Tesutul Conjunctiv - Bausic

download Tesutul Conjunctiv - Bausic

of 75

  • date post

    07-Feb-2016
  • Category

    Documents

  • view

    174
  • download

    3

Embed Size (px)

description

Tesutul Conjunctiv - Bausic

Transcript of Tesutul Conjunctiv - Bausic

PAGE 1

Tesutul conjunctiv

Termenul de esut conjunctiv este atribuit unui esut de baz de origine mezodermal cu rol de suport i metabolic pentru alte esuturi i organe din organism.esutul conjunctiv de regul conine vase de snge i mediaz schimburile de nutrieni, metabolii i produi de metabolism dintre esuturi i sistemul circulator.

esutul de suport apare sub diferite forme cu diverse proprieti fizice. n marea majoritate a organelor, esutul conjunctiv lax acioneaz ca un esut de legtur ntre celule i alte esuturi cu funcii mai speciale.esutul conjunctiv dens este un esut de suport pentru dermul pielii, formeaz capsula conjunctiv a unor organe cum sunt ficatul i splina i asigur rezistena la ntindere n ligamente i tendoane. Cartilajul i osul sunt forme specializate de tesut conjunctiv de susinere.esuturile de suport au un important rol metabolic cum ar fi stocajul de lipide pentru esutul adipos alb i reglarea temperaturii corpului la nou nscut pentru esutul adipos brun.

Celule ale sistemului imun intr n structura esutului conjunctiv unde lupt mpotriva agenilor patogeni Procesul de reparaie tisular este deasemenea o funcie important a esutului conjunctiv.

Toate esuturile de susinere au dou componente majore :celule i matrice extracelular.Matricea extracelular este la rndul ei format din substan fundamental i fibre

MATRICEA EXTRACELULAR

esuturile nu conin n structura lor doar celulele.O parte substanial a volumului lor este ocupat de spaiul extracelular care conine o reea complex de macromolecule, constituind matricea extracelular.Aceast matrice cuprinde o mare varietate de polizaharide i proteine care sunt secretate i asamblate local ntr-o reea organizat.

Pn nu demult s-a crezut c matricea extracelular din esuturile vertebratelor alctuiete o mas inert cu rolul de a stabiliza structura fizic a esutului.Astzi ns,este clar c matricea are rol mult mai activ i mai complex: controleaz mediul n care se afl celulele influennd dezvoltarea lor,migrarea,proliferarea, forma i funciile metaboli-ce.Componentele matrixului pot lega factori de cretere i hormoni,asigurnd astfel permanent o abunden de semnale pentru celulele care se afl aici.Celulele au nevoie de componente specifice ale matricei pentru a se diferenia.Morfogeneza,ultimul stadiu pentru dobndirea formei celulare , este stns dependent de moleculele matricei.n dezvoltare, moleculele matricei sunt n mod constant nlocuite,degradate i resintetizate,n cazul leziunilor chiar i ntr-un esut adult.

Structura sau proprietile mecanice ale componentelor matriciale sunt eseniale pentru buna funcionalitate a unor varieti de esut conjunctiv: exemplu:esutul cartilaginos, esutul conjunctiv fibros din dermul pielii, tendon, esut osos, discurile intervetebrale, dinii, lamina bazal.

Cele mai multe dac nu toate componentele matricei extracelulare apar s interacioneze cu celulele conjunctive, fie indirect prin proteinele fibroase(fibronectina),fie prin receptorii de suprafa.

COMPOZIIA I DIVERSITATEA STRUCTURAL

Macromoleculele ce alctuiesc matricea extracelular sunt secretate local de ctre celulele existente,mai puin de celulele sanguine mature.

Compoziia molecular a matricei secretate depinde de: tipul de celul implicat n secreie,stadiul ei de difereniere,precum i statusul ei metabolic.

Componentele de baz ale matricei extracelulare sunt:

-Glicozaaminoglicanii(GAG), care sunt molecule polizaharidice i care,legate de proteine,formeaz proteoglicanii i

-Proteinele fibroase, de dou tipuri funcionale, un tip cu rol structural, colagenul i elastina, iar cellalt cu rol de adezivitate (Ex:fibronectina i laminina).

Glicozaminoglicanii i proteoglicanii formeaz o mas gelatinoas puternic hidratat,n care se afl incluse proteinele fibroase.Faza apoas a acestui gel permite difuzia moleculelor nutritive, a metaboliilor i a hormonilor,dintre snge i celulele tisulare:fibrele de colagen mresc rezistena i contribuie la organizarea matrixului,iar fibrele de elastin i asigur flexibilitatea.Proteinele de adezivitate ajut celulele s se ataeze la componentele matricei, de exemplu fibronectina asigur ataarea fibroblastelor la matricea conjunctiva, iar laminina faciliteaz ataarea celulelor epiteliale de lamina bazal.

PROTEINELE FIBROASE MULTIFUNCIONALE ALE MATRICEI EXTRACELULARE:

COLAGENUL

Colagenul formeaz o clas major de proteine fibroase din matricea extracelular.Este proteina cel mai bine reprezentat in organismul animal.(25% din proteinele structurale, i 6% din greutatea corporeal).Se cunosc 25 tipuri de colagen, din care pn in prezent s-au descris 15 tipuri de colagen, din care cinci sunt cele mai comune (I,II,III,IV,V).

Tipurile I,II,III, V si XI se asambleaz n polimeri ordonai numii fibrile(10-300 nm diametru) sau fibre de ctiva microni diametru.

Tipurile IX si X formeaza fibrile heterogene cu colagenul de tip II.

Tipurile IV,VI,VII i VIII, nu se organizeaz n fibrile, datorit domeniilor globulare prezente att la captul carboxil ct i la captul amino.

Tipul IV apare stabilizat de legturi covalente ncruciate ntre reziduurilede lizin precum i de puni disulfidice intermoleculare,ceea ce l face greu de extras din membranele bazale,unde formeaz structuri reticulare bidimensionale,fiind componentul principal al laminei bazale.

La baza structurii colagenului se afl un triplu helix de lanuri alfa

O molecul de colegan are o greutate molecular de 28.500 daltoni, o lungime de 3oo nm i un diametru de 1,5 nm i este alcatuit din trei lanturi polipeptidice alfa mpletite n helix Fiecare lan alfa este format din 1050 de amninoacizi.Un lan alfa conine cte 3 aminoacizi per fiecare tur de helix,din care tot al treilea este glicina.Fiecare lan alfa este spiralizat n jurul unui ax propriu, dup care cele 3 lanuri alfa se spiralizeaza unul n raport cu celalalt.Triplul helix este stabilizat prin legaturi de hidrogen i puni disulfidice.

Molecula de colagen n ansamblu are dou domenii: un domeniu central , helicoidal-triplu helix , i dou domenii terminale spiralizate doar in jurul axului propriu.

Un lan alfa are urmtoarea structur: -(Y-gly-X)n - unde:

-Y= hidroxiprolina

-X=Prolina i hidroxilizina

Glycina reprezinta 33% din greutatea moleculei de colagen,

Prolina=12%,

Hidroxiprolina=12%,

Hidroxilizina=10%

Lanurile alfa sunt codificate pe gene de pe cromozomii 17, pentru lanurile alfa1 si 7 pentru lanurile alfa2.

Colagenul se poate clasifica n funcie de comportamentul fa de matricea extracelular n:

1.Colagen fibrilar-cel care se agreg n fibrile i apoi n fibre

2.Colagen afibrilar-care nu se agreg n fibrile, ci se asociaz periodic altor fibrile de colagen,sau poate forma reele plan bidimensionale n lamina densa bazalis.

O molecul de colagen este alctuit din trei lanuri polipeptidice, numite lanuri alfa, aranjate n triplu helix.Lanurile alfa nu sunt toate la fel i n concordan cu diferena ntre lanurile alfa, s-au descris 25 tipuri diferite de colagen, din care primele cinci tipuri sunt prezentate n tabelul de mai jos:

TABEL

Asociate moleculelor de colagen exist grupri glucidice ce nsoesc reziduurile de hidroxilizin.Colagenul este considerat o glicoprotein.Gruprile glucidice, nu sunt suficient de numeroase , pentru a da o reacie PAS pozitiv.Colagenul din fibrele de reticulina are mai multe grupri glucidice,de aceea aceste fibre au reacie PAS +.

Sinteza de colagen implic mai multe etape: unele dintre ele se desfoar n interiorul celulei-FAZA INTRACELULAR-, iar altele se desfoar n exteriorul celulei-FAZA EXTRACELULAR-

SINTEZA DE COLAGEN (FIBRILOGENEZA)

A. Etapa intracelular presupune:

-transcripia i traducerea

-hidroxilarea reziduurilor specifice de prolin i lizin

-glicozilarea reziduurilor de hidroxilizin

-eliberarea lanurilor polipeptidice

-formarea legturilor bisufidice,ansamblarea lanurilor

polipeptidice cu formarea de triplu helix

-exocitarea(secreia)n mediul extracelular

B. Etapa extracelular-convertirea procolagenului n tropocolagen(colagen)

-polimerizarea moleculelor i realizarea fibrelor de colagen

A. EtapaIntracelular

-Sinteza se face n special n fibroblaste, la nivelul ribozomilor ataai RER

1.Transcripia i traducereaLanurile polipeptidice sunt produse de ctre poliribozomii ataai reticulului endoplasmatic rugos,pe baza informaiei adus de ARN-ul mesager i sunt trecute simultan n cisternele RER. Genele pentru lanul alfa I sunt localizate pe cromozomul 17, iar pentru lanul alfa II pe cromozomul 7. Informatia este copiat n ARNm pentru fiecare lan pro-alfa. Aceste lanuri pro-alfa sunt mai mari dect lanurile de colagen alfa, deoarece prezint la capetele amino i carboxil peptidele de extensie(peptide semnal la captul amino-150 aminoacizi i secvene de aminoacizi extra250 aminoacizi la captul carboxil. Rolul peptidelor de extensie ,cunoscute sub denumirea de propeptide, este de a iniia asocierea prolanurilor alfa i de a dirija asocierea lor n triplu helix. Asamblarea este iniiat la nivelul captului C-terminal al propeptidelor, ntre care se stabilesc legturi disulfidice. Astfel,lanurile pro-alfa conin o regiune central colagen (x-gly-y), i regiuni propeptidice necolagene terminale la ambele capete.Greutatea molecular a fiecrui lan pro-alfa este de aproximativ 154.000 daltoni.

2.Modificri posttranslaionale

n cisternele RER i ale complexului Golgi au loc modificri posttranslaionale n lanurile polipeptidice;

A.Imediat ce captul terminal amino-al lanului alfa ajunge n lumenul reticulului endoplasmatic rugos, este atacat de proteaze care ndeprteaz secvena semnal, permind n continuare.

B.Desfurarea procesului de hidroxilare a pro