Structura proteinei GProteina G se mai numește și proteina care fixează GTP, este o enzimă care hidrolizează GTP și mai are rolul de a cupla receptorii specifici cu proteina-țintă din avalul căii de semnalizare. Funcșioanează ca un releu (amplifică semnalul) între receptor și proteina-țintă. Proteina țintă activata de proteina G va genera mesager secundar.Proteina G face parte dintr-o familie mare de proteine care cuprinde două clase:

- I. Proteine G heterotrimerice- II. Proteine G monomerice

Ambele clase de proteine sunt GTPaze și pot funcționa ca un comutator molecular oscilând între 2 stări: activ/inactiv.

Structura primară a proteinei G este alcătuită din 3 lanțuri polipeptidice, dintre care lanțul α este cel mai important deoarece la nivelul lui se fixează molecula de GTP, în timp ce dipeptidul β-δ are rol de a fixa proteina în membrana plasmatică. Lanțul α este comun cu lanțul peptidic al proteinei G monomerice, are patru mari regiuni mai importante abreviate A, C, E, G. Are un capăt amino de la aminoacidul 1 la 47 apoi urmează:

- Regiunea A (47-53) plasată în proximitatea fosfatului α al GTP și are o glicină în pozișia 49. Dacă apar mutații ân zona A se alterează afinitatea pentru GTP.

- Regiunea C (224-230) implicată în trecerea de la forma activă la cea inactivă și regiunea se plasează în proximitatea fosfatului δ al GTP.

- Regiunea E (247-255) se împachetează în proximitatea ribozei și parșial inelului guaninic.- Regiunea G (289-301) plasată în proximitatea inelului guaninic pe care îl fixează.

Regiunea carboxiterminală este implicată în procesul de fixare al proteine G de R. Structura complexului β-δ este reprezentată de subunitatea α care se asociază reversibil cu subunitatea δ și formează un dimer care se asociază cu subunitatea α. Au fost identificați 5 subunități β și 6 subunități δ care pot realiza in jur de 36 de combinații β-δ.Segmentul transmembranar traversează membrana în împachetări de tip α-helix. Există situații în care α-helixul se dezvoltă și în afara membranei plasmatice. În anumite situații regiunea extramembranară poate fi glicozilată și în alte situații anumite segmente de aminoacizi din regiunea citoplasmatică pot fi fosforilați. Segmentele 1, 4 și 7 sunt mai hidrofobe decât 2, 3, 5 și 6. Caracterul hidrofob al segmentelor 1, 4, și 7 se datorează prezenței unui rest de serină și aspargină.