Proteinele Curs

8/3/2019 Proteinele Curs

1/9

PROTEINELE

Structura fiecrei proteine este determinat genetic.

Proteinele au roluri diferite n celul i respectiv n organism. La nivel

celular au rol specific, indispensabil pentru funcionarea corect a ansambluluicelular. Numrul de proteine identice ntr-o celul este foarte bine determinat.

Exemplu: transportorul pentru glucoz GLUT2 din celula hepatic valori

normale 150 000; sub 20 000 diabet.

Exist un echilibru ntre sinteza i degradarea proteinelor la nivel celular.

Rolul proteinelor

Structural (ex. compoziia membranelor celulare, histonele n ADN)

Funcional

o In metabolism (enzimele)

o Comunicarea ntre organe

Hormoni

Receptori hormonali

o Transportori

Prin membrane (glucide, aminoacizi)

ntre organe (albumine, apoproteinele)

o Sistemul contractil (miozina)

o Imunitate (imunoglobuline, sistemul complement )

o Coagulare (fibrina, fibrinogenul)

o In genetica celular (factori de transcripie, represori genici)

Fizico-chimic (meninerea echilibrului acido-bazic, osmotic)

Energetic

Structura proteinelor

1


2/9

Structura primar tipul, numrul i succesiunea aminoacizilor n caten.

Secvena aminoacizilor este rezultatul informaiei genetice. Indiferent de numrul

aminoacizilor dintr-o protein, fiecare lan va avea la unul din capete un aminoacid

cu gruparea NH2 liber (captul N terminal), iar la cellalt capt un aminoacid

cu gruparea COOH liber (captul C terminal. Prin convenie, secvena

aminoacizilor ntru-un lan polipeptidic se consider ntotdeauna de la captul N-

terminal spre captul C-terminal.

Structura secundar corespunde unor structuri spaiale regulate: helix,

pliat. Aceste structuri sunt realizate prin legturi disulfurice, ionice, de hidrogen,

hidrofobe. Aceste tipuri de structuri se datoreaz proprietilor spaiale a legturii

peptidice.

Structurile helix sunt stabilizate prin legturile de hidrogen intracatenare. Pe

fiecare spir a -helixului se afl 3, 6 resturi de aminoacizi. Legtura de hidrogen

se realizeaz ntre gruparea C=O i NH2 din dou spire vecine. Legturile de

hidrogen sunt paralele cu axul helixului. In proteinele naturale sensul de rotire al

helixului este spre dreapta (sensul acelor unui ceasornic).

Structurile pliate sunt stabilizate prin legturi de hidrogen intracatenare. Poate

fi cu lanuri paralele sau antiparalel.

2


3/9

Triplul helix al colagenului este realizat prin intermediul legturilor de hidrogen

intra i intercatenare. Acest tip de structur se datoreaz prezenei prolinei i

hidroxi-prolinei. Aceti aminoacizi nu pot participa la legturi de hidrogen.

Structura colagenului prezint serii de trei aminoacizi n care glicina ocup aceeai

poziie. Glicina este poziionat n interiorul helixului. Fiecare spir conine un

astfel de triplet.

Gly-Ala-Pro Gly-Pro-Ala Gly-Pro-Pro(OH)

n figura de mai sus glicina este reprezentat cu rou.

Structura teriar se refer la aranjarea spaial a acestor structuri secundare

(poziionarea n spaiu a fiecrui atom). Este rezultatul unor legturi diverse

(hidrogen, hidrofobe, electrostatice, covalente) ntre aminoacizii aceleiai catene

dar care nu sunt vecini n structura primar. Datorit acestor interaciuni, lanul

polipeptidic nu poate adopta o structur ordonat n spaiu, pe toat lungimea sa, ci

structurile ordonate sunt separate de coturi sau bucle n care lanul polipeptidic nu

adopt o structur ordonat. Structura tridimensional a unei proteine native n

mediul su fiziologic este aceea pentru care energia liber a sistemului este

minim.

3


4/9

n funcie de structura teriar, proteinele se clasific n: fibrilare i

globulare.

Legturile din cadrul structurii teriare sunt mai mult sau mai puin stabile,

sunt influenate de mediu. De exemplu acizii i bazele tari intervin n legturile

electrostatice ceea ce determin denaturarea proteinelor. Legturile disulfurice se

realizeaz preponderent ntre resturi de cistein. Agenii oxidani i reductori

puternici pot oxida cisteina sau pot reduce legturile disulfurice denaturnd

proteina.

Structura cuaternarse ntlnete la proteinele formate din mai multe subuniti.

Este rezultatul unor legturi diverse (hidrogen, hidrofobe, electrostatice, covalente)

ntre aminoacizii din catene diferite dar care sunt unite ntr-o singur molecul.

Fiecare caten este denumit protomer. Structura cuaternar poate fi definit ca

numrul, tipul i modul de legare a subunitilor (protemerilor) dintr-o entitate

proteic cu activitate biologic bine definit.

Ruperea legturilor dintre catene duce la denaturarea proteinei. Exemplu :

hemoglobina este un tetramer

aminoaciziStructura primar a unei proteine :

Secvena aminoacizilor n caten

Structura secundar a unei proteine :

Legturi de hidrogen ntre aminoacizi

Structura teriar a unei proteine :Legturi ntre structurile secundare

plisat

helix

Structura cuaternar a unei proteine :Asocierea mai multor catene polipeptidice

plisat helix

STRUCTURA PROTEINELOR

4


5/9

Proprieti

1.solubilitatea depinde de mai muli factori :

- electroliii. Proteinele sunt solubile n soluii diluate de sruri neutre. Soluiileconcentrate produc denaturarea lor (precipitare). Se pot separa diferite clase de

proteine n funcie de concentraia la care precipit.

- pH-ul. Solubilitatea unei proteine este minim n vecintatea pHi.

- solvenii organici. Etanolul, metanolul i acetona determin precipitarea

proteinei.

2. determinarea masei moleculare (se situeaz ntre 10 000 i pn la peste 1 000000)

Metode :

- filtrarea pe gel de dextran. Se realizeaz o separare n funcie de mrimea

moleculei. Cele mai mari vor trece primele prin gel. Apoi se compara cu etaloane.

- ultracentrigugarea produce sedimentarea n funcie de densitate. Se compar cu

etaloane.

- electroforeza migrarea moleculelor ncrcate electric sub aciunea unei

diferene de potenial. Apoi compararea cu etaloane.

Clasificare

1. Dup compoziia chimic

- holoproteine formate numai din aminoacizi

- heteroproteine formate dintr-o parte proteic i o parte neproteic (parte

prostetic) legate prin legtur covalent. Partea neproteic este extrem de variat.

n funcie de natura ei ntlnim :

Parte neproteic Proteina

Glucide GlicoproteineLipide LipoproteineFosfat Fosfoproteine

Ion metalic Cromoproteine(Hb, citocromi)

5


6/9

2. Dup forma moleculei

Proteine fibroase sau scleroproteine. Sunt practic insolubile. Ex. colagenul,

keratina

Proteine globulare sau sferoproteine. Au form sferic sau ovoid.

6


7/9

3. Clasificarea n funcie de solubilitate

Albumine solubile n ap distilat. Precipit prin adugare de sulfat de

amoniu ntre 70 i 100% saturaie. Au caracter acid, pHi < 7.

Globuline insolubile n ap, solubile n soluii saline diluate (ex. NaCl 5%).

Precipit prin adugare de sulfat de amoniu pn la saturaia de 50%.

Protamine i histone solubile, talie mic, foarte bazice, pHi mare.

Globine solubile n ap

Prolamine i gluteline proteine vegetale insolubile n ap dar solubile n

soluii diluate de acizi i baze.

7


8/9

MIOGLOBINA

Este o hemoprotein (conine hemul) care are rolul de a fixa reversibil

oxigenul n muchi (l preia de la hemoglobin i l cedeaz mitocondriilor

musculare.Este alctuit dintr-un lan polipeptidic format din 153 aminoacizi. Are o

structur globular compact n care 77% din lanul polipeptidic reprezint o

structur de -helix iar 23% este o structur nehelicoidal. Se gsesc 8 segmente

helicoidale (notate cu literele A, B, C, D, E, F, G, H) intercalate cu 7 segmente

scurte nehelicoidale formate din 1-8 aminoacizi. n segmentele nehelicoidale

predomin prolina.Hemul se gsete ntr-o cavitate determinat de structura teriar a globinei. n

aceast cavitate se regsesc aminoacizi hidrofobi, ca urmare legturile dintre hem

i globin sunt legturi hidrofobe i cteva legturi electrostatice.

Fierul (Fe2+) este hexacoordinat (realizeaz 6 legturi).

8


9/9

Legtura dintre Fe2+ i globin se realizeaz prin intermediul a dou resturi

de histidin din poziia E7 ( His distal) i poziia F8 (His proximal). Aceste

legturi sunt perpendiculare pe planul hemului. Oxigenul se interpune ntre His

distal i ionul de Fe2+.

9

Proteinele Curs

Documents

Transcript of Proteinele Curs