Capitolul bdquoTransformări biochimice a cărniirdquo

Tema Mecanismul rigidităţii musculare după asomare

După asomarea animalului se icircntrerupe pătrunderea oxigenului şi substanţele nutritive icircn celulele organelor şi ţesuturilor ca urmare a icircntreruperii circulaţiei sanguine Icircn celule se icircncepe acumularea produselor descompunerii moleculelor biogenice Icircn acelaşi timp se pierde periodicitatea şi ordinea proceselor metabolice se activează procesele autolizei proteinelor şi a acizilor nucleici Se icircnhibă activitatea mitocondriilor Icircn ţesuturi se realizează modificări fizice şi chimice realizarea căror icircn timp poate fi clasificata icircn

- Etapele rigidităţii postsacrificare- Maturării- Descompunerii

Modificările din muşchi din aceasta perioada duc contribuie la formarea cacircrnii ca produs Icircn funcţie de temperatura icircn adacircncul muşchilor şoldurilor (la adacircncimea nu mai mica 6mm de la suprafaţa) carnea bovina ovina şi porcina se clasifica icircn următoarele tipuri

- caldă +35degC- răcităhelliphelliphelliphelliphelliphelliphelliphelliphelliphelliphellip nu mai mult +12degC- refrigeratăhelliphelliphelliphelliphellipnu mai mult +4degC- congelatănu mai mult -8degC- decongelată -1degC şi mai mult

Carnea de pasăre dupa temperatura din adincul muşchilor pieptului se clasifica icircn caldă gt +25degC refrigerată nu mai mare +4degC congelată nu mai sus -8degC

Carnea obtinuta imediat dupa asomare şi prelucrare primară se numeşte carne caldă In acest caz ţesutul muscular a acestei cărni icircnca pastreaza elasticitatea poseda o icircnalta capacitate de legare şi retinere a apei este moale la palpaţie Tratarea termica a acestor cărnuri pastreaza o consistentă fina icircnsa icircn acest caz are un gust şi aromă specifică nepronunţate

Carnea caldă posedă un pH aproximativ 70 conţine mult ATP iar fibrele musculare sunt dilatate hotarul fibrelor şi aspectul icircn secţiune puţin se deosebesc fibrele conjuctive sunt micşorate valuros

La contractia fibrei musculare se modifica continutul ionilor de Ca2+ se regleaza cu impulsurile primare care modifica lucrul ATP-azelor din contul carora se realizeaza contractia cu un consum mare de energie şi relaxarea fibrelor musculare atunci cand icircn stare de rigiditate icircn lipsa activităţii sistemului nervos se observa o eliberare ireversibilă a ionilor de calciu icircn sarcoplasma ca urmare este imposibila relaxarea fibrelor musculare

Icircn cazul prezenţei unei rezerve icircnalte de glicogen icircn ţesutul muscular se pot realiza procese metabolice anaerobe (glicoliza si glicogeneza) din contul cărora o anumită perioada se poate obţine ATP Icircnsă cu timpul conţinutul ATP şi creatinfosfaţii incep să se micşoreze Aceasta perioada poate sa dureze de la 1 pacircnă

1

la 10 ore Icircnsă conţinutul glicogenului ATP şi creatinfosfat icircn ţesutul muscular depinde nu numai de tipul animalului dar e diferit la diferite tipuri de muşchi a aceluiaş animal Temperatura de păstrare a cărnii poate influenţa considerabil conţinutul de ATP Temperaturile mărite conduc la descompunerea ATP şi alte molecule biogenice icircn deosebi vitamina C

După 2-3 ore de la asomarea animalului vine starea de rigiditate Icircn aceasta perioada muşchii obţin o consistenţă maximă conţinutul de glicogen se micsoreaza de 5 ori are loc acumularea acidului lactic Icircn acelaşi timp pH mediului se deplaseaza icircn direcţia acida Proteinele pierd ionii de calciu caliu magneziu

Starea de rigiditate se caracterizeaza cu icircndesarea fibrelor musculare micşorării volumului Se micsorează conţinutul ATP cu 15-25 ce este o condiţie de distrugere a integritatii structurii şi functionarii normale a membranelor celulare Aceste icircncălcări ating şi structurile membranelor a reticolului sarcoplasmatic se resfricircng asupra lucrului enzimelor de transfer ATPaze (ionilor Na+K+-ATPaza Ca2+-ATP)

Ionii de Ca2+ din cisternele reticumului sarcoplasmatic trec in sarcoplasmă şi la prezenţa icircn celulele musculare a cantităţii necesare de ATP sunt capabili să producă contracţia Icircn acest caz difuzia calciului icircn sarcoplasmă devine ireversibilă din care cauza relaxarea ţesutuliu nu este posibila

Perioada instalarii stării de rigiditate depline a muschilor depinde de tipul animalelor Cum de exemplu la iepure se instalează după 1524 ore găini 2040 porcină 45180 bovine 1024 ore

După finisarea perioadei de rigiditate icircn urma modificarilor fizico-chimice se petrece o inmuire treptata a ţesutului muscular Icircn aceste condiţii carnea capată proprietăţi gustative şi aromatice

Carnea maturată posedă miros specific şi după fierbere devine fină bulionul transparent la aspect cu un conţinut ridicat de lipide la suprafaţă Produsul capată proprietăţi gustative icircnalte şi aromă care se motivează prezenţei aminoacizilor volatili (aglutamic asparagina valina leucina triptofanul tirozina fenilalanin) Se măreste capacitatea de reţinere a apei de carne din contul gomflării colagenului a ţesutului conjunctiv intramuscular şi-a proteinelor cărnii maturate La descompunerea ATP se formeaza ainozinic hipoxantin şi xantin care redau miros de fiertură de carne şi dupa intensitatea căruia determina gradul de maturare a cărnii

Gustul de carne a bulionului se datoraza prezentei icircn carne a acidului glutamic Prezenta sulfiţilor şi mercaptanilor redau un gust specific

Asupra maturarii influenţează temperatura vicircrsta tipul animalului Spre exemplu bovina la 0degC se maturează timp 12-14 zile la 8-10 degC ndash 6zile la 16-18 degC ndash 4 zile cicircnd ovina porcina şi pasarea se matureaza la 0degC 810 şi 1 zi corespunzător

O maturare de durată este icircnsoţită de procese autocatalitice care măresc conţinutul de compuşi azotici descompunerea cărora contribuie la acumularea icircn carne a azotului amoniacal şi alte produse a descompunerii Proteinele se descompun picircnă la aminoacizi acizii nucleici picircnă la baze azotice riboze dezoxiriboze şi acid fosfatic

2

O descompunere continuă a aceştor complecşi se caracterizează cu etapa descompunerii se micşorează proprietăţile gustative şi alimentare a cărnii contribuie la acumularea compuşilor capabili să ducă la intoxicarea organismului

Tema Mecanismul contracţiei musculare

Funcţia principală a muşchiului este locomoţia Celula muşchiului este constituită din miofibrile contractile Contracţia este activată de un impuls nervos care trece prin măduva spinării la o regiune specializată din celula muşchiului denumită placa motoare (figura 1) Un singur axon conectează cacircteva sute de fibre musculare dintr-un grup denumit unitate motoare

Figura 1 Imaginea joncţiuniineuromusculare

La nivelul plăcii neuromusculare este eliberată de la capăt terminal al axonului o cantitate mică de acetilcolină care difuzează la suprafaţa celulei musculare şi se leagă de receptorii acetilcolinei icircnglobaţi icircn membrana acesteia Receptorii provoacă depolarizarea membranei celulare sub forma undei de depolarizare care se răspacircndeşte pe suprafaţa fibrei musculare Icircn plus unda de depolarizare trece perpendicular prin invaginaţiile denumite tubulii T care penetrează centrul celulei muşchiului Tubulii T sunt ataşaţi de o membrană intracelulară specializată denumită reticulum sarcoplasmatic

Ataşamentul implică o proteină denumită receptor rianodinic Atunci cacircnd depolarizarea ajunge la joncţiunea tubul T- reticulum sarcoplasmatic longitudinal receptorul rianodinic se deschide şi calciu este eliberat icircn citosolul celulei Calciul se leagă de troponina C din filamentul subţire determină modificarea formei troponinei T avacircnd drept consecinţă deplasarea tropomiozinei icircn adacircncitura actinei F Prin mişcarea tropomiozinei este expus situsul de interacţiune al actinei cu capul miozinei şi miozina (figura 2) legată de actină trage sau icircmpinge actina pe odistanţă mică (circa 10 nm)

3

Figura 2 Formarea punţilor transversale icircn contracţia musculară

Figura 3 Modificarea sarcomerului icircn timpul contracţiei

Capul miozinei se eliberează şi apoi se poate reataşa de altă actinăAceastă alunecare a filamentelor necesită energie care este furnizată de ATP şi determină scurtarea sarcomerului (figura 3) Legătura fosfat terminală poate furniza această energie şi realiza lucrul mecanic Calciul necesar pentru iniţierea contracţiei provine din reticulum sarcoplasmatic printr-un proces controlat de ATP Polaritatea membranei celulare este restabilită de pompa de sodiu-calciu situată icircn exteriorul membranei celulare

4

De asemenea este necesar ATP pentru a pune icircn funcţiune pompele de sodiu şi potasiu icircmpotriva gradienţilor lor de concentraţie O singură contracţie musculară necesită pentru a fi completă numai 200 milisecunde

Tema Modificările postmortem din muşchi

Icircn timpul morţii animalului muşchiul nu icircncetează să funcţioneze dar funcţiile metabolice se modifică substanţial icircntrucacirct unele căi de reacţie sunt blocate icircn cacircteva minute postmortem Icircncetarea circulaţie sacircngelui determină diminuarea cantităţii de glucoză şi acizi graşi din sistemul circulator icircntreruperea aprovizionării muşchiului cu oxigen blocarea căilor metabolice majore de generare a ATP-ului (ciclul Krebs şi fosforilarea oxidativă) Activitatea fibrei musculare depinde acum de rezervele sale energetice capabile se regenereze ATP-ul (glicogen şi fosfocreatină) Unele niveluri de ATP sunt regenerate prin reacţia catalizată de miozinază din 2moli de ADP cu formarea unei molecule de ATP şi una de AMP Singura cale metabolică operabilă este cea glicolitică Degradarea glicogenului pe calea metabolismului anaerob este o cale săracă din punct de vedere energetic şi limitată datorită cantităţii reduse de glicogen icircn momentul morţii şi epuizării rapide a nivelurilor de fosfocreatină Icircn acest caz piruvatul ca produs final al glicolizei este convertit la acid lactic (figura 5) care se acumulează icircn muşchi datorită icircntreruperii circulaţiei sacircngelui şi imposibilităţii eliminării produselor metabolice Icircn general glicoliza icircncetează icircnainte ca tot glicogenul să fie degradat complet ca urmare a inhibării enzimelor glicolitice datorită acidificării ţesutului muscular a dispariţiei AMP-cofactor necesar anumitor enzime glicolitice a nivelului iniţial redus de glicogen a conversiei adenin-nucleotidelor la derivaţi inozinici care pot opri fluxul metabolic (AMP-ul este convertit la IMP şi amoniac de enzima AMP dezaminază) Icircn cacircteva minute după moarte activitatea muşchiului scade rapid pompa de calciu a reticulului sarcoplasmatic şi pompa de sodiu-potasiu din membrana celulară continuă să funcţioneze pentru a deplasa ionii respectivi icircmpotriva gradienţilor de concentraţieParalel cu acumularea acidului lactic icircn muşchi se eliberează pentru fiecare moleculă de acid cacircte un proton de H+ care determină scăderea pH-ului şi creşterea acidităţii cărnii pacircnă la atingerea valorii pH-ului ultim diferit icircn funcţie de specia animalului (54 - 57) Declinul pH-ului este aproape liniar şi decurge paralel cu creşterea concentraţiei de acid lactic pacircnă la valori mai mari de 100 mmol Concentraţia de ATP rămacircne relativ stabilă pentru primele ore post-mortem şi apoi icircncepe să scadă liniar odată cu diminuarea cantităţii de fosfocreatină Fosfocreatina este icircn general degradată icircnainte ca pH-ul să fi atins valoarea 60 (6 ore pentru porc 18-24 ore pentru vită 6- 12 ore pentru oaie şi mai puţin de 3 ore pentru pasăre) Alurile generale ale curbelor şi relaţiile dintre diferiţi parametri sunt diferite icircn funcţie de specia animalului (figura 7)

5

Figura 7 Modificările fizice şi chimice icircn muşchiul de porc posmortem (ATP- acidul adenozintrifosforic LA - acidul lactic FC - fosfocreatina Ext - extensibilitate) Icircn timpul conversiei muşchiului icircn carne icircn funcţie de evoluţia pH-ului post-sacrificare se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri acide (RSE Red Soft Exudative) caracterizate prin viteza de scădere a pH-ului normală culoare normală consistenţă moale şi aspect general normal pH-ul ultim foarte scăzută calitate inferioară cu consecinţe negative asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic Acest defect este icircntacirclnit la rasa de porcine Hampshire care posedă icircnsuşirea genetică de acumulare icircn muşchi icircn timpul vieţii a unor cantităţi mari de glicogen

- cărnuri cu viteza de scădere a pH-ului anormal de mare (cărnuri PSE) Muşchiul PSE (Pale Soft Exudative) frecvent icircntacirclnit la porcine este caracterizat prin formarea rapidă de acidului lactic declinul rapid al pH-ului post-mortem astfel icircncacirct pH-ul ultim este atins icircn cacircteva zeci de minute (45 minute) şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale aspect decolorat asemănător cu carnea fiartă consistenţă moale consecinţa dispariţiei elasticităţii caracter pronunţat exsudativ datorită anulării capacităţii de reţinere a apei şi instalării unei marcante icircnsuşiri hidrofobe Carnea PSE constituie o mare problemă pentru industria alimentară datorită denaturării proteinelor structurale sub influenţa temperaturii ridicate şi a pH-ului redus modificării proprietăţilor funcţionale ale proteinelor icircn sensul reducerii drastice a capacităţilor de reţinere a apei de legare de emulsionare şi de stabilizare a emulsiilor pierderilor icircn greutate mai mari icircn timpul afumării şi tratamentului termic diminuării randamentelor la procesarea produselor realizate pe bază de carne sărată icircnrăutăţirii calităţii produselor finite care devin tari şi lipsite de suculenţă Problema este cauzată de stresul (condiţiile la icircncărcare transport şi pre-sacrificare) din timpul vieţii animalului icircn special la rasele mai susceptibile genetic la stress Ca răspuns la condiţiile de stress porcii tind să consume mai repede glicogenul din muşchi cu producere de acid lactic

6

Acest acid se acumulează icircn ţesut (acidoză musculară) şi nu mai este icircndepărtat icircn sistemul circulator ca la animalele normale Dezvoltarea cărnii PSE se asociază mai mult cu muşchii care conţin mai multe fibre albe cum este cazul muşchiului Longissimus dorsi Condiţia PSE poate fi parţial atenuată prin manipularea cu grijă a animalelor pre-sacrificare şi prin refrigerarea rapidă a semicarcaselor după sacrificare pentru ca glicoliza postmortem să se desfăşoare lent iar dinamica pH-ului cărnii să se menţină icircn limite normale

Cărnurile PSE nu sunt recomandate la fabricarea semiconservelor şi a conservelor de carne Ele sunt admise la fabricarea salamurilor comune icircn amestec cu cărnurile normale şi cu agenţi de extensie şi la salamurile crude dar numai icircn procent de 25

- cărnuri cu pH ridicat (cărnuri DFD Dark Firm Dry) la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce datorită producţiei limitate de acid lactic consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat Muşchiul DFD poate să apară la animalele care sunt extrem de agitate icircnainte de sacrificare sau icircn orice altă condiţie care determină epuizarea rezervei de energie a muşchiului Carnea DFD prezintă o viteză redusă de scădere a pH-ului şi o valoare ridicată a pH-ului ultim (figura 8) o capacitate de reţinere a apei bună o culoare icircnchisă textură fermă aspect uscat la suprafaţă o durată de păstrare redusă datorită alterării microbiene o textură bdquoicircnchisărdquo ceea ce face ca penetraţia sării să fie restricţionată şi să apară frecvent spoturi necolorate

Carnea DFD este mai frecvent icircntacirclnită la carnea de vită icircn comparaţie cu carnea de porc şi trebuie exclusă la fabricarea salamurilor crude-uscate pentru a evita contaminarea microbiană şi datorită capacităţii mari de reţinere a apei

Figura 8 Evoluţia pH-ului muşchilor normal PSE şi DFD

7

Tema EVOLUŢIA pH-ului POSTSACRIFICARE

Evoluţia pH-ului postsacrificare se caracterizează prin- viteza de scădere a pH-ului- amplitudinea scăderii pH-uluiViteza de scădere a pH-ului Este direct proporţională cu activitatea

hidroliză a ATP adică cu activitatea ATP-azică a muşchiului Principala activitate ATP-azică este cea miozinică dar există şi ATP-aza sarcoplasmatică ATP-aza mitocondrială şi ATP-aza din reticulum sarcoplasmatic

Icircn funcţie de evoluţia pH-ului postsacrificare practic icircn cazul cărnii de porc se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri cu pH ridicat la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat (cărnuri DFD) Aceste cărnuri au aptitudini de conservare redusă

- cărnuri cu viteză de scădere a pH-ului anormal de mare ceea ce face ca pH-ul ultim să se atingă icircn-cacircteva zeci de minute şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale Se obţin icircn acest caz cărnuri PSE cu proprietăţi tehnologice reduse

- cărnuri acide la care viteza de scădere a pH-ului este normală dar pH-ul ultim este foarte scăzut Acest defect se icircntacirclneşte la cărnurile care provin de la anumite rase de porcine (de exemplu Hampshire) cu consecinţe nefaste asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic

Amplitudinea scăderii pH-uiui Această amplitudine este măsurată prin valoarea pH-ului ultim Amplitudinea scăderii pH-ului este dependentă de

- capacitatea tampon a ţesutului muscular care la racircndul său este icircn funcţie de caracteristicile metabolice ale muşchiului muşchii albi au o capacitate de tamponare mai mare decacirct cei roşii capacitatea de tamponare este proporţională cu cantitatea de acid lactic produsă respectiv cu cantitatea de glicogen degradată

- rezervele de glicogen icircn momentul sacrificării şi mai precis de potenţialul glicolitic care se determină cu relaţia

PC = 2 (glicogen) + (glucozo-6-P) + (acid lactic)Un potenţial glicolitic mic icircn momentul sacrificării conduce la cărnuri DFD

iar potenţialul glicolitic ridicat conduce la cărnuri PSE Un caz particular icircl reprezintă cărnurile provenite de la porcinele din rasa Hampshire care au un potenţial glicolitic foarte ridicat

Potenţialul glicolitic este influenţat de stresul anti-sacrificare care acţionează prin două mecanisme

- secreţia de catecolamine şi de corticosteroizi care provoacă prin intermediul AMP o activare a glicogenolizei icircn muşchiul icircn repaus ceea ce icircnseamnă o mobilizare a rezervelor energetice inclusiv glicogen

- contracţiile musculare datorită mişcărilor animalelor care provoacă o creştere a nivelului de Ca2+ intracelular care intervine icircn activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mărite ale muşchiului Muşchii cu potenţial glicolitic redus (muşchii roşii-lenţi) vor fi mai mult afectaţi la stres

8

decacirct muşchii roşii-rapizi care au un potenţial glicolitic mare Muşchii albi-rapizi vor fi cei mai afectaţi de stres deoarece calea metabolică de regenerare a ATP este icircn principal glicogenoliza capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită icircn acest caz diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mică a scăderii pH-ului ceea ce poate conduce la cărnuri DFD Din contră stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare consecinţa fiind obţinerea de cărnuri exsudative Această situaţie priveşte icircn principal muşchii profunzi ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare

Stresul de abatonzare (icircn principal electronarcoza şi zbaterea animalelor pacircnă la sacircngerare) este icircnsoţit de contracţii musculare ceea ce contribuie la creşterea vitezei de hidroliză a ATP-ului din muşchi care intră progresiv icircn anaerobioză şi la care viteza de acidifiere va fi mărită

Icircn concluzie amplitudinea scăderii pH-ului este diferenţiată icircn funcţie de tipul de muşchi care se caracterizează prin conţinut diferit de ATP PC şi glicogen Muşchii de tip II mai bogaţi icircn compuşii menţionaţi decacirct cei de tip l vor avea un pH ultim de 54 - 57 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 60 icircn condiţiile icircn care animalele (bovine ovine porcine) sunt bine hrănite

9

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

la 10 ore Icircnsă conţinutul glicogenului ATP şi creatinfosfat icircn ţesutul muscular depinde nu numai de tipul animalului dar e diferit la diferite tipuri de muşchi a aceluiaş animal Temperatura de păstrare a cărnii poate influenţa considerabil conţinutul de ATP Temperaturile mărite conduc la descompunerea ATP şi alte molecule biogenice icircn deosebi vitamina C

După 2-3 ore de la asomarea animalului vine starea de rigiditate Icircn aceasta perioada muşchii obţin o consistenţă maximă conţinutul de glicogen se micsoreaza de 5 ori are loc acumularea acidului lactic Icircn acelaşi timp pH mediului se deplaseaza icircn direcţia acida Proteinele pierd ionii de calciu caliu magneziu

Starea de rigiditate se caracterizeaza cu icircndesarea fibrelor musculare micşorării volumului Se micsorează conţinutul ATP cu 15-25 ce este o condiţie de distrugere a integritatii structurii şi functionarii normale a membranelor celulare Aceste icircncălcări ating şi structurile membranelor a reticolului sarcoplasmatic se resfricircng asupra lucrului enzimelor de transfer ATPaze (ionilor Na+K+-ATPaza Ca2+-ATP)

Ionii de Ca2+ din cisternele reticumului sarcoplasmatic trec in sarcoplasmă şi la prezenţa icircn celulele musculare a cantităţii necesare de ATP sunt capabili să producă contracţia Icircn acest caz difuzia calciului icircn sarcoplasmă devine ireversibilă din care cauza relaxarea ţesutuliu nu este posibila

Perioada instalarii stării de rigiditate depline a muschilor depinde de tipul animalelor Cum de exemplu la iepure se instalează după 1524 ore găini 2040 porcină 45180 bovine 1024 ore

După finisarea perioadei de rigiditate icircn urma modificarilor fizico-chimice se petrece o inmuire treptata a ţesutului muscular Icircn aceste condiţii carnea capată proprietăţi gustative şi aromatice

Carnea maturată posedă miros specific şi după fierbere devine fină bulionul transparent la aspect cu un conţinut ridicat de lipide la suprafaţă Produsul capată proprietăţi gustative icircnalte şi aromă care se motivează prezenţei aminoacizilor volatili (aglutamic asparagina valina leucina triptofanul tirozina fenilalanin) Se măreste capacitatea de reţinere a apei de carne din contul gomflării colagenului a ţesutului conjunctiv intramuscular şi-a proteinelor cărnii maturate La descompunerea ATP se formeaza ainozinic hipoxantin şi xantin care redau miros de fiertură de carne şi dupa intensitatea căruia determina gradul de maturare a cărnii

Gustul de carne a bulionului se datoraza prezentei icircn carne a acidului glutamic Prezenta sulfiţilor şi mercaptanilor redau un gust specific

Asupra maturarii influenţează temperatura vicircrsta tipul animalului Spre exemplu bovina la 0degC se maturează timp 12-14 zile la 8-10 degC ndash 6zile la 16-18 degC ndash 4 zile cicircnd ovina porcina şi pasarea se matureaza la 0degC 810 şi 1 zi corespunzător

O maturare de durată este icircnsoţită de procese autocatalitice care măresc conţinutul de compuşi azotici descompunerea cărora contribuie la acumularea icircn carne a azotului amoniacal şi alte produse a descompunerii Proteinele se descompun picircnă la aminoacizi acizii nucleici picircnă la baze azotice riboze dezoxiriboze şi acid fosfatic

2

O descompunere continuă a aceştor complecşi se caracterizează cu etapa descompunerii se micşorează proprietăţile gustative şi alimentare a cărnii contribuie la acumularea compuşilor capabili să ducă la intoxicarea organismului

Tema Mecanismul contracţiei musculare

Funcţia principală a muşchiului este locomoţia Celula muşchiului este constituită din miofibrile contractile Contracţia este activată de un impuls nervos care trece prin măduva spinării la o regiune specializată din celula muşchiului denumită placa motoare (figura 1) Un singur axon conectează cacircteva sute de fibre musculare dintr-un grup denumit unitate motoare

Figura 1 Imaginea joncţiuniineuromusculare

La nivelul plăcii neuromusculare este eliberată de la capăt terminal al axonului o cantitate mică de acetilcolină care difuzează la suprafaţa celulei musculare şi se leagă de receptorii acetilcolinei icircnglobaţi icircn membrana acesteia Receptorii provoacă depolarizarea membranei celulare sub forma undei de depolarizare care se răspacircndeşte pe suprafaţa fibrei musculare Icircn plus unda de depolarizare trece perpendicular prin invaginaţiile denumite tubulii T care penetrează centrul celulei muşchiului Tubulii T sunt ataşaţi de o membrană intracelulară specializată denumită reticulum sarcoplasmatic

Ataşamentul implică o proteină denumită receptor rianodinic Atunci cacircnd depolarizarea ajunge la joncţiunea tubul T- reticulum sarcoplasmatic longitudinal receptorul rianodinic se deschide şi calciu este eliberat icircn citosolul celulei Calciul se leagă de troponina C din filamentul subţire determină modificarea formei troponinei T avacircnd drept consecinţă deplasarea tropomiozinei icircn adacircncitura actinei F Prin mişcarea tropomiozinei este expus situsul de interacţiune al actinei cu capul miozinei şi miozina (figura 2) legată de actină trage sau icircmpinge actina pe odistanţă mică (circa 10 nm)

3

Figura 2 Formarea punţilor transversale icircn contracţia musculară

Figura 3 Modificarea sarcomerului icircn timpul contracţiei

Capul miozinei se eliberează şi apoi se poate reataşa de altă actinăAceastă alunecare a filamentelor necesită energie care este furnizată de ATP şi determină scurtarea sarcomerului (figura 3) Legătura fosfat terminală poate furniza această energie şi realiza lucrul mecanic Calciul necesar pentru iniţierea contracţiei provine din reticulum sarcoplasmatic printr-un proces controlat de ATP Polaritatea membranei celulare este restabilită de pompa de sodiu-calciu situată icircn exteriorul membranei celulare

4

De asemenea este necesar ATP pentru a pune icircn funcţiune pompele de sodiu şi potasiu icircmpotriva gradienţilor lor de concentraţie O singură contracţie musculară necesită pentru a fi completă numai 200 milisecunde

Tema Modificările postmortem din muşchi

Icircn timpul morţii animalului muşchiul nu icircncetează să funcţioneze dar funcţiile metabolice se modifică substanţial icircntrucacirct unele căi de reacţie sunt blocate icircn cacircteva minute postmortem Icircncetarea circulaţie sacircngelui determină diminuarea cantităţii de glucoză şi acizi graşi din sistemul circulator icircntreruperea aprovizionării muşchiului cu oxigen blocarea căilor metabolice majore de generare a ATP-ului (ciclul Krebs şi fosforilarea oxidativă) Activitatea fibrei musculare depinde acum de rezervele sale energetice capabile se regenereze ATP-ul (glicogen şi fosfocreatină) Unele niveluri de ATP sunt regenerate prin reacţia catalizată de miozinază din 2moli de ADP cu formarea unei molecule de ATP şi una de AMP Singura cale metabolică operabilă este cea glicolitică Degradarea glicogenului pe calea metabolismului anaerob este o cale săracă din punct de vedere energetic şi limitată datorită cantităţii reduse de glicogen icircn momentul morţii şi epuizării rapide a nivelurilor de fosfocreatină Icircn acest caz piruvatul ca produs final al glicolizei este convertit la acid lactic (figura 5) care se acumulează icircn muşchi datorită icircntreruperii circulaţiei sacircngelui şi imposibilităţii eliminării produselor metabolice Icircn general glicoliza icircncetează icircnainte ca tot glicogenul să fie degradat complet ca urmare a inhibării enzimelor glicolitice datorită acidificării ţesutului muscular a dispariţiei AMP-cofactor necesar anumitor enzime glicolitice a nivelului iniţial redus de glicogen a conversiei adenin-nucleotidelor la derivaţi inozinici care pot opri fluxul metabolic (AMP-ul este convertit la IMP şi amoniac de enzima AMP dezaminază) Icircn cacircteva minute după moarte activitatea muşchiului scade rapid pompa de calciu a reticulului sarcoplasmatic şi pompa de sodiu-potasiu din membrana celulară continuă să funcţioneze pentru a deplasa ionii respectivi icircmpotriva gradienţilor de concentraţieParalel cu acumularea acidului lactic icircn muşchi se eliberează pentru fiecare moleculă de acid cacircte un proton de H+ care determină scăderea pH-ului şi creşterea acidităţii cărnii pacircnă la atingerea valorii pH-ului ultim diferit icircn funcţie de specia animalului (54 - 57) Declinul pH-ului este aproape liniar şi decurge paralel cu creşterea concentraţiei de acid lactic pacircnă la valori mai mari de 100 mmol Concentraţia de ATP rămacircne relativ stabilă pentru primele ore post-mortem şi apoi icircncepe să scadă liniar odată cu diminuarea cantităţii de fosfocreatină Fosfocreatina este icircn general degradată icircnainte ca pH-ul să fi atins valoarea 60 (6 ore pentru porc 18-24 ore pentru vită 6- 12 ore pentru oaie şi mai puţin de 3 ore pentru pasăre) Alurile generale ale curbelor şi relaţiile dintre diferiţi parametri sunt diferite icircn funcţie de specia animalului (figura 7)

5

Figura 7 Modificările fizice şi chimice icircn muşchiul de porc posmortem (ATP- acidul adenozintrifosforic LA - acidul lactic FC - fosfocreatina Ext - extensibilitate) Icircn timpul conversiei muşchiului icircn carne icircn funcţie de evoluţia pH-ului post-sacrificare se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri acide (RSE Red Soft Exudative) caracterizate prin viteza de scădere a pH-ului normală culoare normală consistenţă moale şi aspect general normal pH-ul ultim foarte scăzută calitate inferioară cu consecinţe negative asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic Acest defect este icircntacirclnit la rasa de porcine Hampshire care posedă icircnsuşirea genetică de acumulare icircn muşchi icircn timpul vieţii a unor cantităţi mari de glicogen

- cărnuri cu viteza de scădere a pH-ului anormal de mare (cărnuri PSE) Muşchiul PSE (Pale Soft Exudative) frecvent icircntacirclnit la porcine este caracterizat prin formarea rapidă de acidului lactic declinul rapid al pH-ului post-mortem astfel icircncacirct pH-ul ultim este atins icircn cacircteva zeci de minute (45 minute) şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale aspect decolorat asemănător cu carnea fiartă consistenţă moale consecinţa dispariţiei elasticităţii caracter pronunţat exsudativ datorită anulării capacităţii de reţinere a apei şi instalării unei marcante icircnsuşiri hidrofobe Carnea PSE constituie o mare problemă pentru industria alimentară datorită denaturării proteinelor structurale sub influenţa temperaturii ridicate şi a pH-ului redus modificării proprietăţilor funcţionale ale proteinelor icircn sensul reducerii drastice a capacităţilor de reţinere a apei de legare de emulsionare şi de stabilizare a emulsiilor pierderilor icircn greutate mai mari icircn timpul afumării şi tratamentului termic diminuării randamentelor la procesarea produselor realizate pe bază de carne sărată icircnrăutăţirii calităţii produselor finite care devin tari şi lipsite de suculenţă Problema este cauzată de stresul (condiţiile la icircncărcare transport şi pre-sacrificare) din timpul vieţii animalului icircn special la rasele mai susceptibile genetic la stress Ca răspuns la condiţiile de stress porcii tind să consume mai repede glicogenul din muşchi cu producere de acid lactic

6

Acest acid se acumulează icircn ţesut (acidoză musculară) şi nu mai este icircndepărtat icircn sistemul circulator ca la animalele normale Dezvoltarea cărnii PSE se asociază mai mult cu muşchii care conţin mai multe fibre albe cum este cazul muşchiului Longissimus dorsi Condiţia PSE poate fi parţial atenuată prin manipularea cu grijă a animalelor pre-sacrificare şi prin refrigerarea rapidă a semicarcaselor după sacrificare pentru ca glicoliza postmortem să se desfăşoare lent iar dinamica pH-ului cărnii să se menţină icircn limite normale

Cărnurile PSE nu sunt recomandate la fabricarea semiconservelor şi a conservelor de carne Ele sunt admise la fabricarea salamurilor comune icircn amestec cu cărnurile normale şi cu agenţi de extensie şi la salamurile crude dar numai icircn procent de 25

- cărnuri cu pH ridicat (cărnuri DFD Dark Firm Dry) la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce datorită producţiei limitate de acid lactic consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat Muşchiul DFD poate să apară la animalele care sunt extrem de agitate icircnainte de sacrificare sau icircn orice altă condiţie care determină epuizarea rezervei de energie a muşchiului Carnea DFD prezintă o viteză redusă de scădere a pH-ului şi o valoare ridicată a pH-ului ultim (figura 8) o capacitate de reţinere a apei bună o culoare icircnchisă textură fermă aspect uscat la suprafaţă o durată de păstrare redusă datorită alterării microbiene o textură bdquoicircnchisărdquo ceea ce face ca penetraţia sării să fie restricţionată şi să apară frecvent spoturi necolorate

Carnea DFD este mai frecvent icircntacirclnită la carnea de vită icircn comparaţie cu carnea de porc şi trebuie exclusă la fabricarea salamurilor crude-uscate pentru a evita contaminarea microbiană şi datorită capacităţii mari de reţinere a apei

Figura 8 Evoluţia pH-ului muşchilor normal PSE şi DFD

7

Tema EVOLUŢIA pH-ului POSTSACRIFICARE

Evoluţia pH-ului postsacrificare se caracterizează prin- viteza de scădere a pH-ului- amplitudinea scăderii pH-uluiViteza de scădere a pH-ului Este direct proporţională cu activitatea

hidroliză a ATP adică cu activitatea ATP-azică a muşchiului Principala activitate ATP-azică este cea miozinică dar există şi ATP-aza sarcoplasmatică ATP-aza mitocondrială şi ATP-aza din reticulum sarcoplasmatic

Icircn funcţie de evoluţia pH-ului postsacrificare practic icircn cazul cărnii de porc se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri cu pH ridicat la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat (cărnuri DFD) Aceste cărnuri au aptitudini de conservare redusă

- cărnuri cu viteză de scădere a pH-ului anormal de mare ceea ce face ca pH-ul ultim să se atingă icircn-cacircteva zeci de minute şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale Se obţin icircn acest caz cărnuri PSE cu proprietăţi tehnologice reduse

- cărnuri acide la care viteza de scădere a pH-ului este normală dar pH-ul ultim este foarte scăzut Acest defect se icircntacirclneşte la cărnurile care provin de la anumite rase de porcine (de exemplu Hampshire) cu consecinţe nefaste asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic

Amplitudinea scăderii pH-uiui Această amplitudine este măsurată prin valoarea pH-ului ultim Amplitudinea scăderii pH-ului este dependentă de

- capacitatea tampon a ţesutului muscular care la racircndul său este icircn funcţie de caracteristicile metabolice ale muşchiului muşchii albi au o capacitate de tamponare mai mare decacirct cei roşii capacitatea de tamponare este proporţională cu cantitatea de acid lactic produsă respectiv cu cantitatea de glicogen degradată

- rezervele de glicogen icircn momentul sacrificării şi mai precis de potenţialul glicolitic care se determină cu relaţia

PC = 2 (glicogen) + (glucozo-6-P) + (acid lactic)Un potenţial glicolitic mic icircn momentul sacrificării conduce la cărnuri DFD

iar potenţialul glicolitic ridicat conduce la cărnuri PSE Un caz particular icircl reprezintă cărnurile provenite de la porcinele din rasa Hampshire care au un potenţial glicolitic foarte ridicat

Potenţialul glicolitic este influenţat de stresul anti-sacrificare care acţionează prin două mecanisme

- secreţia de catecolamine şi de corticosteroizi care provoacă prin intermediul AMP o activare a glicogenolizei icircn muşchiul icircn repaus ceea ce icircnseamnă o mobilizare a rezervelor energetice inclusiv glicogen

- contracţiile musculare datorită mişcărilor animalelor care provoacă o creştere a nivelului de Ca2+ intracelular care intervine icircn activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mărite ale muşchiului Muşchii cu potenţial glicolitic redus (muşchii roşii-lenţi) vor fi mai mult afectaţi la stres

8

decacirct muşchii roşii-rapizi care au un potenţial glicolitic mare Muşchii albi-rapizi vor fi cei mai afectaţi de stres deoarece calea metabolică de regenerare a ATP este icircn principal glicogenoliza capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită icircn acest caz diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mică a scăderii pH-ului ceea ce poate conduce la cărnuri DFD Din contră stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare consecinţa fiind obţinerea de cărnuri exsudative Această situaţie priveşte icircn principal muşchii profunzi ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare

Stresul de abatonzare (icircn principal electronarcoza şi zbaterea animalelor pacircnă la sacircngerare) este icircnsoţit de contracţii musculare ceea ce contribuie la creşterea vitezei de hidroliză a ATP-ului din muşchi care intră progresiv icircn anaerobioză şi la care viteza de acidifiere va fi mărită

Icircn concluzie amplitudinea scăderii pH-ului este diferenţiată icircn funcţie de tipul de muşchi care se caracterizează prin conţinut diferit de ATP PC şi glicogen Muşchii de tip II mai bogaţi icircn compuşii menţionaţi decacirct cei de tip l vor avea un pH ultim de 54 - 57 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 60 icircn condiţiile icircn care animalele (bovine ovine porcine) sunt bine hrănite

9

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

O descompunere continuă a aceştor complecşi se caracterizează cu etapa descompunerii se micşorează proprietăţile gustative şi alimentare a cărnii contribuie la acumularea compuşilor capabili să ducă la intoxicarea organismului

Tema Mecanismul contracţiei musculare

Funcţia principală a muşchiului este locomoţia Celula muşchiului este constituită din miofibrile contractile Contracţia este activată de un impuls nervos care trece prin măduva spinării la o regiune specializată din celula muşchiului denumită placa motoare (figura 1) Un singur axon conectează cacircteva sute de fibre musculare dintr-un grup denumit unitate motoare

Figura 1 Imaginea joncţiuniineuromusculare

La nivelul plăcii neuromusculare este eliberată de la capăt terminal al axonului o cantitate mică de acetilcolină care difuzează la suprafaţa celulei musculare şi se leagă de receptorii acetilcolinei icircnglobaţi icircn membrana acesteia Receptorii provoacă depolarizarea membranei celulare sub forma undei de depolarizare care se răspacircndeşte pe suprafaţa fibrei musculare Icircn plus unda de depolarizare trece perpendicular prin invaginaţiile denumite tubulii T care penetrează centrul celulei muşchiului Tubulii T sunt ataşaţi de o membrană intracelulară specializată denumită reticulum sarcoplasmatic

Ataşamentul implică o proteină denumită receptor rianodinic Atunci cacircnd depolarizarea ajunge la joncţiunea tubul T- reticulum sarcoplasmatic longitudinal receptorul rianodinic se deschide şi calciu este eliberat icircn citosolul celulei Calciul se leagă de troponina C din filamentul subţire determină modificarea formei troponinei T avacircnd drept consecinţă deplasarea tropomiozinei icircn adacircncitura actinei F Prin mişcarea tropomiozinei este expus situsul de interacţiune al actinei cu capul miozinei şi miozina (figura 2) legată de actină trage sau icircmpinge actina pe odistanţă mică (circa 10 nm)

3

Figura 2 Formarea punţilor transversale icircn contracţia musculară

Figura 3 Modificarea sarcomerului icircn timpul contracţiei

Capul miozinei se eliberează şi apoi se poate reataşa de altă actinăAceastă alunecare a filamentelor necesită energie care este furnizată de ATP şi determină scurtarea sarcomerului (figura 3) Legătura fosfat terminală poate furniza această energie şi realiza lucrul mecanic Calciul necesar pentru iniţierea contracţiei provine din reticulum sarcoplasmatic printr-un proces controlat de ATP Polaritatea membranei celulare este restabilită de pompa de sodiu-calciu situată icircn exteriorul membranei celulare

4

De asemenea este necesar ATP pentru a pune icircn funcţiune pompele de sodiu şi potasiu icircmpotriva gradienţilor lor de concentraţie O singură contracţie musculară necesită pentru a fi completă numai 200 milisecunde

Tema Modificările postmortem din muşchi

Icircn timpul morţii animalului muşchiul nu icircncetează să funcţioneze dar funcţiile metabolice se modifică substanţial icircntrucacirct unele căi de reacţie sunt blocate icircn cacircteva minute postmortem Icircncetarea circulaţie sacircngelui determină diminuarea cantităţii de glucoză şi acizi graşi din sistemul circulator icircntreruperea aprovizionării muşchiului cu oxigen blocarea căilor metabolice majore de generare a ATP-ului (ciclul Krebs şi fosforilarea oxidativă) Activitatea fibrei musculare depinde acum de rezervele sale energetice capabile se regenereze ATP-ul (glicogen şi fosfocreatină) Unele niveluri de ATP sunt regenerate prin reacţia catalizată de miozinază din 2moli de ADP cu formarea unei molecule de ATP şi una de AMP Singura cale metabolică operabilă este cea glicolitică Degradarea glicogenului pe calea metabolismului anaerob este o cale săracă din punct de vedere energetic şi limitată datorită cantităţii reduse de glicogen icircn momentul morţii şi epuizării rapide a nivelurilor de fosfocreatină Icircn acest caz piruvatul ca produs final al glicolizei este convertit la acid lactic (figura 5) care se acumulează icircn muşchi datorită icircntreruperii circulaţiei sacircngelui şi imposibilităţii eliminării produselor metabolice Icircn general glicoliza icircncetează icircnainte ca tot glicogenul să fie degradat complet ca urmare a inhibării enzimelor glicolitice datorită acidificării ţesutului muscular a dispariţiei AMP-cofactor necesar anumitor enzime glicolitice a nivelului iniţial redus de glicogen a conversiei adenin-nucleotidelor la derivaţi inozinici care pot opri fluxul metabolic (AMP-ul este convertit la IMP şi amoniac de enzima AMP dezaminază) Icircn cacircteva minute după moarte activitatea muşchiului scade rapid pompa de calciu a reticulului sarcoplasmatic şi pompa de sodiu-potasiu din membrana celulară continuă să funcţioneze pentru a deplasa ionii respectivi icircmpotriva gradienţilor de concentraţieParalel cu acumularea acidului lactic icircn muşchi se eliberează pentru fiecare moleculă de acid cacircte un proton de H+ care determină scăderea pH-ului şi creşterea acidităţii cărnii pacircnă la atingerea valorii pH-ului ultim diferit icircn funcţie de specia animalului (54 - 57) Declinul pH-ului este aproape liniar şi decurge paralel cu creşterea concentraţiei de acid lactic pacircnă la valori mai mari de 100 mmol Concentraţia de ATP rămacircne relativ stabilă pentru primele ore post-mortem şi apoi icircncepe să scadă liniar odată cu diminuarea cantităţii de fosfocreatină Fosfocreatina este icircn general degradată icircnainte ca pH-ul să fi atins valoarea 60 (6 ore pentru porc 18-24 ore pentru vită 6- 12 ore pentru oaie şi mai puţin de 3 ore pentru pasăre) Alurile generale ale curbelor şi relaţiile dintre diferiţi parametri sunt diferite icircn funcţie de specia animalului (figura 7)

5

Figura 7 Modificările fizice şi chimice icircn muşchiul de porc posmortem (ATP- acidul adenozintrifosforic LA - acidul lactic FC - fosfocreatina Ext - extensibilitate) Icircn timpul conversiei muşchiului icircn carne icircn funcţie de evoluţia pH-ului post-sacrificare se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri acide (RSE Red Soft Exudative) caracterizate prin viteza de scădere a pH-ului normală culoare normală consistenţă moale şi aspect general normal pH-ul ultim foarte scăzută calitate inferioară cu consecinţe negative asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic Acest defect este icircntacirclnit la rasa de porcine Hampshire care posedă icircnsuşirea genetică de acumulare icircn muşchi icircn timpul vieţii a unor cantităţi mari de glicogen

- cărnuri cu viteza de scădere a pH-ului anormal de mare (cărnuri PSE) Muşchiul PSE (Pale Soft Exudative) frecvent icircntacirclnit la porcine este caracterizat prin formarea rapidă de acidului lactic declinul rapid al pH-ului post-mortem astfel icircncacirct pH-ul ultim este atins icircn cacircteva zeci de minute (45 minute) şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale aspect decolorat asemănător cu carnea fiartă consistenţă moale consecinţa dispariţiei elasticităţii caracter pronunţat exsudativ datorită anulării capacităţii de reţinere a apei şi instalării unei marcante icircnsuşiri hidrofobe Carnea PSE constituie o mare problemă pentru industria alimentară datorită denaturării proteinelor structurale sub influenţa temperaturii ridicate şi a pH-ului redus modificării proprietăţilor funcţionale ale proteinelor icircn sensul reducerii drastice a capacităţilor de reţinere a apei de legare de emulsionare şi de stabilizare a emulsiilor pierderilor icircn greutate mai mari icircn timpul afumării şi tratamentului termic diminuării randamentelor la procesarea produselor realizate pe bază de carne sărată icircnrăutăţirii calităţii produselor finite care devin tari şi lipsite de suculenţă Problema este cauzată de stresul (condiţiile la icircncărcare transport şi pre-sacrificare) din timpul vieţii animalului icircn special la rasele mai susceptibile genetic la stress Ca răspuns la condiţiile de stress porcii tind să consume mai repede glicogenul din muşchi cu producere de acid lactic

6

Acest acid se acumulează icircn ţesut (acidoză musculară) şi nu mai este icircndepărtat icircn sistemul circulator ca la animalele normale Dezvoltarea cărnii PSE se asociază mai mult cu muşchii care conţin mai multe fibre albe cum este cazul muşchiului Longissimus dorsi Condiţia PSE poate fi parţial atenuată prin manipularea cu grijă a animalelor pre-sacrificare şi prin refrigerarea rapidă a semicarcaselor după sacrificare pentru ca glicoliza postmortem să se desfăşoare lent iar dinamica pH-ului cărnii să se menţină icircn limite normale

Cărnurile PSE nu sunt recomandate la fabricarea semiconservelor şi a conservelor de carne Ele sunt admise la fabricarea salamurilor comune icircn amestec cu cărnurile normale şi cu agenţi de extensie şi la salamurile crude dar numai icircn procent de 25

- cărnuri cu pH ridicat (cărnuri DFD Dark Firm Dry) la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce datorită producţiei limitate de acid lactic consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat Muşchiul DFD poate să apară la animalele care sunt extrem de agitate icircnainte de sacrificare sau icircn orice altă condiţie care determină epuizarea rezervei de energie a muşchiului Carnea DFD prezintă o viteză redusă de scădere a pH-ului şi o valoare ridicată a pH-ului ultim (figura 8) o capacitate de reţinere a apei bună o culoare icircnchisă textură fermă aspect uscat la suprafaţă o durată de păstrare redusă datorită alterării microbiene o textură bdquoicircnchisărdquo ceea ce face ca penetraţia sării să fie restricţionată şi să apară frecvent spoturi necolorate

Carnea DFD este mai frecvent icircntacirclnită la carnea de vită icircn comparaţie cu carnea de porc şi trebuie exclusă la fabricarea salamurilor crude-uscate pentru a evita contaminarea microbiană şi datorită capacităţii mari de reţinere a apei

Figura 8 Evoluţia pH-ului muşchilor normal PSE şi DFD

7

Tema EVOLUŢIA pH-ului POSTSACRIFICARE

Evoluţia pH-ului postsacrificare se caracterizează prin- viteza de scădere a pH-ului- amplitudinea scăderii pH-uluiViteza de scădere a pH-ului Este direct proporţională cu activitatea

hidroliză a ATP adică cu activitatea ATP-azică a muşchiului Principala activitate ATP-azică este cea miozinică dar există şi ATP-aza sarcoplasmatică ATP-aza mitocondrială şi ATP-aza din reticulum sarcoplasmatic

Icircn funcţie de evoluţia pH-ului postsacrificare practic icircn cazul cărnii de porc se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri cu pH ridicat la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat (cărnuri DFD) Aceste cărnuri au aptitudini de conservare redusă

- cărnuri cu viteză de scădere a pH-ului anormal de mare ceea ce face ca pH-ul ultim să se atingă icircn-cacircteva zeci de minute şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale Se obţin icircn acest caz cărnuri PSE cu proprietăţi tehnologice reduse

- cărnuri acide la care viteza de scădere a pH-ului este normală dar pH-ul ultim este foarte scăzut Acest defect se icircntacirclneşte la cărnurile care provin de la anumite rase de porcine (de exemplu Hampshire) cu consecinţe nefaste asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic

Amplitudinea scăderii pH-uiui Această amplitudine este măsurată prin valoarea pH-ului ultim Amplitudinea scăderii pH-ului este dependentă de

- capacitatea tampon a ţesutului muscular care la racircndul său este icircn funcţie de caracteristicile metabolice ale muşchiului muşchii albi au o capacitate de tamponare mai mare decacirct cei roşii capacitatea de tamponare este proporţională cu cantitatea de acid lactic produsă respectiv cu cantitatea de glicogen degradată

- rezervele de glicogen icircn momentul sacrificării şi mai precis de potenţialul glicolitic care se determină cu relaţia

PC = 2 (glicogen) + (glucozo-6-P) + (acid lactic)Un potenţial glicolitic mic icircn momentul sacrificării conduce la cărnuri DFD

iar potenţialul glicolitic ridicat conduce la cărnuri PSE Un caz particular icircl reprezintă cărnurile provenite de la porcinele din rasa Hampshire care au un potenţial glicolitic foarte ridicat

Potenţialul glicolitic este influenţat de stresul anti-sacrificare care acţionează prin două mecanisme

- secreţia de catecolamine şi de corticosteroizi care provoacă prin intermediul AMP o activare a glicogenolizei icircn muşchiul icircn repaus ceea ce icircnseamnă o mobilizare a rezervelor energetice inclusiv glicogen

- contracţiile musculare datorită mişcărilor animalelor care provoacă o creştere a nivelului de Ca2+ intracelular care intervine icircn activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mărite ale muşchiului Muşchii cu potenţial glicolitic redus (muşchii roşii-lenţi) vor fi mai mult afectaţi la stres

8

decacirct muşchii roşii-rapizi care au un potenţial glicolitic mare Muşchii albi-rapizi vor fi cei mai afectaţi de stres deoarece calea metabolică de regenerare a ATP este icircn principal glicogenoliza capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită icircn acest caz diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mică a scăderii pH-ului ceea ce poate conduce la cărnuri DFD Din contră stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare consecinţa fiind obţinerea de cărnuri exsudative Această situaţie priveşte icircn principal muşchii profunzi ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare

Stresul de abatonzare (icircn principal electronarcoza şi zbaterea animalelor pacircnă la sacircngerare) este icircnsoţit de contracţii musculare ceea ce contribuie la creşterea vitezei de hidroliză a ATP-ului din muşchi care intră progresiv icircn anaerobioză şi la care viteza de acidifiere va fi mărită

Icircn concluzie amplitudinea scăderii pH-ului este diferenţiată icircn funcţie de tipul de muşchi care se caracterizează prin conţinut diferit de ATP PC şi glicogen Muşchii de tip II mai bogaţi icircn compuşii menţionaţi decacirct cei de tip l vor avea un pH ultim de 54 - 57 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 60 icircn condiţiile icircn care animalele (bovine ovine porcine) sunt bine hrănite

9

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Figura 2 Formarea punţilor transversale icircn contracţia musculară

Figura 3 Modificarea sarcomerului icircn timpul contracţiei

Capul miozinei se eliberează şi apoi se poate reataşa de altă actinăAceastă alunecare a filamentelor necesită energie care este furnizată de ATP şi determină scurtarea sarcomerului (figura 3) Legătura fosfat terminală poate furniza această energie şi realiza lucrul mecanic Calciul necesar pentru iniţierea contracţiei provine din reticulum sarcoplasmatic printr-un proces controlat de ATP Polaritatea membranei celulare este restabilită de pompa de sodiu-calciu situată icircn exteriorul membranei celulare

4

De asemenea este necesar ATP pentru a pune icircn funcţiune pompele de sodiu şi potasiu icircmpotriva gradienţilor lor de concentraţie O singură contracţie musculară necesită pentru a fi completă numai 200 milisecunde

Tema Modificările postmortem din muşchi

Icircn timpul morţii animalului muşchiul nu icircncetează să funcţioneze dar funcţiile metabolice se modifică substanţial icircntrucacirct unele căi de reacţie sunt blocate icircn cacircteva minute postmortem Icircncetarea circulaţie sacircngelui determină diminuarea cantităţii de glucoză şi acizi graşi din sistemul circulator icircntreruperea aprovizionării muşchiului cu oxigen blocarea căilor metabolice majore de generare a ATP-ului (ciclul Krebs şi fosforilarea oxidativă) Activitatea fibrei musculare depinde acum de rezervele sale energetice capabile se regenereze ATP-ul (glicogen şi fosfocreatină) Unele niveluri de ATP sunt regenerate prin reacţia catalizată de miozinază din 2moli de ADP cu formarea unei molecule de ATP şi una de AMP Singura cale metabolică operabilă este cea glicolitică Degradarea glicogenului pe calea metabolismului anaerob este o cale săracă din punct de vedere energetic şi limitată datorită cantităţii reduse de glicogen icircn momentul morţii şi epuizării rapide a nivelurilor de fosfocreatină Icircn acest caz piruvatul ca produs final al glicolizei este convertit la acid lactic (figura 5) care se acumulează icircn muşchi datorită icircntreruperii circulaţiei sacircngelui şi imposibilităţii eliminării produselor metabolice Icircn general glicoliza icircncetează icircnainte ca tot glicogenul să fie degradat complet ca urmare a inhibării enzimelor glicolitice datorită acidificării ţesutului muscular a dispariţiei AMP-cofactor necesar anumitor enzime glicolitice a nivelului iniţial redus de glicogen a conversiei adenin-nucleotidelor la derivaţi inozinici care pot opri fluxul metabolic (AMP-ul este convertit la IMP şi amoniac de enzima AMP dezaminază) Icircn cacircteva minute după moarte activitatea muşchiului scade rapid pompa de calciu a reticulului sarcoplasmatic şi pompa de sodiu-potasiu din membrana celulară continuă să funcţioneze pentru a deplasa ionii respectivi icircmpotriva gradienţilor de concentraţieParalel cu acumularea acidului lactic icircn muşchi se eliberează pentru fiecare moleculă de acid cacircte un proton de H+ care determină scăderea pH-ului şi creşterea acidităţii cărnii pacircnă la atingerea valorii pH-ului ultim diferit icircn funcţie de specia animalului (54 - 57) Declinul pH-ului este aproape liniar şi decurge paralel cu creşterea concentraţiei de acid lactic pacircnă la valori mai mari de 100 mmol Concentraţia de ATP rămacircne relativ stabilă pentru primele ore post-mortem şi apoi icircncepe să scadă liniar odată cu diminuarea cantităţii de fosfocreatină Fosfocreatina este icircn general degradată icircnainte ca pH-ul să fi atins valoarea 60 (6 ore pentru porc 18-24 ore pentru vită 6- 12 ore pentru oaie şi mai puţin de 3 ore pentru pasăre) Alurile generale ale curbelor şi relaţiile dintre diferiţi parametri sunt diferite icircn funcţie de specia animalului (figura 7)

5

Figura 7 Modificările fizice şi chimice icircn muşchiul de porc posmortem (ATP- acidul adenozintrifosforic LA - acidul lactic FC - fosfocreatina Ext - extensibilitate) Icircn timpul conversiei muşchiului icircn carne icircn funcţie de evoluţia pH-ului post-sacrificare se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri acide (RSE Red Soft Exudative) caracterizate prin viteza de scădere a pH-ului normală culoare normală consistenţă moale şi aspect general normal pH-ul ultim foarte scăzută calitate inferioară cu consecinţe negative asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic Acest defect este icircntacirclnit la rasa de porcine Hampshire care posedă icircnsuşirea genetică de acumulare icircn muşchi icircn timpul vieţii a unor cantităţi mari de glicogen

- cărnuri cu viteza de scădere a pH-ului anormal de mare (cărnuri PSE) Muşchiul PSE (Pale Soft Exudative) frecvent icircntacirclnit la porcine este caracterizat prin formarea rapidă de acidului lactic declinul rapid al pH-ului post-mortem astfel icircncacirct pH-ul ultim este atins icircn cacircteva zeci de minute (45 minute) şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale aspect decolorat asemănător cu carnea fiartă consistenţă moale consecinţa dispariţiei elasticităţii caracter pronunţat exsudativ datorită anulării capacităţii de reţinere a apei şi instalării unei marcante icircnsuşiri hidrofobe Carnea PSE constituie o mare problemă pentru industria alimentară datorită denaturării proteinelor structurale sub influenţa temperaturii ridicate şi a pH-ului redus modificării proprietăţilor funcţionale ale proteinelor icircn sensul reducerii drastice a capacităţilor de reţinere a apei de legare de emulsionare şi de stabilizare a emulsiilor pierderilor icircn greutate mai mari icircn timpul afumării şi tratamentului termic diminuării randamentelor la procesarea produselor realizate pe bază de carne sărată icircnrăutăţirii calităţii produselor finite care devin tari şi lipsite de suculenţă Problema este cauzată de stresul (condiţiile la icircncărcare transport şi pre-sacrificare) din timpul vieţii animalului icircn special la rasele mai susceptibile genetic la stress Ca răspuns la condiţiile de stress porcii tind să consume mai repede glicogenul din muşchi cu producere de acid lactic

6

Acest acid se acumulează icircn ţesut (acidoză musculară) şi nu mai este icircndepărtat icircn sistemul circulator ca la animalele normale Dezvoltarea cărnii PSE se asociază mai mult cu muşchii care conţin mai multe fibre albe cum este cazul muşchiului Longissimus dorsi Condiţia PSE poate fi parţial atenuată prin manipularea cu grijă a animalelor pre-sacrificare şi prin refrigerarea rapidă a semicarcaselor după sacrificare pentru ca glicoliza postmortem să se desfăşoare lent iar dinamica pH-ului cărnii să se menţină icircn limite normale

Cărnurile PSE nu sunt recomandate la fabricarea semiconservelor şi a conservelor de carne Ele sunt admise la fabricarea salamurilor comune icircn amestec cu cărnurile normale şi cu agenţi de extensie şi la salamurile crude dar numai icircn procent de 25

- cărnuri cu pH ridicat (cărnuri DFD Dark Firm Dry) la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce datorită producţiei limitate de acid lactic consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat Muşchiul DFD poate să apară la animalele care sunt extrem de agitate icircnainte de sacrificare sau icircn orice altă condiţie care determină epuizarea rezervei de energie a muşchiului Carnea DFD prezintă o viteză redusă de scădere a pH-ului şi o valoare ridicată a pH-ului ultim (figura 8) o capacitate de reţinere a apei bună o culoare icircnchisă textură fermă aspect uscat la suprafaţă o durată de păstrare redusă datorită alterării microbiene o textură bdquoicircnchisărdquo ceea ce face ca penetraţia sării să fie restricţionată şi să apară frecvent spoturi necolorate

Carnea DFD este mai frecvent icircntacirclnită la carnea de vită icircn comparaţie cu carnea de porc şi trebuie exclusă la fabricarea salamurilor crude-uscate pentru a evita contaminarea microbiană şi datorită capacităţii mari de reţinere a apei

Figura 8 Evoluţia pH-ului muşchilor normal PSE şi DFD

7

Tema EVOLUŢIA pH-ului POSTSACRIFICARE

Evoluţia pH-ului postsacrificare se caracterizează prin- viteza de scădere a pH-ului- amplitudinea scăderii pH-uluiViteza de scădere a pH-ului Este direct proporţională cu activitatea

hidroliză a ATP adică cu activitatea ATP-azică a muşchiului Principala activitate ATP-azică este cea miozinică dar există şi ATP-aza sarcoplasmatică ATP-aza mitocondrială şi ATP-aza din reticulum sarcoplasmatic

Icircn funcţie de evoluţia pH-ului postsacrificare practic icircn cazul cărnii de porc se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri cu pH ridicat la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat (cărnuri DFD) Aceste cărnuri au aptitudini de conservare redusă

- cărnuri cu viteză de scădere a pH-ului anormal de mare ceea ce face ca pH-ul ultim să se atingă icircn-cacircteva zeci de minute şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale Se obţin icircn acest caz cărnuri PSE cu proprietăţi tehnologice reduse

- cărnuri acide la care viteza de scădere a pH-ului este normală dar pH-ul ultim este foarte scăzut Acest defect se icircntacirclneşte la cărnurile care provin de la anumite rase de porcine (de exemplu Hampshire) cu consecinţe nefaste asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic

Amplitudinea scăderii pH-uiui Această amplitudine este măsurată prin valoarea pH-ului ultim Amplitudinea scăderii pH-ului este dependentă de

- capacitatea tampon a ţesutului muscular care la racircndul său este icircn funcţie de caracteristicile metabolice ale muşchiului muşchii albi au o capacitate de tamponare mai mare decacirct cei roşii capacitatea de tamponare este proporţională cu cantitatea de acid lactic produsă respectiv cu cantitatea de glicogen degradată

- rezervele de glicogen icircn momentul sacrificării şi mai precis de potenţialul glicolitic care se determină cu relaţia

PC = 2 (glicogen) + (glucozo-6-P) + (acid lactic)Un potenţial glicolitic mic icircn momentul sacrificării conduce la cărnuri DFD

iar potenţialul glicolitic ridicat conduce la cărnuri PSE Un caz particular icircl reprezintă cărnurile provenite de la porcinele din rasa Hampshire care au un potenţial glicolitic foarte ridicat

Potenţialul glicolitic este influenţat de stresul anti-sacrificare care acţionează prin două mecanisme

- secreţia de catecolamine şi de corticosteroizi care provoacă prin intermediul AMP o activare a glicogenolizei icircn muşchiul icircn repaus ceea ce icircnseamnă o mobilizare a rezervelor energetice inclusiv glicogen

- contracţiile musculare datorită mişcărilor animalelor care provoacă o creştere a nivelului de Ca2+ intracelular care intervine icircn activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mărite ale muşchiului Muşchii cu potenţial glicolitic redus (muşchii roşii-lenţi) vor fi mai mult afectaţi la stres

8

decacirct muşchii roşii-rapizi care au un potenţial glicolitic mare Muşchii albi-rapizi vor fi cei mai afectaţi de stres deoarece calea metabolică de regenerare a ATP este icircn principal glicogenoliza capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită icircn acest caz diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mică a scăderii pH-ului ceea ce poate conduce la cărnuri DFD Din contră stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare consecinţa fiind obţinerea de cărnuri exsudative Această situaţie priveşte icircn principal muşchii profunzi ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare

Stresul de abatonzare (icircn principal electronarcoza şi zbaterea animalelor pacircnă la sacircngerare) este icircnsoţit de contracţii musculare ceea ce contribuie la creşterea vitezei de hidroliză a ATP-ului din muşchi care intră progresiv icircn anaerobioză şi la care viteza de acidifiere va fi mărită

Icircn concluzie amplitudinea scăderii pH-ului este diferenţiată icircn funcţie de tipul de muşchi care se caracterizează prin conţinut diferit de ATP PC şi glicogen Muşchii de tip II mai bogaţi icircn compuşii menţionaţi decacirct cei de tip l vor avea un pH ultim de 54 - 57 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 60 icircn condiţiile icircn care animalele (bovine ovine porcine) sunt bine hrănite

9

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

De asemenea este necesar ATP pentru a pune icircn funcţiune pompele de sodiu şi potasiu icircmpotriva gradienţilor lor de concentraţie O singură contracţie musculară necesită pentru a fi completă numai 200 milisecunde

Tema Modificările postmortem din muşchi

Icircn timpul morţii animalului muşchiul nu icircncetează să funcţioneze dar funcţiile metabolice se modifică substanţial icircntrucacirct unele căi de reacţie sunt blocate icircn cacircteva minute postmortem Icircncetarea circulaţie sacircngelui determină diminuarea cantităţii de glucoză şi acizi graşi din sistemul circulator icircntreruperea aprovizionării muşchiului cu oxigen blocarea căilor metabolice majore de generare a ATP-ului (ciclul Krebs şi fosforilarea oxidativă) Activitatea fibrei musculare depinde acum de rezervele sale energetice capabile se regenereze ATP-ul (glicogen şi fosfocreatină) Unele niveluri de ATP sunt regenerate prin reacţia catalizată de miozinază din 2moli de ADP cu formarea unei molecule de ATP şi una de AMP Singura cale metabolică operabilă este cea glicolitică Degradarea glicogenului pe calea metabolismului anaerob este o cale săracă din punct de vedere energetic şi limitată datorită cantităţii reduse de glicogen icircn momentul morţii şi epuizării rapide a nivelurilor de fosfocreatină Icircn acest caz piruvatul ca produs final al glicolizei este convertit la acid lactic (figura 5) care se acumulează icircn muşchi datorită icircntreruperii circulaţiei sacircngelui şi imposibilităţii eliminării produselor metabolice Icircn general glicoliza icircncetează icircnainte ca tot glicogenul să fie degradat complet ca urmare a inhibării enzimelor glicolitice datorită acidificării ţesutului muscular a dispariţiei AMP-cofactor necesar anumitor enzime glicolitice a nivelului iniţial redus de glicogen a conversiei adenin-nucleotidelor la derivaţi inozinici care pot opri fluxul metabolic (AMP-ul este convertit la IMP şi amoniac de enzima AMP dezaminază) Icircn cacircteva minute după moarte activitatea muşchiului scade rapid pompa de calciu a reticulului sarcoplasmatic şi pompa de sodiu-potasiu din membrana celulară continuă să funcţioneze pentru a deplasa ionii respectivi icircmpotriva gradienţilor de concentraţieParalel cu acumularea acidului lactic icircn muşchi se eliberează pentru fiecare moleculă de acid cacircte un proton de H+ care determină scăderea pH-ului şi creşterea acidităţii cărnii pacircnă la atingerea valorii pH-ului ultim diferit icircn funcţie de specia animalului (54 - 57) Declinul pH-ului este aproape liniar şi decurge paralel cu creşterea concentraţiei de acid lactic pacircnă la valori mai mari de 100 mmol Concentraţia de ATP rămacircne relativ stabilă pentru primele ore post-mortem şi apoi icircncepe să scadă liniar odată cu diminuarea cantităţii de fosfocreatină Fosfocreatina este icircn general degradată icircnainte ca pH-ul să fi atins valoarea 60 (6 ore pentru porc 18-24 ore pentru vită 6- 12 ore pentru oaie şi mai puţin de 3 ore pentru pasăre) Alurile generale ale curbelor şi relaţiile dintre diferiţi parametri sunt diferite icircn funcţie de specia animalului (figura 7)

5

Figura 7 Modificările fizice şi chimice icircn muşchiul de porc posmortem (ATP- acidul adenozintrifosforic LA - acidul lactic FC - fosfocreatina Ext - extensibilitate) Icircn timpul conversiei muşchiului icircn carne icircn funcţie de evoluţia pH-ului post-sacrificare se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri acide (RSE Red Soft Exudative) caracterizate prin viteza de scădere a pH-ului normală culoare normală consistenţă moale şi aspect general normal pH-ul ultim foarte scăzută calitate inferioară cu consecinţe negative asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic Acest defect este icircntacirclnit la rasa de porcine Hampshire care posedă icircnsuşirea genetică de acumulare icircn muşchi icircn timpul vieţii a unor cantităţi mari de glicogen

- cărnuri cu viteza de scădere a pH-ului anormal de mare (cărnuri PSE) Muşchiul PSE (Pale Soft Exudative) frecvent icircntacirclnit la porcine este caracterizat prin formarea rapidă de acidului lactic declinul rapid al pH-ului post-mortem astfel icircncacirct pH-ul ultim este atins icircn cacircteva zeci de minute (45 minute) şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale aspect decolorat asemănător cu carnea fiartă consistenţă moale consecinţa dispariţiei elasticităţii caracter pronunţat exsudativ datorită anulării capacităţii de reţinere a apei şi instalării unei marcante icircnsuşiri hidrofobe Carnea PSE constituie o mare problemă pentru industria alimentară datorită denaturării proteinelor structurale sub influenţa temperaturii ridicate şi a pH-ului redus modificării proprietăţilor funcţionale ale proteinelor icircn sensul reducerii drastice a capacităţilor de reţinere a apei de legare de emulsionare şi de stabilizare a emulsiilor pierderilor icircn greutate mai mari icircn timpul afumării şi tratamentului termic diminuării randamentelor la procesarea produselor realizate pe bază de carne sărată icircnrăutăţirii calităţii produselor finite care devin tari şi lipsite de suculenţă Problema este cauzată de stresul (condiţiile la icircncărcare transport şi pre-sacrificare) din timpul vieţii animalului icircn special la rasele mai susceptibile genetic la stress Ca răspuns la condiţiile de stress porcii tind să consume mai repede glicogenul din muşchi cu producere de acid lactic

6

Acest acid se acumulează icircn ţesut (acidoză musculară) şi nu mai este icircndepărtat icircn sistemul circulator ca la animalele normale Dezvoltarea cărnii PSE se asociază mai mult cu muşchii care conţin mai multe fibre albe cum este cazul muşchiului Longissimus dorsi Condiţia PSE poate fi parţial atenuată prin manipularea cu grijă a animalelor pre-sacrificare şi prin refrigerarea rapidă a semicarcaselor după sacrificare pentru ca glicoliza postmortem să se desfăşoare lent iar dinamica pH-ului cărnii să se menţină icircn limite normale

Cărnurile PSE nu sunt recomandate la fabricarea semiconservelor şi a conservelor de carne Ele sunt admise la fabricarea salamurilor comune icircn amestec cu cărnurile normale şi cu agenţi de extensie şi la salamurile crude dar numai icircn procent de 25

- cărnuri cu pH ridicat (cărnuri DFD Dark Firm Dry) la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce datorită producţiei limitate de acid lactic consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat Muşchiul DFD poate să apară la animalele care sunt extrem de agitate icircnainte de sacrificare sau icircn orice altă condiţie care determină epuizarea rezervei de energie a muşchiului Carnea DFD prezintă o viteză redusă de scădere a pH-ului şi o valoare ridicată a pH-ului ultim (figura 8) o capacitate de reţinere a apei bună o culoare icircnchisă textură fermă aspect uscat la suprafaţă o durată de păstrare redusă datorită alterării microbiene o textură bdquoicircnchisărdquo ceea ce face ca penetraţia sării să fie restricţionată şi să apară frecvent spoturi necolorate

Carnea DFD este mai frecvent icircntacirclnită la carnea de vită icircn comparaţie cu carnea de porc şi trebuie exclusă la fabricarea salamurilor crude-uscate pentru a evita contaminarea microbiană şi datorită capacităţii mari de reţinere a apei

Figura 8 Evoluţia pH-ului muşchilor normal PSE şi DFD

7

Tema EVOLUŢIA pH-ului POSTSACRIFICARE

Evoluţia pH-ului postsacrificare se caracterizează prin- viteza de scădere a pH-ului- amplitudinea scăderii pH-uluiViteza de scădere a pH-ului Este direct proporţională cu activitatea

hidroliză a ATP adică cu activitatea ATP-azică a muşchiului Principala activitate ATP-azică este cea miozinică dar există şi ATP-aza sarcoplasmatică ATP-aza mitocondrială şi ATP-aza din reticulum sarcoplasmatic

Icircn funcţie de evoluţia pH-ului postsacrificare practic icircn cazul cărnii de porc se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri cu pH ridicat la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat (cărnuri DFD) Aceste cărnuri au aptitudini de conservare redusă

- cărnuri cu viteză de scădere a pH-ului anormal de mare ceea ce face ca pH-ul ultim să se atingă icircn-cacircteva zeci de minute şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale Se obţin icircn acest caz cărnuri PSE cu proprietăţi tehnologice reduse

- cărnuri acide la care viteza de scădere a pH-ului este normală dar pH-ul ultim este foarte scăzut Acest defect se icircntacirclneşte la cărnurile care provin de la anumite rase de porcine (de exemplu Hampshire) cu consecinţe nefaste asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic

Amplitudinea scăderii pH-uiui Această amplitudine este măsurată prin valoarea pH-ului ultim Amplitudinea scăderii pH-ului este dependentă de

- capacitatea tampon a ţesutului muscular care la racircndul său este icircn funcţie de caracteristicile metabolice ale muşchiului muşchii albi au o capacitate de tamponare mai mare decacirct cei roşii capacitatea de tamponare este proporţională cu cantitatea de acid lactic produsă respectiv cu cantitatea de glicogen degradată

- rezervele de glicogen icircn momentul sacrificării şi mai precis de potenţialul glicolitic care se determină cu relaţia

PC = 2 (glicogen) + (glucozo-6-P) + (acid lactic)Un potenţial glicolitic mic icircn momentul sacrificării conduce la cărnuri DFD

iar potenţialul glicolitic ridicat conduce la cărnuri PSE Un caz particular icircl reprezintă cărnurile provenite de la porcinele din rasa Hampshire care au un potenţial glicolitic foarte ridicat

Potenţialul glicolitic este influenţat de stresul anti-sacrificare care acţionează prin două mecanisme

- secreţia de catecolamine şi de corticosteroizi care provoacă prin intermediul AMP o activare a glicogenolizei icircn muşchiul icircn repaus ceea ce icircnseamnă o mobilizare a rezervelor energetice inclusiv glicogen

- contracţiile musculare datorită mişcărilor animalelor care provoacă o creştere a nivelului de Ca2+ intracelular care intervine icircn activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mărite ale muşchiului Muşchii cu potenţial glicolitic redus (muşchii roşii-lenţi) vor fi mai mult afectaţi la stres

8

decacirct muşchii roşii-rapizi care au un potenţial glicolitic mare Muşchii albi-rapizi vor fi cei mai afectaţi de stres deoarece calea metabolică de regenerare a ATP este icircn principal glicogenoliza capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită icircn acest caz diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mică a scăderii pH-ului ceea ce poate conduce la cărnuri DFD Din contră stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare consecinţa fiind obţinerea de cărnuri exsudative Această situaţie priveşte icircn principal muşchii profunzi ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare

Stresul de abatonzare (icircn principal electronarcoza şi zbaterea animalelor pacircnă la sacircngerare) este icircnsoţit de contracţii musculare ceea ce contribuie la creşterea vitezei de hidroliză a ATP-ului din muşchi care intră progresiv icircn anaerobioză şi la care viteza de acidifiere va fi mărită

Icircn concluzie amplitudinea scăderii pH-ului este diferenţiată icircn funcţie de tipul de muşchi care se caracterizează prin conţinut diferit de ATP PC şi glicogen Muşchii de tip II mai bogaţi icircn compuşii menţionaţi decacirct cei de tip l vor avea un pH ultim de 54 - 57 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 60 icircn condiţiile icircn care animalele (bovine ovine porcine) sunt bine hrănite

9

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Figura 7 Modificările fizice şi chimice icircn muşchiul de porc posmortem (ATP- acidul adenozintrifosforic LA - acidul lactic FC - fosfocreatina Ext - extensibilitate) Icircn timpul conversiei muşchiului icircn carne icircn funcţie de evoluţia pH-ului post-sacrificare se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri acide (RSE Red Soft Exudative) caracterizate prin viteza de scădere a pH-ului normală culoare normală consistenţă moale şi aspect general normal pH-ul ultim foarte scăzută calitate inferioară cu consecinţe negative asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic Acest defect este icircntacirclnit la rasa de porcine Hampshire care posedă icircnsuşirea genetică de acumulare icircn muşchi icircn timpul vieţii a unor cantităţi mari de glicogen

- cărnuri cu viteza de scădere a pH-ului anormal de mare (cărnuri PSE) Muşchiul PSE (Pale Soft Exudative) frecvent icircntacirclnit la porcine este caracterizat prin formarea rapidă de acidului lactic declinul rapid al pH-ului post-mortem astfel icircncacirct pH-ul ultim este atins icircn cacircteva zeci de minute (45 minute) şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale aspect decolorat asemănător cu carnea fiartă consistenţă moale consecinţa dispariţiei elasticităţii caracter pronunţat exsudativ datorită anulării capacităţii de reţinere a apei şi instalării unei marcante icircnsuşiri hidrofobe Carnea PSE constituie o mare problemă pentru industria alimentară datorită denaturării proteinelor structurale sub influenţa temperaturii ridicate şi a pH-ului redus modificării proprietăţilor funcţionale ale proteinelor icircn sensul reducerii drastice a capacităţilor de reţinere a apei de legare de emulsionare şi de stabilizare a emulsiilor pierderilor icircn greutate mai mari icircn timpul afumării şi tratamentului termic diminuării randamentelor la procesarea produselor realizate pe bază de carne sărată icircnrăutăţirii calităţii produselor finite care devin tari şi lipsite de suculenţă Problema este cauzată de stresul (condiţiile la icircncărcare transport şi pre-sacrificare) din timpul vieţii animalului icircn special la rasele mai susceptibile genetic la stress Ca răspuns la condiţiile de stress porcii tind să consume mai repede glicogenul din muşchi cu producere de acid lactic

6

Acest acid se acumulează icircn ţesut (acidoză musculară) şi nu mai este icircndepărtat icircn sistemul circulator ca la animalele normale Dezvoltarea cărnii PSE se asociază mai mult cu muşchii care conţin mai multe fibre albe cum este cazul muşchiului Longissimus dorsi Condiţia PSE poate fi parţial atenuată prin manipularea cu grijă a animalelor pre-sacrificare şi prin refrigerarea rapidă a semicarcaselor după sacrificare pentru ca glicoliza postmortem să se desfăşoare lent iar dinamica pH-ului cărnii să se menţină icircn limite normale

Cărnurile PSE nu sunt recomandate la fabricarea semiconservelor şi a conservelor de carne Ele sunt admise la fabricarea salamurilor comune icircn amestec cu cărnurile normale şi cu agenţi de extensie şi la salamurile crude dar numai icircn procent de 25

- cărnuri cu pH ridicat (cărnuri DFD Dark Firm Dry) la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce datorită producţiei limitate de acid lactic consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat Muşchiul DFD poate să apară la animalele care sunt extrem de agitate icircnainte de sacrificare sau icircn orice altă condiţie care determină epuizarea rezervei de energie a muşchiului Carnea DFD prezintă o viteză redusă de scădere a pH-ului şi o valoare ridicată a pH-ului ultim (figura 8) o capacitate de reţinere a apei bună o culoare icircnchisă textură fermă aspect uscat la suprafaţă o durată de păstrare redusă datorită alterării microbiene o textură bdquoicircnchisărdquo ceea ce face ca penetraţia sării să fie restricţionată şi să apară frecvent spoturi necolorate

Carnea DFD este mai frecvent icircntacirclnită la carnea de vită icircn comparaţie cu carnea de porc şi trebuie exclusă la fabricarea salamurilor crude-uscate pentru a evita contaminarea microbiană şi datorită capacităţii mari de reţinere a apei

Figura 8 Evoluţia pH-ului muşchilor normal PSE şi DFD

7

Tema EVOLUŢIA pH-ului POSTSACRIFICARE

Evoluţia pH-ului postsacrificare se caracterizează prin- viteza de scădere a pH-ului- amplitudinea scăderii pH-uluiViteza de scădere a pH-ului Este direct proporţională cu activitatea

hidroliză a ATP adică cu activitatea ATP-azică a muşchiului Principala activitate ATP-azică este cea miozinică dar există şi ATP-aza sarcoplasmatică ATP-aza mitocondrială şi ATP-aza din reticulum sarcoplasmatic

Icircn funcţie de evoluţia pH-ului postsacrificare practic icircn cazul cărnii de porc se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri cu pH ridicat la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat (cărnuri DFD) Aceste cărnuri au aptitudini de conservare redusă

- cărnuri cu viteză de scădere a pH-ului anormal de mare ceea ce face ca pH-ul ultim să se atingă icircn-cacircteva zeci de minute şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale Se obţin icircn acest caz cărnuri PSE cu proprietăţi tehnologice reduse

- cărnuri acide la care viteza de scădere a pH-ului este normală dar pH-ul ultim este foarte scăzut Acest defect se icircntacirclneşte la cărnurile care provin de la anumite rase de porcine (de exemplu Hampshire) cu consecinţe nefaste asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic

Amplitudinea scăderii pH-uiui Această amplitudine este măsurată prin valoarea pH-ului ultim Amplitudinea scăderii pH-ului este dependentă de

- capacitatea tampon a ţesutului muscular care la racircndul său este icircn funcţie de caracteristicile metabolice ale muşchiului muşchii albi au o capacitate de tamponare mai mare decacirct cei roşii capacitatea de tamponare este proporţională cu cantitatea de acid lactic produsă respectiv cu cantitatea de glicogen degradată

- rezervele de glicogen icircn momentul sacrificării şi mai precis de potenţialul glicolitic care se determină cu relaţia

PC = 2 (glicogen) + (glucozo-6-P) + (acid lactic)Un potenţial glicolitic mic icircn momentul sacrificării conduce la cărnuri DFD

iar potenţialul glicolitic ridicat conduce la cărnuri PSE Un caz particular icircl reprezintă cărnurile provenite de la porcinele din rasa Hampshire care au un potenţial glicolitic foarte ridicat

Potenţialul glicolitic este influenţat de stresul anti-sacrificare care acţionează prin două mecanisme

- secreţia de catecolamine şi de corticosteroizi care provoacă prin intermediul AMP o activare a glicogenolizei icircn muşchiul icircn repaus ceea ce icircnseamnă o mobilizare a rezervelor energetice inclusiv glicogen

- contracţiile musculare datorită mişcărilor animalelor care provoacă o creştere a nivelului de Ca2+ intracelular care intervine icircn activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mărite ale muşchiului Muşchii cu potenţial glicolitic redus (muşchii roşii-lenţi) vor fi mai mult afectaţi la stres

8

decacirct muşchii roşii-rapizi care au un potenţial glicolitic mare Muşchii albi-rapizi vor fi cei mai afectaţi de stres deoarece calea metabolică de regenerare a ATP este icircn principal glicogenoliza capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită icircn acest caz diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mică a scăderii pH-ului ceea ce poate conduce la cărnuri DFD Din contră stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare consecinţa fiind obţinerea de cărnuri exsudative Această situaţie priveşte icircn principal muşchii profunzi ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare

Stresul de abatonzare (icircn principal electronarcoza şi zbaterea animalelor pacircnă la sacircngerare) este icircnsoţit de contracţii musculare ceea ce contribuie la creşterea vitezei de hidroliză a ATP-ului din muşchi care intră progresiv icircn anaerobioză şi la care viteza de acidifiere va fi mărită

Icircn concluzie amplitudinea scăderii pH-ului este diferenţiată icircn funcţie de tipul de muşchi care se caracterizează prin conţinut diferit de ATP PC şi glicogen Muşchii de tip II mai bogaţi icircn compuşii menţionaţi decacirct cei de tip l vor avea un pH ultim de 54 - 57 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 60 icircn condiţiile icircn care animalele (bovine ovine porcine) sunt bine hrănite

9

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Acest acid se acumulează icircn ţesut (acidoză musculară) şi nu mai este icircndepărtat icircn sistemul circulator ca la animalele normale Dezvoltarea cărnii PSE se asociază mai mult cu muşchii care conţin mai multe fibre albe cum este cazul muşchiului Longissimus dorsi Condiţia PSE poate fi parţial atenuată prin manipularea cu grijă a animalelor pre-sacrificare şi prin refrigerarea rapidă a semicarcaselor după sacrificare pentru ca glicoliza postmortem să se desfăşoare lent iar dinamica pH-ului cărnii să se menţină icircn limite normale

Cărnurile PSE nu sunt recomandate la fabricarea semiconservelor şi a conservelor de carne Ele sunt admise la fabricarea salamurilor comune icircn amestec cu cărnurile normale şi cu agenţi de extensie şi la salamurile crude dar numai icircn procent de 25

- cărnuri cu pH ridicat (cărnuri DFD Dark Firm Dry) la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce datorită producţiei limitate de acid lactic consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat Muşchiul DFD poate să apară la animalele care sunt extrem de agitate icircnainte de sacrificare sau icircn orice altă condiţie care determină epuizarea rezervei de energie a muşchiului Carnea DFD prezintă o viteză redusă de scădere a pH-ului şi o valoare ridicată a pH-ului ultim (figura 8) o capacitate de reţinere a apei bună o culoare icircnchisă textură fermă aspect uscat la suprafaţă o durată de păstrare redusă datorită alterării microbiene o textură bdquoicircnchisărdquo ceea ce face ca penetraţia sării să fie restricţionată şi să apară frecvent spoturi necolorate

Carnea DFD este mai frecvent icircntacirclnită la carnea de vită icircn comparaţie cu carnea de porc şi trebuie exclusă la fabricarea salamurilor crude-uscate pentru a evita contaminarea microbiană şi datorită capacităţii mari de reţinere a apei

Figura 8 Evoluţia pH-ului muşchilor normal PSE şi DFD

7

Tema EVOLUŢIA pH-ului POSTSACRIFICARE

Evoluţia pH-ului postsacrificare se caracterizează prin- viteza de scădere a pH-ului- amplitudinea scăderii pH-uluiViteza de scădere a pH-ului Este direct proporţională cu activitatea

hidroliză a ATP adică cu activitatea ATP-azică a muşchiului Principala activitate ATP-azică este cea miozinică dar există şi ATP-aza sarcoplasmatică ATP-aza mitocondrială şi ATP-aza din reticulum sarcoplasmatic

Icircn funcţie de evoluţia pH-ului postsacrificare practic icircn cazul cărnii de porc se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri cu pH ridicat la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat (cărnuri DFD) Aceste cărnuri au aptitudini de conservare redusă

- cărnuri cu viteză de scădere a pH-ului anormal de mare ceea ce face ca pH-ul ultim să se atingă icircn-cacircteva zeci de minute şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale Se obţin icircn acest caz cărnuri PSE cu proprietăţi tehnologice reduse

- cărnuri acide la care viteza de scădere a pH-ului este normală dar pH-ul ultim este foarte scăzut Acest defect se icircntacirclneşte la cărnurile care provin de la anumite rase de porcine (de exemplu Hampshire) cu consecinţe nefaste asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic

Amplitudinea scăderii pH-uiui Această amplitudine este măsurată prin valoarea pH-ului ultim Amplitudinea scăderii pH-ului este dependentă de

- capacitatea tampon a ţesutului muscular care la racircndul său este icircn funcţie de caracteristicile metabolice ale muşchiului muşchii albi au o capacitate de tamponare mai mare decacirct cei roşii capacitatea de tamponare este proporţională cu cantitatea de acid lactic produsă respectiv cu cantitatea de glicogen degradată

- rezervele de glicogen icircn momentul sacrificării şi mai precis de potenţialul glicolitic care se determină cu relaţia

PC = 2 (glicogen) + (glucozo-6-P) + (acid lactic)Un potenţial glicolitic mic icircn momentul sacrificării conduce la cărnuri DFD

iar potenţialul glicolitic ridicat conduce la cărnuri PSE Un caz particular icircl reprezintă cărnurile provenite de la porcinele din rasa Hampshire care au un potenţial glicolitic foarte ridicat

Potenţialul glicolitic este influenţat de stresul anti-sacrificare care acţionează prin două mecanisme

- secreţia de catecolamine şi de corticosteroizi care provoacă prin intermediul AMP o activare a glicogenolizei icircn muşchiul icircn repaus ceea ce icircnseamnă o mobilizare a rezervelor energetice inclusiv glicogen

- contracţiile musculare datorită mişcărilor animalelor care provoacă o creştere a nivelului de Ca2+ intracelular care intervine icircn activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mărite ale muşchiului Muşchii cu potenţial glicolitic redus (muşchii roşii-lenţi) vor fi mai mult afectaţi la stres

8

decacirct muşchii roşii-rapizi care au un potenţial glicolitic mare Muşchii albi-rapizi vor fi cei mai afectaţi de stres deoarece calea metabolică de regenerare a ATP este icircn principal glicogenoliza capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită icircn acest caz diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mică a scăderii pH-ului ceea ce poate conduce la cărnuri DFD Din contră stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare consecinţa fiind obţinerea de cărnuri exsudative Această situaţie priveşte icircn principal muşchii profunzi ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare

Stresul de abatonzare (icircn principal electronarcoza şi zbaterea animalelor pacircnă la sacircngerare) este icircnsoţit de contracţii musculare ceea ce contribuie la creşterea vitezei de hidroliză a ATP-ului din muşchi care intră progresiv icircn anaerobioză şi la care viteza de acidifiere va fi mărită

Icircn concluzie amplitudinea scăderii pH-ului este diferenţiată icircn funcţie de tipul de muşchi care se caracterizează prin conţinut diferit de ATP PC şi glicogen Muşchii de tip II mai bogaţi icircn compuşii menţionaţi decacirct cei de tip l vor avea un pH ultim de 54 - 57 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 60 icircn condiţiile icircn care animalele (bovine ovine porcine) sunt bine hrănite

9

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Tema EVOLUŢIA pH-ului POSTSACRIFICARE

Evoluţia pH-ului postsacrificare se caracterizează prin- viteza de scădere a pH-ului- amplitudinea scăderii pH-uluiViteza de scădere a pH-ului Este direct proporţională cu activitatea

hidroliză a ATP adică cu activitatea ATP-azică a muşchiului Principala activitate ATP-azică este cea miozinică dar există şi ATP-aza sarcoplasmatică ATP-aza mitocondrială şi ATP-aza din reticulum sarcoplasmatic

Icircn funcţie de evoluţia pH-ului postsacrificare practic icircn cazul cărnii de porc se pot icircntacirclni trei stări anormale

- cărnuri cu pH ridicat la care scăderea pH-ului se icircntrerupe precoce consecinţa fiind intrarea icircn rigiditate la pH ridicat (cărnuri DFD) Aceste cărnuri au aptitudini de conservare redusă

- cărnuri cu viteză de scădere a pH-ului anormal de mare ceea ce face ca pH-ul ultim să se atingă icircn-cacircteva zeci de minute şi nu icircn cacircteva ore cum se icircntacircmplă la cărnurile normale Se obţin icircn acest caz cărnuri PSE cu proprietăţi tehnologice reduse

- cărnuri acide la care viteza de scădere a pH-ului este normală dar pH-ul ultim este foarte scăzut Acest defect se icircntacirclneşte la cărnurile care provin de la anumite rase de porcine (de exemplu Hampshire) cu consecinţe nefaste asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la tratament termic

Amplitudinea scăderii pH-uiui Această amplitudine este măsurată prin valoarea pH-ului ultim Amplitudinea scăderii pH-ului este dependentă de

- capacitatea tampon a ţesutului muscular care la racircndul său este icircn funcţie de caracteristicile metabolice ale muşchiului muşchii albi au o capacitate de tamponare mai mare decacirct cei roşii capacitatea de tamponare este proporţională cu cantitatea de acid lactic produsă respectiv cu cantitatea de glicogen degradată

- rezervele de glicogen icircn momentul sacrificării şi mai precis de potenţialul glicolitic care se determină cu relaţia

PC = 2 (glicogen) + (glucozo-6-P) + (acid lactic)Un potenţial glicolitic mic icircn momentul sacrificării conduce la cărnuri DFD

iar potenţialul glicolitic ridicat conduce la cărnuri PSE Un caz particular icircl reprezintă cărnurile provenite de la porcinele din rasa Hampshire care au un potenţial glicolitic foarte ridicat

Potenţialul glicolitic este influenţat de stresul anti-sacrificare care acţionează prin două mecanisme

- secreţia de catecolamine şi de corticosteroizi care provoacă prin intermediul AMP o activare a glicogenolizei icircn muşchiul icircn repaus ceea ce icircnseamnă o mobilizare a rezervelor energetice inclusiv glicogen

- contracţiile musculare datorită mişcărilor animalelor care provoacă o creştere a nivelului de Ca2+ intracelular care intervine icircn activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mărite ale muşchiului Muşchii cu potenţial glicolitic redus (muşchii roşii-lenţi) vor fi mai mult afectaţi la stres

8

decacirct muşchii roşii-rapizi care au un potenţial glicolitic mare Muşchii albi-rapizi vor fi cei mai afectaţi de stres deoarece calea metabolică de regenerare a ATP este icircn principal glicogenoliza capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită icircn acest caz diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mică a scăderii pH-ului ceea ce poate conduce la cărnuri DFD Din contră stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare consecinţa fiind obţinerea de cărnuri exsudative Această situaţie priveşte icircn principal muşchii profunzi ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare

Stresul de abatonzare (icircn principal electronarcoza şi zbaterea animalelor pacircnă la sacircngerare) este icircnsoţit de contracţii musculare ceea ce contribuie la creşterea vitezei de hidroliză a ATP-ului din muşchi care intră progresiv icircn anaerobioză şi la care viteza de acidifiere va fi mărită

Icircn concluzie amplitudinea scăderii pH-ului este diferenţiată icircn funcţie de tipul de muşchi care se caracterizează prin conţinut diferit de ATP PC şi glicogen Muşchii de tip II mai bogaţi icircn compuşii menţionaţi decacirct cei de tip l vor avea un pH ultim de 54 - 57 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 60 icircn condiţiile icircn care animalele (bovine ovine porcine) sunt bine hrănite

9

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

decacirct muşchii roşii-rapizi care au un potenţial glicolitic mare Muşchii albi-rapizi vor fi cei mai afectaţi de stres deoarece calea metabolică de regenerare a ATP este icircn principal glicogenoliza capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită icircn acest caz diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mică a scăderii pH-ului ceea ce poate conduce la cărnuri DFD Din contră stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare consecinţa fiind obţinerea de cărnuri exsudative Această situaţie priveşte icircn principal muşchii profunzi ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare

Stresul de abatonzare (icircn principal electronarcoza şi zbaterea animalelor pacircnă la sacircngerare) este icircnsoţit de contracţii musculare ceea ce contribuie la creşterea vitezei de hidroliză a ATP-ului din muşchi care intră progresiv icircn anaerobioză şi la care viteza de acidifiere va fi mărită

Icircn concluzie amplitudinea scăderii pH-ului este diferenţiată icircn funcţie de tipul de muşchi care se caracterizează prin conţinut diferit de ATP PC şi glicogen Muşchii de tip II mai bogaţi icircn compuşii menţionaţi decacirct cei de tip l vor avea un pH ultim de 54 - 57 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 60 icircn condiţiile icircn care animalele (bovine ovine porcine) sunt bine hrănite

9

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Tema Formarea complexului actomiozinic

In vivo proteinele structurale actina şi miozina formează actomiozina prin intermediul unor legături pentru a căror formare este necesară energia furnizată de ATP Starea de relaxare este posibilă numai icircn prezenţa ATP şi absenţa stimulului nervos icircn care caz miozina şi actina sunt separate icircn muşchiul post-sacnficare prin dispariţia progresivă a ATP se instalează numai starea de contracţie prin formarea de acto-miozmă muşchiul intracircnd icircn rigiditate care este completă atunci cacircnd fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP icircn paralel muşchiul icircşi diminuează progresiv elasticitatea şi extensibilitatea cinetica pierderii elasticităţii fiind dependentă de concentraţia ATP PC temperatură şi pH ultim

Evoluţia temperaturii musculaturii este dependentă de viteza glicolizei de condiţiile de refrigerare şi de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare şi grosimea stratului adipos) Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este icircnsoţită de o icircntărire a cărnii care are o mare importanţă practică deoarece influenţează frăgezimea cărnii o dată cu creşterea gradului de icircntărire frăgezimea se diminuează

Activitataea ţesutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic ce consta din perioda de contractie şi din perioda de relaxare Contractia şi relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare ndash groase (miozinice) şi subţiri (actinice) icircn urma reacţiilor lanţuite Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece icircn urma lunecarii fibrelor de actină icircn sarcolema icircntre fibrile de miozina

Icircn baza datelor de microscopie electronică sa determinat că alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor ndash poduleţurilor dintre fibrile subţiri şi groase şi modificarea unghiului de inclinare Icircn muşchiul relaxat poduleţele perpendeculare se găsesc icircn starae perpendeculară la fibrele groase (se formeaza de căpusorul icircncovoiat a miozinei) şi nu se unesc cu fibrele subţiri Icircn starea de contractie se modififca ungiul de icircnclinare a poduleţelor şi ei se unesc cu fibrele subţiri Icircn urma cuplarii poduleţelor şi schimbării unghiului de icircnclinare se dizvoltă o putere care duce la deplasarea unei fibre faţă de altele

Icircn starea de rigiditate musculara legăturile ocupă o stare deosebită ce duce la formarae complexului actomiozinic Icircn urma formării acestui complex se modifică se micşorează şi capacitatae de hidrataresi şi de reţinere a apei

Păstrarea actomiozinei icircn structura miofibrileleor se slabeşte icircn urma icircntroducerii ionelor de sare şi a moleculelor de apă (sărarea cu saramură) Cicircnd carnea se reţine la sărare icircn saramură icircn starea mărunţită actomiozina se eliberează din structura fibrelor musculare

Moleculele de actomiozină icircn soluţie uşor se asociază formicircnd structuri tixotrope puţin rezistente Aşa tipuri de structuri se formează icircn carnea marunţită la sărare (chiar dacă la marunţire nu toate fibrele musculare se distrug) icircn urma trecerii parţiale a actomiozinei icircn stare solubilă Icircn acest caz se formează o masă plastică gelatinoasă cu un icircnalt grad de vicircscozitate lipiciune şi hidratare Aceste

10

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

proprietăţi sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor După tratamentul termic această carne reţine mai multă apă Vicircscozitatae şi plasticitatea se măresc după mărunţirea cărnii la un anumit grad dupa care se micşorează icircn urma denaturării proteinelor

Icircn stare caldă datorită unui pH ridicat a cărnii proteinele se afla icircn stare ionizată apropiată de starea proteinelor native Datorita prezentei ATF actina şi miozina nu se leaga şi nu formeaza complexul actomiozinic Toate acestea crează condiţii favorabile pentru ca proteinele cărnii uşor să se hidrateze să reţina bine apa şi uşor sa treacă icircn soluţie Din care motive la fabricarea salamurilor carnea caldă nu trebuie reţinută la sărare icircn saramura pentru a icircmbunataţi hidratarea proteinelor

Penru hidratarea şi reţinerea ulterioara a apei de carnea sarată o importanţă deosebita o are valuarea pH O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarată refrigerată numai cu 02 ndash 03 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii şi a capacităţii de reţinere a apei icircnsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarată

La producere pentru deplasarea pH cu 02 ndash 04 la maruntirea carnii sarate se adaugă 02 ndash 03 bicarbonat de sodiu datorita cărui fapt se măreşte hidratarea cărnii lipiciunea şi CRA

Asupra hidratării cărnii esential influinţeaza starea proteinelor icircn structura ţesutului Aşa hidratarea cărnii se măreşte icircn urma măririi conţinutului de actomiozin sau miozină din structura ţesutului Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mărunţirea cărnii icircn prezenţa sării de uz alimentar şi a apei paralel duce la o micşorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 128 ndash 280 pacircna la 035 ndash 180 Pas) Icircn practica de producere bune rezultate sunt obţinute la icircntroducerea icircn carne a preparatelor de polifosfaţi (pirofosfat de natriu hexametafosfat tripolifosfat etc)

Icircntroducerea majoritatii polifosfaţilor duce la schimbarea stării proteinelor şi ca urmare la deplasarea pH cu 02 ndash 03 icircn directia mediului neutru iar aceasta esenţial mareste hidratarea Icircnafara de aceasta polifosfaţii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structură a miozinei şi măririi solubilităţii lui Ca urmare un aşa efect a polifosfaţilor duce la mărirea hidratării lipiciunii cărnii şi măririi CRA la fierbere

11

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Tema Modificarea capacităţii de reţinere a apeişi de hidratare a ţesutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului tesutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate inalta de hidratare In prima perioada a autolizei capacitatea de retinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza intensitatae micsoraraii CRA si perioda de sporire a minimului iar apoi a ulterioarei mariri se deosebesc esential In muschii cu o adinca si lunga rigiditate se observa la fel si o mai lunga si intensiva micsorare a CRA Intensitatae micsoraraii CRA este in concordanta cu deosebirrile modificarii proteinelor miofibrilare precum si cu deosebirirle interactiunelor agregationale Sa depistat o dependenta intre micsorarea CRA a muschilor si micsorarae activitatii gruparilor idrofile ndash bazice si acide in proteinele muscolare in particolar activitatea gruparilor sulfhidrice in miozina

Paralel cu proteinele miofibrilare o influenţa deosebita asupra CRA a ţesutului muscular o are si caracterul modificărilor si restul proteinelor ţesutului muscular La etapele iniţiale de autoliza in urma acidulării o buna parte din proteinele ţesutului muscular trec icircn punctul izoelectric ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micşorării capacităţii de hidratare Din care motive cum mărirea aşa şi micşorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 55) duce la mărirea hidratării proteinelor

Din momentul finisării regidităţii are loc o treptata mărire a CRA a muşchilor La mărirea CRA clar se determina mărirea activităţii grupărilor hidrofile in proteinele musculare ramificarea structurilor proteice In acest caz activitatea grupărilor acide libere in proteinele musculare se determina intr-o stare mai mare ca a celor bazice Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele musculare conţin mai mulţi aminoacizi dicarbonici (glutamic şi aspargic) ca diaminoacizi (lizina si arginina)

Icircn aşa mod proteinele musculare sunt principalii complex ce leagă apa si de starea lor in primul racircnd modificarea structurii lor si stării grupărilor hidrofile depinde capacitatea de reţinere a apei si capacitatea de hidratare a ţesutului muscular

Capacitatea de reţinere a apei de către carne este o caracteristică inportantă deoarece influenţează pierderile icircn greutate la refrigerare tratament termic şi suculenta produsului finit icircn ţesutul muscular apa este prezentă icircn două forme apă legată şi apă liberă Circa 50 din apa totală a ţesutului muscular (~ 75) este legată de proteinele miofibnicircare prin legături de hidrogen şi nu este afectată de variaţii ale capacităţii de reţinere a apei Apa liberă este icircn parte imobilizată prin efect steric icircn structura miofibrilară iar restul de apă liberă este reţinută prin forţe capilare

Capacitatea de reţinere a apei este afectată numai de apa liberă şi este influenţată icircn mare măsură de structura proteinelor iar dintre factorii care influ-enţează structura proteinelor interesează

- diminuarea pH-ului post-sacrificare

12

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

- unirea filamentelor subţiri (de actină) de cele groase (de miozină) care are loc icircn timpul rigidităţii musculare post-sacrificare

icircn acest context trebuie să avem icircn vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale a căror sarcină electrică netă depinde de pH Dacă pH-ul scade şi se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale sarcina electrică netă a proteinelor se diminuează şi antrenează o scădere a capacităţii de reţinere a apei (pH este - 53 şi acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al cărnii la finele rigidităţii) Pe de altă parte scăderea pH-ului antrenează o modificare de conformaţie a structurii proteice spaţiile dintre moleculele proteice se micşorează muşchiul căpătacircnd o structură icircnchisă care antrenează iarăşi o diminuare a capacităţii de reţinere a apei Dacă pH-ul se icircndepărtează de pHbdquo proteinele devin icircncărcate electric (pozitiv sau negativ) spaţiile dintre moleculele proteice se măresc ceea ce antrenează o creştere a capacităţii de reţinere a apei

Icircn concluzie capacitatea de reţinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu cacirct acest pH este mai ridicat cu atacirct capacitatea de reţinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influenţează de asemenea capacitatea de legare a apei Dacă scăderea pH-ului este rapidă (pH1h lt 60) icircn timp ce musculatura icircşi menţine o temperatură mai mare de 35 degC are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificarea conformaţiei moleculei de actomiozină Prin precipitarea proteinelor sarcopicircasmatice peste cele miofibrilare se maschează grupările care participă la fixarea moleculelor de apă ceea ce diminuează capacitatea de reţinere a apei

Icircn cazul scăderii rapide a pH-uiui are loc şi o fixare a Ca2+ şi Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare (inter lanţuri polipeptidece) ceea ce antrenează o diminuare suplimentară a capacităţii de reţinere a apei

La nivel de sarcomer expulzarea apei dintre filamentele subţiri şi groase este explicată astfel icircn cursul instalării rigidităţii musculare ca o consecinţă a dispariţiei ATP se formează complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de miozină Această fixare se caracterizează printr-o scurtare a sarcomerului ceea ce provoacă o expulzare a apei intermiofibrilare şi apei extracelulare Contracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atacirct mai mare cu cacirct pH-ul este mai scăzut şi temperatura mai ridicată Un acelaşi tip de contracţie există şi icircn timpul tratamentului termic al cărnii icircn care este implicat şi ţesutul conjuctiv

Prin scăderea pH-ului şi instalarea rigidităţii se antrenează o reducere de 40 a volumului miofibrilar Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi Astfel muşchii roşii (icircn stare crudă) au o capacitate de reţinere a apei mai mare decacirct cei albi diferenţă ce se pune pe seama diferenţelor de pH icircntre cele două tipuri de muşchi variaţiilor icircn ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteine şi diferenţelor de microstructură musculară

13

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Tema Metabolismul muşchiului

Căile metabolice majore implicate icircn conversiile energiei icircn muşchi sunt indicate icircn figura 4 Toate căile metabolice produc şi utilizează ATP Combustibilii implicaţi icircn procesul metabolic sunt glicogenul glucoza acizii graşi şi icircn condiţii deosebite anumite cantităţi de aminoacizi

Figura 4 Căile metabolice principale ale muşchiului

Glucoza şi acizii graşi ajung la fibrele musculare unde suntmetabolizaţi prin intermediul capilarelor difuzează icircn spaţiul extracelular şi traversează membrana fibrei musculare prin transport activ Glicogenul polimerul glucozei depozitat icircn muşchi este de asemenea utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP Icircn muşchiul relaxat sau care exercită o activitate slabă sinteza ATP-ului este realizată icircn principal prin metabolizarea acizilor graşi Icircn cazul unei activităţi musculare intense care necesită o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosiţi acizii graşi furnizaţi prin lipoliză şi cei transportaţi prin sacircnge Deoarece icircn fibra musculară există o mică cantitate de trigliceride care pot elibera acizi graşi această cale nu pare a fi semnificativă pentru producţia de ATP Atacirct prin procesul de glicoliză a glicogenului şi glucozei cacirct şi prin degradarea acizilor graşi rezultă piruvat ca intermediar cheie Icircn muşchiul viu piruvatul este icircn general transportat icircn mitocondrii pentru oxidare la CO2 şi apă Calea mitocondrială conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule) decacirct calea glicolitică (2 molecule ATP per molecula de glucoză) ATP-ul este utilizat de fibra musculară icircn timpul contracţiei musculare şi pentru menţinerea icircn funcţiune a pompelor de calciu şi sodiu-potasiu din fibră Ca sursă suplimentară de legături fosfat macroergice este considerată fosfocreatină (FC) care icircmpreună cu ADP-ul prin reacţie catalizată de enzima fosfocreatinkinază generează ATP şi creatină (C) Atunci cacircnd nivelurile de ATP şi C sunt ridicate enzima operează icircn direcţie reversibilă pentru a produce FC şi ADP Icircn fibra musculară nivelurile de ATP sunt de 5 mmol iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol icircn muşchiul relaxat Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapidă

14

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Stadiile căii glicolitice sunt ilustrate icircmpreună cu enzimele care catalizează diferitele etape icircn figura 5 Glicoliza este o cale metabolică deosebită deoarece fluxul de metaboliţi poate fi variat aproape de 100 de ori cu sau fără schimbări majore icircn concentraţia diferiţilor intermediari Viteza de glicoliză este controlată de stres care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implică formarea AMP-ului ciclic şi icircn final conversia fosforilazei a relativ inactivă la fosforilază b mult mai activă (figura 6) Enzima fosfofructokinaza este de asemenea activată şi inhibată de diferiţimetaboliţi care modifică concentraţia din celulele active şi inactive Icircn plus controlul cheie al căii glicolitice este asigurat de cantităţile de ADP şi fosfatAstfel glicoliza va icircnainta rapid atunci cacircnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare şi se opreşte atunci cacircnd rezervele de ATP sunt minime

Figura 5 Metabolismul glicolitic al muşchiului

15

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Figura 6 Calea glicolizei sub acţiunea stresului

Tema Transformarea glicogenului muscular icircn timpul autolizei

Transformările postsacrificale a ţesutului muscular de la icircnceput sunt legate cu schimbările sistemei de hidrocarburi

Sunt cunoscute două căi deresintezare a glicogenului icircn muşchi Fosforolitică Hidrolitică (Amilolitică)

Degradarea fosforoliticăşi mai departe procesul de hidroliză anaerobă duce la acumularea icircn muşchi a unei cantităţi mari de acid lactic şi un anumit conţinut de acid piruvic

Icircmpreună cu acestea icircn ţesutul muscular se acumulează şi alte produse a transformărilor glicolitice icircn parte glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat

Icircn urma acumulării acidului lactic şi piruvic se petrece acidularea ţesutului muscular

Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesutul muscular a diferitor tipuri de animale se determină de starea icircnainte de sacrificare a animalului a deosebirilor funcţionale a muşchilor corespunzători şi este funcţie de concentraţia enzimei glucozidaza şi conţinutul de glicogen

Icircn dependenţă de deosebirile funcţionale diferiţi muşchi a unui şi acelui animal se caracterizează cu o intensitate diferită a transformărilor glicolitice musculare Aşa dar intensitatea transformărilor glicolitice icircn muşchii albi este de două ori mai mare ca icircn cei roşii

Descompunerea hidrolitică a glicogenului se petrece sub influienţa glicozidazei icircn acelaş timp se petrece acumularea glucidelor reducătoare oligozaharidelor liniare şi reducătoare şi glucozei

Icircn perioade iniţială intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este icircnaltă dar pe parcursul descompunerea hidrolitică se măreşte brusc Aceasta se poate motiva prin aceea că icircn ţesutul muscular se găsesc două mecanisme a fermentative de descompunere glicolitică a glicogenului

α - amilaza şi oligozaharidele neutre ce se conţin icircn sarcoplasmă care tot timpul participă lahidroliza glicogenului

16

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

β - amilaza şi oligozaharidele acide se găsesc icircn lizozomi la ieşirea din care şi motivează ridicarea intensităţii hidrolizei glicogenului

Diferite condiţii de păstrare şi prelucrare a muşchilor se caracterizează cu diferite raporturi a conţinutului de transformări glicolitice şi hidrolitice a glicogenului Pe durata primei perioade de păstrare a muşchilor la temperaturi joase pozitive de obicei predomină descompunerea hidrolitică a glicogenului muscular Dar icircn condiţii de fracircnare a descompunerii glicolitice (sărare congelare) şi care duc la descompunerea lizozomilor din care se eliberează β amilaza acidă şi ologozaharidele acide descompunerea hidrolitică predomină cea glicolitică

O importanţă deosebită o are conţinutul de glicogen icircn muşchi icircnainte de asomarea animalului (dela 300 pănă la 1000 mg ţi mai mult)

Rezultatul descompunerii glicogenului şi acumulării acidului lactic şi ortofosforic este mişcarea pH mediului icircn partea acidă Icircn perioada dezvoltării rigidităţii musculare are loc o scădere a pH mediului icircn următoarele două-trei zile o oarecare creştere şi o stabilizare neesenţială mai departe ca urmare a schimbului icircn raporturi cantitative a acidului lactic şi fosforic (tabel)Durata autolizei pH mediu Carne de bovină mg

Glicogen Glucoză Acid lactic A fosforic1 621 352 89 358 22912 594 257 95 661 24624 556 152 113 777 24248 568 102 123 769 24272 582 105 115 742 299120 568 68 123 735 298240 575 84 138 723 284

Icircn primele 12-24 ore după asomare brusc se micşorează cantitatea de glicogen şi se măreşte cantitatea de acid lactic pH scade de la 62 la 556 iar mpe parcursul următorului timp descompunerea glicogenului şi scăderea pH mediului se micşorează

Transformările autolitice a glicogenului muscular icircn procesul de congelare a cărnii se deosebesc de transformările ce se petrec la temperaturi pozitive icircncălcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliză şi amiloliză a glicogenului muscular

La congelarea cărnii descompunerea glicolitică a glicogenului se petrece cu o viteză cu atacirct mai mică cu cicirct mai mică este temperatura are loc ocreştere treptată a transformărilor amilolitice Intensitatea transformărilor glicolitice icircn ţesuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare ca icircn cele necongelate Icircn muşchii decongelaşi cu aceiaşi intensitate aproximativă are loc descompunerea glicolitică şi hdrolitică

La păstrarea frigorifică a muşchilor congelaţi are loc o micşorare considerabilă a zăharurilor reducătoare care participă icircn reacşile de formare ameladinei Spre deosebire de păstrareacărnii la temperaturi pozitive cacircnd predomină descompunerea glicogenului icircn procesul de congelare este depistată resintetizarea glicogenului care se petrece icircn urma transformărilor fosforilazei Glicogenul resintetizat la decongelarea muşchilor din nou se include icircn transformările glicolitice şi hidrolitice

17

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Tema Acumularea compuşilor monomoleculari icircn carne la maturare şi păstrare

Izvor de compuşi monomoleculari icircn carne la maturarea servesc următoarele substanţe polimoleculere proteine acizi nucleici şi glicogenul

Procesul de bază icircn descompunerea protinelor este proteoliza Icircntrucacirct indicatorul cantitativ a aa icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea proteazelor ce catalizează reacţiile de descompunere hidrolitică a proteinelor Locul de bază a amplasării icircn celula vie servesc lizozomii distrugerea cărora contribuie la eliberarea hidrolazelorcare se conţin acolo capabile să descompună proteinele (proteaze) glucide (glucozidaze) lipide (lipaze) şi a nucleici (nucleaze)

Icircn carnea caldă de bovină se conţine 8090 mg de aminoacizi liberi şi pe parcursul păstrării conţinutul se măreşte

Enzimele de bază care hidrolizează proteinele sunt catepsinele ce hidrolizeză preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic

Conţinutul de aminoacizi icircn carne depinde de temperatură şi durata păstrării Aşa de exemplu icircn carne refrigerată pacircnă la +2degC conţinutul de aminoacizi icircn a şaptea zi poate constitui 127135mg icircnsă la tdeg -2degC această cantitate poate fi atinsă la 12-a zi după asomare Icircn primele zile după asomare conţinutul de aminoacizi icircncă se micşorează icircn urma descompunerii sub acţiunea enzimelor care catalizează reacţiile decarboxilării şi dezaminării aminoacizilor Icircn aceste condiţii se observă acumularea amoniacului icircn carne icircn această perioadă

Trebuie de menţionat că icircn carnea caldă se observă o activitate icircnaltă a oxidazelor şi dercaboxilazelor iar icircn urma acţiunii lor se micşoreză conţinutul de aminoacizi Icircnsă activitatea icircnaltă a catepsinelor icircn perioade mai tacircrzii contribuie la mărirea conţinutului de aminoacizi la păstrarea cărnii

Proteazele se eliberează din lizozomii distruşi sunt capabile activ să hidrolizeze proteinele denaturate Ca afirmare serveşte faptul că icircn carnea congelată creşte conţinutul de aminoacizi mai repede ca icircn refrigerată

Asimilarea proteinelor icircn organism şi importanţa lor depinde de conţinutul şi cantitatea de aminoacizi care ajung icircn celulele ţesuturilor după descompunerea proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului Digestia proteinelor icircn tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important capacitatea de-a se descompune complet pacircnă la aminoaciz absorbirea activă a cărora asigură participarea lor icircn diferite procese a organismului viu inclusiv şi biosinteza proteinelor

Conţinutul icircnalt a acizilor nucleici icircn ţesutul muscular se determină de importanţa icircn organismul viu unde se realizează păstrarea şi transmiterea infomaţiei despre toate proteinele care se sintetizează icircn muşchi

Polinucleotizii se disociază pacircnă la nucleotizi produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase şi derivaţii săi Icircn acest caz conţinutul de nucleotizi icircn carnea caldă constituie 194 mg iar pe cota purinelor

18

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

revine 606 mg partea principală o prezintă hipoxantinul 455 mg iar inozinul poate fi 139 mg

Icircn carnea caldă se conţine ATP-36 ADP-0509 AMP-0306 IMP-1014 mmolg

Pe măsura păstrării conţinutul nucleotizilor fosforici considerabil se micşorează cu mărirea concomitentă a concentraţiei de hipoxantin

Destul de repede se micşorează conţinutul de ATP care este destul de instabil icircn mediu hidro

Din enzime specializate se descompune adeninul şi guaninul care sunt respectiv adenindezaminaza şi guanindezaminaza care catalizează următoarele reacţii

Adenin + H2O rarr Hipoxantin + NH3

Guanin + H2O rarr Xantin + NH3Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidareaHipoxantin + O2 + H2O rarr Xantin + H2O2

Xantin + O2 + H2O rarr a ureic + H2O2

Descompunerea ulterioară a a ureic poate fi catalizată de uratoxidazaA ureic + O2 + 2H2O rarr Alantoin + CO2 + H2O2

Descompunerea pirimidinelor se realizează la fel prin dezaminare Citozin şi metil citozin se dezaminează cu formarea uraţil şi timin care se reduc pacircnă la dehidrouraţil şi hidro timin

Trebuie de menţionat rolul nucleotizilor şi derivazilor icircn formarea gustului şi mirosului specific al cărnii

Alţi compuşi azotici care se conţin icircn carne sunt amoniacul şi careva amine (metilamin dimetilamin)Conţinutul de amoniac ăn carnea caldă de bovină constituie 812 mg Acumularea amoniacului icircn carne icircn general se produce icircn urma reacţiilor dezaminării aminoacizilor şi nucleotizilor Icircn reacţie participă apa iar produs a reacţiei serveşte amoniacul

Conţinutul ridicat de amoniac icircn carne ne mărturiseşte despre activitatea microorganismelor care duc la alterarea produsului

Icircn carnea proaspătă trebuie să fie pacircnă la 30 mg amoniac iar la păstrarea icircndelungată conţinutul poate depăşi 35 mg Cota de 40 mg ne mărturiseşte de alterarea cărnii

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul şi glucoza iar produsul finit al oxidării lor acidul lactic Descompunerea glucidelor decurge activ şi după asomarea animalelor Icircn carnea caldă descompunerea glucidelor se realizează cu ajutorul sistemelor enzimatice vii analogice cu cele ce catalizează reacţiile icircn mediul organismului viu

Decurgerea proceselor de glicogeneză şi glicoliză depind de temperatură La +4degC aceste procese pot decurge timp 2436 ore asiguracircnd maturarea cărnii Se micşorează pH ţesutului muscular care corelează cu acumularea a lactic icircnsă la anumite valori ce caracterizează finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopează Valoarea pH de timpul vieţii 7274 poate ajunge pacircnă la 59 la iepuri 5859 la găini 54 la bovine şi 5560 la cabaline

19

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Valoarea pH depinde icircn general de conţinutul glicogenului icircn ţesuturile animale icircnaintea asomării şi deplasarea icircn perioada de pacircnă la asomare Activitate musculară micşorează rezervele de glicogen icircn muşchi ce scurtează glicogeneza şi valoarea ridicată a pH cărnii acestor animale

Lipidele care sunt icircn componenţa cărnii sunt prezentate de compuşi mai des cu 1420 atomi de carbon Prezenţa triacilgleceridelor influenţează consistenţa temperatura solidificării solubilitatea şi proprietăţile gustative

A nesăturaţi graşi sunt capabili să se oxideze cu oxigenul din aer icircn prezenţa oxidazelor iar lipidele neutre şi fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influenţa lipazelor

Predispoziţia lipidelor la reacţiile de oxidare şi hidroliză icircn mare parte caracterizează indicatorii calitativi a cărnii la păstrare iar modificările apărute icircn compoziţie la păstrare determină culoarea mirosul şi gustul Din care motive un indicator limitat a păstrării cărnii serveşte componenţa cantitativă şi calitativă a lipidelor şi produselor oxidării şi hidrolizei lor

Decolorarea lipidelor şi căpătarea unui miros specific stearic cu micşorarea temperaturii De topire se manifestă sub formă de procesul denumit sărare Icircn baza acestui proces stau reacţiile de oxidare

Sărării sunt supuse lipidele de origine animală care conţin a graşi saturaţi La oxidare participă radicalii liberi La oxidare participă radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului produse a reacţiei servesc peroxizii Descompunerea compuşilor peroxizi duce la apariţia compuşilor care redau cărnii un gust ţi miros specific neplăcut Aceşti compuşi sunt aldehide saturate monomoleculare Complexul acestor compuşi precum şi-a produselor oxidării a graşi nesaturaţi pot reda cărnii un gust şi miros de săpun

20

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Tema Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare

Asupra indicatorilor calitativi a cărnii au influenţă cum procesele de maturare aşa şi condiţiile prelucrării termice Se propune pentru a icircnmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice acţiunea cărora nu diminuează valoarea alimentara a cacircrnii dar descompune proteinele icircmbunătăţeşte consistenţa cărnii Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice hidrolizează legăturile lor peptidice Icircn primul racircnd acţiunii proteazelor sunt supuse proteinele ţesutului muscular

De obicei se utilizează enzime proteolitice de origine animal vegetală şi bacteriană Aici se atribuie enzimele animaliere pepsină tripsină himotrepsină colagenază catepsină papainază Enzime de origine bacteriană sunt subtilizin creatizin proteinaza Acţionicircnd asupra ţesutului muscular distrug sarcolema şi nucleul fibrilor musculare icircn acest caz dispare cicatrizarea transversală a fibrilor

Activitatea icircnalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos injir şi ananas posedă activitate colagenazică şi elastazică asigură descompunerea ţesutului conjunctiv manifestat icircn icircnmuierea cărnii

La fermentarea cărnii soluţii cu amnestec de enzime proteolitice icircn cantitate 00005hellip0002 la masa totala se introduc cu 30 min icircnainte de asomare

Pe licircnga acestea soluţiile pot fi icircntroduse icircn carcasele de carne Sub influienţa orizinei terizinei cheratinazei se poate mări plasticitatea cărnii cu 15hellip50 iar asimilarea cu 16hellip22 Aceasta se lămureşte prin faptul ca proteinele fibrilare a ţesutului precum colagenul şi elastinul sunt descompuse de enzime

Tema Formarea proprietăţilor gustative a cărnii

Indicii gustativi a cărnii depind de tipul vacircrsta sexul specia animalului gradul de maturare

La bovină este destul de evidentă secţiunea transversală de obicei aceasta se manifestă la boi iar carnea de vaci are fibre mai subţiri Carnea de porcină este din fibre mici destul de dese mai fină ca bovina din cauză ca conţinutul conjunctiv este mai puţin aspru şi se rupe mai uşor

Carnea animalelor bătricircne este uscată şi foarte aspră ce se manifestă icircn modificări a protoplasmei fibrelor musculare icircn structura colagenului şi elastinului

Plasticitate cărnii depinde de pH La 5055 se manifestă o asprime icircn structura cărnii pe cicircnd deplasarea pH duce la apariţia plasticităţii

Acţiunea temperaturii asupra cărnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor trecerea icircn forme denaturate se pierd legăturile de stabilizare şi intramoleculare

Plasticitatea cărnii creşte la adăugarea icircnaintea fierberei cărnii a sărurilor de NaCl KCl CaCl2 MgCl2 precum şi polifosfaţilor

21

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Aroma şi gustul cărnii la fierbere este determinat de componenţa substanţelor care se conţin icircn ţesutul muscular şi gras

Gust cărnii icirci redau peptidele monomoleculare glutation carnozin anzerin Icircnafară de aceasta asupra gustului cărnii influienţează aminoacizii acidul glutamic treonina cisteina metionina leucina izoleucina valina alanina histidina O parte a aminoacizilor se găsesc icircn ţesutul muscular icircn stare liberă iar o parte se complectează din contul hidrolazei proteinelor şi peptidelor Activitatea proteazelor creşte la deconglarea cărnii

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic guanilic adenilic precum şi produselor descompunerii sale Icircmpreună cu alte substanţe care conţin azot aşa ca creatin creatinin şi taurin ei formează gustul specific a produselor din carne pe cicircnd gustul acid a cărnii este format de prezenţa diferitor acizi de origine organică şi neorganică ( acetic lactic fosforic piruvic)

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina izoleucina fenilalanina triptofan metionin lizina cistidina arginina ) Icircn formarea gustului dulceag participă glucidele (glucoza fructoza riboza zaharoza etc) şi aminoacizii (alanin valin prolin glicin serin treonin)

Icircn formarea aromei produselor din carne participă acizii policarbonici (acetic propionic capronic valerianic formic butiric) precum şi cetoacizii aldehidele cetonele şi alţi compuşi

Icircn carne icircn cantităţi importante se conţin compuşi carbonici (aldehida glicoleică acetone metilglioxali furfurol formaldehida diacetil aldehida propionică oxalică izovalerianică hexilică heptilică caprilică)

Prezenţa mirosului specific la fierbere şi prăjire a diferitor tipuri de carne se marturiseşte formării compuşilor carbonilici

Gustul şi aroma apărute la sărarea produselor din carne se mărturisesc datorită transformării glucidelor lipidelor şi aminoacizilor Prezenţa numai complexului de compuşi organici unde sunt purinele pirimidinele creatinul creatininul şi acizii cartbonici contribuie la formarea proprietăţilor gustative şi tehnologice icircnalte a carnii

22

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Tema Defectele tehnologice la maturarea cărnii

Defectele a cărnii se consideră dereglările icircn structură componenţa chimică consistenţă şi culoare care se manifestă icircn icircntunecarea culorii pigmentare lipiciune mucegăire impurităţi mecanice putrefacţie fermentare de putrefacţie icircncingere arsuri Apariţia icircn primele zile icircn adacircncul muşchilor carcaselor de bovină şi porcină a petelor sure-roşii sau cafeniu ndash roşii cu nuanţă verde şi modificarea icircn sectoare aparte a consistenţei cărnii se numeşte icircncingere Acest efect apare la refrigerare necorectă la aranjarea carcaselor icircn lipsa ventilării La aceasta contribuie mărirea temporară a temperaturii pacircnă la 40 C şi mai sus icircn urma descompunerii compuşilor fosforici Icircn acelaşi timp grăsimea subcutanată fracircnează refrigerarea normală a cărnii şi eliberarea gazelor formate icircn celulele ţesuturilor Icircncălcarea petrecerii reacţiilor glicolitice se iniţiază icircn reacţia descompunerii aminoacizilor cu sulf ceea ce duce la formarea şi acumularea hidrogenului sulfuros Pe lacircngă toate se formează aldehidele şi acizi carbonici cu un număr mic de atomi de carbon ( metanoli etanoli precum şi acizi etilic şi oxalic) care redau produsului un miros neplăcut Culoarea la icircncingere se datorează compuşilor de culoare Acestea sicircnt formele oxidate de mioglobin bilirubin şi cverţitin Modificările icircn conţinutul de substanţele de culoare icircn urma evaporării intensive de pe suprafaţa cărnii a apei ce se observă icircn urma păstrării cărnii refrigerate şi congelate la umiditate redusă a aerului şi temperatura ridicată duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina) Păstrarea cărnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activă de activitate a bacteriilor ce contribuie la apariţia lipiciunii pe carcasă care diminuează aspectul merceologic a cărnii şi proprietăţile gustative Apariţia lipiciunii poate să se observe după a două zi icircn cazul păstrării cănii la +16 C şi umiditatea mai mare 85 iar la temperatura +4 C peste 1618 zile la +2 C peste 2223zile Icircn componenţa lipiciunii sicircnt peptide şi glucide formate la descompunerea proteinelor sub influenţa bacteriilor şi care apar pe suprafaţa cărnii La fierberea acestor cărnuri componentele lipiciunii solubile icircn apă trec icircn bulion din care cauză devine tulbure şi vacircscos Pe carnea refrigerată la icircncălcarea regimului de temperatură şi umiditate repede se dezvoltă mucegaiurile Defectele cărnii se realizează din contul activităţii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze Icircn acest caz are loc acumularea bazelor organice care formează mediu bazic Icircn deosebi creşte mucegaiul icircn locurile se decongelează carnea La păstrarea la 0 C şi mai sus din mediul icircnconjurător pe el ajung bacteriile de putrefacţie acţiunea cărora este susţinută acumulării substanţelor care posedă un miros neplăcut La alterarea cărnii se acumulează acizi graşi volatili (etanoic propionic butiric formic) pe lacircngă aceasta oxi- şi ceto- acizi Icircnsă la etapele iniţiale de putrefacţie icircn carne se acumulează icircn cantităţi deosibite acidul acetic propionic formic din contul cărora se micşorează pH mediu icircn mediul acid Icircn

23

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

urma decurgerii reacţiilor decarboxilării se formează compuşi aminici funcţional activi Aşa icircn urma decarboxilării argininei se formează agmatina lizinei ndash cadaverin ornitinei ndash putresţin Toate ele posedă o toxicitate icircnaltă La descompunerea fenilalaninei tirozinei triptofanului se formează compuşi care posedă o icircnaltă activitate funcţională produse a descompunerii cărora sicircnt fenolii indol scatol iar produsele a descompunerii aminoacizilor care conţin sulf (cistein metionin ) pot fi hidrogenul sulfurat şi amoniacul care redau cărnii un miros neplăcut Produsele de descompunere a purinelor sicircnt hipoxantin şi xantin La putrefacţie se iniţiază reacţii cu participarea formelor active a oxigenului care activează reacţiile oxidării radicalilor liberi a acizilor nesăturaţi graşi contribuind la acumularea compuşilor peroxizi Icircn acest caz se formează noi produşi a descompunerii care redau cărnii la icircnceput miros icircnchis apoi de putrefacţie

24

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Capitolul bdquoProcese fizico-chimice din carne la păstrarerdquo

Tema Modificările fizico-chimice a ţesutului muscular icircn perioada autolizei

Icircn urma acumulării intensive a produselor acide la etapele iniţiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a ţesutului muscular O acumulare esenţială a acidului fosforic lactic piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic şi se eliberează acizii carbonici deja icircn primele ore după asomarea animalului Cea mai importantă este acţiunea tampon a proteinelor Icircnsă o acumularea intensivă duce la deplasarea pH-ului icircn zona acidă iniţial pacircnă la 62 ndash 60 apoi pacircnă la 58 ndash 56

O modificare caracteristică a acidităţii libere a ţesutului muscular icircn mare măsură este condiţionată de deosebirile modificării proteinelor Aşa icircn perioada rigidităţii musculare micşorarea capacităţii tampon a proteinelor este urmarea icircndesării structurii sale icircn rezultatul interacţiunii intensive La dezlegarea rigidităţii musculare şi distrugerii proteice apare o legare mai bună de proteine a ionilor de hidrogen şi trecerea lor icircn mediu (mărirea pH) Acest fapt contribuie (mărirea capacităţii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei)

Icircn muşchii autolitici se acumulează acizii activi care icircnlătură cationii din diferiţi complecşi icircn care au fost legaţi icircn timpul vieţii animalului Influienţa electroliţilor şi descompunerea autolitică a lipo-proteinelor duce la icircncălcarea integrităţii membranei intracelulare şi celulare care duce la repartizarea ionilor icircn lichid

Anumite cantităţi de ioni de potasiu trec (difundează) din celule icircn lichidul intracelular iar ionii de sodiu invers trec din spaţiul intracelular icircn celule Alţi cationi precum ţi anioni liberi difundează prin membrana celulară ca urmare a cărui fapt pH celulelor şi lichidului din afara celulei se egalează

Icircn urma repartizării cationilor şi anionilor se modifică şi proprietăţile fizico ndash chimice a proteinelor care este una din cauzele modificării solubilităţii lor şi hidratării se modifică activitatea enzimelor

Modificarea solubilităţii proteinelorLa etapele iniţiale a autolizei musculare se petrece micşorarea solubilităţii

proteinelor musculare iar apoi după atingerea unui anumit minimum mărirea extragerii Icircn această perioadă a autolizei muşchilor mamiferilor şi păsărilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificări conformaţionale cu schimbarea sarcinii care stimulează interacţiunea agregaţională a proteinelor Caracterul acestor modificări pentru proteine de acelaşi tip a diferitor muşchi nu este identic şi corespunde intensităţii acumulării acizilor (produselor autolizei de origine ne proteică) Di care motive şi extragerea proteinelor de la muşchii diferiţi icircn diferite condiţii de autoliză este diferit

Proteinele sarcoplasmei Icircn perioada iniţială a autolizei o micşorare maximă a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat icircn muşchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteică (fosforică lactică

25

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

piruvică) Acţiunea acestor produse influenţează modificarea capacităţii majorităţii interacţiunilor intramoleculare a proteinelor Interacţiunea particulelor proteice icircn această perioadă posibil se realizează icircn general icircn urma puterii electrostatice fiindcă extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluţii tampon d4e concentraţie fiziologică a sărurilor cu o icircnaltă constantă dielectrică măreşte extragerea lor

Extragerea diferitor fracţii a proteinelor sarcoplasmei la autoliză se micşorează ne omogen Mult mai deosebit se micşorează extragerea proteinelor fracţiei Globulina X şi mioalbuminelor Proprietăţile proteinelor grupării miogenice se micşorează mai puţin La aceste proteine se păstrează bine solubilitatea şi activitatea enzimatică La proteinele macromoleculare modificările sunt ne esenţiale

După atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muşchi după timp) icircn funcţie de intensitatea interacţiunilor agregaţionale petrecute şi valoarea activităţii proteolitice extragerea şi deplasarea electro-fizică a proteinelor sarcoplasmei se măreşte

Proteinele miofibrilare La etapa iniţială se micşorează solubilitatea miozinei icircn urma formării unui complex mai puţin solubil acto-miozina Actina destul de complex se reţine icircn structura miofibrilelor din care motive şi miozina legată cu ea nu se extrage fără acţiunea substanţelor de depolimerizare a complexului

Micşorarea extragerii miozinei icircn muşchii autolitici icircn această perioadă se petrece din contul micşorării concentraţiei ATP

Icircn procesul rigidităţii proteinelor miofibrilare suferă modificări conformaţionale care asigură interacţiuni de agregare intensivă Micşorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pacircnă la o anumită perioadă Icircn muşchii de bovină pacircnă la 24 ndash 48 ore a autolizei pentru muşchii de pasăre această perioadă este mai mică Apoi se petrece mărirea solubilităţii din contul disocierii complexului acto-miozinic fiindcă se micşorează interacţiunea icircn agregat icircn urma deplasării sarcinii Una din cauzele măririi extragerii este la fel degradarea proteolitică a proteinelor miofibrilare

Modificarea activităţii enzimelorIcircn procesul autolizei ţesutului muscular caracterul modificărilor autolitice se

schimbă icircn timp se modifică raportul vitezei reacţiilor biochimice Ieşirea enzimelor din structură la autoliza ţesutului muscular măreşte volumul transformărilor enzimatice Icircn sisteme poli-enzimatice reacţiile se petrec uşor şi atunci cacircnd enzimele sunt icircnlăturate una de la alta iar accesul la ele se realizează prin difuzie liberă

La stadiile iniţiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic α-amilaza α-oligoglucozidaza ATP-aza miozinică un şir activ de oxidoreductaze

Pe măsura acumulării produselor autolizei de natură neproteică şi acidulării icircn celulele ţesutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor cu eliberarea catepsinelor glicozidazelor fosfatazei acide ribonucleazelor şi dizoxiribonucleazelor precum şi a altor enzime glicolitice icircntrucăt şi activarea lor Aproximativ toate aceste enzime sunt active icircn mediu slab acid şi de aceia sunt cunoscute sub o denumire comună de hidrolaze acide

26

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Active sunt şi enzimele legate cu mitocondrii Pe măsura descompunerii icircn procesul de autoliză a acestor organele şi eliberarea enzimelor activitatea lor se manifestă icircntr-o măsură satisfăcătoare Icircn aşa fel o activitate importantă o manifestă amino-ferazele şi decarboxilazele a unui şir icircntreg de aminoacizi

Icircnsă pe viitor pe măsura dezvoltării transformărilor autolitice icircn urma acumulării produselor autolizei eliberării şi repartizării anionilor şi cationilor şi interacţiunea lor cu enzimele se petrece micşorarea activităţii multor enzime Pentru multe enzime inclusiv şi pentru ATP-aza miozinică pierderea activităţii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a icircnsuşi enzimei

Tema Modificările proteinelor

La nivelul proteinelor muşchiului au fost constatate o serie de modificări postmortem Proteinele miofibrilare cum sunt desmina troponina T titina nebulina şi vinculina sunt parţial sau total degradate icircn primele săptămacircni postmortem Conform profilului fragmentelor generate in vitro enzimele proteolitice responsabile pentru degradarea proteinelor au fost identificate a fi calpainele Calpainele sunt proteaze activate de calciu care au fost descrise de Dayton şi colaboratorii săi Icircn muşchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor m-calpaina μ-calpaina şi P94-calpaina Mcalpaina este activată de niveluri milimolare de calciu pe cacircnd şi μ-calpaina necesită concentraţii micromolare pentru activare Recent a fost descrisă P94-calpaina ca fiind puţin mai mare decacirct celelalte două izoforme rolul ei icircn degradarea proteinelor este icircncă necunoscut deoarece nu s-a reuşit izolarea enzimei din muşchi sub forma activă Icircn ceea ce priveşte degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza că ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberaţi icircn citosol şi activează calpainele după ce ATP-ul este degradat Această ipoteză este susţinută de o serie de constatări

Iimersarea muşchiului striat icircntr-o soluţie de calciu sau injectarea muşchiului cu soluţie de săruri de calciu conduce la accentuarea degradării proteolitice

II ţesutul muscular de la oaia ldquocallipygerdquo care are niveluri ridicate de calpastatin icircn muşchi (inhibitorul natural al calpainelor) prezintă viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor

III proteinele care sunt degradate de calpaine icircn testele experimentale sunt similare cu acelea care suferă modificări icircn muşchi postmortem Calpainele prezintă un maxim de activitate la pH 70 dar activitatea lor este inhibată la pH-ul ultim de 55 Activitatea μ -calpainei scade repede după moartea animalului dar mcalpaina este mai stabilă Activitatea calpastatinului de asemenea scade după sacrificarea animalului şi rămacircne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat icircn controlarea degradării proteinelor

27

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Tema Influenţa diferitor regime de prelucrare şipăstrare frigorifică asupra calităţii cărnii

Pentru obţinerea cărnii de calitate şi micşorării pierderilor de greutate este utilizată refrigerarea cu duşarea concomitentă cu aer a carcaselor animale

Congelată este carnea cu temperatura icircn adacircncul muşchilor de la 0 la +4degC Icircn acest caz se formează o coajă uscată iar icircnsuşi carnea are o suprafaţă uscată şi muşchi elastici Această carne serveşte un bun produs pentru prelucrare ulterioară Icircn aceste cărnuri procesele microbiologice şi biochimice se fracircnează sub influenţa temperaturilor joase care exclud alterarea

Icircn practica tehnologică sunt folosite metodele icircn una şi două trepte de refrigerare Metoda icircntr-o singură etapă temperatura se micşorează pacircnă la 2 pacircnă la -3degC la viteza aerului 0102ms şi umiditatea relativă a aerului 85 95

Metoda bifazică se realizează icircn două trepte La prima treaptă temperatura se scade pacircnă la -4 pacircnă la -5degC la viteza aerului 12ms La a doua etapă temperatura aerului se poate micşora pacircnă la -1 -15degC viteza aerului ndash 0102ms

Pierderile de greutate la refrigerarea icircn două etape se micşorează cu 2030

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptată a cărnii Aşa la temperatura de la -3 la -5degC viteza aerului 12ms şi umiditatea relativă a aerului 8592 ovina se refrigerează icircn 67 porcina icircn 1013 şi bovina icircn 1216ore

La temperatura de la 2 la -1degC şi umiditatea aerului 85 bovina refrigerată se păstrează 20 zile porcina şi ovina ndash 10 ore după asomare Durata de păstrare se poate de majorat pacircnă la30 zile dacă vom micşora temperatura mediului icircnconjurător pacircnă la -2-3degC

Icircn aşa fel micşorarea temperaturii contribuie fracircnarea modificărilor fizico ndash chimice a cărnii ce contribuie la mărirea duratei de păstrare

Măsuri auxiliare de mărire a duratei de păstrare a cărnii este folosirea bioxidului de carbon razelor ultraviolete ozonului şi fitoncidelor

Aşa de exemplu icircn camere cu 20 CO2 la temperatura de la -1 la -2degC durata de păstrare a cărnii de bovină şi ovină se măreşte pacircnă la 6070 zile Icircn acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi care contribuie la racircncezirea grăsimilor şi micşorarea pierderilor de greutate

Utilizarea ionizării ultraviolete contribuie la sterilizarea cărnii distrugacircnd microorganismele Icircn aceste scopuri de obicei se folosesc lămpi bactericide cu capacitatea 1530 V

O păstrare mai icircndelungată a cărnii se realizează la congelare Icircn acest caz temperatura icircn muşchi nu mai sus de -6degC Icircnsă carnea congelată cedă celei refrigerate după calitate şi necesită consum energetic suplimentar la menţinerea temperaturilor joase a mediului

28

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Congelarea cărnii la -20 pacircnă la -23degC trece icircn starea cristalină pacircnă la 9095 din apă care duce la schimbări puternice icircn structura fibrelor musculare Decongelarea acestor cărnuri poate duce la pierderi esenţiale de săruri minerale şi compuşi organici monomoleculari puternic se modifică şi structura celulelor

Asupra calităţii cărnii congelate influenţează durata de congelare La congelarea rapidă la temperatura de -23degC şi mai jos se formează cristale mici de gheaţă ce se manifestă icircntr-o distrugere mai uşoară Apar mai puţine forme denaturate a proteinelor şi se micşorează pierderile icircn componente minerale a cărnii Se păstrează o nuanţă roză a cărnii congelate şi valoare alimentară icircnaltă

Folosirea la congelarea rapidă a cărnii a temperaturilor mai joase de -10 pacircnă la -15degC contribuie la formarea unei cantităţi mai mici de cristale de gheaţă se observă o denaturare parţială a proteinelor Icircn afară de aceasta carnea se caracterizează cu pierderi mai mici de componente minerale Icircn stare congelată bovina şi ovina se poate păstra la -15degC şi umiditatea relativă a aerului 9095 timp de 1012 porcina ndash 810 luni iar la -21degC corespunzător 1518 şi 1215 luni

La congelarea cărnii se foloseşte metoda rapidă la temperatura de la -30 pacircnă la -35degC fără o refrigerare prealabilă Această metodă pe lacircngă faptul că consumă multă energie icircnsă permite prevenirea distrugerii majorităţii proteinelor fracircnează procesul de hidroliză a glicogenului şi păstrează o cantitate importantă de ATP Icircn acest caz se acumulează o cantitate mai mică de acid lactic Cristalele de gheaţă mici formate mai puţin distrug structurile celulare Icircn carnea congelată se fracircnează procesele autolitice şi reacţiile cu formarea radicalilor liberi asiguracircnd păstrarea a unei cantităţi importante de substanţe funcţional active manifestate icircn păstrarea culorii naturale icircn procesul de păstrare

Carnea congelată la temperaturi joase cu totul că măreşte durata de păstrare nu poate icircnsă să prevină formarea radicalelor liberi icircn urma acţiunii formelor active de oxigen care sunt capabile să iniţieze aceste reacţii Radicalii liberi formaţi icircn urma acestor reacţii chimice sunt capabili să distrugă structura proteinelor să participe icircn reacţiile de oxidare peroxid a lipidelor să distrugă structurile membranelor Radicalul peroxid poate să intre icircn reacţie cu acizii graşi nesaturaţi icircn acest caz se formează hidroperoxizi Procesul de oxidare peroxid decurge după mecanismul reacţiilor icircn lanţ cu naşterea lanţurilor ramificate

Iniţierea reacţiilor icircn lanţ poate s-o realizeze la fel şi radicalii formaţi la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente icircn ţesuturile biogene icircn cantităţi neicircnsemnate dar care absorb partea de bază a radierii existente Icircn sistemele biologice rolul de aşa sensibilizatori pot icircndeplini mulţi compuşii inclusiv şi aminoacizii aromatici (fenilalanin tirozin şi triptofan) La acţiunea iradierii ultraviolete se formează radicali liberi Pe lacircngă toate acestea radicalii liberi se pot forma şi la prezenţa icircn ţesuturi a metalelor cu valenţă schimbătoare (Fe2+ Fe3+ Cu2+ V2+ Mn2+ Co2+) ce iniţiază petrecerea reacţiilor de oxido-reducere monoelectronice după următoarea schemă

R-OH + Co3+ rarr Co2+ + H+ + RO˚R-OOH + Fe3+ rarr Fe2+ + OH- + RO˚

29

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Compuşii ce accelerează decurgerea oxidării peroxid a compuşilor organici se numesc prooxidanţi

Acţiunea prooxidanţilor tot timpul este bazată pe formarea radicalilor liberi capabili să interacţioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical care posedă capacitate de reacţionare mare şi poate reacţiona cu oxigenul aerului Ca urmare apar radicali peroxid Reacţia decurge după următoarea schemă

A˚ + RH rarr AH + R˚R˚ + O2 rarr RO˚2

Constanta vitezei acestui proces este 107108 Mc-1 Din care motive la concentraţia oxigenului icircn aer mai mare ca 10-6M toţi radicalii R˚ se transformă icircn radicali RO˚2 Radicalii peroxid pot interacţiona cu molecule noi ce se transformă icircn hidroperoxizi (ROOH) aici din nou se formează radicali liberi R˚

RO˚2 + RH rarr ROOH + R˚

Decurgerea reacţiilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiază calitatea produsului alimentar

Icircnaintea folosirii carnea congelată se decongelează icircn acest caz gradul modificărilor biochimice icircn carne de pacircnă la congelare şi regimul de păstrare a cărnii icircn stare refrigerată precum şi metoda de decongelare determină micşorarea calităţii

Rezultate mai bune se obţin la decongelarea cărnii după o congelare rapidă şi a cărnii congelate la stadiul de rigiditate musculară şi cu o durată mare de păstrare icircn prezenţa oxigenului icircnsă decongelarea sa realizat icircn bucăţi mici

La petrecerea decongelării lente a cărnii la aer la temperatura de la 0 la +4degC sa observat o distrugere treptată a structurilor cristaline de gheaţă icircn acest caz proteinele cărnii mai mult absorb şi eliberează lichid Rezultate bune se obţin la decongelarea cărnii icircn mediu de vapori-aer la temperatura icircn jurul 18degC Icircn aceste cazuri foarte bine se păstrează aspectul exterior a cărnii atunci cacircnd carnea decongelată la 3035degC poate acumula o masă suplimentară din contul absorbţiei umidităţii din mediul icircnconjurător

Tema Influenţa negativă a contracţiei

30

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

frigorifice asupra calităţii cărnii

Utilizarea temperaturilor joase pacircnă acum este cea mai sigură metodă de păstrare icircndelungată a cărnii Pentru congelare se propun metode de influenţă rapidă şi lentă a temperaturilor joase asupra cărnii Icircnsă refrigerarea rapidă a cărnii este icircnsoţită de apariţia aşa numitului efect de contracţie frigorifică care duce la mărirea consistenţei cărnii

Icircn aşa fel refrigerarea rapidă contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calităţii cărnii care este determinat de mecanismul contracţiei frigorifice a fibrelor musculare

Icircn acest caz icircnsuşi procesul contracţiei are o anumită dinamică la anumite temperaturi Aşa la micşorarea temperaturii muşchilor de la 40 la 10degC valoarea contracţiei musculare puţin se micşorează indicacircnd valori minime la temperatura 1410degC Icircnsă o micşorare continuă a temperaturii va duce la mărirea valorii contracţiei musculare

Icircn perioada contracţiei frigorifice musculare se realizează acelaşi mecanism care se manifestă icircn perioada rigidităţii de după asomare ce apare pe fonul modificărilor rapide a temperaturii muşchilor refrigeraţi Icircn acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contracţiei frigorifice Icircnsă asupra acestor procese are o influenţă conţinutul de grăsimi sub piele şi intramusculare ce fracircnează viteza de refrigerare Aşa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slănină nu se petrece contracţia frigorifică a muşchilor

Contracţia frigorifică musculară este iniţiată de icircncălcările apărute icircn structura şi funcţionarea membranelor Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariţia icircn mediu la distrugere a unui şir de substanţe funcţional active

Micşorarea rapidă a temperaturii muşchilor mai jos de 20degC influenţează activitatea Ca2+-ATPaza care practic icircşi pierde activitatea Icircn legătură cu aceasta ionii de calciu icircncep să iasă din cisterne şi canalele reticumului sarcoplasmatic şi iniţiază procesul contracţiei proteinelor musculare La o refrigerare rapidă concentraţia ATP icircn muşchi păstrează o valoare mai mare ca la o refrigerare treptată Aceasta contribuie la apariţia unei rigidităţi mai mari a cărnii supuse refrigerării rapide la care se manifestă contracţia frigorifică ca la carnea maturată după asomare

Icircn aşa fel pentru a micşora efectele formate de contracţia frigorifică icircn primul racircnd trebuie de micşorat conţinutul de ATP icircn ţesutul muscular pacircnă la momentul refrigerării rapide

Icircn aceste scopuri se foloseşte metoda stimulării electrice care permite completamente prevenirea contracţiei frigorifice

Icircn afară de aceasta se poate folosi metoda refrigerării icircn două trepte cu păstrarea carcaselor o anumită perioadă de timp la temperaturi pozitive şi icircn aşa fel micşorăm ritmul refrigerării cărnii

Tema Proteinele cărnii la temperaturi joase de păstrare

31

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

Moleculele compuşilor polimoleculari (proteine) posedă o anumită conformaţie icircn medii polare deosebirile structurale a cărora sunt formate de resturi de aminoacizi şi lanţul polipeptidic natura lor şi ordinea amplasării icircn structura primară Răsucirea lanţului polipeptidic depinde atribuţiile funcţionale a proteinei Icircnsă stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numărul grupărilor superficiale SH oxidate ce formează legături S ndash S numărul cărora influenţează rezistenţa moleculei de proteină la acţiunea factorilor denaturării inclusiv şi a temperaturii Legăturile disulfidice sunt legături covalent nepolare Stabilitatea proteinelor icircn soluţii de apă poate să crească icircn prezenţa altor proteine precum şi a ionilor de calciu

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micşorarea acţiunii icircntre domeniile proteinei activitatea icircn exces a cărei poate duce la distrugerea structurii iniţiale Schimbarea conformaţiei naturale a proteinelor se observă la acţiunea razelor ultraviolete prezenţa metalelor grele schimbarea polarităţii mediului precum şi la autooxidare cauzată de acţiunea formelor active a oxigenului Procesul denaturării proteinelor activ decurge la temperaturi joase

Acţiunea temperaturii icircnalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micşorării mobilităţii fragmentelor lanţului polipeptidic distrugerea legăturilor care o stabilizează de hidrogen hidrofile şi hidrofobe

La micşorarea temperaturii mediului icircnconjurător are loc agregarea proteinelor icircn complecşi cu micşorarea solubilităţii lor care cad icircn sediment

Păstrarea cărnii la temperaturi joase manifestă schimbările care apar icircn structura proteinelor determinaţi de procesele fizico-chimice ce decurg icircn carne la congelare şi refrigerare

Trecerea din stare refrigerată icircn congelată a cărnii determină cristalizarea apei Icircn carnea congelată cea mai mare parte a apei (mai mult de 70)este icircn stare solidă Utilizarea unei refrigerări de scurtă durată la temperaturi joase pozitive şi cu o păstrare ulterioară la temperaturi subcrioscopice de la -2degC pacircnă la -4degC permite de a obţine un produs puţin ce se deosebeşte de carnea refrigerată

Studiul influenţei diferitor regime de refrigerare a permis să determinăm următoarele A fost demonstrat că extragerea maximală a proteinelor este caracteristică cărnii calde atunci cacircnd refrigerarea cărnii micşorează solubilitatea proteinelor Solubilitatea minimă a proteinelor pentru carnea refrigerată pacircnă la +2degC este după 12 zile iar pentru cea suprarăcită supusă acţiunii timp de 2 ore la -18degC şi păstrate la -2degC schimbări asemănătoare se observă după 45 zile După finisarea rigidităţii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat creşte dar nu atinge solubilitatea cărnii calde

O modificare mai esenţială icircn structura proteinelor are loc la păstrarea icircn stare refrigerată (+2degC) Icircn acest caz sa observat micşorarea numărului de fracţiuni proteice care conţin troponina T precum şi mărirea aproape de 4 ori a pierderilor de actină Modificări analogice se observă şi icircn carnea refrigerată atunci cacircnd icircn carnea suprarefrigerată aceste modificări se manifestă mai repede

Trebuie de menţionat că capacitatea de reţinere maximă posedă proteinele ţesutului muscular a cărnii calde CRA minimă a muşchilor la refrigerarea icircntr-o

32

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33

etapă se observă la 56 zile de păstrare iar la două etape după - 7 zile după asomare Icircnsă cu timpul are loc reinstalarea CRA pacircnă 90 de la valoarea iniţială

S-a menţionat că CRA a proteinelor cărnii congelate lent se micşorează mai repede ca a cărnii congelate rapid şi mai departe la păstrare aceşti indicatori se egalează şi devieri esenţiale nu se observă rămacircn la nivel minim

Pe lacircngă toate acestea sa determinat că viteza de congelare influenţează calitatea cărni de pasăre şi se poate modifica pe parcursul păstrării icircndelungate la temperaturi joase S-a determinat că la păstrarea carcaselor de broiler pacircnă la 14 luni la -30degC optimală este viteza de congelare 79∙10-6ms Icircn acest caz puţin se micşorează solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice O deosebire mai esenţială a solubilităţii sa observat la proteinele miofibrilare Aşa la 45 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a cărnii la viteza de congelare 14∙10 -6ms se micşorează cu 211245 de la cea iniţială iar la viteza de congelare 79∙10-6ms constituie 173 210 Icircnsă după 10 luni de păstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pacircnă la cea iniţială

Au fost determinaţi indicatori calitativi icircnalţi a cărnii de pasăre la 10 luni de păstrare frigorifică ce nu depind de viteza de congelare

Acţiunea temperaturilor joase asupra ţesutului muscular duce la distrugerea membranelor celulare Baza membranelor o constituie lipoproteinele care sunt proteine compuse şi au icircn componenţă icircncă şi lipide Icircn organismul animal lipoproteinele posedă funcţia de transport a compuşilor insolubili icircn solvenţi polari Structura complicată a lipoproteinelor este destul de sensibilă la micşorarea temperaturii mediului ce este o condiţie de maturare şi păstrare a cărnii după asomare

Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapidă a aranjării celulelor structurale contribuie la petrecerea proceselor interacţiunii secundare a proteinelor şi grăsimilor Icircn interacţiunea cu proteinele participă diferite tipuri a proteinelor hidrofobe destul de active aceste interacţiuni sunt cu proteinele denaturate Iar nivelul acestor procese este determinat de durata şi perioadele de păstrare Aceste procese se accelerează la participarea enzimelor hidrolitice ce se eliberează icircn citoplasma celulelor din lizozomii distruşi de cristalele de gheaţă

33