PROTEINELE

- biomolecule cu structur complex

- constitueni universali i indispensabili ai tuturor formelor de via

- asigur organizarea i meninerea structurilor morfologice ale celulelor, precum i manifestarea funciilor i activitilor vitale ale acestora

Proporia proteinelor n organismele vii este mai constant

dect a lipidelor i glucidelor;

n regnul vegetal, coninutul de proteine = mai mic i foarte variat, n funcie de specie i organ

Coninutul cel mai mare de proteine se gsete n:

- organele de rezerv ale plantelor

- n seminele de leguminoase

Coninut mediu de proteine se gsete n boabele de cereale

Coninut mic de proteine:

- legume

- rdcinoase

- tuberculifere

Este esenial de remarcat rolul dominant al proteinelor n

organismele vii, deoarece nu se cunosc forme de via fr proteine

Ex:

- reaciile chimice din celule depind de combinarea enzimelor de

natur proteic cu diferitele substraturi

- structuri cum ar fi cele ale muchilor depind de interaciile dintre

proteine

- controlul genetic este determinat de interaciile proteine-ADN

- activitatea nervoas implic interacii transmitor-protein

- imunoprotecia se bazeaz pe interacii anticorp-antigen

Proteinele ndeplinesc n organism, datorit naltului grad de organizare

i diversitate, roluri multiple:

rol structural (plastic), fiind constitueni principali ai protoplasmei i nucleului celular

- reprezint: 65-70% din materia uscat a organismului animal

2-35% din materia uscat a organismului vegetal

80-90% din materia uscat din microorganisme;

rol biocatalitic, deoarece sub form de enzime, catalizeaz selectiv reaciile biochimice din organismele vii;

rol fizico-chimic datorat caracterului lor coloidal i amfoter care le ofer posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a

permeabilitii selective a membranelor, a echilibrului electrostatic i

acido-bazic, precum i la transportul n organism al ionilor de

importan vital;

rol de anticorpi, participnd la procesele imunologice de aprare a organismelor superioare;

rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul necesar ntr-un anumit moment din

viaa celulei sau organismului;

rol de reglare fin a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor

AMINOACIZI

- unitile structurale nehidrolizabile ale proteinelor

Dei n natur se cunosc aprox 200 de aminoacizi, doar 20-22

sunt utilizai pentru biosinteza proteinelor i sunt codificai de

codul genetic, fiind denumii i aminoacizi proteinogeni

(ordinari)

Ceilali aminoacizi, mai puin rspndii, sunt denumii

aminoacizi neproteinogeni (ocazionali)

- Valina

- Leucina

- Izoleucina

- Treonina

- Metionina

- Lizina

- Fenilalanina

- Triptofan

pot fi sintetizai numai de plante - aminoacizi eseniali

Lipsa lor n alimentaie provoac grave tulburri ale

metabolismului (boli careniale)

- Glicocol

- Alanina

- Serina

- Cisteina

- Acid aspartic

- Acid glutamic

- Arginina

- Tirozina

- Prolina

- Hidroxipriolina

- Histidina

aminoacizi care pot fi sintetizai i de organismul animal

aminoacizi neeseniali

Unii dintre aminoacizi pot fi convertii pe cale chimic n

glucide = denumii aminoacizi glucoformatori:

- Glicocol

- Alanina

- Serina

- Acid aspartic

- Acid glutamic

- Arginina

- Citrulina

Structura chimic a aminoacizilor Aa - compui organici difuncionali:

- grupa funcional amino (-NH2)

- grupa funcional carboxil (-COOH)

legate de un radical organic

Caracteristic acestei structuri : grefarea ambelor grupe

funcionale pe acelai atom de carbon (poziia ) n cazul aa

din structura proteinelor (-aminoacizi)

Se cunosc i aminoacizi la care grupa -NH2 este legat de al

doilea atom de carbon fa de grupa - COOH, (poziia ), al

treilea (poziia ) etc.

Nomenclatura aminoacizilor Denumirea tiinific a aminoacizilor = format din - prefixul amino - numele acidului de la care provine cu indicarea poziiei atomului de carbon de care este legat grupa funcional -NH2

(, , , , sau 2, 3 etc.) , fa de grupa funcional carboxil COOH

acid -amino propionic acid -amino-propionic ( -alanina) (-alanina)

n general nomenclatura raional este mai puin folosit, deoarece sunt utilizate n general, denumiri uzuale, specifice fiecrui aminoacid (glicocol, alanin, serin, triptofan etc.).

Clasificarea aminoacizilor

Dup structura lor chimic:

1. Aminoacizi alifatici R = un rest hidrocarbonat alifatic

a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici

(cu caracter neutru):

Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic) zahrul gelatinei

- a fost obinut prin hidroliza acid a gelatinei

- singurul -aminoacid care nu are atom de C asimetric, i deci nu

prezint izomerie optic

Majoritatea organismelor vegetale conin glicocol (0,2-1%)

Exist i proteine vegetale mai bogate n glicocol :

edestina (cnep 2,5-3,8%)

ricinina (ricin 6,6%) etc.

Glicocolul lipsete complet din:

zein (porumb) i

hordein (orz)

L (-) Alanina (acidul -aminopropionic)

- nelipsit din proteinele vegetale i animale

- a fost identificat la hidroliza proteinelor din soia

= prezent n cantitate mare n zein (9-10%)

- n stare liber a fost identificat n alge i n frunze de tutun

Izomerul -alanina a fost pus n eviden n:

- soia

- mere crude

- tomate

-acidul pantotenic

L (+) Valina (acidul -aminovalerianic)

- Regsit n structura multor proteine bogate n valin:

- seminele de in (12,7%)

- seminele fasole (6,2%)

n stare liber a fost pus n eviden n lucern i germenii de

secar

L (-) Leucina (acidul -aminoizocapronic)

- descoperit n hidrolizatele de ca

= foarte rspndit n organismele vegetale, n special n zein (19,25%) i n edestin

L (+) Izoleucina (acidul -amino--metilvalerianic)

= izomera de poziie a leucinei

Prezena n molecul a 2 atomi de carbon asimetrici conduce la

existena a patru izomeri optici

Leucina i izoleucina se transform n timpul fermentaiei alcoolice (prin

decarboxilare i dezaminare) n alcool amilic i alcool izoamilic

c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)

L (+) Cisteina (acidul -amino--tiopropionic)

se gsete n toate proteinele vegetale (0,5 - 4,5%) i animale

- proteinele din cartofi conin 4 - 4,4%

- glutelinele din gru, orez, secar conin 2,7% cistein

Gruparea reductoare (-SH) din cistein are rol important n reaciile

biocatalizate de enzimele n structura crora se regsesc astfel de grupe

funcionale

L (-) Metionina (acidul -amino--metiltiobutiric)

prezent n:

- zein

- seminele de tomate

- proteinele din seminele de cereale

- are rol de agent metilant, prin cedarea grupei metil, transformndu-se

n homocistein

c) Hidroxi-aminoacizi

L (-) Serina (acidul -amino- hidroxipropionic)

- se gsete n stare liber n seminele germinate

n proporie mare se afl n:

- edestina din cnep

- n unele proteine din migdale

- n unele proteine din algele marine

Sub form de esteri fosforici intr n constituia serinfosfatidelor

L (-) Treonina (acidul -amino--hidroxibutiric)

- nsoete n proteine serina, n cantiti mai mici, prezentnd

proprieti analoage serinei

- n proporii mai ridicate se gsete n proteinele din cereale, soia,

cartofi, alge marine

- intr n constituia antibioticelor - actinomicin

- treonina posed 2 atomi de carbon asimetrici, deci are 4 izomeri optici

d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici

(cu caracter acid)

Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid aminosuccinic)

- se gsete n toate proteinele vegetale, mai ales sub forma amidei sale,

asparagina

n stare liber, asparagina apare n:

- seva de sparanghel

- mazre

- migdale

Acidul L (+) glutamic (acidul -aminoglutaric)

- foarte rspndit n proteinele vegetale

- se ntlnete n stare liber n:

- alge

- fructe

- sfecla de zahr

e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici

L (+) Arginina (acidul -amino- guanidilvalerianic)

- a fost identificat n:

- conifere

- ricin

- cartofi

- n hidrolizate proteice

L (+) Ornitina (acidul ,-diaminovalerianic)

- este rspndit n stare liber n plantele superioare, dar apare foarte

rar n compoziia proteinelor

L (+) Lizina (acidul ,-diaminocapronic)

Mai bogate n lizin sunt seminele necoapte i cele n curs de germinare

2. Aminoacizi aromatici

L (-) Fenilalanina (acidul -amino--fenilpropionic)

- rspndit n plantele tinere de bostan, bob, lupin i n numeroase

proteine (zeina, legumina)

L (-) Tirozina (acidul parahidroxifenilalanina)

= ntlnit mpreun cu fenilalanina n toate proteinele

Se gsete n proporie de 10% n proteinele de porumb i de 4-5% n

proteinele din smburii de pepene, castravei i bostani

3. Aminoacizi cu structur heterociclic conin n molecul un heterociclu cu un atom de azot dintr-un

nucleu indolic, imidazolic i pirolic

L (-) Triptofanul (acidul -amino--indolilpropionic, -indolilalanina)

- n stare liber se gsete n organele tinere ale plantelor, n fructe, n

glutenul de gru, n soia, semine de dovleac, alge (8,8%)

= un aa esenial, lipsa sa din org conduce la tulburri grave

= precursor n biosinteza vitaminei PP i promotor al sintezei pirolului,

component al hemoglobinei

L (-) Histidina (acid -amino- imidazolilpropionic)

- rspndit n proteinele de origine vegetal i animal

- se gsete n seminele de tomate, n polen i n edestin (4%)

Prin decarboxilare enzimatic trece n histamin

L (-) Prolina

= un iminoacid, solubil n alcool (spre deosebire de restul aa), proprietate

pe care o imprim i proteinelor n care se gsete n procent mare

- prezint caracter amfoter i este rspndit att n proteinele vegetale

(12% n prolaminele din cereale) ct i n cele animale

Izomeria aminoacizilor Dat prezenei atomului de C asimetric n poziia fa de gruparea

carboxil, moleculele aa (cu excepia glicocolului), au activitate optic

exprimat prin capacitatea moleculelor lor de a roti planul luminii

polarizate spre dreapta (izomerul, enantiomerul dextrogir), sau spre

stnga (izomerul, enantiomerul levogir)

Asemntor glucidelor, aa aparin unei anumite serii sterice, D sau L

Aminoacizii naturali prezeni n structura proteinelor aparin exclusiv formei sterice L

Ca i n cazul glucidelor, configuraia steric a aminoacizilor este independent de activitatea optic

Structura amfionic

Caracterul amfoter al aminoacizilor se datoreaz prezenei

concomitente n molecul a grupelor -NH2 (care confer

proprieti bazice, acceptoare de protoni) i a grupelor

COOH (care confer proprieti acide, donoare de protoni)

n soluiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor

amfioni(ioni dipolari), care pot funciona att ca baz ct i ca

acid:

n cazul n care catenele laterale (R) ale diferiilor aa conin i

alte grupe funcionale ionizabile, n afara celor ataate la C ,

sarcina real a moleculei va reflecta prezena lor

Este cazul:

- aa monoaminodicarboxilici, (acidul aspartic i glutamic), cu

caracter acid

- aa diaminomonocarboxilici, (arginina, lisina, histidina), cu

caracter bazic

Ceilali aminoacizi cu numr egal de grupe funcionale acide i

bazice pot fi considerai neutri

Existena amfionului explic utilizarea soluiilor de aminoacizi

ca soluii tampon (creeaz i menin constant un anumit pH la

adugarea unor cantiti mici de acizi sau de baze tari):

Se numete punct izoionic, pH-ul la care soluia apoas a unui aa conine

anioni i cationi ai aminoacidului n proporii egale i deci sarcina

electric net a moleculei de aminoacid dizolvat n ap este nul

Datorit sarcinii electrice nete (pozitiv sau negativ), aa manifest la un

anumit pH proprieti electroforetice, deplasndu-se sub aciunea unui

cmp electric

n mediu acid, ca urmare a deplasrii echilibrului existent ntre cei trei

ioni spre forma cationic, aa migreaz spre catod (polul negativ)

n mediu alcalin, datorit deplasrii echilibrului spre forma anionic, aa

migreaz spre anod (polul pozitiv)

La un anumit pH, denumit pH izoelectric (pHi), amfionul nu

migreaz n cmp electric deoarece aa se afl disociat ca anion i cation

n pri egale, solubilitatea fiind redus datorit atraciei electrostatice

ntre anionii i cationii existeni

Aa prezint pHi diferit, n funcie de structura catenelor laterale -R:

aa monoamino-dicarboxilici au pHi n zona acid (pHi

= 3,0-3,2);

aa diamino-monocarboxilici au pHi = 7,5-11, deci n zona alcalin;

aa monoamino-monocarboxilici nu au pHi la pH = 6 (grupa -COOH este mai puternic ionizat dect grupa -NH2)

n medii cu pH mai mic dect pI, aminoacidul se va comporta ca baz, iar la pH mai mare dect pI el se va comporta ca acid

Astfel, aminoacizii pot ndeplini funcia de tampon acido-bazic n organism, proprietate manifestat mai pregnant n jurul valorii pK1 i pK2

Aminoacizii aromatici ca: fenilalanina, tirozina i triptofanul sunt responsabili de absorbia n UV (cu un maxim cuprins ntre 275 nm i 285 nm) a majoritii proteinelor

Dintre cei 3 aminoacizi, triptofanul absoarbe cel mai intens radiaia UV

Aceste proprietati spectrale ale aminoacizilor aromatici (absorbtia n jur de 280 nm) sunt utilizate pentru determinarea spectrofotometric a concentraiei unor proteine n soluii

Spectrul de absorbie n UV a aminoacizilor, la pH 8

Aa se pot condensa intermolecular formnd legturi peptidice

-CO-NH-

Acestea se stabilesc ntre grupa NH2 de la C al unui aa i grupa COOH

a altui aminoacid, prin eliminare de ap

Se formeaz astfel: di-, tri-, tetra-, ..., polipeptide

Oligopeptide = constituite dintr-un numr mic de aa (convenional 2-10) i denumite n

consecin: di-, tri-, tetra-, ..., decapeptide

Orice peptid se caracterizeaz prin prezena legturilor peptidice, n care

sunt implicate toate grupele COOH i NH2 grefate la C, cu excepia

unei grupe COOH i a unei grupe NH2 care rmn la capetele catenei

peptidice (polipeptidice)

Aceste 2 grupri funcionale neimplicate n formarea legturilor

peptidice = denumite grupare carboxil C-terminal (aminoacid C-

terminal), respectiv, grupa amino N-terminal (aminoacid N- terminal)

C COOHH2N

R

-H2OC CO NH C COOH

R R

H H H

1 22

H2N

2

H

R

H2N COOHC

Prin convenie, aminoacidul N-terminal dintr-un lan peptidic

(polipeptidic) se consider a fi primul aminoacid din structura

respectiv

Numele peptidelor se stabilete prin indicarea succesiv a

denumirii fiecrui aminoacid component, cu adugarea

sufixului il i terminnd cu numele ntreg al aminoacidului

care are gruparea carboxil intact

Denumirea poate fi acordat i prin utilizarea prescurtrii

numelui aminoacidului, respectiv primele trei litere din

denumire:

Pentru a preciza faptul c este vorba de o molecul de sine

stttoare, se scrie:

H-Ala-Ala-Glu-Arg-Val-Ser-Arg-OH ceea ce nseamn c, at de H din grupa NH2

a primului aminoacid

i grupa -COOH a ultimului aminoacid nu particip la formarea

altor legturi peptidice

Datorit grupelor funcionale terminale (-NH2 i COOH),

peptidele manifest caracter amfoter

Prin hidroliz acid sau enzimatic (cu enzimele peptidaze),

peptidele sunt scindate n aminoacizii componeni

Peptidele sunt rspndite att n regnul vegetal ct i n cel

animal, unde ndeplinesc un anumit rol fiziologic, sau se

formeaz n metabolism ca faze intermediare, sau intr n

compoziia unor hormoni, antibiotice etc.

Ciupercile i bacteriile produc antibiotice care conin i

peptide

Se cunoate un mare numr de oligopeptide i polipeptide cu

funcii fiziologice importante:

hormonal, endorfine i encefaline din sistemul nervos

central etc.

Reprezentani naturali ai oligopeptidelor Glutationul: un reprezentant important al oligopeptidelor

- o tripeptid: glutamil-cisteinil-glicina, cu rspndire

universal

n regnul vegetal, glutationul se gsete n special n semine,

unde coninutul su crete n timpul ncolirii

n es. animale: ficatul

In embrionul de gru i n esuturi, glutationul se gsete att

sub form redus, ct i sub form oxidat

Importana biologic a glutationului deriv din uurina cu

care se poate oxida grupa funcional -SH (tiol)

Oxigenul molecular, n prezena urmelor de metale cu rol

catalitic (de exemplu, Fe), determin oxidarea formei R-SH

Reducerea formei R-S-S-R este biocatalizat de glutation-

reductaz, enzim prezent n toate organismele vii

Glutationul ndeplinete n organism roluri biochimice

complexe:

- rol de sistem redox neenzimatic

- rol antioxidant, de protejare a unor substraturi (ex acid

ascorbic) fa de procesele de oxidare, component al

coenzimei donatoare de atomi de hidrogen n procese redox

Neuropeptidele

reprezint o grup de peptide ntlnite n SNC

- endorfinele: se leag de receptori care pot lega i morfina

Cel mai simplu reprezentant = grupul pentapeptidelor denumite

encefaline

Insulina i proinsulina

= hormoni peptidici care joac un rol foarte important n reglarea metabolismului glucidic

Insulina a fost prima protid a crei secven de 51 de aminoacizi a fost

clarificat n 1953

Antibiotice peptidice

- substane produse de ciuperci sau microorganisme care conin aminoacizi neproteinogeni

ex:

penicilina : are n structur aminoacizii valin i cistein gramicidina = o peptid ciclic format din 10 aminoacizi, printre care fenilalanina

Polipeptide

- peptide n compoziia crora intr peste 10

aminoacizi, (pn la 100 aminoacizi)

Proteinele

compui organici macromoleculari, biopolimeri, cu structur complex i importan vital deosebit

M depinde de tipul i numrul de aa componeni

cuprins ntre 10000- zeci de milioane

Cantiti mari de proteine = biosintetizate n plante din cei 20 de aa

proteinogeni, la care se adaug 2 amide: glutamina i asparagina

1. Proteinele mpreun cu lipidele i glucidele reprezint suportul chimic structural al organismelor vegetale, animale, microorganisme (funcie structural i plastic)

2. Numeroase proteine joac rol de catalizatori ai reaciilor chimice n sistemele biologice (enzimele)

3. Intr n compoziia muchilor i particip la contracia muscular asigurnd toate formele de micare mecanic inclusiv activitatea plmnilor, inimii, peristaltismul intestinal etc.

4. Proteinele cu funcie de transport n organism contribuie la transportul unor micromolecule i a ionilor anorganici

5. Sub form de anticorpi, apr organismul mpotriva substanelor i celulelor provenite din alte organisme

6. Unele proteine, peptide acioneaz ca hormoni participnd la reglarea proceselor biochimice

7. Diferenierea, creterea, dezvoltarea, reproducerea i alte nsuiri ale viului depind de proteine specifice

Compoziia i structura proteinelor Proteinele = polimeri n structura crora intr ca uniti monomere aa

n molecula proteinelor resturile de aa se unesc covalent unul cu altul

prin intermediul legturii peptidice sau amidice formnd lanuri sau

catene polipeptidice neramificate

Un lan polipeptidic = alctuit dintr-o "coloan vertebral n care se

repet periodic legtura peptidic i o parte variabil datorat radicalilor

liberi distinctivi ai aa constituieni

Macromoleculele proteice pot fi alctuite din 1 sau cteva lanuri

polipeptidice identice sau diferite

ex: ribonucleaza conine 1 singur lan polipeptidic

Hb 4 lanuri polipeptidice unite ntre ele prin legturi intercatenare

covalente i necovalente

Deoarece prin hidroliza total a proteinelor rezult aa (unitatea

structural) se impune ca pentru cunoaterea structurii proteinelor s se

determine:

- numrul i natura aminoacizilor componeni

- succesiunea lor de legare n macromolecul (secvena lor)

Se impune apoi analiza configuraiei catenei polipeptidice,

care are mrimi i structuri interne specifice, ce imprim

proteinei configuraii cu diferite orientri i interaciuni

Pornind de la aceste consideraii, Lindenstrom i Lang au

stabilit urmtoarele nivele de organizare a structurii complexe

a proteinelor:

structura primar

structura secundar

structura teriar

structura cuaternar

Structura primar a proteinelor Este dat de numrul, natura i succesiunea resturilor de aa n catenele polipeptidice ce intr n structura proteinelor Structura primar a proteinelor : succesiunea sau secvena

de unire a aminoacizilor prin legturi peptidice n molecula proteic

Secvena resturilor de aa n molecula proteinelor = determinat genetic Structura primar a proteinelor condiioneaz diversitatea i specificitatea acestora

Fiecare specie de animale i plante posed proteinele sale proprii, specifice La acelai organism apar diferene ntre proteinele organelor iar n celul exist deosebiri chiar ntre proteinele organitelor Specificitatea proteinelor i capacitatea organismelor vii de a sintetiza n cursul generaiilor aceleai proteine specifice explic diferenierea speciilor de plante i animale Secvena aa determin proprietile i funciile biologice

ale proteinelor Alterarea secvenei aa n moleculele de proteine poate determina funcii anormale

Reprezentare grafic se poate realiza printr-o linie n zig zag, atunci cnd configuraia ei este determinat numai de unghiurile de valen ale atomilor de carbon

De acest schelet se fixeaz resturile R caracteristice aminoacizilor constitueni, orientate alternativ de-o parte i de alta a lanului

Legtura peptidic

Psi ()

Phi ()

Rigiditatea legaturii peptidice

Catena polipeptidic are flexibilitate numai la nivelul legturilor ce implic participarea carbonilor metinici Astfel, se pot efectua rotiri la nivelul legturilor dintre C2 (C) i CO (notat Psi () ), precum i dintre C2 i NH (notat cu Phi () )

Posibilitatea de rotaie a radicalilor de aa n jurul axelor de

legtur C-C i C-N din lanul polipeptidic favorizeaz

apariia unei structuri spaiale specifice proteinelor-structura

secundar

Structura secundar este definit de poziiile spaiale pe care le au resturile R ale aa, unul fa de altul, de-a lungul catenei polipeptidice

Structura secundar a proteinelor este stabilizat de legturi de hidrogen care se formeaz ntre grupele carbonilice i iminice ale legturilor peptidice

Puntea de hidrogen (numit i legtura de hidrogen) se poate realiza n situaia n care un atom de hidrogen este amplasat ntre doi atomi, ambii electronegativi

De ex., n catena polipeptidic, potenialul de donare de hidrogen este reprezentat de gruprile NH, iar cel de acceptare de ctre gruprile C=O ale aceleai catene, sau a unor catene nvecinate

Cu alte cuvinte, puntea de hidrogen ar reprezenta o aciune de schimb dintre atomul de azot i cel de oxigen, a hidrogenului aparinnd gruprilor NH i CO

Puntea de H este mai slab dect o legtur covalent, avnd doar 1/10 din energia de legare

Poate un lan polipeptidic s se plieze n mod regulat

ntr-o structur repetitiv?

In 1951, Linus Pauling si Robert Corey- 2 structuri repetitive: helix i structura n foaie pliat

Ulterior, s-au evideniat alte structuri nerepetitive: structuri n agraf de pr (engl. "-turn" sau "hairpin turn"), bucle (engl. loop), regiuni de intoarcere (engl. turn)

Toate aceste structuri repetitive i nerepetitive contribuie la formarea nivelului de organizare secundar al proteinei

Structura secundar are forma unui tirbuon format din 4-40 aminoacizi

-helixul ia natere prin nfurarea helicoidal (spiralat) a lanului polipeptidic pe suprafaa unui cilindru ipotetic Fiecare tur (spir) a -helixului = alctuit din 3-6 resturi de aa

Structura = stabilizat prin puni de H intracatenare ntre grupele carbonil i imino

-Fiecare grup carbonil formeaz 1 leg de H cu cea de-a 4 a grup imino din secvena polipeptidic -Leg. de H = dispuse aproape perfect paralel cu axa -helixului -Radicalii aa componeni = orientai spre exteriorul -helixului ceea ce condiioneaz interaciunea lor

Stabilitatea helixului poate fi influenat de compoziia structurii primare a proteinei Anumii aa favorizeaz structura spiralat: Ala, Glu, Leu, Met Ali aa ntrerup structura helicoidal: Pro, Gly, Tyr, Ser Stabilitatea helixului este mult micorat n stare dizolvat a proteinei Acidul glutamic, de natur sintetic, are nfiare -helix n mediul acid, n timp ce n mediul bazic, datorit ionizrii gruprilor carboxilice laterale, respingerea lor electrostatic rupe legturile de hidrogen i molecula capt o nfurare ntmpltoare (din engl. "random coil")

n proteinele naturale formate din L-aa predomin -helixul de dreapta, care este mai stabil energetic

O alt variant a structurii secundare = modelul "straturilor

pliate sau -structura. n proteine : 2 tipuri de -structur

1. Modelul straturilor pliate antiparalele: format din lanuri

polipeptidice ntinse n form de zig-zag Un lan al unei structuri pliate este format din 5-10 sau mai multi aa

NC

RC

HN

C

HCR

N

CO

O

H

O

H

NH

CO

C

NH

OC

CR

HN

CO

R

H

H

H

H

O

H

O

CO

N

HCR

C

HN

RC

C

N

H

H

O

H

O

CO

N

HCR

C

HN

RC

C

N

H

H

O

H

O

CO

N

HCR

C

HN

RC

C

N N

C

RC

HN

C

HCR

N

CO

O

H

H

HH

O

ANTIPARALEL PARALEL(A)

Structurile secundare pot fi formate din lanuri orientate paralel sau antiparalel Lanurile n structurile pot avea o orientare plat (B) sau rsucit (C) Ambele tipuri de -structur sunt stabilizate prin puni de hidrogen intercatenare ntre gruprile carbonil i imino ale legturilor peptidice din lanurile polipeptidice adiacente

Conformaia cu lanuri paralele

N C

N CO

RHR

RHRH

RH

RH

RH

RH

RH

RH

N

H

C

O

C N

H

CC

ON

H

N

H

N

H

CC

H

C

O

CC

O

C

C

O

O

CC

O

CC C

N

H

N

H

N

HO

CN

H

C

CC

O

N

H

Conformaia cu lanuri antiparalele

NCC

H R

CN

HR

RHRH

RHO

C

O

N

H

N

H

C

H

O

C

O

C

C

O

N

H

C CC

N

H

C

O

C N

H

CC

ON

H

N

H

N

H

CCC

O

CC

O

C

O

H

N

H R

H R

H R

H R

H R

N C

Structura teriar a proteinelor

Structura teriar este dat de poziia relativ n spaiu a

lanurilor polipeptidice care formeaz o protein

Prin structura teriar se nelege replicarea i nfurarea

lanurilor peptidice cu structurile lor helicoidale i -pliate

ntr-o organizare spaial complex sub form de ghem sau

globul

Structura teriar este o structur stabil datorit:

- interaciunilor hidrofobe dintre radicalii laterali ai aa

- legturilor de hidrogen

- legturilor disulfurice

CH

CH

CH3H3C

H3C CH3CH

CH

CH

OH

O_

C = O

CH

CH2

S

S

CH2

CH

C

O

O

_

NH3+

Structura cuaternar a proteinelor

Suprastructura cuaternar are specific asocierea unor catene polipeptidice individuale (protomer) ntr-un agregat denumit oligomer

Un exemplu tipic de astfel de structur cuaternar hemoglobina

Hb - un agregat tetramer format din 4 lanuri polipeptidice,

fiecare cu structura sa primar, secundar i teriar, legate ntre

ele prin legturi de hidrogen, legturi van der Waals, legturi

polare

Structura cuaternar a proteinelor

reprezint cel mai nalt nivel de organizare al proteinelor Rezult din interaciunea lanurilor polipeptidice

independente care au deja o structur primar, secundar i teriar bine definit

Multe proteine, ca de ex enzimele, sunt alctuite din 2 sau mai multe lanuri polipeptidice numite subuniti, legate ntre ele prin diferite legturi necovalente ca: puni de hidrogen, legturi ionice i fore van der Waals

Structura cuaternar descrie relaiile spaiale stabilite ntre diferitele catene polipeptidice ce intr n alctuirea unei proteine (are n vedere existena a cel puin 2 catene polipeptidice independente ce intr n asamblarea unei proteine funcionale)

Structura cuaternar prezint distribuia spaial a subunitilor i stabilete ansamblul interaciunilor i contactelor dintre subunitile unei proteine

n general, numrul de subuniti ale unei proteine= numr par: dimer tetramer hexamer octamer decamer

Structura

primar

Aminoacizi legati prin legaturi peptidice

Structura

secundara

Structura

tertiara

Structura

cuaternara

Catena polipeptidica

Subunitatile proteice asamblate

Clasificarea proteinelor. Reprezentani Dup compoziie i structura chimic:

Holoproteine

Heteroproteine

Holoproteinele: prin hidroliz pun n libertate o component proteic

1. Albuminele

= rspndite n toate organele plantelor, mai frecvent n semine

Cele mai cunoscute:

leucozina (n gru, secar, ovz)

legumelina (n mazre, linte, soia)

ricinina (semine de ricin)

faseolina (n fasole)

Albuminele sunt prezente i n plasma sanguin (serumalbumina),

lapte (lactalbumina), albuul de ou (ovalbumina) etc.

2. Globulinele

Formeaz mpreun cu albuminele masa principal a protoplasmei celulare Se gsesc ca substane de rezerv, alturi de albumine mai ales n semine (50% din totalul proteinelor vegetale l constituie globulinele din seminele de leguminoase i oleaginoase) faseolina (din fasolea alb) glicina (din soia) legumina (din mazre i linte) edestina (n cnep) amandina (n migdale) corilina (n alune) etc. Globuline se mai ntlnesc n cartofi, spanac i tomate

Dintre globulinele de origine animal : globulinele serice Lactoglobulina

3. Prolaminele sau gliadinele

se gsesc numai n regnul vegetal au valoare alimentar redus, deoarece sunt srace n

triptofan i lizin Reprezentani ai prolaminelor: zeina (din porumb) hordeina (din orz) avenina (din ovz)

4. Glutelinele

= rspndite n seminele cerealelor i n prile verzi ale plantelor

Au valoare alimentar deosebit, jucnd un rol important n

procesul de panificaie

Dintre gluteline importante:

glutenina (din seminele de gru) care alturi de gliadin este

componenta glutenului care confer finii proprietatea de a

putea fi panificat (n lipsa glutenului pinea nu crete)

orizenina (din boabele de orez)

5. Proteinele fibrilare (scleroproteine)

- au aspect filiform, fiind compuse din catene polipeptidice individuale lungi, sub form de filamente, unite lateral prin legturi ncruciate, formnd o structur stabil

Se gsesc preponderent n organismele animale i sunt

reprezentate prin:

colagen - n esutul conjunctiv, piele, tendoane, cartilagii, ligamente; keratin - proteina constituent a epidermei, prului, penelor i

formaiilor cornoase (unghii, coarne, copite); miozin - proteina din muchi; elastin - participant la structura fibrelor elastice din artere i

tendoane; fibrinogenul - constituie 4% din proteinele plasmei sanguine cu rol

esenial n coagularea sngelui; fibroina - proteina din mtasea produs de viermii de mtase Plantele: proteine fibrilare n stratul aleuronic al seminelor

6. Histonele

- intr n compoziia cromatinei din nucleul celulei animale i vegetale

- implicate n reglarea biosintezei acizilor nucleici i proteinelor

- conin 20-30 % lizin, arginin i histidin

Heteroproteine = proteine superioare care la hidroliz total pun n libertate o

component proteic i o component neproteic (prostetic)

Clasificarea heteroproteinelor se face n funcie de natura gruprii prostetice astfel:

glicoproteine (componenta prostetic este o glucid);

lipoproteine (componenta prostetic este o lipid);

fosfoproteine (componenta prostetic este acidul fosforic);

cromoproteine (componenta prostetic este un colorant);

metaloproteine (componenta prostetic este un metal);

nucleoproteine (componenta prostetic este un acid nucleic)

1. Metaloproteine = heteroproteine care au drept grupare prostetic un metal (Fe,

Mg, Mn, Cu, Zn, Co etc.)

= forme de depozitare i de transport ale diferitelor metale n organismele vii

Ex:

- ferredoxina, prezent n cloroplaste cu rol important n procesele de oxido-reducere

- feritina, rspndit n ficat, n splin

Dintre metaloproteine cu cupru, cele mai importante :

- hemocianinele care reprezint pigmenii respiratori din sngele molutelor i artropodelor

- ceruloplasmina implicat n transportul cuprului n snge

2. Fosfoproteine

= heteroproteine care au drept component prostetic acidul fosforic esterificat cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi (serina, treonina)

- joac un rol important n organismele tinere vegetale i animale

Rspndite n special:

n lapte : cazein (45% din proteinele laptelui uman i 80% din proteinele laptelui de vac)

ou: ovovitelin (0,9% coninutul de fosfor n glbenuul de ou)

3. Glicoproteine (mucoproteine) = heteroproteine care au drept grupare prostetic

- monoglucide (glucozamina, galactoza, xiloza, ramnoza, acizi uronici)

- poliglucide (acizi poliuronici)

Se clasific, n funcie de raportul protein/glucid n:

a. Glicoproteine propriu-zise, n care componenta de baz este proteina

iar componentele glucidice sunt sub 4%

Ex: albuminele din ou i din ser

unele globuline din ser care conin glucide

b. Mucoproteine n care predomin glucidele (peste 4%)

- caracteristice mediului animal, dintre care cele mai importante : antigenele de grup sanguin

glicoproteinele cu rol hormonal

glicoproteinele din membranele celulare etc.

4. Lipoproteine = heteroproteine care conin drept grupare prostetic lipide (gliceride,

cefaline, lecitine) i acizi grai

- rspndite n organismele vii, animale i vegetale, mai ales n esuturile cu activitate fiziologic intens (nucleu, mitocondrii, cloroplaste)

Cele mai importante fiziologic :

- lipoproteinele din lapte (cu rol energetic)

- lipoproteinele din ou (cu rol n dezvoltarea embrionului)

- lipoproteinele plasmatice i membranare care asigur transportul substanelor liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente)

5. Cromoproteine

gruparea prostetic: o substan colorat (pigment) de natur porfirinic

sau neporfirinic

- rspndite n toate organismele vegetale i animale, unde ndeplinesc roluri complexe

Se clasific n funcie de gruparea prostetic i de funcia biologic pe

care o ndeplinesc n dou mari clase:

cromoproteine porfirinice (cu structur tetrapirolic)

cromoproteine neporfirinice

a) Cromoproteine porfirinice

Cromoproteine porfirinice fr rol respirator Cloroplastinele (cloroglobinele) = cromoproteine prezente n toate celulele i esuturile plantelor verzi - localizate n cloroplaste i au drept component proteic globina i ca

grupare prostetic pigmentul clorofila, care imprim culoarea verde esuturilor plantelor

Cloroplastele celulare mai conin n afar de clorofil i carotenoide, lipide, acizi nucleici, microelemente

Cromoproteine porfirinice cu rol respirator

Hemoglobinele = cromoproteine cu structur feroporfirinic, de culoare roie, prezente n

sngele tuturor vertebratelor Componenta proteic (96%) = globin Componenta neproteic (prostetic) = hemul (4%)

Leghemoglobina

- cromoprotein de culoare roie prezent n nodozitile rdcinilor plantelor leguminoase, cu rol n activarea bacteriilor fixatoare de azot atmosferic

Citocromii

- cromoproteine cu rol deosebit n fenomenul respiraiei tisulare

- component prostetic = asemntoare hemului din hemoglobine

- implicai n fenomenele de oxido-reducere, prin transfer de electroni, datorit capacitii cationului metalic de a trece reversibil de la forma Fe2+ la forma Fe3+

Fitocromul

= cromoprotein cu rol de fotoreceptor n toate reaciile din plantele superioare

- rol regulator al creterii i dezvoltrii plantelor

- intervine n sinteza pigmenilor vegetali antocianici, n biosinteza unor

enzime, biosinteza fitohormonilor gibereline, precum i n procesele de

reglare hormonal a metabolismului plantelor

b) Cromoproteine neporfirinice

Flavinenzimele

- cromoproteine care nu conin n molecul, drept component

prostetic nucleul porfirinic, ci un compus din clasa flavinelor, care

ndeplinete n organism rol enzimatic

Carotenoproteinele au componenta prostetic din clasa carotenoidelor Din aceast clas fac parte pigmenii vizuali, cu rol important n

procesul vederii

Nucleoproteine

= cele mai importante i complexe heteroproteine, n care

component prostetic = acizi nucleici

partea proteic = reprezentat de proteine cu caracter bazic din clasa

histonelor i protaminelor

Ex. deoxiribonucleotide