CURS VII BIOFIZIC

Elemente de biofizica molecular i macromolecular

Moleculele vii studiate individual se suprapun principiilor fizice i chimice obinuite care guverneaz comportarea materialelor inerte , dar studiate n ansamblu interacioneaz ntre ele conform unui alt grup de principii care alctuiesc logica molecular a strii vii. Aceste principii nu includ n mod necesar legi fizice noi, nedescoperite nc. Ele trebuie privite ca un grup de reguli fundamentale care guverneaz natura, funcia i interaciuni specifice ale moleculelor din organismele vii, proprieti ce confer acestora din urm capacitatea de a se autoorganiz, autoreplica i autoreglarea. Este mult mai potrivit s considerm aceste grupri de reguli ca axiome deoarece unele dintre ele sunt iniiative i nu pot fi demonstrate nc. Compoziia chimic a materiei vii este calificativ fa de a mediului n care aceasta se gsete. n esen organismele vii au constituia lor ioni de dimensiuni foarte mici microioni ( Na, K, Cl implicat n excitabilitatea, Ca implicat n contracia muscular; Mg rol n procesele de bioluminiscen; H2 secretat de mucoasa gastric i generator de tensiuni protonmotrice n anumite microorganisme).

Micromoleculele care pot fi disociate sau neutre (aminoacizi, mononucleotide, monozaharide, acizi grasi).

Structura fizic a moleculei

Molecula este o grupare de atomi ce formeaz o configuraie stabil datorit forei de interaciune dintre ei. Forele exercitate ntre molecule sunt fore intermoleculare. Condiiile de formare a moleculei se realizeaz atunci cnd fora de atracie dintre atomi este egal cu cele de respingere iar Ep este minim. Cnd este perturbat molecula se disociaz.

Fora care acioneaz ntre elementele ce formeaz biomolecula este fora intermoleculara (se pot msura prin metode specifice ca rezonan magnetic nuclear i rezonan de spin, ce msoar valoarea forei i difraciei de raze X, care msoar fora indirect prin msurarea distanei dintre atom la un moment dat). Fortele interatomice ionice i covalente

Legatura ionic electostatic

Teoretic fora de legtur se poate determina prin legea lui Coulomb

Legea covalent este legea n care doi atomi cedeaz i primesc electroni de valen formnd un nivel electronic stabil.

Leninghes spune ca moleculele din organismele vii strudiate individual se suprapun principiilor fizice i chimice obinuite ce guverneaz comportarea materiei inerte. Studiate n ansamblu aceste molecule interacioneaz ntre ele conform unui alt grup de principii care alectuiesc logica molecular a strii vii. Aceste principii nu includ n mod necesar legii fizice noi nedescoperite nc. Ele trebuie privite ca un grup de reguli fundamentale care guverneaz natura, funcia i interactiunile tipurile specifice de molecule din organismele vii.

Principiu = axiome ce nu pot fi demonstrate nc.

Compoziia chimic a materiei vii

Este cantitativ diferit fa de a mediului n care acesta se gsete. Organismele vii au in constituia lor:

Ioni de dimensiuni foarte mici microioni Na; K; Cl implicai n excitabilitate; Ca n contracia muscular; Mg rol n bioluminiscen; H2 secretat de mucoasa gastric i generator de tensiuni protomatrice n anumite organisme; ion carboxil; fosfat; oxidril.

Micromoleculele care pot fi neutre sau disociate reprezentate de aminoacizi, mononucleotide, monozaharide, acizi grai

Macromoleculele i complexele macromoleculare.

Molecula este o grupare de atomi ce formeaz o configuraie stabil datorit forelor de interaciune dintre ei. Aceste fore de interaciune se numesc fore interatomice sau fore intramoleculare

O molecula se formeaz atunci cnd forele de atracie dintre atomi sunt egale cu cele de respingere i energia potenial a ansamblului este minim.

Fore interatomice pot fi msurate cu metode specifice: rezonan magnetic nuclear; rezonan electronic de spin sau disfracia cu raze X. Aceste fore interatomice pot fi ionice i covalente.

Legea ionic: are natur electrostatic.

Legea lui Coulomb specific pentru ccorpurile macroscopice.

Legtura covalent se realizeaz prin punerea n comun a electronilor. Este o legtur de distan mic, distan dintre atomi fiind inferioar razei de interaciune interatomic. Are caracter de saturaie; odat format legtura dintre doi atomi, perechile electronice nu mai permit alte legturi.

Legtura coordinativ punerea n comun de electroni (electronii provenind de la un singur atom ).

n legturile covalente formate din atomi diferii, perechea de electroni de legtur nu este repartizat simetric ntre cei doi atomi, fiind atras spre atomul mai electronegativ, legtura cptnd astfel un moment de dipol. Acest moment de dipol va fi cu att mai mare cu ct diferena de electronegativitate este mai mare.Caractere generale ale legturii covalente

Legtur de distan mic; distana dintre doi atomi este inferioar razei de aciune interatomic Are caracter de saturaie. Odat format legtura dintre doi atomi, forele electronice nu mai permit alte legturi. Cristalele formate prin legile covalente sunt dure (diamant).Legtura coordinativ - este format din doi electoni pui n comun. Electornii sunt furnizai de acelai atomi pentru completarea nivelului energetic extern. Exemplu: oxigenul poate realiza dou legturi covalente i poate fi receptor pentru o legtur coordinativ.

n legile covalente formate dintre atomi difer perechea de electroni de legtur nu este repartizat simetric ntre cei doi atomi ci este atras spre atomul mai electronegativ, aceasta reprezint realizarea unui dipol. Dipolul reprezint momentul n care legtura va fi cu at mai mare cu ct diferena de electromegativitate este mai mare. Legtura metalic legtura puternic realizat cu electroni pui n comun care genereaz i electroni liberi de conductibilitate.

Forele intermoleculare sunt fore care se exercit ntre moleculele ce formeaz structur biologic. Acestea sunt mai mici dect cele intermoleculare dar efectul lor devine semnificativ datorit numrului mare de interacii de acest fel. Energia mic corespunztoare acestor fore permite ruperea i formarea lor destul de uor, lucru ce caracterizeaz funciile biologice ale biomoleculelor. Aceste fore se manifest la distan mic.

Dipol electric este un sistem format din dou sarcini electrice egale i de semn contrar aflate la distan d una fa de alta. Momentul dipolului = F d

Energia de interaciune dipol ion

FORMULA

Semnul - indic existena unei fore de atracie dintre dipol i ionul respectiv.

= 0 - dipolul este aliniat cu Q

= 90 - dipolul este perpendicular pe r i Wp = 0 deoarece cele dou sarcini + q i q sunt egal deprtate de Q = 180 dipol aliniat cu ionul de sarcin electric QEnergia de interaciune dipol dipol

FORMULA

n biofizic se ntlnesc n mod frecvent biomolecule ce sunt din punct de vedere electric, dipoli permaneni. AA, proteine, lipide au acest caracter datorit distribuiei de gradul de sarcin pe suprafaa moleculelor.

Legtura de hidrogen

Este un caz particular al interaciei dipol dipol. O molecul format dintr+un atom de hidrogen i un atom electronegativ prezint o legtur covalent cu caracter parial ionic. Se formeaz un dipol cu sarcina negativ spre atomul electronegativ i cea pozitiv spre atomul de hidrogen. Dac n apropierea dipolului se gsete un alt act atunci ntre acesta i dipol se realizeaz o legtur determinat de atracia dintre protonul i electronul atomului. Aceast legtur format dintre dipol i atom reprezint legtura de hidrogen.

Caracteristici: distana dintre atomi este foarte mic; energia legturii de hidrogen este mai mare dect Wleg dintre doi dipoli.Dipoli indui

Se consider un atom neutru n apropierea cruia se gsete un ion pozitiv care va exercita o for de atracie asupra elecronilor i o for de respingere asupra nucleului atomic. Atomul se va deforma, adic se produce o uoar separare a sarcinilor pozitive i negative de unde rezult un dipol indus deoarece exist att timp ct ionul exist n jurul atomului.

Dipoli tranzitorii

n general ntr-un atom sau molecul, electronii sunt distribuii simetric n jurul atomului. Simetria se poate modifica ducnd la formarea unui dipol. Electronii fiind n continu micare existena dipolului este condiionat de probabilitatea asimetriei i distribuiei electrice i dureaz atta tmp ct dureaz asimetria. Un astfel de dipol este tranzitoriu.

Dac un astfel de dipol se afl n apropierea unei molecule atunci poate induce n aceasta ali dipoli a cror orientare i moment s depind de dipolul tranzitoriu, efectul lor fiind cumulativ, forele dispersive capt importan.

MACROMOLECULE

n definirea unei molecule se accept drept criteriu greutatea molecular. Se consider a fi macromolecule compuii a crui mas molecular este mai mare de 5000 de uniti.

Macromoleculele sunt:

1. proteine (heteropolimer de aminoacizi)

2. acizi nucleici (heteropolimer de nucleotide)

3. polizaharide

4. lipide

Cu toate c masele moleculare ale lipidelor individuale sunt mici comparativ cu alte clase moleculare, unele lipide se pot asocia spontan n structuri macromoleculare.

Macromoleculele pot fi sintetizate natural sau artificial proces numit polimerizare sau policondensare. De exemplu prin prolimerizarea AA se obtin polipeptide; prin policondensarea glucozei se obin polizaharide (celuloz sau amidon).

Polimer sunt compui macromoleculari alctuii din grupe identice de monomeri (A-A-A..-A).

Copolimerii sunt compui macromoleculari a cror grupe de monomeri nu sunt identice (A-B-C-D-A).

Biopolimerii sintetizai artificial au un comportament diferit din punct de vedere biofizic fa de cei sintetizai natural. Acest comportament diferit confer biopolimerilor naturali proprieti biofizice diferite de cei artificiali.

A. Tipuri fundamentale de polimeri:

1. enzime hidrolitice de transfer de oxidare;

2. proteine de structur

3. proteine respiratorii

4. proteine plasmatice

5. anticorpi

6. proteinele din lapte cazeina

7. hormonii

B. Acizii nucleici - sunt reprezentai de ARN i ADN; acetia alctuiesc suportul informaiei genetice.

C. Polizaharidele servesc la stocarea glucozei (element de baz al celulei).

D. Lipidele fosfolipidele membranei celulare.

Dup forma geometric polimerii pot fi: lineari, ramificai, spaiali. Dup rolul biologic macromoleculele pot fi: biocoloizi (proteine circulante din plasm i unele solubile din citoplasm), macromolecule de structur, macromolecule purttoare de informaii.

Proprietile biofizice generale ale biopolimerilor

1. Macromoleculele particip structural la nivel de membran celular la realizarea opoziiei la difuzia liber.

2. Sub aspect morfologic macromoleculele stau la baza structurilor supramoleculare.

3. Reaciile chimice invivo au consum de energie mult mai mic dect in vitro datorit existenei enzimelor drept catalizator.

4. Macromoleculele au capacitate informaional.

Organizarea structural i conformaional a macromoleculelor biologice

S-au pus n eviden patru structuri de baz a proteinelor:

1. Structura primar se refer la secvena Aa n lanul polipeptidic. Proteinele sunt alctuite din aminoacizi legai ntre ei prin grupri COOH, NH2 cu eliminarea unei molecule de H2O.

2. Structura secundar const n spiralarea sau plierea lanului polipeptidic primar. Legturile intermoleculare se realizeaz prin puni de H2.

3. Structura terial rezult din indoirile structurii secundare i d forma moleculei proteice.

4. Structura cuaternal este constituit din alipirea structurilor teriale.

Configuraia acizilor nucleici

Acizii nucleici sunt macromolecule complexe i ndeplinesc dou funcii:

1. Depoziteaz informaia genetic.

2. Particip la sinteza unor molecule.

Sunt reprezentai de ADN care este suportul informaiei ereditare.

Datorit descoperirii ultracentrifugii, n 1933, de ctre T.Svedberg s-a putut trece la studiul materiei vii la nivel molecular i macromolecular. Prin utilizarea unor metode moderne ale Biofizicii i Biochimiei, apare o nou tiin, Biologia molecular. Aceasta a deschis calea explicrii proceselor normale i patologice din organism, la nivel molecular.

n definirea unei macromolecule se accept drept criteriu greutatea molecular. Se consider compui macromoleculari, substane a cror mas molecular depete 5000u.

Macromoleculele sunt:

Proteine (heteropolimeri de aminoacizi)

Acizi nucleici (heteropolimeri de nucleotide)

Polizaharide

Lipide

Dei masele moleculare ale lipidelor individuale sunt mici (750 1500 daltoni) n comparaie cu celelalte clase de molecule, unele lipide se pot asocia spontan n structuri supramoleculare i uneori funcioneaz n sisteme macromoleculare, putnd fi considerate n mod arbitrar macromolecule.

Macromoleculele pot fi sintetizate natural (n celule) sau artificial, proces denumit polimerizare sau policondensare. De exemplu:

Prin polimerizarea sau policondensarea aminoacizilor se obin polipeptidele;

Prin policondensarea glucozei rezult polizaharide de tip celuloz sau amidon.Se numesc polimeri compuii macromoleculari alctuii din grupe identicee de monomeri, care se repet:

A-A-A-A-A

Se numesc copolimeri compuii macromoleculari ai cror grupe de monomeri nu au o compoziie identic:

A-C-B-A-C-D-A-B-D-.

Biopolimerii sintetizai natural au aceeai structur biochimic cu polimerii sintetizai artificial, dar se comport diferit din punct de vedere biofizic. Acest comportament diferit confer biopolimerilor naturali proprieti biofizice diferite fa de polimerii artificiali, oferind posibilitatea meninerii structurilor vii.

Tipuri fundamentale de biopolimeri:

1. Proteinele sunt macromolecule de mare complexitate alctuite din aminoacizi. Cele mai importante proteine sunt:

Enzime: hidrolitice, de transfer, oxidaze, dehidrogenaze, etc.

Proteine de structur: keratin, colagen, fibre din testul conjunctiv.

Proteine respiratorii: hemoglobin, mioglobin

Proteine plasmatice: serumalbumine, globuline, fibrogen

Anticorpi: proteine formate ca reacie la antigeni

Hormoni

Proteinele din lapte: cazein, lactoglobulin

2. Acizii nucleici sunt reprezentai de ADN i ARN. Acetia alctuiesc suportul informaiei genetice.

3. Polizaharidele servesc la stocarea glucozei, aliment de baz al celulei.

4. Lipidele i n mod deosebit fosfolipidele membranelor celulare.

Clasificarea biopolimerilor

Dup forma geometric, polimerii pot fi:

Liniari

Ramificai

Spaiali

Dup rolul biologic n organism, macromoleculele pot fi:

Biocoloizi: proteinele circulante din plasm i unele solubile din citoplasm

Macromolecule de structur

Macromolecule purtatoare de informaie.

De reinut : definiia moleculelor

structura fizic a moleculeor

definiia mocromoleculelor

proprieti biofizice a biopolimerilorPAGE 4