Muşchiul şi contracţia musculară

Sistemul locomotor este alcătuit dintr-o serie de elemente rigide, oasele, care sunt ataşate

unele de celelalte prin intermediul structurilor articulare. Muşchii sunt elementele dinamice care

generează forţa necesară deplasării oaselor unele faţă de celelalte. Cei aproximativ 500 de

muşchi ai organismului uman au diferite dimensiuni, forme si acţiuni. Ei nu acţionează

independent, ci coordonat, îndeplinind în funcţie de acţiunea pe care urmează să o efectueze,

roluri principale sau secundare.

Există mai multe tipuri de contracţie musculară:

Contracţia izotonică - este cea mai obişnuită contracţie muscularî. Se produce cu modificarea

lungimii muşchiului, determină mişcarea articulară, de aceea este considerată o contracţie

dinamică. Pe tot parcursul mişcării, tensiunea de contracţie ramane teoretic aceeaşi.

Contracţia izotonică simplă, fără încărcare (deci fără greutate suplimentară) nu determină

creşterea forţei musculare şi nici a masei musculare. Există 2 tipuri de contracţie izotonică:

concentrică şi excentrică.

Contracţia izotonică concentrică presupune scurtarea în lungime a muşchiului şi este posibilă

doar dacă încărcătura este mai mică decat potenţialul maxim al individului.

Contracţia izotonică excentrică (sau negativă) este inversul unei contracţii concentrice şi readuce

muşchiul la poziţia de start. Deşi muşchii se alungesc, ei tot generează forţă. Contracţia

excentrică este cea mai eficientă din punct de vedere al caştigului de forţă musculară, pentru că

poate fi utilizată încărcătura mai mare decat potenţialul maxim al sportivului, este folosită doar

ca tehnică de intensitate în cadrul antrenamentului, studiile arătand că poate provoca degradări

serioase la nivel muscular cand se depăşeşte tensiunea de contracţie.

Contracţia izometrică - în timpul acestui tip de contracţii musculare, tensiunea în muşchi creşte,

dar fibrele musculare nu îşi modifică lungimea, de aceea se mai numesc şi statice. Unghiul

articulaţiilor nu se modifică. Spre exemplu, atunci cand împingeţi un perete sau încercaţi să

ridicaţi un obiect deosebit de greu, muşchii sunt implicaţi în contracţie izometrică. Tensiunea

care se dezvoltă în muşchi în aceste contracţii este mai mare decat în cele izotonice. În timpul

contracţiilor izometrice, muşchiul intră în "datorie de oxigen" datorită faptului că circulaţia

musculară este parţial întreruptă şi se acumulează metaboliţi. Aceste fenomene declanşează un

fenomen de rebound în momentul cand muşchiul se relaxează, ceea ce înseamnă că circulaţia

2

musculară este reluata şi crescută cu 40% faţă de cea din repaus, metabolismul este stimulat, iar

sinteza proteică este accelerata, ceea ce conduce la hipertrofie musculară.

Contracţia izokinetică - este un tip de contracţie dinamică în care muşchii se contractă la

capacitate maximă pe intreaga amplitudine de mişcare.Folosind echipament special (spre

exemplu aparatele cu scripeţi) viteza de execuţie va rămane constantă pe tot parcursul mişcării.

Rezistenţa pe care o generează aparatul va fi egală atat în faza concentrică, cat şi în cea

excentrică a mişcării. Beneficiul principal este dat de faptul că acest tip de antrenament permite

muşchiului să lucreze maximal pe tot parcursul mişcării. Se elimină acel punct slab existent în

toate mişcările.Studiile comparative arată că antrenamentul cu contracţii izokinetice dezvoltă mai

repede forţa musculară decat cel cu contracţii izotonice.

Celulele musculare sunt specializate pentru o singură funcţie şi această specializare

structurală şi funcţională face ca muşchiul să constituie prototipul pentru studierea mişcării la

nivel celular şi molecular. La nivelul tisular-prin contracţie musculară- organismele superioare

realizează şi controlează funcţii importante, cum ar fi peristaltismul intestinal şi inotropismul

cardiac. De asemenea, contracţia muculară permite organismului să efectueze mişcări

complicate cum ar fi mersul, alergarea, zborul, înotul.

Sursa de energie pentru contracţia musculară este ATP. Legarea şi hidroliza ATP

controlează schimbările conformaţionale care rezultă din mişcările de alunecare sau

de“păşire”unei molecule pe o altă moleculă.

3

Morfologia muşchiului:

La organismele animale există patru tipuri diferite de muşchi: muşchiul scheletic,

muşchiul cardiac, muşchiul neted şi celulele mioepiteliale. Cu excepţia muşchiulu scheletic,

celelalte conţin celule uninucleate, care sunt denumite miocite. Celulele muşchiului scheletic

sunt lungi multinucleate şi sunt numite fibre musculare. La nivel microscopic, muşchiul scheletic

şi muşchiul cardiac prezintă benzi luminoase şi benzi întunecate. Diferitele tipuri de celule

musculare variază în mare măsură, prin structura, mărimea şi funcţiile lor.

Caracteristicile structurale ale muşchiului scheletic:

La animalele superioare, muşchii scheletici sunt alcătuiţi din fascicule de fibre cu 100 µm

diametru şi cu o lungime identică cu a muşchiului. Fiecare sin aceste fibre musculare conţin sute

de miofibrile. O miofibrilă are lungimea egală cu a fibrei musculare şi un diametru aproximativ

de 1-2 µm. Miofibrilele sunt dispuse liniar in sarcomere cilindrice.

Sarcomerele reprezintă unităţile structurale de bază ale contracţiei musculare.

Unsarcomer măsoară 2 µm la muşchiul în repaus şi, în urma contracţiei se scurtează cu 70%.

Sarcomerele sunt înconjurate la fiecare extremitate printr-un sistem de membrane care sunt

prelungiri ale membranei plasmatice (sarcolema). Aceste prelungiri ale sarcolemei care sunt

tubulii transverşi sau tubulii T, permit sarcolemei să intre în contact cu extremităţile fiecărei

miofibrile din fibra musculară.

4

Contracţiile muşchiilor scheletici sunt iniţiate prin stimuli nervoşi care acţionează direct

pe muşchi. Impulsurile nervoase produc un semnal electrochimic numit potenţial de acţiune, care

se răspandeşte în sarcolemă şi apoi în interiorul fibrei de-a lungul reţelei de tubuli T. Acest

semnal traversează joncţiunea triadă li induce eliberarea Ca ²+ din RS.

Structura moleculară a muşchiului scheletic:

Observate la microscopul electronic, miofibrilele au o structură striată sau bandată. Regiunile cu

densitate electronică crescută numite benzile A alternează cu regiunile cu densitate electronică

scăzută, benzile I. Discurile sau liniile Z, înguste şi întunecate sunt dispuse în mijlocul unei benzi

I şi delimitează extremităţile sarcomerului. Fiecare bandă A are o regiune centrală subţire cu o

densitate electronică scăzută, numită zona H, care conţine o linie dispusă central-linia M sau

discul M. Zona H prezintă o dispoziţie hexagonală regulată a filamentelor groase în timp ce

banda I prezintă o dispoziţie hexagonală regulată a filamentelor subţiri. În regiunile întunecate

ale extremităţii fiecărei benzi A, filamentele groase şi cele subţiri se întrepătrund. Filamentele

subţiri şi groase sunt associate prin punţi transversale. Aceste punţi transversale sunt reprezentate

de capetele filamentelor de mozină şi contracţia muşchiului presupune alunecarea punţilor

transversale de-a lungul filamentelor subţiri. Această mişcare mecanică este determinată de

energia eliberată prin hidroliza ATP.

5

Compoziţia şi structura filamentelor subţiri:

Actina este principalul component al filamentelor subţiri. Ea poate fi izolată sub două forme: în

condiţiile unei soluţii cu concentraţie ionică scăzută este prezentă actina-G, iar în condiţii

fiziologice actina –G polimerizează într-o formă fibroasă, numită actina-F.

Compexul troponinic este alcătuit din trei proteine diferite:

- troponina T

- toponina I

- troponina C

Compoziţia şi structura filamentelor groase:

Miozina este principalul component al filamentelor groase din muşchi. Un filament gros al benzii

A este bipolar; capetele sale sunt dispuse la varfurile distale ale filamnetului, iar cozile sale sunt

dispuse la centru. Zonele nude ale filamentelor groase corespund la linia M, care se află la

mijlocul benzii A. Extracţia sărurilor minerale din muşchi dizolvă filamentele groase şi

determină disocierea benzilor A, rară să afecteze filamentele subţiri şi benzile I. Miozina este un

component structural primar al filamentului gros.

Pe langă miozină, actină, tropomiozină şi troponine- componente majore ale muşchiului

striat-numeroase alte proteine au roluri importante în menţinerea structurii muşchiului şi în

reglarea contracţiei musculare.

Titina şi nebulina sunt două proteine ale citoscheletului care reprezintă 15% din totalul

proteinelor miofibrilare.

Modelul filamentului glisant:

Scurtarea unui sarcomer implică mişcări de alunecare în direcţii opuse celor două extremităţi ale

filamentului gros de miozină. Mişcările de alunecare într-o anumită direcţie se produc deoarece

ambele filamente, subţiri şi groase au caracter direcţional. Acest character direcţional este

benefic pentru organizarea filamentelor subţiri şi groase din sarcomer. Întotdeauna filamentele de

actină se extind în mod uniform dincolo de discurile Z. Deci, între două discuri Z, cele două

seturi de filamente actinice sunt orientate în direcţii opuse.

Polaritatea filamentelor groase de miozină este inversată la nivelul discului M. Inversarea

polarităţii la nivelul discului M se referă la faptul că filamentele de actină de pe fiecare latură a

discului M sunt trase –în timpul contracţiei- spre discul M, prin alunecarea capetelor de miozină

determinand scurtarea netă a sarcomerului.

6

La inceputul ciclului, capul miozinei fără nucleotidul legat de el aderă strans la filamentul

de actină într-o configuraţi rigor. Acest stadium are o durată scurtă într-un muşchi care se

contractă active, pentru că el se termină cand capul miozinei se leagă la o moleculă de ATP.

Legarea moleculei de ATP în fanta situată în parte opusa situsului de legare a actinei,

provoacă imediat o mică schimbare în conformaţia domeniilor care formează situsul de legare a

actinei, diminuand afinitatea capului miozinei pentru actină

Închiderea fantei în jurul moleculei de ATP se face asemănător închiderii valvelor unei

scoici, declaşand o schimbare a conformţiei capului miozinei ce-i provoacă deplasarea în lungul

filamentului de actină pe o distanţă de aproximativ 5 nm. Aumare loc hidroliza ATP, dar ADP şi

P care rezultă răman strans legaţi la capul miozinei.

Legarea slabă a capului miozinei pe un nou situs al FA determină eliberearea “fosfatului

anorganic produs: prin hidroliza ATP, în acelaşi timp cu legarea stransă a capului miozinei pe

actină. Eliberarea P generează o forţă şi ” ca urmare capul miozinei se roteşte cu 45° împingand

filamentele subţiri printer cele groase în centrul sarcomerului.

La sfarşitul ciclului capul miozinei pierde ADP şi se leagă strans pe filamentul de actină

într-o conformaţie “rigor”. Se observă deplasarea capului miozinei pe un alt monomer al

filamentului de actină.

7

Structura muşchiului cardiac:

Structura fibrei musculare cardiace este diferită de cea a fibrelor musculare scheletice. Miocitele

inimii au 50 pană la 100 µm lungime şi 10-20 µm diametru. Ele sunt celule mononucleate, şi n

uformează un sinciţiu, fiind asociate cap la cap prin structuri specializate numite discuri

intercalare.

Filamentele de actină ale sarcomerelor din celulele adiacente se inseră în materialul dens

asociat la membrane plasmatică din regiunea fiecărui disc intercellular, care are rolul unui disc Z,

iar miofibrele se intend dincolo de limitele dintre celule. Discurile intercalare îndeplinesc cel

puţin trei roluri:

1. ataşează celulele între ele printr-o joncţiune de tip desmozom

2. leagă filamentele subţiri ale miofibrelor din celulele adiacente

3. conţin joncţiuni comunicante care permit propagarea rapidă a unui potenţial de acţiune de

la o celulă la altă celulă, sincronizand astfel contracţiile celulelor muşchiului cardiac.

Muşchiul neted: ultrastructura şi reglarea contracţiei musculare

Cercetările din ultimii ani effectuate pr muşchiul neted cu ajutorul microscopiei electronice şi

difracţiei cu raze X, precum şi studiul biochimic şi fiziochimic al diferitelor macromolecule

purificate au permis o mai bună înţelegere a proprietăţilor mecanice şi a funcţiei acestui muşchi.

Complexitatea histologică şi omogenitatea relativă a ţesutului muscular-neted (vascular, gastro-

intestinal, respirator, uro-genital) purificarea şi caracterizarea încă incompletă a proteinelor-care

ar fi implicate în activitatea contractilă- explică de ce mecanismele de reglare şi de control ale

acestui muşchi sunt mai piţin cunoscute, comparative cu muţchiul striat.

Ultrastructura muşchiului neted şi organizarea proteinelor contractile

Vasele sanguine, traheea, bronhiile, laringele, stomacul, intestinal, sfincterele, vezica,

uterul conţin o cantitate mai mult sau mai puţin importantă de muşchi neted. Acestea sunt adesea

organe cavitare vasculare sau viscerale- capabile să se contracte pentru a-şi adapta conţinutul lor

şi pentru a-l propulsa din ce în ce mai departe.

Miocitele muşchiului neted sunt relative puţin diferenţiate. Ele sunt mononucleate,

fuziforme, orientate paralel unele faţă de altele, cu extremităţile ascuţite sau uneori bifide. De

mărime variabilă, miocitele sunt de 30 de ori mai lungi în peretele uterin (500µm), decat în

capilarele sanduine, dar întotdeauna sunt mai scurte decat celulele muşchiului striat care pot să

8

aibă caţiva centimetri lungime. Fără să aibă o organizare ordonată-cum există în celula

musculară striată-filamentele muşchiului neted sunt regrupate în jurul corpilor denşi, dispersaţi în

interiorul celulei, delimitand actinina ά aceşti corpi sunt similare cu discurile Z.

Proprietăţile filamentuli gros:

Miozina este principalul constituent al filamentului gros. În muşchiul neted, miozina prezintă

aceleaşi proprietăţi fiziochimice cu miozina muşchilor striaţi: coeficient de sedimentare, greutate

moleculară şi conformaţie în cap de săgeată caracteristică complexului rigor format în prezenţa

actinei F.

Proprietăţile filamentului subţire:

Actina muşchiului neted se diferenţiază prin prezenţa formei γ în celulele parenchimatoase şi a

formei ά în muşchiul vascular. Diferite tipuri de muşchi neted pot să conţină de asemenea

formele β şi γ de natură citoplasmatică.

Tropomiozina muşchiului neted este subţire şi alungită (42x2 µm)cu două lanţuri polipeptidice

β şi γ, nefosforilate, dispuse în ά-helix. În prezenţa unei concentraţii crescute de cationi divalenţi,

tropomiozina formează în vitro paracristale cu periodicitate foarte caracteristică vizibile la

microscopul electronic.

Caldesmona proteina de 76 Kd care leagă actina şi calmodulina este alcătuită dintr-un singur

lanţ polipeptidic foarte sensibil la protease, dar rezistent la denaturarea prin căldură şi acizi.

Calponina, proteină monomerică de 34 Kd a fost izolată din pipota de pui şi aorta de bou. În

muşchiul neted ea prezintă o concentraţie mai mare faţă de caldesmonă şi calmodulină, dar foarte

apropiată de cea a tropomiozinei.

9

Bibliografie

1. Ardelean Aurel, Pribac G. Ciprian – Biologie Celulară şi Moleculară, “Vasile Goldiş”

University Press, 2010

2. Francisc Mixich, Mihai Cruce, Aurel Ardelean- Principii experimentale în biologia

celulară, Sitech, 1997

3. Mihai Cruce, Bogdan Stănoiu, Roxana Cruce, Aurel Ardelean- Căi şi reţele de

semnalizare celulară, Aius, 2004

4. www.medicinăsportivă.ro

10