Aminoacizii – unităţi structurale de bază ale proteinelor

Definiţie, structură chimică, răspandire in natură

Aminoacizii sunt compuşi organici cu funcţiune mixtă (conţin in moleculă ogrupare amino –NH2 şi o grupare carboxilică –COOH) şi reprezintă unităţile structuralede bază ale proteinelor. Din cei aproximativ 200 de aminoacizi cunoscuţi in prezent, unnumăr de 20 sunt proteinogeni, adică intră in mod curent in structura proteinelor. Dinpunct de vedere structural, aminoacizii proteinogeni sunt α–aminoacizi şi au formulagenerală:

R – CH – COOHI

NH2

Radicalul R poate fi alifatic, aromatic sau heterociclic. In funcţie de natura acestuiradical, aminoacizii se clasifică in 7 clase.

1. Acizi monoamino-monocarboxilici. Din această clasă fac parte 5 aminoaciziproteinogeni cu catenă normală sau ramificată: glicina (glicocolul), alanina, valina,leucina şi izoleucina:Glicocol (Gly) Alanina (Ala) Valina (Val)

2. Hidroxiaminoacizii sunt aminoacizi ce conţin in molecula lor, in afaragrupelor –NH2 şi –COOH şi o grupare alcoolică. Dintre aminoacizii proteinogeni, inaceastă grupă intră serina şi treonina.

3. Tioaminoacizii (aminoacizii cu sulf) conţin in molecula lor o grupare sulfhidril(–SH), alături de grupările amino şi carboxil. Dintre aminoacizii proteinogeni, in aceastăgrupă intră cisteina şi metionina:Cisteina (Cys) Metionina (Met)

4. Acizii monoamino-dicarboxilici conţin in molecula lor o grupare amino şidouă grupe carboxil şi au caracter acid. Din această clasă fac parte acizii glutamic şiaspartic. In structura majorităţii proteinelor naturale se intalnesc şi amidele acestora(glutamina şi respectiv asparagina). Unii autori consideră că acestea sunt aminoacizi caatare (ceea ce inseamnă că există 22 de aminoacizi proteinogeni), iar alţi autori leconsideră ca fiind derivaţi ai acidului glutamic, respectiv aspartic (şi, implicit, considerăcă există 20 de aminoacizi proteinogeni):Glutamina (Gln) Asparagina (Asn)

5. Acizii diamino-monocarboxilici, conţin in moleculă două grupări amino şi aucaracter bazic. Ei intră in cantităţi mari in structura proteinelor bazice (de exempluhistonele şi protaminele), iar in cazul multor enzime bicomponente au rolul de a legacofactorul enzimatic de apoenzimă prin legături puternice, covalente. De exemplu lizina,prin gruparea sa aminică din poziţia ε poate lega cofactori de tipul biotinei, aciduluilipoic, acidului folic etc.:

6. Aminoacizii aromatici conţin in molecula lor un nucleu benzenic. Dintreaminoacizii proteinogeni, din această clasă fac parte fenilalanina şi tirozina, aceasta dinurmă putand fi considerată ca un derivat al fenilalaninei (p–hidroxi-fenilalanina):Fenilalanina (Phe) Tirozina (Tyr)

7. Aminoacizii heterociclici conţin in molecula lor un heterociclu care este deregulă pentaatomic (imidazolic sau pirolic). Din această grupă fac parte 4 aminoaciziproteinogeni: triptofanul, histidina, prolina şi hidroxiprolina:Prolina (Pro) Hidroxiprolina (Pro–OH)

In afară de aminoacizii proteinogeni descrişi mai sus, care stau la baza structuriicatenelor polipeptidice ale proteinelor native, in natură se intalnesc şi alţi aminoacizi,atat sub formă liberă cat şi in structura unor compuşi biologic activi. Unii dintre eiindeplinesc funcţii biochimice şi fiziologice importante, alţii reprezintă produşiintermediari in unele căi metabolice sau sunt precursori in biosinteza unor substanţebiologic active.

Acidul γ–amino-butiric (GABA) este un important mediator chimic in sistemulnervos şi se formează in organism prin decarboxilarea enzimatică a acidului glutamic:Acid glutamic Acid g–aminobutiric (GABA)

El indeplineşte diferite funcţii printre care, cea mai importantă este cea demediator chimic de blocare a sinapselor.

Ornitina este un aminoacid cu caracter bazic (din clasa acizilor diaminomonocarboxilici)intalnit in organismele mamiferelor ca produs intermediar al cicluluiureogenetic (ciclul Krebs–Henseleit). Sub formă liberă se intalneşte numai la uneleplante:

Citrulina este un intermediar al ciclului ureogenetic:β–Alanina intră in structura unor substanţe biologic active de mare importanţă

cum ar fi acidul pantotenic. Intră de asemenea in structura carnozinei şi anserinei,dipeptide izolate din ţesutul muscular al mamiferelor:

Acidul p–amino-benzoic (PAB), considerat candva in mod greşit ca fiind vitaminaH, se intalneşte in natură mai ales sub formă combinată (el intră de exemplu instructura acidului folic care este vitamina M a cărei moleculă conţine un rest depteridină, un rest de acid p-aminobenzoic şi un rest de acid glutamic):Cu excepţia glicocolului, toţi aminoacizii conţin cel puţin un atom de carbonasimetric. Aceasta inseamnă că ei prezintă izomerie optică. Ca şi in cazulmonozaharidelor insă, apartenenţa la seria D sau L nu coincide cu sensul rotirii planuluiluminii polarizate ci se determină prin compararea configuraţiei atomului de carbonchiral al aminoacidului cu configuraţia carbonului chiral al aldehidei L-glicerice, respectivaldehidei D-glicerice:

Cu unele excepţii, aminoacizii naturali aparţin seriei L deoarece organismele viinu sintetizează enzimele necesare metabolizării D-aminoacizilor. Cu toate acestea, innatură există aminoacizi aparţinand şi seriei D in structura unor antibiotice, in structuracomponenţilor pereţilor celulari ai unor bacterii, in celulele canceroase etc. Pentru a

evita confuziile ce pot să apară in studiul seriilor D şi L şi respectiv al seriilor optic activedextrogiră (+) şi levogiră (–) se recomandă folosirea simbolului S (senestrum = stanga)pentru izomerii ce aparţin seriei L şi respectiv R (rectum = dreapta) pentru izomerii dinseria D.Aminoacizii proteinogeni au fost obţinuţi atat prin sinteză chimică cat şi prinhidroliza proteinelor sub forma unor substanţe cristaline (aspectul geometric alcristalelor fiind specific fiecărui aminoacid), incolore, inodore, stabile la temperaturacamerei şi cu gust dulce. Punctele de fierbere şi de topire ale aminoacizilor sunt relativridicate, iar prin incălzire se topesc cu descompunere.In general, aminoacizii sunt solubili in apă insă gradul de solubilitate este diferitde la un aminoacid la altul. Dintre aminoacizii proteinogeni, mai puţin solubili in apă suntcisteina şi tirozina in timp ce solubilitatea prolinei şi hidroxiprolinei este foarte mare. Caşi in cazul proteinelor, solubilitatea aminoacizilor in apă este influenţată de prezenţasărurilor, majoritatea aminoacizilor dizolvandu-se mai uşor in soluţii saline decat in apă.