Oligozaharidele – zaharide constând într-un număr mic de zaharuri, legătura dintre un

zahar și cel precedent fiind realizată printr-una de tip O- sau N-glicozidică.

Monozaharidele – cea mai simplă formă a carbohidraților; nu poate fi fragmentată în

zaharuri mai simple prin hidroliză.

În funcție de comportarea acestora la hidroliză, carbohidrații se împart în 2 mari clase:

OZE și OZIDE. Ozele (monozaharide) reprezintă cei mai simpli carbohidrați, iar datorită

faptului că aceștia conțin o singură unitate carbonilică, nu pot fi hidrolizați și transformați în

carbohidrați mai mici. Ozidele reprezintă monozaharide legate între ele prin legături glicozidice.

În funcție de numărul unităților glucidice, și acestea (ozele și ozidele) se împart în oligozaharide

și polizaharide.

Polizaharidele reprezintă o clasă de carbohidrați formați prin unități repetitive legate

prin legături glicozidice. Proprietăți chimice ale polizaharidelor (deci, și ale glicanilor): nu sunt

dulci, sunt insolubili în apă, nu se cristalizează, au formula generală Cx(H2O)y.

Glicanii și polizaharidele reprezintă un număr mare de monozaharide legate prin

legături glicozidice. În practică, termenul de glican se poate folosi pentru a indica partea/

porțiunea de carbohidrat a unui glicoconjugat, ex: glicoproteinele, glicolipidele sau

proteoglicanii, carbohidratul fiind un oligozaharid.

N -glicanii sunt lanțuri de zaharuri legate la aminoacidul Asparagină, printr-o legătură N-

glicozidică (N), ex: N-acetilgalactozamină, N-acetilglucozamină, galactoză, acid neuraminic, etc.

Masa moleculară: 100-3600 Da

N-glicozilarea reprezintă un proces ce presupune atașarea unei molecule de zahar dintr-

un oligozaharid cunoscut sub denumirea de glican la un atom de azot (azotul amidic al

aminoacidului Asparagină al proteinei). Natura glicanilor legați N-glicozidic atașați la o

glicoproteină este determinată de proteina însăși și de celula unde este exprimată; de asemenea,

variază în funcție de specii – diferite specii sintetizează diferite tipuri de glicani legați N-

glicozidic.

O -glicanii sunt lanțuri de zaharuri legate de o serină/threonină, ex: glicosaminoglicanii –

două aminozaharuri legate alternativ de acizi uronici și includ polimeri precum heparină, heparan

sulfat, chondroitin, dermatan și keratan. Majoritatea carbohidraților legați O-glicozidic de

proteine implică o legătură între monozaharida N-acetilgalactozamină și aminoacizii Ser/Thr.

Când GAG-urile sunt legate printr-un reziduu xylosyl de o proteină, rezultă în acest caz o

glicoproteină. Masa moleculară: 100-200 kDa.

Glicozilarea este un proces enzimatic prin care glicanii se atașează de proteine, lipide,

sau alte molecule organice. În acest proces, un zahar este legat covalent de o proteină-țintă; de

asemenea, glicozilarea contribuie la „înfășurarea”/ fold-ul proteinelor, altfel, fără să fie

glicozilate, acestea se degradează rapid.

Legătura glicozidică: locul de legare a glicanului.

Compoziția glicanilor: tipurile de zaharuri ce se leagă de o proteină dată; homo- (când

constau din același tip de monozaharide) și heteropolimeri (diferite tipuri de monozaharide), în

funcție de componentele reziduale ale monozaharidelor constituente.

Structura glicanilor: ramificați/ neramificați (branched/ unbranched).

Lungimea glicanilor: oligozaharide cu catenă scurtă sau lungă.

Fucozilarea: un tip de glicozilare prin care se adaugă unități zaharidice de fucoză la o

moleculă.

Legătura glicozidică - o legătură covalentă care leagă un carbohidrat (zahar) de alt grup

care poate fi sau nu poate fi un alt zahar. Aceasta apare, de exemplu, la zaharoză, un dizaharid

format dintr-o moleculă de α-glucoză și o moleculă de β-fructoză, legate prin acest tip de

legătură (glicozidică).

Glicozilarea proteinelor – atașarea covalentă în timpul biosintezei a oligizaharidelor de

proteine – reprezintă cea mai frecventă modificare post-translațională.

Tipuri de O -glicani – cele mai comune tipuri sunt glicanii de tip mucină, care conțin un

reziduu GalNAc inițial. Ca o paranteză, mucinele sunt glicoproteine care conțin un număr mare

de clustere cu densitate înaltă a glicanilor legați O-glicozidic.

Există opt tipuri de structuri de bază pentru aceste tipuri de glicani, care tind să fie foarte

heterogeni, dar pot exista și alte tipuri de structuri posibile, adăugând câteva structuri de bază

sialilate. Cu toate acestea, glicanii legați O-glicozidic sunt de obicei liniari sau biantenari și

prezintă ramificații mai puține decât cei legați N-glicozidic.

În adiție la aceste tipuri, glicanii legați O-glicozidic pot încorpora alte zaharuri în afară de

GalNAc, ca primul zahar legat de reziduurile de Serină sau Treonină, ca de exemplu:

glicoproteine ce conțin GlcNAc ca primul zahar, Fucoza, Manoza, glicozaminoglicani, care sunt

componente ale proteoglicanilor și conțin Xiloză legată exclusiv de reziduurile de Serină sau

Galactoză.

Tipuri de N -glicani – cinci tipuri de legături N-glicozidice au fost reportate, însă cea mai

comună este cea prin care N-acetilglucozamina se leagă de Asparagină (GlcNAcβ1-Asn). Asn-X-

Ser/Thr reprezintă secvența de aminoacizi minimală care se pot lega de aceste tipuri de N-glicani

(X-ul din secvență poate reprezenta acidul aspartic sau glutamatul).

Toți N-glicanii împart o secvență comună de zahar de bază și se împart în trei tipuri: i)

oligomanoza, în care doar reziduurile de manoză sunt atașate la bază (core), ii) complexul, în

care „antena” inițiată de N-acetilglucozaminiltransferază (GlcNAcTs) este atașată la bază și iii)

hibrid, în care doar reziduurile de manoză sunt atașate la „brațul” Manα1–6 bazei și una sau două

antene la brațul Manα1–3. Baza comună a N-glicanilor este: Man3GlcNAc2Asn.

Proprietățile O-glicanilor: aceștia contribuie la modificările fizice, chimice, antigenice

și conformaționale ale glicoproteinelor; de asemenea, aceștia pot afecta stabilitatea proteinelor și

pot reduce susceptibilitatea degradării proteinelor. Ansamblul subunităților proteinelor poate fi

realizat în prezența O-glicanilor. Mai mult decât atât, aceștia joacă un rol critic în fertilizare,

adeziunea celulară, funcțiile sistemului imunitar și ale receptorilor. O-glicanii pot lega bacterii,

viruși, anticorpi și microbi.

Proprietățile N-glicanilor: aceștia modifică proprietățile glicoproteinelor, precum

conformația, solubilitatea, antigenicitatea și recunoașterea proteinelor care leagă glicanii. Acest

tip de glicani este folosit pentru a localiza o glicoproteină sau pentru a-i urmări deplasarea în

celulă. Defectele sintezei N-glicanilor conduc la o varietate de boli umane.

Proteoglicanii – sunt larg distribuiți în țesutul conjunctiv și la suprafața celulară,

influențând dezvoltarea celulelor, diferențierea și morfogeneza. Aceștia conțin o proteină de bază

legată de un lanț de glicozaminoglicani, care interacționează cu factori de creștere și proteine

funcționale importante. Lanțurile de GAG-uri se împart în chondroitin sulfate (CS), dermatan

sulfate (DS), heparan sulfate (HS), heparin, hyaluronic acid (HA) și keratan sulfate (KS).