7/21/2019 CITOCROMII

1/4

CITOCROMII

Initial numiti pigmenti tisulari similari celor din sange, gruparea citocromilor constituie o

componenta importanta a tuturor organismelor, cuprinzand toate hemoprotidele intracelulare, legate de

particulele subcelulare, cu rol de catalizatori redox, conservarea energiei, oxidari ale substantelor endogene

si exogene si in unele procese ale unor bacterii anaerobe.

Citocromii sunt proteine ce au suerit modiicari nesemniicateve. !artea prostetica este reprezentatade deierite ier"poririne. Rolul de transportor de electroni se maniesta prin schimbarea valentei ierului

3+

2+Fe

Fe

si respectiv, in schimbul de #$

3+ :OH

2+ :OH2RFe

RFe

.

%rmarirea starii de valenta a ierului se ace prin &toxicele celulare si anume, inhibarea3+

Fe cu

1CN

si a2+Fe

cu CO. cmplecsii 'e"CO sunt sensibili la lumina.

Concomitent cu schimbarea valentei ierului au loc modiicari spectral, care sunt mai pregnantein

orma redusa decat in cea oxidata, de exemplu cit. c din miocardul mamierelor are o culoare rosie"

portocalie in orma oxidata si rosie"violet in cea redusa.

Clasiicarea citocromilor se ace dupa structura partii proteice si modul de legare cu apoproteina,

dupa spectrele de absorbtie, in special benzile (,),* si dupa potentialul redox.

+e disting astel grupe principale$ a, b si c, iecare grupa contine indici cum ar ia1 ,

b1 etc.

Complexul &citocrom a - a

2 sau &citocromoxidaza

cest compex este componentul inal al lantului transportor de electroni, cu cel mai ridicat potential

redox, ceea ce ii permite sa reactioneze cu oxigenul molecular si sa oxideze citocromul c redus. ceasta

reactie, pe langa ierul heminic necesita si cupru, strans legat de apoproteina.

!artea prostetica, citohemina prezinta asemanari cu hemul, dar diera prin inlocuireaC H

3 din

pozitia / cu CHO si prin atasarea unui lant cu 01 atomi de C in locul vinilului din pozitia 2.

!e baza dierentelor in spectrele de absorbtie si in comportarea ata de inhibitori s"a considerat

existenta a 2 citocromi$a s i a

3 , doua stari de legare si unctionare ale aceleasi hemoproteide3 in timp ce

orma a nu reactioneaza cu oxigenul molecular, bioxidul de carbon, ormaa3 este autooxidabila si

sensibila la &toxicele respiratorii, deoarece ierul din molecula sa reactioneaza cu bioxiul de carbon.

Citocromul izolat si puriicat din muschiul cardiac apare ca o lipohemproteida cu 4 grupari hem si 4

cromoori cu cupru pe molecula ce contine lipide. !rin tratare cu guanidina"#Cl 50M6 sau dodecilsulat de

7a 58.9:6 are loc o depolimelizare la orma de dimer ce are o activitate de 2" ori mai mare decat a

tetramerului3 monomerii obtinuti din dimeri sunt asemenea tetramerilor, mai putin activi.

Citocromii b

1

7/21/2019 CITOCROMII

2/4

7/21/2019 CITOCROMII

3/4

legaturi ce se stabilesc cu 7 din nucleii pirolici3 una cu gruparile A+" din Met/8 si una cu B A7 al #is 0/3

A7 al his 0/ ormeaza o legatura de # cu gruparea ACO" din poz 8 al lantului polipeptidic.

%n rest propionic al hemului este indreptat catre supraata moleculei, celalalt spre interior unde este

implicat intr"o retea de legaturi de # cu O carboxilici. Resturile implicate in aceste legaturi si in alte resturi

laterale situate in >urul hemului sunt esentiale pentru structura si unctie si de aceea respectivii aminoacizi

apar invariabili in toate tipurile de cit. c. nsamblul acestor legaturi oera o conrmatie speciala cu

&cuibarirea rigida a hemului in lantul polipeptidic ce imbraca strans gruparea hem, lasand doar una din

lanturile acesteia neacoperite. In consecinta 'e din cit. c nu reactioneaza cu oxigenul molecular3 in lantul

respirator este redus de cit"c"reductaza si oxidat de citocromoxidaza, de asemenea nu este sensibil la

&toxicele respiratorii.

Cit. c din plantele superiare si la vertebrate nu au in capatul 7"terminal grupareaNH

2 libera, ci

aminoacizi acetilati, in timp ce la nevertebrate in locul acestei grupe acetil apare un lant oligopeptidic cu

maximum 1 aminoacizi.

=izina 21, 1D, /1, 088 si arginina /, D0 conera cit. c un caracter bazic.

os si cu cel liber in ata se poate descrie o parte

dreapta, delimitata de aminoacizii 0"41, si una stanga segmentelor de ("helix. In stanga se gaseste o bucla

larga ce delimiteaza un canal spre hem, &umplut cu resturi aromatice$ Trp 9D,Tir 14 si Tir ?1, in dreapta

se deschide un al canal, delimitat de segmentul ?"28 si helixul c"terminal, cu 2 resturi aromatice$ !he 08 si

Tir D1.

Canalul din stanga ar i locul de interactiune cu citocromreductaza, participand la reducerea cit. c, iar

cea din dreapta cu implicarea =iz 0 ar reactiona speciic cu citocromoxidaza in oxidarea cit. c.

In cursul schimbarii starii de oxidare se produc importante modiicari ale moleculei, care ac ca cele

2 orme, cu2+

Fe si respectiv

3+

Fe , sa prezinte mari dierente conormationale.

Molecula cit. c redus este mai compacta, ceea ce ace sa ie mai rezistenta la enzimele proteolitice, la

ridicarea temperaturii, si schimba mai greu # din lantul polipeptidic cu

7/21/2019 CITOCROMII

4/4

greutatii moleculare a citc1 , de cateva ori mai mare ca a cit c, pe baza secventei dierite a aminoacizilor,

a rezistentei mai mari la agentii de solubilizare si pe baza aptului ca nu poate inlocui cit. c in reactiile

enzimatice speciice.4

Microzomii contin o adevarata catena transportoare de electroni neosorilata, capabila de a utiliza

oxigenul molecular pentru a oxida speciic anumiti metaboliti, prin reactii de hidrogenare. Catena

microzomala contine $ 7

b5 .

CitocromulP

450 este o hemoproteina ce reprezinta oxidaza terminala a catenei microzomale si isi

are denumirea de la acptul ca tratarea acestor proteine.

4