I - 03.Proteine.doc

7/26/2019 I - 03.Proteine.doc

1/39

3.3 PROTEINE

3.3.1 Structura. Conformaia. Configuraia

a) Formula general

aminoacidN-terminal

aminoacidC-terminal

RH

COOHC

HN

nO

C

R HC

HN

RH

C

OH2N

C

unde n > 50.

Proteinele sunt formate din lanuri polipeptidice a cror structur poate fideterminat prin metoda Edman cu feniliotiocianat.

b) Structura rimar

!e refer la natura "i succesiunea aminoaciilor #n catena proteinei.

c) Structura !ecun"ar

!e refer la forma adoptat de catena polipeptidic #n urma formrii dele$turi de %idro$en intra- "i intercatenare #ntre atomul de %idro$en dintr-o$rupare amidic "i o $rupare car&onil din alt le$tur amidic.

'e$tura amidic sau peptidic din proteine este polar( structura realfiind un %i&rid de reonan #n care sunt sarcini pariale la atomii de o)i$en "iaot*

N..C1

:

H

C

O

C:

+_:

C

N

O

C

:..

1C

H

22

2

H

C1

..:

C

OC

:_

+N

'e$tura peptidic are caracter parial de du&l le$tur( fapt ce #mpiedicrotaia li&er #n ,urul le$turii C N la temperatura fiiolo$ic "i determincoplanaritatea celor "ase atomi implicai #n le$tura peptidic*C(C(O(N(H(C2.

63


2/39

E)ist posi&ilitate de rotaie numai #n ,urul le$turilor C C "i N - C2*

R

HR

H

HR

CH

CNH

OC

CN

H

O

CC

R

H

CN

C

H

C

O

C N

O

O caten polipeptidic poate adopta mai multe conformaii datoraterotaiilor li&ere #n ,urul le$turilor simple( dar poate a/ea dou confi$uraii limit(trans"i cis( datorate #mpiedicrii rotaiei #n ,urul le$turii peptidice CO N*

+ +0 0

2

2

1

cistrans

NC1

..:

H

C

O

C

: :

CN

O

C

:..

C

H

n confi$uraia trans cei doi atomi de car&onse afl #n colurile opuseale planului rectan$ular care conine toi atomii le$turii peptidice. Este oconfi$uraie mai sta&il( iar ma,oritatea proteinelor naturale adopt aceast

confi$uraie.1n confi$uraia ciscatenele laterale de aminoacii le$ate #n poiia sunta"eate spaial prea aproape( fapt ce determin apariia unor repulsii sterice.

1n lanurile polipeptidice care conin restul de prolin cele dou confi$uraiisunt la fel de pro&a&ile pentru c atomul de aot din prolin face parte dintr-unciclu( lanul polipeptidic suferind o u"oar cur&are.

1n le$turile de %idro$en care se formea( atomul de aot este donorul(iar atomul de o)i$en este acceptorul de %idro$en.

Structura secundardefine"te o conformaie a sc%eletului polipeptidiccare se repet re$ulat.Prin analie de rae s-a sta&ilit c #n $eneral e)ist dou tipuri de

structuri secundare*

* elice - e)emplu tipic fiind -keratinadin firul de pr sau l3n4

64


3/39

*conformaie sau de foi pliate - e)emplu tipic fiind -keratina dinmtasea natural sau din firele p3nei de pian,en.

A) Elicea

!tructura secundar #n elice poate fi cu pas de dreapta sau de st3n$a. !econstat c sta&ilitatea elicei de dreapta este mai &un dec3t a celei de st3n$a.ntr-un sc%elet polipeptidic natural #nf"urarea 6spiralarea7 se face spre

dreapta( de-a lun$ul unei a)e lon$itudinale( fiecare atom de o)i$en al $rupeicar&o)il formea o le$tur de %idro$en cu atomul de %idro$en care aparinecelui de-al patrulea rest de aminoacid( aflat #n a/al de partea aminoacidului C-terminal. 'e$turile de %idro$en sunt aproape paralele cu a)a lon$itudinal aelicei. 8nitatea care se repet( o spir complet a elicei( este format din 9 :.;aminoacii( pasul elicei este de 0.5< nm( iar catenele laterale R sunt orientatespre e)terior 6/ei =i$ura :.57*

Figura 3.# !tructura secundar de elice a unei proteine

n proteinele cu structur de elice predomin aminoaciii cu catenelaterale mici( fr sarcini electrice( alanina( leucina( fenilalanina fiind destul defrec/ente.

Catenele #ncrcate electric sau polare( care au tendina de a se respin$e(desta&iliea elicea din care fac parte. ?stfel de aminoacii sunt serina($lutamatul( ar$inina(etc.

65


4/39

Prolina este rar #nt3lnit #n structura de elice .

$%eratinelesunt proteine fi&roase a cror structur secundar este deelice . 'a /erte&rate aceste proteine repreint componenta principal din pr(

un$%ii( ciocuri "i $%iare.-@eratinele sunt &o$ate #n cistin 6 9 22A #n coarne( un$%ii4 0-


5/39

Conformaia denumit foi pliate reult #n urma formrii le$turilor de%idro$en #ntre lanuri polipeptidice /ecine.

?ceast structur nu este ri$uros plan( ci este pliat datorit un$%iurilordintre le$turile lanului polipeptidic.

E)ist dou feluri de conformaii *paralel"i antiparalel.Catenele laterale ale aminoaciilor componeni sunt diri,ate alternati/ de-oparte "i de alta a planului foii.

Conformaia cu lanuri paralele

N C

N CO

RHR

RHRH

RH

RH

RH

RH

RH

RH

NH

C

O

C NH

CC

ONH

NH

NH

CCH

C

O

CC

O

C

C

O

O

CC

O

CC C

NH

NH

NHO

CNH

CC

C

O

NH

Conformaia cu lanuri antiparalele

NCCH R

CNH

R

RHRH

RHO

C

O

NH

NH

CH

OC

O

C

C

O

NH

C CC

NH

C

O

C NH

CC

ONH

NH

NH

CCC

O

CC

O

C

O

H

N

H R

H R

H R

H R

H R

N C

unde N D aminoacid N-terminal "i C D aminoacid C-terminal

67


6/39

=i&roina din mtasea natural cu unitatea structural de &a6!er-lF-?la-lF7nare o structur cu lanuri antiparalele( iar catenele laterale

ale serinei "i alaninei se $sesc a"eate alternati/ de o parte "i de alta alanurilor polipeptidice.

=i&roina este fle)i&il pentru c unirea foilor pliate este asi$urat numaiprin le$turi /an der Gaals #ntre catenele laterale ale aminoaciilor din foile/ecine. =i&ra este sta&iliat prin le$turi de %idro$en #ntre lanuri /ecine.

ns fi&roina din mtasea natural este aproape ine)tensi&il pentru clanurile polipeptidice sunt de,a aproape complet #ntinse.

n structurile cu conformaie nu se $sesc anumii aminoacii* metioninasau cisteina( etc. Prolina este #ns deseori preent de"i are tendina de adiloca foile introduc3nd torsiuni ale lanurilor polipeptidice.

Conformaiile lanurilor olieti"ice

Poiiile preentate mai sus pentru structurile cu conformaie cu lanuriparalele "i antiparalele sunt poiiile e)treme cele mai sta&ile.

Caracterul parial de du&l le$tur a le$turii peptidice e)clude rotaiali&er #n ,urul acestei le$turi(li&ertatea de rotaie fiind limitat numai #n ,urulle$turilor simple C - C "i N - C2 /ecine le$turii peptidice( precum "i #nma,oritatea le$turilor simple din catenele laterale.

Poiia acestor $rupe mo&ile la ni/elul unui rest de aminoacid datdefine"te conformaia lanului polipeptidic. E)ist un numr mare de interaciuni

"i a"earea final a unei catene laterale este dat de minimaliarea repulsiilorsterice din caten.Conformaiile pot fi *

- eclipsate #n care repulsiile sunt ma)ime( iar lanul polipeptidic areener$ie ma)im( iar atomii de %idro$en sunt a"eai #n poiii foarte apropiate.

-intercalate este conformaia predominant( #n care atomii de %idro$ensunt a"eai c3t mai departe posi&il unul de cellalt4 este o conformaie cuener$ie ,oas( deci mai sta&il. Ramac%andran a propus o dia$ram &idimensional 6=i$ura :.;7 carepoate oferi informaii #n le$tur cu conformaiile sta&ile ale unui lan polipeptidic

#n funcie de un$%iurile de rotaie "i *

68


7/39

N

H

CN

1

O1

2

2

1

RH

C

2

O

1 CC

H

C2

?ceast dia$ram preint conformaiile o&ser/ate #ntr-o catenpolipeptidic( re$iunile interise din moti/e sterice( precum "i re$iunile permisepentru a"earea diferitelor catene laterale.

Figura 3.& ia$rama Ramac%andran

3.3.' Structuri !ura!ecun"are

!tructurile supramoleculare se refer la confi$uraii sta&ile ale unor lanuripolipeptidice *

- lanuri --

- c%eie $receasc*

69


8/39

- meandre *

") Structura teriar

!tructura teriar este dat de poiia relati/ #n spaiu a lanurilorpolipeptidice care formea o protein 6/ei "i pa$.;;7.

Ea este determinat de formarea altor tipuri de le$turi #ntre catenelelaterale R ale aminoaciilor*

- interaciuni /an der Gaals #ntre resturi alc%ilice *

-le$turi de %idro$en*

-le$turi co/alente "i electro/alente*

70

CH

CH

CH3H3C

H3C CH3CH

CH

CH

OH

O_

C = O

CH

CH2

S

S

CH2

CH

C

O

O

_

NH3+


9/39

!tructura teriar este foarte important pentru enime.Ea repreint conformaia nati"care este caracteriat prin e)istenaacti/itii &iolo$ice.

e) Structura cuaternar

8nele proteine sunt formate prin asocierea unor lanuri polipeptidice custructur identic sau diferit.

Aranjarea spaial a acestor subuniti polipeptidice definete structuracuaternara proteinei.

Exemple:- #emo$lobina * este format din patru lanuri polipeptidice 22 fiind un

dimercare conine dou tipuri de lanuri polipeptidice 67 numiteprotomeri.?sam&larea celor patru protomeri #n deo)i%emo$lo&in se face astfel*

n timpul o)i$enrii fiecrei su&uniti( structura cuaternar se modific* semic"orea distana #ntre 2- "i 2- ( dar se menin nemodificate distanele- "i 2- 2*

71


10/39


11/39

3.3.3 Cla!ificarea roteinelor

* Dup forma catenei*- fibroasesau scleroproteine* -Beratina( -Beratina(cola$enul(elastina- globularesau sferoproteine* al&umine( $lo&uline

* Dup solubilitatea %n ap*- insolubile* proteinele fi&roase- solubile* proteinele $lo&ulare

K Dup compoziie*- holoproteine dau la %idroli numai aminoacii- heteroproteine dau la %idroli aminoacii "i $rupe prostetice

Exemple de heteroproteine* $rupa prostetic- metaloproteine metal- cromoproteine %em( clorofil(etc.- fosfoproteine acid fosforic

- $licoproteine $lucide- lipoproteine lipide- nucleoproteine acii nucleici- $licofosfoproteine $lucid + acid fosforic

3.3.3.1 Proteine fibroa!e

a) $%eratina?cest tip de protein se $se"te #n pr( l3n( un$%ii( piele( ciocuri "i

$%iare. Este format din lanuri polipeptidice cu conformaie de elice (aminoaciii componeni a/3nd catenele laterale mici "i %idrofo&e. Joleculele -Beratinei sunt lun$i( iar elicea pe care o formea are a)a parelel cu a)a fi&reidin care face parte "i care are structura asemntoare cu cea a unui ca&lutorsadat*

73


12/39

- unitatea de &a este protofi&rila format din trei lanuri elicoidale dedreapta spiralate #ntre ele cu pas de st3n$a sau din dou perec%i de lanuri #nelice ( #nf"urate una #n ,urul celeilalte su& form de elice de st3n$a form3nd osupraelice sta&iliat prin le$turi de %idro$en "i co/alente( precum "i prininteraciuni /an der Gaals 6/ei pa$.;;7.

- opt p3n la protofi&rile se asocia #ntre ele cu formarea uneimicrofi&rile. atorit structurii elicoidale a lanurilor polipeptidice( firele de prsunt e)tensi&ile.

b) $%eratina

!e $se"te #n fi&roina din mtasea natural( #n p3na de pian,en( penelepsrilor(etc. !tructura sa este conformaia cu lanuri antiparalele fiindcaracteriat de reisten la #ntindere 6fi&roina( pa$. ;7.

c) Colagenul

Cola$enul se $se"te #n tendoane( piele "i matricea oaselor( repreent3ndo treime din masa proteic a unui or$anism /iu.

8nitatea de &a a cola$enului este tropocola$enul( format din treilanuri polipeptidice( spiralate cu pas de st3n$a( #nf"urate unul #n ,urul celuilalt

#n elice cu pas de dreapta. =iecare lan este format din circa 000 deaminoacii( cu o spir de apro)imati/ :(: resturi de aminoacii.

!ta&ilitatea supraelicei este asi$urat de le$turi de %idro$en "i co/alente.

'e$turile de %idro$en intercatenare se formea cu a,utorul $rupelor%idro)il din


13/39

CO2+COO

CH2CH2

COO

+

OH

N CH CO

CH2H2C

CH

/itamina Cprolinhidroxilaza

COO

CH2CO

CH2

COO+O2+

HHC

H2C CH2

COCHN

1n mod asemntor se %idro)ilea liina #n preena lizinhidroxilazei cuformarea 5-%idro)iliinei.'ipsa din or$anism a /itaminei C #mpiedic aceste %idro)ilri( fapt ce

determin scderea reistenei pielii "i a /aselor san$uine.ermatoa "i s3n$erarea $in$iilor sunt simptomele a/itaminoei C 6&oala

numit scorbut7.Cola$enul conine mult $licin 69 :0A7 "i prolin 69 25A7( astfel c

sec/ena de aminoacii care se repet este 6lF-Pro-7 sau 6lF--HFpro7(unde este un alt aminoacid( iar HFpro este


14/39


15/39

Cola$enul fi)ea cu a,utorul resturilor %idro)il din 5-%idro)iliin oli$oa%a-ride( el fiind o $licoprotein. O dia%arid des #nt3lnit #n cola$en este cea formadintr-un rest de --$luco "i unul de --$alacto prin aciunea unor enime

specifice* galactoziltransferaza "i glucoziltransferaza *

H

H

HH H

HH

H NH

NH:

CH2

CH

CO

6CH272

CHO

HOOH

OH

HOH2COH

HO

CH2OHO

H

O

HO

+

") Ela!tina

!e $se"te #n esutul con,uncti/. Este o protein fi&roas( fle)i&il "ie)ten-si&il #n toate direciile datorit preenei #n compoiia sa a demoinei( care seformea din alliin prin condensare cu liin*

NH COCH

6CH27

I - 03.Proteine.doc

Documents

Transcript of I - 03.Proteine.doc