Proteinelesunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau complexe deaminoacizi; ele sunt prezente n celulele tuturor organismelor vii n proporie de peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, n care secvena acestora este codificat de ctre o gen. Fiecare protein are secvena ei unic de aminoacizi, determinat de secvena nucleotidic a genei. Prima menionare a cuvntului protein a fost fcut de ctre Jakob Berzelius: Numele de protein pe care l propun pentru denumirea compusului organic rezultat prin oxidarea fibrinei sau albuminei, l-am derivat din grecescul(proteios) deoarece pare a fi substana primitiv sau principal din nutriia animalelor.Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celul i sintetizeaz proteinele proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape, sinteza ncepnd cu procesul detranscripiei terminnd cu procesul detranslaie. Procesul dei similar, este diferit n funcie de celul:eucariotsauprocariot. Procesul de transcripie necesit prezena unei singure molecule de ADN dublu catenar, numitADNablon, molecul care intr n procesul de iniiere. Aici acioneaz enzimaARN polimeraza,enzimcare se leag de o anumit regiune din molecula de ADN, regiune (denumitpromoter), de unde va ncepe transcripia. Pe msur ce ARN polimeraza se leag de promoter, lanurile de ADN vor ncepe sa se desfac. Urmtorul proces n care intr ADN este procesul de elongaie (alungire a catenei). Pe msur ce ARN polimeraza se mic de-a lungul catenei de ADN, are loc sinteza ribonucleotidelor complementare (ARNm - ARN mesager). Acest ARN, dup cum i arat i numele, se poate deplasa i n alte pri ale celulei cum ar fireticulul endoplasmaticsaucitoplasma.n timpul translaiei ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor.Acest proces este divizat n 3 etape: Iniierea Elongarea Faza terminal.Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), s se lege de o molecul de ARn m, proces nsoit de prezena unui anticodon. Pe msur ce ribozomul migreaz de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dat) o alt molecul de ARNt este ataat ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este ataat de acesta este legat de ARNt secundar, care l leag de o alt molecul de aminoacid. Translaia continu pe msur ce lanul de aminoacid este format. La un moment dat apare uncodonde stop, o secven format din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnaleaz sfritul lanului proteic. Chiar dup termminarea translaiei lanurile proteice pot suferi modificri post-translaionale iplierealanului proteic, responsabil de structura secundar i cea teriar. Modificrile post-translaionale se refer la posibilitatea formrii de legturi disulfidice, sau de ataarea la scheletul proteic a diferite grupri ca rol biochimic:acetat,fosfatetc.Datorit compoziiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se ntlnesc alturi de ali compui importani de tipulpolizaharidelor,lipideloriacizilornucleicincepnd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote i terminnd cu omul.Practic nu se concepe via fr proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizeaz diferite reacii biochimice n organism, altele pot juca un rol important n meninerea integritii celulare (proteinele din peretele celular), n rspunsul imun i autoimun al organismului.Majoritatea microorganismelor i plantelor pot sintetiza toi cei 20 aminoacizi standard, n timp ce organismele animale obin anumii aminoacizi din diet (aminoacizii eseniali). Enzime cheie, cum ar fi de exemplu aspartat kinaza, enzim care catalizeaz prima etap n sinteza aminoacizilor lisin, metionin i treonin din acidul aspartic, nu sunt prezente n organismele de tip animal. La aceste organisme aminoacizii se obin prin consumul hranei coninnd proteine. Proteinele ingerate sunt supuse aciunii acidului clorhidric din stomac i aciunii enzimelor numite proteaze, proces n urma cruia lanurile proteice sunt scindate (denaturate). Ingestia aminoacizilor eseniali este foarte important pentru sntatea organismului, deoarece fr aceti aminoacizi nu se poate desfura sinteza proteinelor necesare organismului. De asemenea, aminoacizii sunt o surs important de azot; unii aminoacizi nu sunt utilizai direct n sinteza proteic, ci sunt introdui n procesul degluconeogenez, proces prin care organismul asigur necesarul de glucoz n perioadele de nfometare (mai ales proteienele aflate n muchi).n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n: Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele. Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic: colagenul, cheratina i elastina. Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteic i o parte prostetic; n funcie de aceast grupare se pot clasifica astfel: Glicoproteine Lipoproteine NucleoproteineProteinele sunt substane solide, macromoleculare, solubile n general n ap i insolubile n solveni organici nepolari. Unele proteine sunt solubile n ap dar insolubile n alcool, altele sunt solubile n soluii apoase de electrolii, acizi organici. Datorit gradului diferit desolubilitaten diferii solveni, proteinele se pot izola, identifica i separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legturile care se stabilesc ntre gruprile libere de la suprafaa macromoleculelor i moleculele solventului. n contact cu apa proteinele greu solubile manifest fenomenul de gonflare, datorit tendinei de hidratare datorat gruprilor polare. Gelatina de exemplu se mbib foarte puternic cu apa dnd natere prin rcire la geluri. La dizolvarea proteinelor n ap, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat c n soluii diluate se gsesc macromolecule proteice izolate, iar n cazul soluiilor concentrate se formeaz agregate de macromolecule proteice. Soluiile coloidale ale proteinelor, coaguleaz prin nclzire, prezint efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumin).