + din componenta proteic

Nucleoproteinele sunt constituenii principali ai nucleului celular (de unde vine i numele lor), dar pot fi gsite i n citoplasm asociate cu ribozomii. Virusurile sunt constituite aproape numai din nucleoproteine.

Prin hidroliz acid sau bazic, nucleoproteinele se descompun n baze azotate, pentoze, acid fosforic i proteine.

Acizii nucleici conin n molecul C, H, O i N; sunt substane macromoleculare formate din peste 2000 de subuniti numite nucleotide, deci sunt substane polinucleotidice.

Alctuirea unei nucleotide:

-baz azotat purinic: adenina, guanina

pirimidinic: citozin, timin (n ADN), uracil (ARN)

-un glucid (pentoz): riboz (n ARN) , dezoxiriboz (n ADN)

-un radical fosfat (rest de acid fosforic)

Baza azotat+pentoza=nucleozid

Nucelozid+acid fosforic=nucelotid=unitatea structural a acizilor nucleici; prin nlnuirea mai multor nucleotide prin legturi fosfodiesterice polinucleotid.

De exemplu: Adenina + Riboza + Acid fosforic Acid adenilic (AMP)

Guanina + Riboza + Acid fosforic Acid guanilic (GMP)

Citozina + Riboza + Acid fosforic Acid citidilic (CMP)

Uracil + Riboza + Acid fosforic Acid uridilic (UMP)

Timina + d-Riboza + Acid fosforic Acid timidilic (TMP)

Exist dou tipuri generale de nucleotide: ribonucleotide, care conin riboz i intr n structura acizilor ribonucleici (ARN) i dezoxiribonucleotide, care conin deoxiriboz i intr n structura acizilor dezoxiribonucleici (ADN).

Nucleozidele purinice i pirimidinice pot fi esterificate cu o singur molecul de acid fosforic, formand nucleozid-monofosfai (MP), cu dou molecule de acid fosforic, nucleozid-difosfai (DP) i cu trei molecule de acid fosforic, nucleozid-trifosfai (TP). De exemplu, adenina formeaz adenozin-5- monofosfat (AMP), adenozin-5-difosfat (ADP) i adenozin-5-trifosfat (ATP):

Nucleozid-trifosfaii ndeplinesc n organism funcii importante. Astfel, ATP poate transporta i ceda resturi de fosfat i pirofosfat n acele reacii enzimatice care necesit energie. Cedarea energiei se face prin hidroliza legturilor fosforice cu energie mare din molecula acestui compus, legturile dintre gruprile fosforice sunt macroergice deoarece sunt legturi de anhidrid. Refacerea moleculei de ATP se realizeaz prin refosforilarea ADPului

n procesul de fosforilare oxidativ.

De asemenea, GTP, UTP i CTP pot furniza energie pentru unele ci de biosintez (UTP n sinteza polizaharidelor, GTP n sinteza proteinelor, iar CTP n sinteza lipidelor).

Fiecare tip de acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, n funcie de baza azotat:

-n ADN intr adenina, guanina, citozina i timina

-n ARN intr adenina, guanina, citozina i uracil

ADN este format din 2 catene polinucleotidice rsucite n jurul unui ax (-helix); ntre cele 2 catene se stabilesc legturi de H duble (ntre A=T) sau triple (GC).

ARN este format dintr-o singur caten polinucleotidic. Exist mai multe tipuri de ARN: ARN viral, ARN mesager, ARN ribozomal, ARN de transfer (de transport).