Metabolismul proteinelor

Metabolismul proteinelor sau metabolismul protidic reprezint totalitatea transformrilor chimice i energetice suferite de ctre protide, dup ptrunderea lor n organism.Proteinele reprezint substane nutritive deosebit de importante, ca singura surs de azot asimilabil de ctre organism i care furnizeaz aminoacizi eseniali. Numai o alimentaie diversificat asigur aportul n aminoacizii necesari.

Alimentele de origine animal sunt bogate n proteine: n preparatele din carne procentul este ridicat (20%).Structura proteinelor nu este pe deplin cunoscut, ns s-a ajuns la concluzia c exist 4 structuri: Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lanul proteic prin formarea legturilor pepetidice. Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse de legturile de hidrogen. Structura teriar a protidelor presupune desfurarea n spaiu, n cele trei dimensiuni, a macromoleculei.

Structura cuaternar se refer la modul n care se unesc subunitile proteice.

(Structura tridimensional a unei proteine)Metabolismul este un proces complex, ce implic schimburi de materii i energii, i care include dou procese (simultane) opuse:

catabolism / dezasimilaie - totalitatea proceselor chimice de degradare a substanelor din organism; se produce n special ruperea legturilor dintre atomii de carbon, din moleculele diferitelor substane; acest tip de reacii este nsoit de eliberare de energie (reacie exergonice).

anabolism / asimilaie - procesele chimice de biosintez a substanelor ce intr n alctuirea materiei vii. Reaciile anabolice se caracterizeaz prin consum de energie i se numesc reacii endergonice.

Digestia proteinelor ncepe din stomac, unde sub aciunea pepsinei din sucul gastric, are loc o degradare parial a acestora, din care rezult un amestec de polipetide, oligopetide i aminoacizi.Procesul se continu n duoden, unde enzimele pancreatice proteolitice (tripsina, chimotripsina, carboxipeptidaza, . a.), degradeaz mai departe aceste substane, rezultnd doar oligopetide i aminoacizi. Scindarea este desvrit la nivelul intestinului subire, sub influena aminopeptidazelor i peptidazelor enterocitare, rezultnd doar aminoacizi, care pot trece n circuitul sanguin.

Puine proteine se pot absorbi, n mod normal, nedescompuse, aa cum se ntmpl n cazul unor anticorpi (IgA) coninui n laptele matern, asigurndu-se astfel, un transfer de imunitate de la mam la ft. n unele cazuri, permeabilitatea intestinal crete peste normal, putnd trece n snge protide nedescompuse. n astfel de situaii, la o nou ptrundere a acelorai substane proteice, prin formarea i activitatea unor anticorpi, au loc fenomene alergice. Absorbia proteinelor este favorizat de ctre vitamina B6 i de ctre natriu.

Aminoacizii, traversnd pereii intestinali ajung n snge, i de aici n celule, unde au loc, pe baza lor, biosinteze proteice specifice. Excepie de la aceast regul fac proteinele plasmatice, care se sintetizeaz de obicei la nivelul ficatului i al sistemului reticulo-endotelial.

Metabolismul proteic este unul mai puin "curat" dect cel al glucidelor sau lipidelor, deoarece catabolismul nu se desfoar n exclusivitate prin descompuneri pn la dioxid de carbon i ap, rezultnd i unele deeuri. Principalele deeuri proteice sunt:-ureea,-acidul uric,-creatinina.- amoniacul (rezult din activitatea microflorei proteolitice).Aceste deeuri se acumuleaz n cantiti mari i se elimin greu din corp n unele afeciuni (diatez uric, insuficien renal, ciroz).

Att corpii cetonici ct i deeurile proteice, sunt produi toxici dac sunt reinui n organism. Rolul proteinelor n metabolismul energeticeste unul secundar, la aceti compui predominnd rolul plastic, adic acela de a repara i a rennoi n permanen celulele, esuturile i organele.n procesul de anabolism, pe baza aminoacizilor, dar i al altor substane, se sintetizeaz proteine specifice, precum i ali compui (glucoz, acizi cetonici). Proteinele sintetizate nu mai au nimic de-a face cu protidele alimentare, adic ele nu mai pstreaz absolut nimic din specificul hranei din care deriv. De aici rezult c proteinele alimentare sunt importante doar ca furnizoare de aminoacizi, sub aspect cantitativ i calitativ.Reglarea metabolismului proteinelor, astfel nct nutriia celular s se desfoare corespunztor, se realizeaz prin mecanisme celulare (n interiorul celulelor), hormonale i nervoase.

Catabolismul aminoacizilorAminoacizii naturali (aproximativ 20) care intr n structura proteinelor sunt degradai mai departe prin 3 ci:

dezaminare;

decarboxilare;

transaminare.

1. Dezaminarea reprezint procesul enzimatic prin care aminoacizii pierd gruparea -NH2 (amino) sub form de amoniac (NH3).

2. Decarboxilarea reprezint procesul enzimatic de degradare a aminoacizilor prin pierderea gruprii carboxil sub form de CO2. Prin aceast reacie rezult amine biogene, unele fiind toxice, iar altele importante pentru organism.

Ex.:

Histidina -----------------------> Histamina = amin biogen cu rol de hormon tisular cu efect hipotensiv, vasodilatator, stimuleaz secreia de suc gastric i intervine n reacia de tip alergic. Ornitina --------------------- > Putresceina = amin biogen, produs de putrefacie, toxic, prezent n carnea alterat, inclusiv n cadavre.

3. Transaminarea reprezint procesul enzimatic prin care se transfer gruprile amino (NH2) de pe un aminoacid pe un cetoacid. Enzimele care catalizeaz aceast reacie se numesc transaminaze.

Valori crescute ale transaminazelor se nregistreaz n: hepatit acut, hepatit cronic n puseu, abces hepatic, carcinom hepatic, leptospiroz, afeciuni care produc strivirea muscular (traumatisme prin strivire, efort fizic intens, injecii intramusculare, insolaia).

Metabolismul amoniaculuiAmoniacul este toxic pentru organism i mai ales pentru SNC. Organismul beneficiaz de posibiliti de detoxifiere:

1. eliminarea NH3 pe cale renal sub forma unui compus netoxic (uree);

Principala form de excreie a amoniacului este ureea. Ea este sintetizat din amoniac i dioxid de carbon. n dereglri ale metabolismului proteic apare o cretere a uremiei (ureea din snge). [Valori normale = 20-40 mg%]. Variaia uremiei poate aprea n funcie de coninutul proteic al alimentelor, starea de oboseal sau de repaus, vrsta. 2. captarea amoniacului de ctre acidul glutamic cnd rezult glutamin, important n procesele metabolice;

3. formarea de creatin i creatinin;Creatina are rol important n biochimia contraciei musculare. Biosinteza creatinei are loc la nivelul rinichiului i ficatului. Astfel sintetizat, creatina este eliberat n snge i transportat la nivelul muchilor. n muchi creatina reacioneaz cu ATP (adenozintrifosfat) i rezult un compus macroergic (creatin fosfat). Reacia are loc n prezena ionilor de magneziu . n muchi creatinfosfatul joac rol de rezervor de energie necesar n timpul contraciei musculare.

Creatinina este eliberat n snge, transportat la nivelul rinichilor i eliminat prin urin. (Valori normale: 0,6-1,2 mg%). Valori crescute ale creatininei serice apar n: insuficien renal acut i cronic, afeciuni hepatice, deshidratare, consum exagerat de carne, miopatii (afeciuni ale muchilor), gut.

4. formarea de clorur de amoniu (NH4Cl).

Catabolismul hemoglobinei

Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul rou), a tuturor vertebratelor, fiind prezent n eritrocite, unde are rol n transportul oxigenului (oxihemoglobin), i a CO2 (carbohemoglobin). Viaa unui eritrocit este n medie de 120 de zile. Este constituit dintr-o component proteic numit globinhemul HYPERLINK "http://ro.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin%C4%83" \l "endnote_chemguideB"

i o component prostetic, colorat, , un nucleu porfirinic cu 11 duble legturi conjugate. Molecula hemoglobinei este un ansamblu alctuit din 4 subuniti proteice, formate dintr-un lan proteic strns asociat cu grupul hemic.Degradarea hemoglobinei se efectueaz n 3 etape:

degradarea globinei pn la stadiul de aminoacizi;

desfacerea fierului cu depunerea sa n ficat sub form de feritin;

degradarea hemului pn la stadiul de pigmeni biliari.

Atunci cnd are loc moartea hematiilor, membrana lor se rupe, hemoglobina este hidrolizat iar Fe recuperat. Ciclul porfirinic se desface iar fragmentele sunt metabolizate de ficat. n urma procesului rezult o molecul de CO pentru fiecare molecul de hemoglobin metabolizat. Procesul este unul natural i reprezint o surs de CO pentru corpul uman, monoxid care se elimin prin aerul expirat. Produsul de metabolizare final este bilirubina, un pigment de culoare galben a crui nivel semnific distrugerea hematiilor. Dac ritmul de degradare a hemoglobinei este prea rapid, ea poate bloca anumite capilare mai ales capilarele din rinichi determinnd apariia unor boli. Scderea hemoglobinei neasociat cu scderea numrului de hematii poart denumirea de anemie; anemia are drept principal cauz deficiena de Fe. Ca urmare a acestei deficiene, scade sinteza de hemoglobin, hematiile vor fi de tip hipocrom (srace n pigment) i microcitic (mai mici dect n mod normal). n hemoliz (distrugere a hematiilor mai rapid dect sinteza), icterul asociat este cauzat de metabolitul bilirubin i de hemoglobina circulant care poate determina blocaj renal.

Hemoglobinopatiile sunt mutaii la nivelul lanului globinei, cele mai des ntlnite fiind anemia falciform (siclemia) i talasemia; tot n cadrul globinopatiilor sunt i porfiriile, caracterizate de erori n sinteza hemului.

La nivel mai mic se pare c hemoglobina A se combin cu glucoza, pe care o leag ntr-un anumit situs, formnd compusul HbA1c (hemoglobina glucosilat, sau glicat). Pe msur ce concentraia glucozei crete , procentul de HbA trasnformat n HbA1c crete i el. La diabetici, unde glucoza are valori foarte mari, i compusul tinde ctre valori mari, procentul su fiind reprezentativ pentru nivelul glucozei sanguine datorit timpului de via a hematiilor 50-55 zile.PAGE 3