Referat enzime 2

8/6/2019 Referat enzime 2

1/6

Implicarea enzimelor in procesul de fabricare al branzei Gouda

Numele si prenumele: Noje AlexandraAn univ. de studio, nume program master: 1, MPMAAdresa e-mail: [email protected]

Rezumat: (5-6 randuri)Abstract: (traducere rezumat engleza)

Sursa enzimatica

Enzimele sunt componente organice, sunt produse de celule vii pentru agrabii reactiile chimice in sistemele biologice astfel incat acestea sa poata avea locla temperature relative scazute, dar ele raman aparent nemodificate pe parcursul

proceselor. Prin urmare enzimele sunt denumite si biocatalizatori. Acestia sunt fie proteine (enzime) fie, in putine cazuri, pot fi acizi nucleic (ribozomi; unele

molecule de ARN pot cataliza hidroliza de ARN). Azi, stim ca enzimele suntnecesare in toate sistemele vii, pentru cataliza tuturor reactiilor chimice necesaresupravietuirii si reproducerii lor rapid, selective si eficient.

Enzimele active biologic pot fi extrase din organism vi. O gam foarte largde surse sunt utilizate pentru producia de enzime comerciale din Actinoplanes in

Zymomonas, de la spanac la venin de sarpe. Dintre sutele de enzime care suntfolosite in industrie, mai mult de jumatate sunt exterase din fungi si drojdii si doaro treime sunt extrase din bacteria, restul divizandu-se intre aminale (8%) si plante(4%). Un numar mare de enzime se utilizeaza in analize chimice sau diagnoze

clinice. Sursele nonmicrobiene furnizeaza o proportie mai mare a acestora inmomentul de fata. Sunt preferate sursele enzimatice microbiene in locul plantelorsi animalelor pentru ca:- acestea sunt in general mai ieftin de produs;- continutul lor in enzime este mai usor de anticipat si contrlat;- sursele sigure de aprovizionare cu material bruta de o compozitie constanta suntmai usor de dispus;- tesuturile animalelor si plantelor contin mai multe componente potentialdaunatoare decat microbii, inclusive compusi fenolici (din plante), enzimeinhibitoare endogene si protease.

Tabel 1. Cateva enzine importante si sursele lor.

Enzima Numar CE Sursa Intra/extra-celular

Productiala scara

Folosireaindustriala

Enzime animale

Catalaza 1.11.1.6 Ficat I - Alimente
mailto:[email protected]:[email protected]


2/6

Chemotripsina 3.4.21.1 Pancreas E - PieleLipaza 3.1.1.3 Pancreas E - AlimenteCheag 3.4.23.4 Abdomen E + BranzeturiTripsina 3.4.21.4 Pancreas E - PieleEnzime din plante

Actinidin 3.4.22.14 Kiwi fruit E - Alimentea-Amilaza 3.2.1.1 Malted barley E +++ Fabricarea beriib-Amilaza 3.2.1.2 Malted barley E +++ Fabricarea beriiBromelaina 3.4.22.4 Pineapple latex E - Fabricarea berii b-Glucanaza 3.2.1.6 Malted barley E ++ Fabricarea beriiFicin 3.4.22.3 Fig latex E - AlimenteLipoxigenaza 1.13.11.12 Soybeans I - AlimentePapaina 3.4.22.2 Pawpaw latex E ++ CarneEnzime bacteriene

a-Amilaza 3.2.1.1 Bacillus E +++ Amidonb-Amilaza 3.2.1.2 Bacillus E + AmidonAsparaginaza 3.5.1.1 Escherichia coli I - SanatateGlucose isomerase 5.3.1.5 Bacillus I ++ Sirop de fructozaPenicillin amidase 3.5.1.11 Bacillus I - FarmaceuticProteaza 3.4.21.14 Bacillus E +++ DetergentPullulanaza 3.2.1.41 Klebsiella E - AmidonEnzime fungice

a-Amilaza 3.2.1.1 Aspergillus E ++ CoacereaAminoacylase 3.5.1.14 Aspergillus I - Farmaceutic

Glucoamylase 3.2.1.3 Aspergillus E +++ AmidonCatalaza 1.11.1.6 Aspergillus I - AlimenteCelulaza 3.2.1.4 Trichoderma E - DeseuriDextranase 3.2.1.11 Penicillium E - AlimenteGlucose oxidase 1.1.3.4 Aspergillus I - AlimenteLactaza 3.2.1.23 Aspergillus E - LactateLipaza 3.1.1.3 Rhizopus E - AlimenteCheag 3.4.23.6 Mucor miehei E ++ BranzeturiPectinaza 3.2.1.15 Aspergillus E ++ BauturiPectin lyase 4.2.2.10 Aspergillus E - Bauturi

Protease 3.4.23.6 Aspergillus E + CoacereRaffinase 3.2.1.22 Mortierella I - AlimenteEnzime din drojdii

Invertase 3.2.1.26 Saccharomyces I/E - confectiiLactase 3.2.1.23 Kluyveromyces I/E - LactateLipase 3.1.1.3 Candida E - AlimenteRaffinase 3.2.1.22 Saccharomyces I - Alimente


3/6

Sursa de obtinere a preparatelor:I. esturi animale: ficat, pancreas, inim, rinichi, creier, mucoase recoltate de la

nivelul stomacului sau a intestinelorII. esuturi vegetale: cereale germinate, rdcini, semine, frunze, sev(latex)III. Microorganisme: bacterii, mucegaiuri, drojdii

Microorganismele reprezin cea mai bun surs de preparateenzimatice deoarece:-ciclul de dezvoltare(via) este mult mai scurt dect n cazul plantelor sau aanimalelor-se pot obine n cantiti mari denumite i biomase prin cultivare n instalaii cu un

principiu constructiv simplu i folosind medii de cultur relativ ieftine cum ar fi:tre, zer, irot de semine de floarea soarelui sau soia, extracte de porumb, melas- producia de enzime generat de microorganisme poate fi mult mai optimatizatcu folosirea unor tulpini mutante, nalt performante, obinute n urma dorinei de aeficientiza parametrii procesului fermantativ- preparate enzimatice obinute, n unele cazuri, prezint stabiliti mai bune latemperaturi ridicate, acest avantaj vizeaz transferuri enzimatice care se impun cadesfurare la temperaturi situate la 75-900C(industria spirtului)

n cazul adoptrii ca surs a microorganismelor se impun cteva condiii :

- preparatele enzimatice de origine microbian trebuie s fie libere de toxine sau de

substane cu efect antibiotic, prin urmare trebuie s fie produse de microorganismenepatogene fr potenial alergent, toxicogen, antibiotic.Industria laptelui utilizeaz o cantitate important de enzime n producerea

de brnzeturi, iar bacteriile lactice sub form de cultur starter stau la bazaobinerii produselor lactate fermentate, inclusiv a brnzeturilor. La acestea se potutiliza de asemenea culturi de bacterii propionice i alte bacterii precum i drojdiii mucegaiuri.

Clasic laptele a fost conservat prin fermentare, de obicei cu adiie de sare(brnzeturi, lapte fermentat, unt). Mai nou conservarea include metode de uscare,

de pasteurizare/sterilizare i ngheul. Unele caracteristici ale laptelui de asemenasunt c se face extrem de asculttor la modificarea de enzime i laptele este unlichid care faciliteaz adiia enzimelor. Productia de branza este cel mai probabil,cea mai veche i este n continuare cea mai mare aplicaie a enzimelor exogene n

prelucrarea produselor alimentare.

Izolarea enzimatica din sursa


4/6

In data ce enzima a fost purificata la gradul de purificare si concentratiadorita, principalul obiectiv al producatorului este sa pastreze activitatea enzimatica.Enzimele pentru interes industrial sunt vandute pe baza activitatii lor globale.Pentru a atinge stabilitatea, producatorii ar trebuii sa foloseasca tehnologiaavansata chiar si tehnologii de inginerie genetica. Majoritatea enzimelor industrialcontin relativ putina activitate enzimatica (< 10% w/w, incluzand izoenzimele siactivitatile enzimatice asociate), restul fiind datorat proteinelor inactive,stabilizatorilor, conservantilor, sarurilor si diluantilor care permit standardizareadintre loturile de productie a diferitelor activitati specifice. Cheia mentineriiactivitatii enzimatice este mentinerea conformitatii, prevenind desfacerea,agregarea si schimbarea in structura covalenta. Sunt posibile trei abordari:utilizarea de aditivi, modificarile covalente controlate, si imobilizarea enzimatica.

Prin urmare daca sunt angrenate ingineria genetica impreuna cu tehnicileavansate de inginerie enzimatica ar putea exista posibilitatea de crestere a timpului

de injumatatire de proteina activa precum si stabilitatea lor, o caracteristica care vareduce cu siguranta metodele conventionale folosite pentru stabilizarea enzimelor.

Cautarea si alegerea enzimelor noi: Una din competentele majore alecompaniilor enzimatice finantate corespunzator in laboratoarele academice estecautarea rapida si fara prea mare cost a culturilor microbiene necesare pentruactivitatea enzimatica. Probele fizice, de obicei sol sau material de compost gasitelanga o concentratie mare de substraturi probabil, sunt utilizate ca surse de cultura.

Pregatirea enzimelor: Dupa cautare si alegere noile enzime au o utilizare sio valoare comerciala mare, enzimele fiind pregatite prin optimizarea conditiilor de

productie mare cu resurse disponibile. Purificarea enzimelor dupa pregatiredepinde de viitoarea lor utilizare. Adesea enzimele pot fi purificate de cateva sutede ori dar randamentul enzymatic poate fi foarte slab frecvent sub 10% dinactivitatea materialului initial. In contrast, enzimele industriale vor fi purificate catmai putin,

indepartandu-sedoar celelalte enzimesi materiale carerisca sa interfereze cu

procesul de

catalizare alenzimei.Fig.1 Procesultehnologic depreparare alenzimelor


5/6

Clasificarea enzimelor

Aceast clasificare a enzimelor este realizat de comisia de enzime a uniuniiinternaionale de chimie pur i aplicat(IUPAC):I.Oxido-reductazelecatalizeaz reaciile de oxid reducere prin transfer de H2 sauelectroni prin combinarea unui substrat de O2.

alcool etilic etanal+NADH+H+

II. Transferaze:catalizeaz transferul unei grupri chimice, alta dect protonul dela un substrat la altul.

Acetil-CoA+colin acetil colin+CoA

III. Hidrolaze:catalizeaz hidroliza legturilor peptidice, glucozilice, a esterilor dindiferite substraturi prin adiia apei

lactoza lactoz galactoz+glucoz

Maltoz 2 glucoz

IV. Liazele : catalizeaz scindarea legturilor din molecule pe alte ci dect nprezena apei

fructozodifosfat glicerinaldehid difosfat+fosfohidroxiaceton

V. Izomeraze: catalizeaz izomerizarea optic, geometric i n funcie de tipul derearanjare molecular racemaze, cistrans, izomeraze, etc

L-alanin D-alanin

H2O

lactaz

Colin acetil

Alanin racemaza

aldolaz

H2O

maltaz

Alcool


6/6

VI. Ligaze: catalizeaz formarea legturilor covalente dintre molecule cu consumenergetic preluat din compui macroergici

glutamatNH3 glutamin

Substratul transformat de enzima. Reactie globala

ADPP2

Glutamin sintetaz

ATP

Referat enzime 2

Documents

Transcript of Referat enzime 2