Capitolul „Procese fizico-chimice din carne la păstrare”

Tema: Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular în perioada autolizei

În urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular. O acumulare esenţială a acidului fosforic, lactic, piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja în primele ore după asomarea animalului. Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor. Însă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului în zona acidă iniţial până la 6,2 – 6,0 apoi până la 5,8 – 5,6.

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular în mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor. Aşa în perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea îndesării structurii sale în rezultatul interacţiunii intensive. La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor în mediu (mărirea pH). Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei).

În muşchii autolitici se acumulează acizii activi care înlătură cationii din diferiţi complecşi în care au fost legaţi în timpul vieţii animalului. Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la încălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare, care duce la repartizarea ionilor în lichid.

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule în lichidul intracelular, iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular în celule. Alţi cationi, precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară, ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează.

În urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico – chimice a proteinelor, care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării, se modifică activitatea enzimelor.

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii proteinelor

musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii. În această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii, care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor. Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică). Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi în diferite condiţii de autoliză este diferit.

Proteinele sarcoplasmei. În perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat în muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică, lactică, piruvică). Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor. Interacţiunea particulelor proteice în această perioadă posibil se realizează în general în urma puterii electrostatice, fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o înaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor.

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen. Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor. Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin. La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică. La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale.

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) în funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice: extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte.

Proteinele miofibrilare. La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei în urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina. Actina destul de complex se reţine în structura miofibrilelor, din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului.

Micşorarea extragerii miozinei în muşchii autolitici în această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP.

În procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale, care asigură interacţiuni de agregare intensivă. Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece până la o anumită perioadă. În muşchii de bovină până la 24 – 48 ore a autolizei, pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică. Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic, fiindcă se micşorează interacţiunea în agregat în urma deplasării sarcinii. Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare.

Modificarea activităţii enzimelorÎn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se schimbă în

timp, se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice. Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice. În sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci când enzimele sunt înlăturate una de la alta, iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă.

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic: α-amilaza, α-oligoglucozidaza, ATP-aza miozinică, un şir activ de oxidoreductaze.

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării în celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor, cu eliberarea catepsinelor, glicozidazelor, fosfatazei acide, ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor, precum şi a altor enzime glicolitice, întrucăt şi activarea lor. Aproximativ toate aceste enzime sunt active în mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide.

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii. Pe măsura descompunerii în procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor, activitatea lor se manifestă într-o măsură satisfăcătoare. În aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir întreg de aminoacizi.

Însă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice în urma acumulării produselor autolizei, eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor, şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime. Pentru multe enzime, inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a însuşi enzimei.

Tema: Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale.

Congelată este carnea cu temperatura în adâncul muşchilor de la 0 la +4°C. În acest caz se formează o coajă uscată, iar însuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici. Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară. În aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se frânează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea.

În practica tehnologică sunt folosite metodele în una şi două trepte de refrigerare. Metoda într-o singură etapă temperatura se micşorează până la 2 până la -3°C, la viteza aerului 0,1...0,2m/s şi umiditatea relativă a aerului 85... 95%.

Metoda bifazică se realizează în două trepte. La prima treaptă temperatura se scade până la -4 până la -5°C, la viteza aerului 1...2m/s. La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora până la -1... -1,5°C, viteza aerului – 0,1...0,2m/s

Pierderile de greutate la refrigerarea în două etape se micşorează cu 20...30%.Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii. Aşa la

temperatura de la -3 la -5°C, viteza aerului 1...2m/s şi umiditatea relativă a aerului 85...92%, ovina se refrigerează în 6...7, porcina în 10...13 şi bovina în 12...16ore.

La temperatura de la 2 la -1°C şi umiditatea aerului 85% bovina refrigerată se păstrează 20 zile, porcina şi ovina – 10 ore după asomare. Durata de păstrare se poate de majorat până la30 zile, dacă vom micşora temperatura mediului înconjurător până la -2...-3°C.

În aşa fel, micşorarea temperaturii contribuie frânarea modificărilor fizico – chimice a cărnii, ce contribuie la mărirea duratei de păstrare.

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon, razelor ultraviolete, ozonului şi fitoncidelor.

Aşa de exemplu, în camere cu 20% CO2 la temperatura de la -1 la -2°C durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte până la 60...70 zile. În acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi, care contribuie la râncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate.

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii, distrugând microorganismele. În aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 15..30 V.

O păstrare mai îndelungată a cărnii se realizează la congelare. În acest caz temperatura în muşchi nu mai sus de -6°C. Însă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului.

Congelarea cărnii la -20 până la -23°C trece în starea cristalină până la 90...95% din apă care duce la schimbări puternice în structura fibrelor musculare. Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari, puternic se modifică şi structura celulelor.

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare. La congelarea rapidă la temperatura de -23°C şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă, ce se manifestă într-o distrugere mai uşoară. Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile în componente minerale a cărnii. Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate, şi valoare alimentară înaltă.

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 până la -15°C contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă, se observă o denaturare parţială a proteinelor. În afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale. În stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15°C şi umiditatea relativă a aerului 90...95% timp de 10...12, porcina – 8...10 luni, iar la -21°C corespunzător 15...18 şi 12...15 luni.

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 până la -35°C, fără o refrigerare prealabilă. Această metodă pe lângă faptul că consumă multă energie, însă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor, frânează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP. În acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic. Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare. În carnea congelată se frânează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi, asigurând păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active, manifestate în păstrarea culorii naturale în procesul de păstrare.

Carnea congelată la temperaturi joase, cu totul că măreşte durata de păstrare, nu poate însă să prevină formarea radicalelor liberi, în urma acţiunii formelor active de oxigen, care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii. Radicalii liberi formaţi în urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor, să participe în reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor, să distrugă structurile membranelor. Radicalul peroxid poate să intre în reacţie cu acizii graşi nesaturaţi, în acest caz se formează hidroperoxizi. Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor în lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate.

Iniţierea reacţiilor în lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii, formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente în ţesuturile biogene în cantităţi neînsemnate, dar care

absorb partea de bază a radierii existente. În sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot îndeplini mulţi compuşii, inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin, tirozin şi triptofan). La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi. Pe lângă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa în ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+, Fe3+, Cu2+, V2+, Mn2+, Co2+), ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă:

R-OH + Co3+ → Co2+ + H+ + RO˚R'-OOH + Fe3+ → Fe2+ + OH- + R'O˚

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi.

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi, capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical, care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului. Ca urmare apar radicali peroxid. Reacţia decurge după următoarea schemă:

A˚ + RH → AH + R˚R˚ + O2 → RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107...108 Mc-1. Din care motive la concentraţia oxigenului în aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă în radicali RO˚2. Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi, ce se transformă în hidroperoxizi (ROOH), aici din nou se formează radicali liberi R˚.

RO˚2 + RH → ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar.

Înaintea folosirii carnea congelată se decongelează, în acest caz gradul modificărilor biochimice în carne de până la congelare şi regimul de păstrare a cărnii în stare refrigerată, precum şi metoda de decongelare, determină micşorarea calităţii.

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii, congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare în prezenţa oxigenului, însă decongelarea sa realizat în bucăţi mici.

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4°C, sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă, în acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid. Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii în mediu de vapori-aer la temperatura în jurul 18°C. În aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii, atunci când carnea decongelată la 30...35°C, poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul înconjurător.

Tema: Influenţa negativă a contracţieifrigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase până acum este cea mai sigură metodă de păstrare îndelungată a cărnii. Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii. Însă refrigerarea rapidă a cărnii este însoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică, care duce la mărirea consistenţei cărnii.

În aşa fel, refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii, care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare.

În acest caz însuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi. Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10°C valoarea contracţiei musculare puţin se

micşorează, indicând valori minime la temperatura 14...10°C. Însă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare.

În perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă în perioada rigidităţii de după asomare, ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi. În acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice. Însă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare, ce frânează viteza de refrigerare. Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor.

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de încălcările, apărute în structura şi funcţionarea membranelor. Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia în mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active.

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20°C influenţează activitatea Ca2+-ATPaza, care practic îşi pierde activitatea. În legătură cu aceasta, ionii de calciu încep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare. La o refrigerare rapidă concentraţia ATP în muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată. Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii, supuse refrigerării rapide, la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare.

În aşa fel, pentru a micşora efectele, formate de contracţia frigorifică, în primul rând trebuie de micşorat conţinutul de ATP în ţesutul muscular până la momentul refrigerării rapide.

În aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice, care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice.

În afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării în două trepte, cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi în aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii.

Tema: Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie în medii polare, deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic, natura lor şi ordinea amplasării în structura primară. Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei. Însă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate, ce formează legături S – S, numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării, inclusiv şi a temperaturii. Legăturile disulfidice sunt legături covalente nepolare. Stabilitatea proteinelor în soluţii de apă poate să crească în prezenţa altor proteine, precum şi a ionilor de calciu.

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii între domeniile proteinei, activitatea în exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale. Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete, prezenţa metalelor grele, schimbarea polarităţii mediului, precum şi la autooxidare, cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului. Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase.

Acţiunea temperaturii înalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic, distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen, hidrofile şi hidrofobe.

La micşorarea temperaturii mediului înconjurător are loc agregarea proteinelor în complecşi, cu micşorarea solubilităţii lor, care cad în sediment.

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările, care apar în structura proteinelor, determinaţi de procesele fizico-chimice, ce decurg în carne la congelare şi refrigerare.

Trecerea din stare refrigerată în congelată a cărnii determină cristalizarea apei. În carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70%)este în stare solidă. Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2°C până la -4°C permite de a obţine un produs, puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată.

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele. A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde, atunci când refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor. Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată până la +2°C este după 1...2 zile, iar pentru cea suprarăcită, supusă acţiunii timp de 2 ore la -18°C şi păstrate la -2°C, schimbări asemănătoare se observă după 4...5 zile. După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte, dar nu atinge solubilitatea cărnii calde.

O modificare mai esenţială în structura proteinelor are loc la păstrarea în stare refrigerată (+2°C). În acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T, precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină. Modificări analogice se observă şi în carnea refrigerată, atunci când în carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede.

Trebuie de menţionat, că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde. CRA minimă a muşchilor la refrigerarea într-o etapă se observă la 5...6 zile de păstrare, iar la două etape după - 7 zile după asomare. Însă cu timpul are loc reinstalarea CRA până 90% de la valoarea iniţială.

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede, ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează, şi devieri esenţiale nu se observă rămân la nivel minim.

Pe lângă toate acestea, sa determinat, că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării îndelungate la temperaturi joase. S-a determinat, că la păstrarea carcaselor de broiler până la 14 luni la -30°C optimală este viteza de congelare 7,9∙10-6m/s. În acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice. O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare. Aşa la 4...5 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 1,4∙10-6m/s se micşorează cu 21,1...24,5% de la cea iniţială, iar la viteza de congelare 7,9∙10-6m/s constituie 17,3.. 21.0%. Însă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut până la cea iniţială.

Au fost determinaţi indicatori calitativi înalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică, ce nu depind de viteza de congelare.

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare. Baza membranelor o constituie lipoproteinele, care sunt proteine compuse şi au în componenţă încă şi lipide. În organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili în solvenţi polari. Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului, ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare.

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale, contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor. În interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe, destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate. Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare. Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice, ce se eliberează în citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă.

Proteinele sunt, din punct de vedere chimic compuşi macromoleculari naturali, cu structura polipeptidica, care prin hidroliza formeaza -amino acizi. Ele contin pe langa carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu si alţi halogeni. Denumirea de proteine vine din limba greaca , proteias insemnand primar. Alaturi de glucide si lipide proteinele furnizează energie pentru organism, dar ajuta si la refacerea tesuturilor lovite. Pe langa acestea, ele

intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor. Unii hormoni contin proteine, aceştia având rol in reglarea activitatii organismului. Participa la formarea anticorpilor , ajutand la debarasarea de toxine si microbi. Formarea unor enzime si fermenti necesita prezenta proteinelor. Si nu in ultimul rand, ele participa la formarea dioxidului de carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor.

Clasificarea proteinelor

1. După sursa de provenienţă :-proteine de origine vegetală-proteine de origine animală

2. După solubilitatea în apă şi în soluţii de electroliţi : - insolubile (fibroase) - solubile (globulare)3. După produşii rezultaţi la hidroliza totală :

-proteine propriu-zise ( prin hidroliză totală se obţin numai α- aminoacizi)-proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliză totală se obţine, pe lângă α-aminoacizi, şi o altă substanţă, care în structura proteinei apare ca grupă prostetică)

Proteinele fibroase se găsesc în organismul animal în stare solidă şi conferă ţesuturilor rezistenţă mecanică (proteine de schelet) sau protecţie împotriva agenţilor exteriori.

KERATINELE - proteinele din epidermă, păr, pene, unghii, copite şi coarne se disting printr-un conţinut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile în apă atât rece cât şi caldă, precum şi în soluţii saline. Din cauza aceasta keratinele prezintă o mare inerţie faţă de agenţii chimici, precum şi faţă de enzime.FIBROINA , componenta fibroasa din mătasea naturală, se găseşte în acest material înconjurată cu o componentă amorfă, cleioasă, sericina, care reprezintă cca. 30 % din greutatea totală. În cele doua glande ale viermelui de mătase, proteinele sunt conţinute sub formă de soluţie concentrată, vâscoasă.COLAGENUL , este componenta principală a ţesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peşte. Există numeroase varietăţi de colagen. Colagenul are o compoziţie deosebită de a keratinei şi fibroinei, căci este bogat în glicol, prolină şi hidroxiprolină, nu conţine cistină şi triptofan. Prin incălzire prelungită cu apă, colagenul întâi se îmbibă,apoi se dizolvă transformandu-se în gelatină sau clei.ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabilă cu a cauciucului, a arterelor şi a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transformă în gelatină la fierbere cu apă şi este digerată de tripsina. Ca şi colagenul, fibrele de elastină sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucină, glicocol şi prolină.În regnul vegetal nu se găsesc proteine fibroase; funcţia lor este îndeplinită în plante de celuloză. Proteinele fibroase se dizolvă numai în acizi şi baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este însotită de o degradare a macromoleculelor; din soluţiile obţinute nu se mai regenerează proteina iniţială. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate în digestie şi deci nu au valoare nutritivă.

Proteinele solubile sau globulare apar în celule în stare dizolvată sau sub formă de geluri hidratate. Ele au însuşiri fiziologice specifice şi se subîmpart în albumine şi globuline. Albuminele sunt solubile în apă şi în soluţii diluate de electroliţi (acizi, baze, săruri),iar globulinele sunt solubile numai în soluţii de electroliţi.

Exemple de proteine solubile:

- albuminele din ouă - caseina din lapte

- globulinele şi albuminele din sânge (hemoglobina, fibrinogenul)- proteinele din muşchi (miogenul şi miosina)- proteinele din cereale (gluteina din grâu, zeina din porumb)- proteinele produse de viruşi (antigeni) şi bacterii- anticorpii- nucleoproteidele- enzimele- hormonii proteici (insulina)

COMPOZITIA PROTEINELOR

Toate proteinele conţin elementele: C, H, O, N şi S; în unele proteine se mai găsesc, în cantităţi mici: P, Fe, Cu, I, Cl, şi Br. Conţinutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.

Prin hidroliză, proteinele se transformă în aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acidă se face prin fierbere îndelungată (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic conţinând HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliză se obţine un amestec care poate să conţină circa 20 L-aminoacizi. Se formează şi amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei şi glutaminei.

NECESARUL DE PROTEINE

Depinde de necesitatile organismului:1.Cantitativ:Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h 7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h 12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 hAdulţi: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg 85-105 g proteine/zi)Gravide şi mame care alăptează: 2 g/kgc/ziSportivi, muncitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE

Produse animale: lapte, brânzeturi (100g brânză = 25-30 g proteine), carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splină, peşte), ouă.- Leguminoase: fasole (20-25%), mazăre, soia (35%).- Cereale : pâine (8%).- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai puţin).

Structura unei albumine

PROTEINE EXISTENTE ÎN PRODUSELE ALIMENTARE

Carnea şi produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate superioară.Conţinutul de proteine variază invers proporţional cu conţinutul de grăsime, în cărnurile slabe cantitatea de substanţe proteice fiind maximă (17…22%) comparativ cu cărnurile grase. Proteinele intracelulare care formează marea majoritate a cărnii macre au o structură amino-acidică echilibrată, adecvată necesarului organismului uman.

Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate mai ales prin colagen şi elastină, lipsite de triptofan şi sărace în ceilalţi aminoacizi esenţiali. Colagenul şi elastina scad valoarea nutritivă a ţesuturilor care le conţin.

COMPOZIŢIA CHIMICĂ A CĂRNII ÎN

PROTEINELECĂRNII

PROTEINECONJUNCTIVE(SCLEROPROTEINE 10…20%)

PROTEINEMUSCULARE (80…90%)

PROTEINE MIOFIBRILARE (55…60%)

PROTEINE SACROPLASMATICE(25…30%)

miozina

tropomiozina

actina

mioalbumina

elastină

mioglobulina

mioglobina

reticulină

colagenmiogen

FUNCŢIE DE SPECIE ŞI ZONĂ ANATOMICĂ

Regiunea anatomică

Apă%

Proteine%

Lipide%

Kcal/100g

BovineFleicăAntricotPulpă

615769

19.016.719.5

182511

247293182

ViţelCotletPulpă

7068

19.019.1

512

141186

PorcinePulpăSpată

5358

15.216.4

3125

344296

OvinePieptPulpă

4864

12.818.0

3718

384235