tehnologia carnii -

8/16/2019 tehnologia carnii -

1/77

STRUCTURA MORFOLOGICĂ A CĂRNII.

Prin carne se inţelege musculatura striată cu toate ţesuturile cu care vine n le!atură naturală"a#ică m$reună cu ţesuturile con%unctive &la'" (i)ros" cartila!inos*" a#i$os" osos $recum +i nervi" vase #es,n!e" !an!lioni lim(atici.

Proporţia diferitelor ţesuturi din carne depinde de specie, rasă, vârsta, sex, stare de îngrăşare si regiuneacarcasei.Din punct de vedere tehnologic, deosebim: carne cu os, cuprinând musculatura cu oasele adiacente şi alte

componente structurale specifice, carne macră !moale" fără oase, dar cu restul ţesuturilor, carne aleasă, adicăcarne fără tendoane, aponevroe, fascii, cordoane neurovasculare, vase de sânge, ganglioni, grăsime, cuexcepţia ţesutului adipos din musculatură.

-..Structura ţesutului muscular#esutul muscular repreintă $% & '% ( din masa organismului viu la vertebratele superioare. )uşchii

scheletali au forma variată putând fi: muşchi lungi sau fuiformi !muşchii membrelor"* muşchi largi sau

membranoşi !muşchi abdominali"* muşchi scurţi !în +urul oaselor scurte"* muşchi în forma de evantai* muşchi înformă de pană. orma muşchilor este determinată şi de funcţia pe care o îndeplinesc, aceasta la rândul săunecesitând un compromis între forţă, viteă şi domeniul de mişcare.-... Microanatomia musculaturii striate.

)uşchiul striat este format din mai multe mănunchiuri de fibre acoperite la exterior cu un ţesut con+unctivdenumit e$imisium. )ănunchiurile de fibre !circa -% fibre"sunt separate între ele prin septe de ţesut con+unctiv denumite $erimisium. iecare fibră, la rândul său, esteacoperită de un ţesut con+unctiv fin denumit en#omisium. !igura $" /acapetele muşchiului fibrele de colagen ale epimisiumului, perimisiumului şi endomisiumului se continuă cucele ale ten#onului cu care muşchiul se inseră pe oase. 0paţiile dintre fibre sunt străbătute de arteriole, capilare,

venule care asigură un debit circulator mare în ceea ce priveşte aproviionarea cu substanţe de hrănire şioxigen, cât şi în ceea ce priveşte îndepărtarea căldurii produsă simultan cu energia cinetică, precum şi a produşilor reultaţi prin metabolism. 1n muşchii scheletali, fiecare fibră a nervului motor se ramifică, astfel căfiecare fibra musculară primeşte o astfel de ramificaţie care se termină la fiecare fibră cu aşa numita placămotoare !placă terminală sau sinapsa neuro&musculară".

igura $. 0ecţiune transversală printr&un muşchi fuiform

-../. Structura +i ultrastructura (i)rei musculare.

#esutul muscular striat este alcătuit din fibre, socotite unităţi funcţionale elementare. ibrele muscularesunt celule alungite, având lungimea cuprinsă între 2% μm şi 2% cm. 0unt multinucleate şi cu diametrul între 3%si 3%% μm. 4le sunt aran+ate în mănunchiuri paralele alcătuind muşchiul.

ibrele musculare striate sunt alcătuite din sarcolema, nuclei, sarco$lasmă şi mio(i)rile, ultimeleconstituind maşinăria contractilă a acestora, deci a muşchiului în ansamblul său. !igura '"

355


2/77

igura '. 0tructura schematică a unei fibre musculare.

Sarcolema este o membrană subţire, la microscopul optic apărând omogenă şi fără structură. /amicroscopul electronic apare formată din două straturi cu grosimea de '&6 nm !'%&6% 7" fiecare, despărţite deun strat cu densitate mai mică. 0uprafaţa sarcolemei nu este netedă, ci preintă caveole intracelulare care suntimplicate în transportul de substanţe în interiorul şi în afara fibrei. Polariarea şi depolariarea sarcolemei au rolimportant în procesul de excitaţie.

Peste sarcolemă se află un strat mucopoliaharidic cu grosimea de '% nm !'%% 7" şi în continuare un stratde fibre de reticulină care pot să facă parte din endomisium 8 stratul final de ţesut con+unctiv care acoperăfiecare fibră.

Nucleii. iecare fibră musculară conţine mai mulţi nuclei elipsoidali cu lungimea de &3% 9. ucleii suntalungiţi în sensul axei lungi a fibrei şi de aceea forma lor apare mai evidenţă în secţiunea longitudinală a fibrei./a ma+oritatea fibrelor musculare de la mamifere, nucleii sunt plasaţi sub membrana periferică ! sarcolema".Distribuţia nucleilor este destul de uniformă de&a lungul fibrei, însă la capete, în regiunea de aşeare atendonului, devin mai numeroşi şi mai regulat distribuiţi.

Sarco$lasma poate fi definită ca materialul conţinut în interiorul sarcolemei !exclusiv nucleii şimiofibrel ", constituit din următoarele componente principale:Matricea sarco$almatică care este repreentată de faa fluidă 8 apoasă în care sunt solubiliate proteine şi uniimetaboliţi cu masă moleculară mică. 1n matrice se află dispersate un număr mare de granule a căror distribuţieeste variabilă în diferite regiuni ale fibrei.Or!anitele sarco$lasmatice care sunt repreentate de mitocondrii, microomi, riboomi, lioomi.Mitocon#riile variaă ca număr de la muşchi la muşchi, fiind distribuite între elementele contractile!miofobrile" şi imediat sub sarcolemă, în apropierea terminaţiilor nervoase motoare ! placa motoare ". 1ntremiofibrile, mitocondriile tind să se aşee în şiruri paralele, concentrându&se la nivelul diferitelor one: de&o parte şi de alta a liniei ;, la nivelul benii


3/77

Li0o0omii !granule intermediare" au o compoiţie asemănătoare microomilor şi conţin diferite enime proteolitice.Reticulum sarco$lasmatic este o formaţie membranoasă care din punct de vedere morfologic şi funcţional estecompusă din două formaţiuni distincte care nu comunică direct una cu alta şi anume: reticulum sarcoplasmaticlongitudinal ! ?0/" şi reticulum sarcoplasmatic transversal ! ?0> sau sistemul > ".

?eticulum sarcoplasmatic longitudinal este alcătuit dintr&un set de canale longitudinale, cu lăţimea de 2% 8 -% nm !2%% 8 -%% @" distribuite de&a lungul miofibrilelor, întrerupte la nivelul liniei ; sau în apropierealimitelor benilor = şi " este un derivat al sarcolemei şi constă dintr&un set detuburi orientate transversal în fibra musculară, cu diametrul de %,%- 9, cu origine în sarcolemă şi care pătrund îngrosimea fibrei, la nivelul liniei ; de la fiecare miofibrilă. =colo unde regiunile terminale ale ?0/ vin încontact cu cele ale ?0> se formeaă triade, care, în secţiune longitudinală, apar constituite dintr&un tub >central, flancat de doi saci laterali, derivând din cisternele învecinate ale ?0/ şi comunicând cu acestea.! ig.6 ".

0e consideră că ?0> formeaă baa morfologică pentru diri+areaexcitaţiei de la suprafaţa sarcolemei ! membrana " spre interiorul fibrei, lafiecare miofibrilă, sub forma undei de depolariare.

Aa răspuns la impulsul nervos transmis prin ?0> are loc o eliberarede Aa2B în apropierea miofibrilelor, distanţa parcursă de ionii de Aa 2B fiind de%,' 8 3 9, iar reacţiile care&l pun în libertate şi care iniţiaă contracţia suntsuficient de rapide pentru a explica vitea mare a contracţiei. , precum şi de !ranule li$i#ice, localiate tot în vecinătateamitocondriilor.)iofibrilele sunt adevăratele unităţi funcţionale ale fibrei musculare, deci ale muşchiului. )iofibrilele au

diametrul aproximativ 3 8 2 9 şi lungimea egală cu a fibrei, fiind distanţate între ele la %,' 9. G fibră muscularăar conţine circa 2%%% miofibrile. Datorită dispunerii miofibrilelor paralel una faţă de alta pe toată lungimeafibrei musculare, aceasta din urmă apare striată longitudinal. >otodată, datorită organiării miofibrilelor caresunt compuse din filamente subţiri şi groase ce se interdigiteaă, fibra în ansamblul său apare şi striatătransversal. Datorită acestei interdigitări, la examenul miofibrilei cu a+utorul microsopiei de faă sau cu a+utorulmicroscopului electronic, în lungul acesteia apar segmente cilindrice cu indice de refracţie şi proprietăţi diferite,care alterneaă regulat în sensul lungimii sale. 1n lumină polariată, porţiunile întunecate apar birefringente şide aceea se numesc beni aniotrope sau =, iar porţiunile luminoase slab refringente se numesc beni iotrope

35H


4/77

sau beni


5/77

ig.H%.b. ?epreentarea schematică care arată aran+amentul filamentelor subţiri alsubfilamentelor care alcă&tuiesc filamentele groase, poiţiona&rea tropomioinei, legăturile benii < şi =.

-./. Com$o0iţia c1imică a ţesutului muscular.Aompoiţia chimică a ţesutului muscular provenit de la un animal normal, adult, este în general constantă.

/a această compoiţie participă şi ţesutul con+unctiv care alcătuieşte sarcolema, endomisium, perimisium,reticulum sarcoplasmatic, membranele mitocondriale şi epimisium, precum şi ţesutul gras din masa muşchiului! care însoţeşte ţesuturile con+unctive menţionate şi grăsimea din interiorul fibrelor musculare ".

Aompoiţia medie va fi:=pă 52 8 5' (0ubstanţe proteice 3 8 22 (/ipide %,' 8 -,' (0ubstanţe extractive

aotate şi neaotate %, 8 - (0ubstanţe minerale %, 8 3 (.

-./.. 2roteinele ţesutului muscular.

Pe baa localiării şi solubilităţii lor, proteinele ţesutului muscular se împart în trei clase principale:sarcoplasmatice, miofibrilare şi stromale.

Proteinele sarcoplasmatice sunt solubile în soluţie cu tărie ionică 9K %,3şi la pI neutru.?epreintă -%&-' ( din totalul proteinelor ţesutului muscular. Aonţin cel puţin 3%% 8 2%% proteine diferite.=ceste proteine se găsesc în sarcoplasmă.

Proteinele miofibrilare repreintă '2 8 '6 ( din totalul proteinelor ţesutului muscular.0e găsesc în miofibrile. 0e extrag cu soluţii saline de tărie ionică 9 L%,-. Gdată extrase, proteinele miofibrilaresunt solubile în apă.

Proteinele stromale repreintă 3% ( din totalul proteinelor musculare din care colagenulrepreintă $% 8 6% ( din totalul proteinelor stromale, iar elastina 3% 8 2% (.a* 2roteinele sarco$lasmatice.Aompoiţia extractului apos realiat cu soluţii saline 9K %,3 va depinde de:

pI&ul cărnii şi soluţiei de extracţie*gradul de omogeniare al ţesutului muscular şi durata extracţiei*mărimea forţei centrifuge folosită pentru eliberarea extractului de proteinele nesolubile

şi de organitele subcelulare.>ăria ionică a extractului este de %,% 8 %,%H la un raport apă : ţesut 3:3, deoarece tăria ionică a

muşchiului este de %,36 8 %,3.1n compoiţia extractului normal intră proteinele sarcoplasmatice incluând şi pe cele cu funcţii de

enime implicate în glicoliă. /a o extracţie severă, distrugându&se mitocondriile şi microomii, în extract apar şi enimele mitocondriale implicate în sintea lipidelor şi ciclul Mrebs precum şi enimele lioomialeimplicate în proteoliă.

Erupa proteinelor sarcoplasmatice este deci deosebit de importantă în ceea ce priveşte rolul pe care îl au proteinele respective în transformările biochimice care au loc în muşchi după sacrificarea animalelor, activitateaglicolitică şi pI&ul cărnii proaspete. Proteinele sarcoplasmatice preintă, de asemenea, importanţă în

33


6/77

determinarea unor caracteristici senoriale ale cărnii: miros, gust, culoare, având însă rol mic în determinareatexturii cărnii. Proteinele sarcoplasmatice sunt mai stabile decât cele miofibrilare când muşchiul este supus ladiverse prelucrări !depoitare la rece, deshidratare etc.". >oate proteinele sarcoplasmatice, cu excepţiamioglobinei, sunt sisteme eterogene cu funcţii enimatice şi aparţin clasei albuminelor, având punct ioelectricîntre 6 85 şi masa moleculară -%.%%% 8 3%%.%%%.

Principalele fracţiuni de proteine sarcoplasmatice separate după tehnici clasice sunt miogenul,mioalbumina, mioglobina şi globulina N.Mio!enul repreintă împreună cu mioalbumina şi globulina N circa -% 8 -' ( din totalul proteinelor

ţesutului muscular, mioglobulina fiind în cantitate redusă. =proximativ 3' ( din aotul proteinei este aot dinenimă. Printre enimele fracţiei miogen întâlnim: 3% ( din fosfoglicerid&dehidrogenae* 3% ( din creatin&fosfoOinae* 2 ( din fosforilae* ' ( din aldolaiomerae.

)area masă din miogen este repreentată de miogen J !% (" iar restul este miogen = ! 2% ( ".)iogenul coaguleaă la '' 8 6% grade Aelsius.

Mioal)umina este o proteină care coaguleaă la $' & $5 grade Aelsius.Mio!lo)ina este o cromoproteină cu masă moleculară între 36.%%% 8 35.%%% având un singur hem şi un

conţinut de fier de %,-$ (.

Aonţinutul de mioglobină variaă în funcţie de specie, vârsta animalului şi tipul de muşchi. #esutulmuscular de porc are aproximativ $ mgFg mioglobină, iar cel de vită în vârstă de 32 8 2$ luni circa 3% mgFg, iar cel de vită adultă ! $ 8 6 ani " 36 8 2% mgFg. )uşchii albi de pasăre şi peşte au un conţinut foarte redus demioglobină ! %,%' mgFg ".

)*. 2roteinele mio(i)rilare.Proteinele miofibrilare repreintă fracţiunea de proteine cea mai bogată din ţesutul muscular, având o

solubilitate intermediară situată între solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice şi stromale. Deşi proteinelemiofibrilare au fost definite ca proteine insolubile în apă, dar solubile în soluţii saline diluate ! definiţia clasică pentru globuline ", toate proteinele miofibrilare sunt solubile în apă după ce acestea au fost extrase dinmiofibrile.

Proteinele miofibrilare au un rol deosebit atât în activitatea muşchiului în viaţă cât şi în comportareaacestuia în stadiile de rigiditate şi maturare. Proteinele miofibrilare au şi o deosebită importanţă tehnologică,deoarece ele contribuie la frăgeimea cărnii, la capacitatea de reţinere a apei de către carne şi la capacitatea dehidratare a acesteia, inclusiv la capacitatea de emulsionare a grăsimilor ! circa H% ( din capacitatea deemulsionare a cărnii este datorită proteinelor miofibrilare ". =vând în vedere că proteinele miofibrilarerepreintă peste '% ( din proteinele totale ale ţesutului muscular şi faptul că au o proporţie mare de aminoaciiesenţiali, ele contribuie cu cel puţin 5% ( din valoarea nutritivă adusă de proteinele cărnii.

Principalele proteine miofibrilare sunt:Mio0ina. =şa cum s&a arătat, mioina este principala proteină a filamentelor groase fiind localiată la

nivelul benilor = ale miofibrilelor. )ioina se extrage din ţesutul muscular anterigor cu o soluţie hipertonicăcu 9 L %,- !de regulă cu o soluţie MAl %,6 )", urmată de precipitare prin dialiă sau diluare.

4xtractele de mioină au vâscoitate mare datorită asimetriei acestei proteine !grad de asimetrie 3%% : 3".Datorită asimetriei moleculare !raport /F", mioina în soluţie posedă birefrigenţă de curgere.

)ioina nativă !fig. H3" se preintă sub forma unei ti+e subţiri lungă de Q 36% nm şi groasă de 3,' nm,având la un capăt doua protuberanţe elipsoidale cu lungimea de 3 nm şi grosimea de ' & 6 nm. )olecula demioină constă în fapt din două lanţuri polipeptidice grele, fiecare având Q 3%% resturi aminoacide. )ioinamuşchilor scheletali conţine trei aminoacii neobişnuiţi: -&metil&histidina, R & & monometil&liină şi R & &trimetil&liină care sunt localiaţi în protuberanţele elipsoidale. iecare lanţ polipeptidic greu se află în conformaţie S & helix, iar cele două lanţuri sunt răsucite ca într&o funie. /anţurile polipeptidice grele sunt pliate în structuri globulare pentru a forma proeminenţele elipsoidale. iecare cap

32


7/77

elipsoidal conţine şi două lanţuri polipeptidice uşoare, masa moleculară a unui cap elipsoidal fiind Q 3-% MD!3-% MD pentru lanţul greu şi -% MD pentru cele două lanţuri uşoare". )asa moleculară a întregii molecule demioină ar a+unge la 3%%% MD. 1n ceea ce priveşte cele două lanţuri uşoare din structura fiecărui cap elipsoidal,unul este denumit Cesenţial !/A3" iar celalălt este denumit Cregulator !/A2" şi se poate fosforila cu a+utorul=>P.

igura H3. ?epreentarea schematică a moleculei de mioină.

1n condiţii blânde de hidroliă cu tripsina, mioina este scindată în două subunităţi şi anume:& /&meromioina !/))" sau mioină uşoara* & I&meromioina

!I))" sau mioină grea. /&meromioina sedimenteaă greu la centrifugare şi repreintă partea sub forma de ti+ă, cu diametrul

uniform şi cu lanţurile polipeptidice într&o superspirală de tip S &helix !3%% ( helix". / &meromioina esteinsolubilă în apă dar solubilă în soluţii saline cu 9 L %,-.

I&meromioina sedimenteaă mai repede la centrifugare şi se preintă ca un baton scurt cu cele douacapete elipsoidale. I&meromioina la rândul său se poate scinda enimatic cu pepsină sau papaină în douăsubfracţiuni: I))&0&2 şi I))&0&3. )ioina în ansamblul său preintă trei proprietăţi:

& =ctivitate =>P&aică care este promovată de Aa2B si inhibată de )g2B* & Aapacitatea de ase uni cu actina formând complexul actomioinic care pastreaă activitatea =>P&aica ce este activată de Aa 2B şi)g2B* & Aapacitatea de a forma subfilamente, filamente şi miofibriledatorită sarcinilor electrice şi a modului de dispunere a capetelor elipsoidale care rămân în afara

subfilamentului respectiv filamentului, capete care sunt dispuse pe ospirala S&helix.

ormarea filamentelor groase:)oleculele de mioină se agregă în subfilamente, iar acestea în

filamente. /a rândul lor filamentele se agregă într&o matrice, care intrăîn structura unei miofibrile !figura H2".igura H2.


8/77

=gregarea moleculelor de mioină în subfilamenteeste posibilă prin intermediul sarcinilor electrice !Bşi &" distribuite la suprafaţa moleculei de mioină!partea liniară". =ceste sarcini alterneaă casemn la fiecare moleculă, distanţa dintre două

sarcini de acelaşi semn de la suprafaţa moleculeifiind de $,3 nm !adică sarcinile de acelaşi semnapar după 2 resturi aminoacidice ! 2 x %,3$' T$,3 nm". 1nstadiul de formare a subfilamentelor distanţa dintredouă capete elipsoidale aflate în plan la 3% % estede $- nm !figura H-".

igura H-. =ran+area helicoidală a punţilor încrucişate de pe un filament gros !model < şi


9/77

igura H'. 0chema arătând filamentul subţire care esteinclus între legăturile benii =. 0e observă ca filamentul subţire este

încon+urat de trei filamente groase.Tro$omio0ina este o proteină asociată cu filamentele

subţiri şi repreintă 3% & 33 ( din proteina contractila totalăa muşchiului. )oleculele subţiri, lungi de tropomioinăsunt dispuse capăt la capăt în adânciturile filamentelor pliate de actina în aşa fel încât fiecare moleculă de

tropomioină este în contact cu numai unul dintre cele două filamente de actina . iecare moleculă detropomioină se întinde de&a lungul a şapte monomeri de actină E. )oleculele de tropomioină nu sunt fixe, ci pot să alunece de&a lungul adânciturilor dintre şirurile de actină . Dispunerea moleculelor de tropomioină şitroponină în filamentele subţiri şi legătura lor cu capetele de mioină este arătată în figura H6.a, b.

Tro$onina repreintă ' ( din proteinele ţesutului muscular şi este formată din trei subfracţiuni şi anume:>roponina < şi A care au forma globulară şi troponina > care are forma liniară.

>roponina < şi A au împreună o masa moleculară de $2 MD, iar troponina > are masa moleculară - MD.

>roponina este localiată în principal în banda < făcând legătura între miofilamentele subţiri şi tropomioină.=tunci când muşchiul este în stare neactivată !absenţa Aa2B" miofilamentele subţiri sunt legate de celegroase prin legături în banda < şi anume prin intermediul troponinei P poateconcura cu monomerii de actină pentru situsul de legarede pe capul mioinei. b. 0chemasimplificată care arată dispunerea tropomioinei şitroponinei in filamentul subţire.

3'


10/77

igura H5. 0chema arătând în secţiune transversală poiţia troponinei şi rolul ei. 1n absenţa Aa2Bfilamentul subţire este legat la troponina * >nA & troponina A* >n> & troponina >.

Ne)ulina este o proteină cu masa molecularămare iolată în 3H' şi care, sub forma unui

filament, ar constitui Ccoloana vertebrală pe care se răsucesc cele doua şiruri de molecule de actină pentru aforma miofilamentul subţire. =re masa moleculară '%% MD. /ungimea filamentului de nebulină este egal cu celde actină. Titina este o proteină cu masa moleculară 3%%% MD care, împreunacu nebulina formeaă 3' ( din proteinele musculare. >itina, sub forma unor filamente se întinde între doua linii

; ca şi tropomioina. =ceastă proteină se găseşte deci, pe o parte strâns legată de miofilamentele groase !demioină", iar pe de altă parte, intră în structura aşa&numitului Cfilament de conectare care leagă miofilamentelegroase de mioină de linia ;. >itina se poate unii chimic cu tropomioina.

3 4 Actinina este o proteină cu masamoleculară 2%% MD cu lungimea de $% & '% nm şi diametrul de $ nm, având ostructura S &helicală. S & =ctinina intră în structura liniei ; care delimiteaă doisarcomeri. /inia ; are o conformaţie în ig&ag astfel ca miofilamentelesubţiri !de actină" nu sunt coliniare de o parte se de alta a liniei ;. Deasemenea, linia ; se poate acomoda la variaţii substanţiale ale diametruluimifibrilar, reultând în variaţii ale lungimii sarcomerului.

=samblarea proteinelor menţionate în structura unuisarcomer este arătată în figura H.

igura H. )odelul asamblării proteinelor într&un sarcomer.

-././. Li$i#ele ţesutului muscular

/ipidele ţesutului muscular propriu&is repreintă -&-,' (, fiindexistente în interiorul fibrelor musculare sau însoţind ţesuturile con+unctivecare fac parte integrantă din ţesutul muscular !ţesuturile con+unctive carealcătuiesc proteinele stromale". /ipidele din fibrele

musculare au rol energetic şi plastic. osfolipidele, în general, intră în componenţa unor structuri ale fibrei!sarcolema, mitocondrii, microomi, nuclee" sau sunt legate de unele proteine din sarcoplasmă". /ipidele neutrese găsesc răspândite în sarcoplasmă sub forma unor picături fine şi constituie o sursă de energie.

osfolipidele repreintă %,' & %,' ( în muşchii scheletali. Aonţinutul lor rămâne constant în fibre încondiţii normale şi numai la un efort epuiant ele devin sursă de energie. 1n ţesutul muscular se mai găseşte şicolesterol !%,- (", mare parte fiind legat de proteinele sarcoplasmatice şi miofibrilare.

1n condiţiile alegerii industriale a cărnii, lipidele existente în ţesutul muscular a+ung până la 3% (.

36


11/77

-./.5. Su)stantele e'tractive

0ubstanţele extractive din ţesutul muscular pot fi aotate şi neaotate. 0ubstanţele extractive aotate alcătuiescaotul neproteic !-,$ mgFg ţesut sau 3% & 33 ( din aotul total". =cest aot este repreentat de:

& nucleotide: =)P, P, =DP* & fosfocreatina

!PA"* & bae purinice şi derivaţi dedeaminare şi oxidare: adenina, guanina, xantina, hipoxantina, acid uric*& creatina şi creatinina* & dipeptide:

carnoina, anserina* & tripeptide: glutation*& aminoacii liberi* & aot amoniacal

şi aotul ureei. 0ubstanţele extractive neaotate suntrepreentate de: & glicogen, hexoo şi trioofosfaţi*

& aharuri simple: glucoa, fructoa, riboa* & inoitol*& acid lactic şi alţi acii organici reultaţi în metabolismul aerob şi anaerob. 0ubstanţele

extractive intervin în aroma cărnii, mai ales după aplicarea unui tratament termic.

-./.6. Su)stantele minerale1n ţesutul muscular al animalului viu, substanţele minerale sunt implicate în: & menţinerea

presiunii osmotice şi a balanţei electrolitice în interiorul şi în afara fibrelor musculare*& intervin în capacitatea tampon a ţesutului muscular* & intervin în

contracţia musculară !Aa2B , )g2B"* & acţioneaă ca activatori sauinhibitori ai unor enime implicate în metabolismul hidraţilor de carbon, lipidelor şi proteinelor*

& intră în structura unor lipide, proteine, enime, vitamine* & au rol plasticintrând în structura unor ţesuturi* & intervin în metabolismul apei.

1n muşchiul post sacrificare substanţele minerale intervin în determinarea capacităţii de reţinere şi hidratarea cărnii, în rigiditatea musculară, precum şi în activitatea unor enime glicolitice şi proteolitice.

#esutul muscular conţine Aa !V $mgF3%%g", )g !V23 mgF3%%g", ;n !$ mgF3%%g", a !$mgF3%%g", N!$%%mgF3%%g", e!2,5mgF3%%g", P !35% mgF3%%g", Al !'3mgF3%% g".

35


12/77

Structura +i com$o0iţia c1imică a ţesutului con%unctiv

Aonţinutul în ţesut con+unctiv din carne repreintă un criteriu de calitate al acesteia. #esutul con+unctiv intră înstructura tendoanelor, aponevroelor de inserţie şi acoperire. 1n caul porcinelor prelucrate prin opărire, şoriculrămas la carcasa este format în principal din ţesut con+unctiv.

Din punct de vedere morfologic ţesutul con+unctiv este format din celule, fibre !colagene, elastice, dereticulină" şi substanţa fundamentală.#esutul con+unctiv propriu&is are un conţinut redus de apă şi un conţinutmare de proteine, dar valoarea nutritivă a acestor proteine este redusă din caua ca nu conţine toţi aminoaciiiesenţiali, iar raportul dintre cei esenţiali şi neesenţiali este complet deechilibrat. #esutul con+unctiv maiconţine lipide, mucopoliaharide şi mucoproteine, substanţe extractive şi săruri minerale.

Principala proteină a ţesutului con+unctiv este tropocolagenul care are lungimea de 2% nm şi T 3,$ nm.)olecula de tropocolagen constă de fapt din trei lanţuri polipeptidice, fiecare lanţ polipeptidic !figura HHa" preentând pe direcţia axiala o unitate care se repetă la aproximativ 2,6 nm. Aele trei lanţuri polipeptidiceformeaă un triplu helix !figura H b" care este stabiliat de legăturile de hidrogen interlanţuri şi de restricţiilestereochimice care derivă din conţinutul mare de prolină şi hidroxiprolină din colagen. Distanţa dintre catenele polipeptidice principale în direcţia legăturilor de hidrogen, perpendicular pe axa fibrilei este de $,$ & $,6 nm, iar distanţa dintre catenele principale în direcţia catenelor laterale este de 3% & 33,- nm. Aolagenul este alcătuit dinunităţi care se repetă, molecule tricatenare de tropocolagen, având Ccapete distincte. =ceste molecule suntdispuse în ordinea cap&coadă în multe mănunchiuri paralele, în care capetele apar în trepte !figura HH c", ceea ceexplică distanţa de 6% & 5% nm a unităţilor ce se repetă în fibrilele de colagen la diferite specii. /anţurile polipeptidice ale tropocolagenului sunt legate covalent între ele prin resturi de hidroliinonorleucină, reultatedin reacţia enimatică a două resturi de liina din doua subunităţi de tropocolagen alăturate.

IGGA&AI&!AI2" -&AIT&! AI2" $&AI&AGGI

I2 I2

Datorită structurii deosebite a colagenului derivă o serie de consecinţe, una din cele mai importante fiindaceea ca scheletul lanţurilor polipeptidice este strâns legat, fiecare a treia poiţie din lanţul polipeptidic fiindocupată de glicina. Datorită acestui fapt, catenele laterale ale celorlalţi aminoacii sunt orientate către exteriorulmoleculei şi sunt utiliate pentru interacţiuni intermoleculare, ceea ce explică formarea fibrilelor de colagen,treapta superioară în organiarea moleculelor de colagen. Principalele proprietăţi ale colagenului sunt următoarele: & 1n soluţii diluate de acii,săruri, fibrile de colagen se umflă prin hidratare. /a nivelul interbenilor apa pătrunsă între lanţurile polipeptidice separă aceste lanţuri până la o anumită limită definită de legăturile de hidrogen formate întregrupările polare neionice ale aminoaciilor din lanţurile polipeptidice la nivelul acestor interbeni şi, înconsecinţă, acestea se deformeaă, fibrila colagenică în totalitatea ei se umflă. /a nivelul benilor are loc oîndreptare a catenelor polipeptidice şi, în consecinţă, are loc o uşoară alungire a fibrilei.

Prin încălirea fibrilelor de colagen la temperaturi între 6% & 5% oA acestea se scurteaă la aproape 3F- & 3F$din lungimea iniţială, însoţită de o umflare a acestor fibrile. & /a fierberea prelungită a colagenuluiîn apa se produce gelatiniarea datorită formării unor produse cu masa moleculara mai mică !glutine Bgelatoe". Elutinele intră in proporţie de 5% & % ( în structura gelatinei care are proprietatea de a gelifica larăcire. Elutinele au masa moleculară de 3%%.%%%, iar gelatoele de 3%.%%%. Galta proteină a ţesutului con+unctiv este reticulina care poate fi fracţionată în S& elastină !)) T 6%.%%% &%.%%%" şi W& elastină !)) T ''%%". Aompoiţia în aminoacii a elastinei este asemănătoare cu a colagenului.4lastina nu este transformată prin fierbere în apă, fiind reistentă şi la acţiunea enimelor digestive.

3


13/77

G altă proteină a ţesutului con+unctiv este reticulină care conţine mai puţin aot şi mai mult sulf decâtcolagenul. 1n compoiţia reticulinei intră şi lipide !3% (" care&i conferă proteinei reistentă la fierbere în apă şila hidrolia acidă. 0ubstanţa fundamentala a ţesutului con+unctiv este constituitădin proteine serice, mucoproteine şi mucopoliaharide, săruri minerale şi apa. )ucoproteinele pot fi neutre şiacide, respectiv mucoide !L $ ( hexoamina" şi glicoide !K $ ( hexoamina".

)ucopliaharidele pot fi: acii poliuronici !hialuronic, condroitina", acii poliuronici&polisuflaţi!condroitin&sulfatul =, J, A şi heparin&sulfatul" şi polisulfaţi !acidul Oeratosulfonic".Din punct de vedere tehnologic, conţinutul în ţesut con+unctiv repreintă un criteriu de calitate după cum

urmeaă:& carne calitatea < K 6 ( ţesut con+unctiv*& carne calitatea P&aică a mioinei, fibrele musculare, în funcţie deactivitatea =>P&aică a mioinei pot fi clasificate in :

& tipul < cu contracţie lentăFmetabolism oxidativ*& tipul


14/77

Dacă se ia în seamă tipul contractil ! W&lent şi S&rapid ", dar şi metabolismul oxidativ evidenţiat prinsuccindehidrogenaa mitocondrială !?&roşii, Y&albi" fibrele vor fi: & fibre W?*

& fibre S?* & fibre SY.1n funcţie de tipul contractil !0&lent şi &rapid" şi de metabolismul oxidativ evidenţiat pe baa succin&

dehidrogenaelor mitocondriale !%" şi a celei sarcoplasmatice !E", fibrele se clasifică în :

& fibre 0G* & fibre GE*& fibre E.

?eultă că fiecare tip de fibră musculară posedă caracteristici funcţionale şi metabolice diferite,echipamentele enimatice fiind corelate cu calea metabolică preferenţial utiliată pentru resintea =>P!oxidativă sau glicolitică" şi cu activitatea contractilă a fibrei !lentă sau rapidă".

1n reumat, diferitele tipuri de fibre se caracterieaă după cum urmeaă: & ibre cucontracţie rapidă şi metabolism mixt !oxidativ, hidrolitic" care au: & activitate =>P&aică mare* & sunt bogate în glicogen*

& sunt bogate în PA. =ceste fibre intra în construcţia

muşchilor roşii rapii. & ibre cu contracţie rapidă şi metabolism hidroliticcare au: & activitatea =>P&aică puternică, calea de resinteă a =>P fiind în principal prin glicoliă*& sunt bogate în glicogen*& sunt bogate în PA.=ceste fibre intră în construcţia muşchilor albi.& ibre cu contracţie lentă şi metabolism oxidativ care au:& activitate =>P&aică redusă, sintea =>P făcându&se pe calea oxidativă*& sărace în glicogen*& sărace în PA.0unt numeroase în muşchii roşii. 4xemple de muşchi:

& muşchi albi&rapiiFglicolitici: /ong.dorsi, Eluteus medius, Eluteussuperficialis*

&muşchi roşii&lentiFoxidativi: Diafragma, )aseterii, >rapeius,0upraspinatus, P. 1n procesul de contracţieFrelaxare, energia chimică eliberată din=>P este folosită şi pentru eliberarea şi capturarea ionilor de calciu de către reticulum sarcoplasmatic. Pentru amenţine un nivel energetic suficient funcţionării muşchiului este necesar ca sintea =>P să se facă la fel derepede ca şi degradarea acestuia. Aăile de sinteă ale =>P la animalul în viaţă sunt următoarele:

a* #in (os(ocreatină, care este o sursă imediată de energie, dar rapid epuiată: osfocreatină B=DP creatinOinaa =>P B creatină)* $rin cata)olismul !luco0ei, care cuprinde etapele: & etapa


15/77

glucoa B 2 =DB B 2 =DP B 2 Pi =c.piruvic B 2 =>P B 2 =DI B IB B 2I2G !dacă se pleacă de laglicogen se formeaă - moli =>P". & etapa P şi glucoa 6&P.

3H3


16/77

1n organismul viu, echilibrul dintre sinteă şi degradare va depinde de raportul dintre forma activă şiinactivă a celor doua enime cheie: & glicogen sintetaa*

& glicogen fosforilaa. 4 Mecanisme #ere!lare )ecanismele de reglare alemetabolismului glicogenului implică: & catecolaminele !adrenalina"*

& Aa2B

* & insulina.=şa cum se poate observa din figura 3%%, interconversia dintre formele glicogen&fosforilaei şi glicogen&sintetaei este sub controlul unei duble reglări: & reglare hormonală*

& reglare prin nivelul de Aa2B intracelular. ?eglareahormonală este realiată de catecolamine !adrenalina, noradrenalina" care îşi exercită efectul glicogenoletic princreşterea nivelului de =)Pc intracelular, =)Pc care reultă din =>P sub acţiunea adenilat&ciclaei activereultată din adenilat&ciclaa inactivă prin acţiunea catecolaminelor !adrenalina".

=)Pc la rândul său este un activator al protein&Oinaei inactive care trece în protein&Oinaa activă şiaceasta la rândul sau activeaă pe de o parte fosforila&Oinaa inactivă în fosforila&Oinaa activă, iar pe de altă parte trece sintea < !activă" în sintea D !inactivă".

=)Pc este şi un activator al fosfofructoOinaei, enimă implicată în fosforilarea fructoo&6&P în fructoa 3&6 difosfat. /a transformarea fosforila&Oinaeiinactive în fosforila&Oinaă activă participă şi ionii de Aa2B eliberaţi din ?0 sub influenţa impulsului nervos. 1nacest ca Aa2B se asociaă cu calmodulina & o proteină sarcoplasmatică care se asociaă cu fosforila&Oinaa pentru a produce fosforila&Oinaă activă. osforila&Oinaa activă produce transformarea fosforilaei b !inactive" în fosforilaa a !activă" care iniţiaă degradarea glicogenului prin formarea de glucoă fosforilată care este metaboliată în fibra musculară în vederea sinteei de =>P care,la rândul său, furnieaă energia necesară contracţiei musculare. Din celemenţionate reultă că sub efectul catecolaminelor eliberate în urma unui stressor, degradarea glicogenului poateavea loc fără o creştere a activităţii =>P&aice sarcoplasmatice. P&aa mioinică care scindeaă =>P furniândenergie necesară contracţiei !consum de energie". =ctivitatea =>P&aică a ţesutului muscular poate să crească deV 3%% ori în timpul unei contracţii musculare, în aceste condiţii reervele de glicogen !V 5 m)" fiind epuiate înmai puţin de o secundă, fiind deci necesară în continuare refacerea reervelor de =>P prin mecanismele arătateanterior. 1n orice ca, ca un răspuns la un consum mare de energie, glicogenolia poate să seintensifice de sute de ori în câteva secunde, ceea ce înseamnă ca degradarea glicogenului se coordoneaă şi cucontracţia musculară, sincroniare realiată prin faptul ca semnalul de declanşare al contracţiei este acelaşi cucel care activeaă fosforila&Oinaele, enime care la rândul lor activeaă fosforilaele responsabile de iniţiereaglicogenoliei, cu participarea Aa2B.

Aatecolaminele au efect comparabil în ficat, dar în fibrele musculare efectul glicogenolitic al noradrenalineieste mai mare decât al adrenalinei. Elicogenolia activată de adrenalina este semnificativă numai dacă,concentraţia de fosfat anorganic din fibra musculara este suficientă pentru a permite o creştere a activităţiifosforilaei a. Aoncentraţia de Pi se diminueaă odată cu acumularea de hexoomonofosfat şi în ca dehidroliă lentă şi redusă a =>P. 1n ceea ce priveşte insulina, acţiunea acesteia este contrară catecolaminelor, în sensul ca activeaă sintea glicogenului şiinhibă degradarea acestuia.

=cţiunea insulinei începe prin fixarea ei de un receptor prin care se activeaă protein&tiroinOinaă şiaceasta, la rândul său, activeaă Oinaa&Oinaa. Minaa&Oinaa activată determinătransformarea protein&Oinaei stimulată de insulină în protein&Oinaa stimulată de insulina activă, aceasta dinurmă cataliând transformarea protein fosfataei 3 puţin activă în protein&fosfataa 3 activă. Protein fosfataa

3H2


17/77

activă 3 acţioneaă în două direcţii: & transformă sintetaa Dîn sintetaă activă, ceea ce determină activarea sinteei glicogenului*

& transformă fosforilaa&Oinaa activă în fosforilaa&Oinaa inactivă care inhibă degradarea glicogenului.

Factorii care in(luenţea0ă concentraţia #e !lico!en muscular

=ceşti factori sunt: & factori legaţide animal: rasă, sex, tipul de muşchi* & factori legaţi de creştere: temperaturamediului, alimentaţie, post* & factori legaţi de manipulări antesacrificare: transport, stocareîn abator, amestecarea loturilor.

Rasa ivelul deglicogen este în funcţie de rasă, porcinele din rasa Iampshire având cu 5% ( mai mult glicogen în muşchii albi,în comparaţie cu alte rase. Porcinele din rasa Iamshire dau cărnuri cu o evoluţie lentă a pI&ului, pI&ul ultimfiind adesea sub ',$ !cărnuri acide", asemănătoare cărnurilor P04 sub aspectul culorii şi capacităţii de reţinere aapei reduse, care influenţeaă aşa&numitul randament Capole la şuncă !+ambon". =cest conţinutridicat de glicogen este sub incidenţa unei gene rnBF?& localiată în fibra musculară cuprinând o alelărecesivă rnB şi una dominantă ?&. Aomponenta dominantă determină excesul de glicogen sarcoplasmatic în

fibrele albe sub formă de granule mari. Porcinele cu gena ?&

dau carne cu conţinut mai scăut de proteină,raportul apăFproteină fiind cu 6 & 3% ( mai mare decât în carnea de la alte rase. Eena rnBF?& nu afecteaăconţinutul de glicogen din ficat şi nici nivelul de proteină din ficat. Potenţialul glicolitic la porcinelecu alela ?& dominantă este cu L 6% ( mai mare decât la porcinele normale, ceea ce face ca randamentul apole să fie K H3 (. 1n comparaţie cu porcinele homoigote rnBFrnB la care potenţialul glicolitic este mai micdar randamentul Capole L H3 (. =vând în vedere ca glicogenul muscular leagă 2 & $ g I 2GFg glicogen, apacare este expulată cu uşurinţă în timpul tratamentului termic şi având în vedere şi pI&ul mai scăut la ţesutulmuscular provenit de la porcine ?& care determină şi o capacitate de reţinere mai mică, este explicabil de cerandamentul Capole este mai scăut.

Se'ul ivelul deglicogen, respectiv potenţialul glicolitic nu diferă în funcţie de sex, deşi pI&ul ultim este mai mare la masculiinecastraţi, decât la cei castraţi sau femele, fapt ce se pune pe seama comportamentului mai agresiv al masculilor necastraţi, ceea ce conduce la o degradare a glicogenului in Cvivo în perioada antesacrificare. Ti$ul #emu+c1i ivelul de glicogen din muşchieste în funcţie de specialiarea metabolică a acestuia. )uşchii albi&rapii au un conţinut de glicogen mai maredecât muşchii roşii&lenţi. >ipul de muşchi influenţeaă şi activitatea enimelor de degradare ! fosforilaa şienima de deramificare", fiind mai mare în muşchii albi decât în cei roşii, situaţia fiind inversă în ceea ce priveşte enimele de sinteă. Zi capacitatea de tamponare este mai mare în muşchii albi în comparaţie cu ceiroşii. Tem$eratura me#iului n tim$ul cre+terii$orcinelor >emperaturile mai scăute !V 32o A" fac ca potenţialul glicolitic sa fiemai ridicat decât în caul temperaturilor mai ridicate !V 2o A". Potenţialul glicolitic mai mare la temperaturi alemediului ambiant de V 32o A este pus pe seama unei activităţi mai mari a glandei suprarenale care intervine înmetabolismul glicogenului prin glucocorticoiii eliberaţi.

Alimentaţia


18/77

mai mult pe cel hepatic, răspunsul metabolic al animalului la postul antesacrificare depinând de tipulmetabolic şi contractil al muşchiului.

=(ectul trans$ortului >ransportul, carese consideră ca un stresor complet !schimbarea de mediu, gomote, suprimare hrană şi apă, mişcări bruşte aleanimalelor, încărcareFdescărcare" va conduce la scăderea reervelor de glicogen in Cvivo, gradul de epuiare al

glicogenului depinând de intensitatea efortului muscular, mai ales în perioada de încărcare, transport propriu&is şi descărcare. Areşterea nivelului decortiol plasmatic, ca reultat al activării axei corticotrope, indică faptul că transportul în sine este o sursă destress. >ipul metabolic al muşchiului influenţeaă pI&ul ultim al muşchilor care va fi mai mare la muşchii roşiidecât la cei albi, muşchii roşii având şi un conţinut de glicogen mai scăut decât cei albi.

;urata #e stocare la a)ator Dacă durata destocare în abator depăşeşte 32 h, glicogenul se epuieaă antesacrificare datorită stării de stress indusă dediferiţi stresori care acţioneaă în această perioadă !modificarea mediului, amestecarea animalelor din loturidiferite, lipsa hranei, lupta dintre animale".

Amestecarea animalelor n timpul perioadei antesacrificare influenţeaă negativ reervele de glicogen careultat al luptei dintre animale pentru o ierarhiare socială a acestora. =cest comportament agresiv este caua

obţinerii cărnurilor DD. =mestecarea animalelor din loturi diferite poate conduce la creşterea nivelului plasmatic de cortiol, lactat, glucoa, în funcţie de interacţiunile agresive dintre animalele stocate. )odificarea profilului hormonal conduce la mobiliarea glicogenului muscular şi aceasta, în funcţie de activitatea fiică amuşchiului, deci de localiarea anatomică a acestuia.

Trans(ormările $ost4sacri(icare. Consi#eraţii !enerale

Aa orice ţesut viu, ţesutul muscular are nevoie de energie. 1n starea de repaus, energia este necesarăreţinerii homeostaiei, necesarul de energie crescând considerabil atunci când muşchiul îndeplineşte funcţia safiiologică & contracţia & generatoare de mişcare.

?elaţiile muşchiului Cin vivo cu mediul încon+urător sunt asigurate de: & Xasele sanguineşi sângele care aduc nutrienţii şi oxigenul, fiind în acelaşi timp transportor de informaţii sub forma mesagerilor chimici !figura 3%2". & ervii care transmit în două sensuri informaţiile întresistemul nervos central şi muşchi, sub forma impulsului nervos.

& >endoanele şi aponevroele, care asigurălegăturile mecanice între muşchi şi oase.

După sacrificarea animalului, prin întrerupereacirculaţiei sanguine !sângerare", structurile vii alemuşchiului continuă să funcţionee pentru un anumittimp în vederea obţinerii homeostaiei. =ctivitateafibrei musculare depinde acum de reervele saleenergetice, capabile să regeneree =>P !glicogen şifosfocreatina"./a întreruperea alimentării cu oxigen,calea de sinteă a =>P prin ciclul Mrebs şi fosforilareoxidativă este anulată, iar degradarea glicogenului pecalea metabolismului anaerob va conduce la producerea de acid lactic şi IB.

ig. ?epreentarea schematică a relaţiilor muşchilor scheletali

3H$


19/77

cu alte organe şi cu mediul încon+urător ! după orrest ş.a., 3H5' ".

-.>./. Trans(ormările care au loc n ţesutul muscular $ost4sacri(icare n eta$a

#e ri!i#itate=ceste transformări biochimice se referă la:

& degradarea compuşilor macroergici !=>P si PA" precum si a glicogenului* & evoluţia pI&ului ca o consecinţă în principal a glicoliei anaerobe şi corelat cu aceasta, modificarea activităţii =>P&aice şi anivelului de Aa2B din reticulum sarcoplasmatic*

& formarea complexului actomioinic şi corelat cu aceasta modificarea unor proprietăţi mecanice alemuşchiului* & modificarea unor proprietăţi decalitate şi tehnologice ale ţesutului muscular: frăgeime şi capacitatea de reţinere a apei*

& formarea de I- şi îmbunătăţirea aromei.;e!ra#area com$u+ilor macroer!ici +i a !lico!enului

?eacţiile biochimice care au loc în fibra musculară imediat după sacrificare au loc in două etape:& 1n etapa < are loc o epuiare a fosfocreatinei şi mai puţin a glicogenului pentru resintea =>P care sedegradeaă în mod continuu postsacrificare, secvenţa de reacţii fiind: 3" !- B m"=>P$& B I2G

=DP-& B Pi2& B IB* 2" m =DP-&& B mPA B mIB m =>P$& B m!creatină"* -" - =DP-& B - Pi 2& B mIBB !glucoa"n - =>P$& B 2 !lactat" B !glucoa"n&3 B 2 I2G.?ilanţul total va (i@ !glucoa"&n B!3Bm" I2G B mPA2& !glucoa"&n BmPi2& B 2 !lactat"& B m!creatina" B 2IB

1n reacţiile menţionate m T 3,', ceea ce înseamnă ca aproape toată cantitatea de =>P sintetiată înaceastă perioadă se face pe seama fosfocreatinei. ?esintea =>P în acest ca este eficace şi =>P se menţine atâtatimp cât exista fosfocreatina. 4tapa P se diminueaă deoarece glicolia nu este capabilă să refacă nivelul de =>P pe măsura degradării acestuia.?eacţiile biochimice în această etapă sunt: 3" !-B2[" =>P$&B I2G =DP$& B Pi2& B IB * 2" - =DP-& B -Pi2& B !glucoa" n B IB-=>P$& B 2!lactat" & B !glucoa" n&3 B 2I 2G*

-"2[ =DP-& [ =>P$& B =)P2& * $" [=)P B [I2GB [IB [P$& !glucoa" n&3 B [


20/77

& vitea de scădere a pI&ului este direct proporţionala cu activitatea de hidroliă a =>P, adică cu activitatea=>P&aică a muşchiului. Principala activitate =>P&aică este cea mioinică, dar există şi =>P&aasarcoplasmatică, =>P&aa mitocondrială şi =>P&aa din reticulum sarcoplasmatic.

=ctivitatea mioinei =>P&aei este sub dependenţa ionilor de Aa2B din sarcoplasmă, şi anume mioin&=>P&aa este activată la un nivel de Aa2B de 3%&6 ). 1n mod normal, nivelul de Aa2B din sarcoplasmă !Aa2B liber" este

menţinut la valori de K3%&5

) prin activitatea reticulum sarcoplasmatic, graţie unui proces de transport activ!pompa de Aa2B", pentru care energia este furniată de =>P. =cest transport de Aa 2B este posibil atâta timp câtexistă =>P în muşchi. Dacă nivelul de Aa2B sarcoplasmatic creşte foarte mult, mioin&=>P&aa este puternicactivată şi în consecinţă glicogenolia este accelerată !caul cărnurilor P04 la care reticulum sarcoplasmaticdevine inhibat prin interacţiunea dintre un pI scăut în timp ce temperatura muşchiului rămâne ridicată, adicămai mare de -'o A".

?eultă că reticulum sarcoplasmatic este mai puţin eficace în caul porcinelor sacrificate în condiţii destres, deoarece temperatura musculară este superioară celei normale şi, deci, se poate produce o acidoămetabolică, deci o scădere a pI&ului muscular in Cvivo.

4xistă şi cauri de defect congenital al reticulum sarcoplasmatic, în care ca are loc o eliberare masivă deAa2B şi activarea =>P&aei miofibrilare !mioin =>P&aa" se traduce in Cvivo prin hipertermie malignă, iar

post&sacrificare printr&o scădere extrem de rapidă a pI&ului !caul porcinelor sensibile la halotan".Xitea de glicoliă este corelată şi cu tipul de muşchi, fiind mai mare în /ongissimus dorsi !consideratmuşchi alb" în comparaţie cu rectus abdominis !considerat muşchi roşu". 0unt diferenţe în ceea ce priveştevitea de scădere a pI&ului şi în cadrul aceluiaşi muşchi. =stfel, în partea mai deschisă a muşchiului0emitendinosus, glicogenolia este mai rapidă decât în partea mai închisă la culoare. 1ncaul muşchilor de porc exudativi care au mai multe fibre albe şi mai puţine fibre roşii, în comparaţie cumuşchii de la porcinele normale, deci evoluţia pI&ului va fi dependentă de tipul predominant de fibre dinmuşchiul considerat. Deci, muşchii albi&rapii intră mai rapid în rigiditatedecât cei roşii&lenţi, muşchii albi&rapii având un conţinut mai mare de fosfocreatină şi o activitate =>P&aicăcu 6% ( mai mare decât muşchii roşii.

=vând un potenţial glicolitic mare şi o activitate =>P&aică mare, este explicabil de ce muşchii albi&rapiiau un metabolism glicolitic dominant, valori ale pI&ului ultim mai mici şi o viteă de scădere a pI&ului maimare în comparaţie cu muşchii roşii&lenţi cu metabolism oxidativ predominant.

>emperatura de păstrare a cărnii post&sacrificare influenţeaă vitea de scădere a pI&ului. =stfel,refrigerarea carcaselor în cursul perioadei de instalare a rigidităţii încetineşte vitea de hidroliă a =>P şi decivitea de scădere a pI&ului post&sacrificare, acest fenomen fiind valabil la temperaturi mai mari de 3%&32o A.0ub 3%o A, din contră, are loc o accelerare a viteei de hidroliă a =>P şi a scăderii pI&ului şi se poate instalaCcold shortening. =ceastă contracţie la rece este consecutivă inhibării la temperaturi scăute, a sistemelor enimatice care asigură stocarea Aa2B în fibre musculare. Dacă Aa2B sunt eliberaţi masiv se activeaă sistemulcontractil, =>P&ul este consumat foarte rapid, iar catabolismul glicogenului este accelerat, scăderea pI&uluifiind rapidă. =cest fenomen de Ccold shortening apare atunci când muşchiul mai conţine =>P, iar pI L6,%. 0ub pI 6, fenomenul de Ccold shortening nu are loc. 1n concluie,vitea de scădere a pI&ului este corelată poitiv cu vitea de contracţie şi cu vitea de apariţie a Pi!9moliFg şimin." şi corelată invers cu vitea de in+umătăţire a =>P !secunde", respectiv cu vitea de dispariţie afosfocreatinei !9moliFg şi min.".

1n funcţie de evoluţia pI&ului post&sacrificare, practic în caul cărnii de porc se pot întâlni trei stări

anormale: & cărnuri cu pI ridicat la carescăderea pI&ului se întrerupe precoce, consecinţă fiind intrarea în rigiditate la pI ridicat !cărnuri DD". =cestecărnuri au aptitudini de conservare redusă*

3H6


21/77

& cărnuri cu vitea de scădere a pI&ului anormal de mare, ceea ce face ca pI&ul ultim sa se atingă în câtevaeci de minute şi nu în câteva ore, cum se întâmplă la cărnurile normale. 0e obţin în acest ca cărnuri P04 cu proprietăţi tehnologice reduse* & cărnuri acide la care vitea de scădere a pI&ului este normală, dar pI&ul ultim este foarte scăut. =cest defect se întâlneşte la cărnurile care provin de la anumite rase de porcine!ex. Iampshire", cu consecinţe nefaste asupra randamentului de transformare datorită pierderilor mari la

tratament termic. 1ntre activitatea =>P&aică, potenţialulglicolitic, factorii genetici, mediul exterior şi principalele defecte de calitate tehnologică la carnea de porcexistă o strânsă corelaţie care este arătată schematic în figura 3%-.

igora 3%-. Principaleledefecte de calitatetehnologică la carnea de porc şi factorii deinfluenţă

Am$litu#inea scă#erii$4ului. =ceastăamplitudine este măsurată prin valoarea pI&uluiultim. =mplitudineascăderii pI&ului estedependentă de:

& capacitateatampon a ţesutuluimuscular, care la rândul

său este în funcţie de caracteristicile metabolice ale muşchiului: muşchii albi au o capacitate de tamponare maimare decât ce roşii* capacitatea de tamponare este proporţionala cu cantitatea de acid lactic produsă, respectivcu cantitatea de glicogen degradată. & reervele de glicogen în momentulsacrificării şi mai precis de potenţialul glicolitic care se determină cu relaţia:

PE T 2 !glicogen" B !glucoa&6&P" B !acid lactic". Un potenţial glicoliticmic în momentul sacrificării conduce la cărnuri DD, iar potenţialul glicolitic ridicat conduce la cărnuri P04.Un ca particular îl repreintă cărnurile provenite de la porcinele din rasa Iampshire care au un potenţialglicolitic foarte ridicat.

Potenţialul glicolitic este influenţat de stresul ante&sacrificare care acţioneaă prin două mecanisme:& secreţia de catecolamine şi de corticosteroii care provoacă prin intermediul =)Pc o activare a

glicogenoliei în muşchiul în repaus, ceea ce înseamnă o mobiliare a reervelor energetice inclusiv glicogen.& contracţiile musculare datorită mişcării animalelor care provoacă o creştere a nivelului de Aa2B intracelular

care intervine în activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mărite alemuşchiului. Xor fi mai mult afectaţi la stres decât muşchii roşii&rapii care au un potenţial glicolitic mare.)uşchii albi&rapii vor fi cei mai afectaţi de stres, deoarece calea metabolică de regenerare a =>P este în principal glicogenoliă, capacitatea aerobică a celulelor fiind foarte rapid depăşită. 1n acest ca, diminuareareervelor de glicogen se traduce printr&o amplitudine mai mică a scăderii pI&ului, ceea ce poate conduce lacărnuri DD. Din contră, stresul care conduce la creşterea temperaturii musculare va conduce la intensificareaglicogenoliei post&sacrificare, consecinţă fiind obţinerea de cărnuri exudative. =ceasta situaţie priveşte în

3H5


22/77

principal muşchii profuni ai carcasei de porc care se răcesc mai greu la refrigerare. 0tresul deabatoriare !în principal electronarcoa şi baterea animalelor până la sângerare" este însoţit de contracţiimusculare, ceea ce contribuie la creşterea viteei de hidroliă a =>P&ului din muşchii care intră progresiv înanaerobioă şi la care vitea de acidifiere va fi mărită.

1n concluie, amplitudinea scăderii pI&ului este diferenţiată în funcţie de tipul de muşchi, care se

caracterieaă prin conţinut diferit de =>P, PA şi glicogen. )uşchii de tip


23/77

influenţeaă, de asemenea, capacitatea de legare a apei. dacă scăderea pI&ului este rapidă !pI3 h K 6,%" în timpce musculatura îşi menţine o temperatură L -'oA are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare şi modificareaconformaţiei moleculei de actomioină. Prin precipitarea proteinelor sarcoplasmatice peste cele miofibrilare semascheaă grupările care participă la fixarea moleculelor de apă, ceea ce diminueaă capacitatea de reţinere aapei.

ig. Xariaţia capacităţii de reţinere a apei în funcţie de pI, în muşchiul/ongissimus dorsi de porc !după /aborde si )onin, 3H'" a" la 3 h post&sacrificare* b" la 2$ h post&sacrificare.

1n caul scăderii rapide a pI&ului are loc şi o fixare a Aa2B si )g2B de proteinele miofibrilare cu formare de punţi intermoleculare !interlanţuri polipeptidice", ceea ce antreneaă o diminuare suplimentară a capacităţii dereţinere a apei. /a nivel de sarcomer, expularea apei dintre filamentele subţiri şigroase este explicată astfel: în cursul instalării rigidităţii musculare, ca o consecinţă a dispariţiei =>P, seformeaă complexul actomioinic prin fixarea filamentelor subţiri de actină de filamentele groase de mioină.

=ceasta fixare se caracterieaă printr&o scurtare a sarcomerului, ceea ce provoacă o expulare a apeiintermiofibrilare şi apoi extracelulare. Aontracţia miofibrilelor şi deci a sarcomerului este cu atât mai mare cucât pI&ul este mai scăut şi temperatura mai ridicată. Un acelaşi tip de contracţie există şi în timpultratamentului termic al cărnii în care este implicat si ţesutul con+unctiv !figura 3%, 3%H".

Prin scăderea pI&ului şi instalarea rigidităţii se antreneaă o reducere de $% ( a volumului miofibrilar.Puterea de reţinere a apei este influenţată şi de tipul de muşchi. =stfel, muşchii roşii !în stare crudă" au o

capacitate de reţinere a apei mai mare decât cei albi, diferenţa ce se pune pe seama diferenţelor de pI între celedouă tipuri de muşchi,variaţiilor în ceea ce priveşte proprietăţile de legare a apei de către proteinele şidiferenţelor de microstructura musculară.

Maturarea cărnii

)aturarea începe odată cu reoluţia !terminarea" rigidităţii şi este caracteriată de doi parametri: viteăşi intensitate. =ceşti doi parametri sunt influenţaţi de factori biologici şi tehnologici.

)aturarea cărnii se realieaă prin două mecanisme dependente de temperatură şi care acţioneaăsinergetic: & mecanismul enimatic*

& mecanismul fiico&chimic. a* Mecanismulen0imatic implică participarea enimelor proteolitice intracelulare care pot fi:

& proteinae neutre activate de Aa2B denumite si calpaine si care sunt active la pI neutru*& proteinae lioomiale&catepsine !J,D,I,/" care sunt active la pI $&6 !domeniul de pI poate fi însă şi

mai larg"* & proteinae cunoscute şi sub denumireade prosom, proteasom, macropain, respectiv complex multicatalitic.

2roteina0e neutre activate #e Ca/B &cal$ainele* 0istemul proteinaic dependent de Aa2B şi de grupurile tiolice libere este format din două enime principale:

& calpaina < sau 9&calpaina !9 & pentru necesarul de Aa2B" care necesită '% & 3%% !9moli Aa2B pentruactivitatea sa maximă* & calpaina


24/77

1n muşchiul post&sacrificare, când nivelul de =>P se reduce şi rigiditatea începe să se instalee la pI 6 & 6,2fiind completă la pI ',' !la o evoluţie normală a pI&ului" când nivelul =>P este aproape nul, are loc o eliberarede Aa2B din ?0 şi mitocondrii, care se acumuleaă în sarcoplasma la nivelele care promoveaă activareacalpainelor. =ctivarea calpainei < începe la 3 9 ) Aa2B şi este maxima la 3% 9 ) Aa 2B , iar activitatea calpainei , desmina !localiată circular la discul ;" şi mai puţin actinina, troponina

< şi titina !S&conectina". Prin degradarea troponinei > s&au pus în evidenţă două proteine cu masa moleculară -%MD şi respectiv 25 MD./a degradarea S &conectinei & proteina filamentoasă care leagă filamentele subţiri delinia ; şi poiţioneaă filamentele groase în centrul sarcomerului şi care are masa moleculară de 2%% MD, se pune în libertate W&conectina !masa moleculară 23%% MD" şi un peptid cu masa moleculară 32%% MD !figura333".Peptidul 32%% MD reultă din partea de S &conectina care se uneşte cu linia ;.

2rotea0ele li0o0omiale sunt localiate în lioomi şi au activităte maximă la pI $&6 fiind repreentate decatepsinele J,D,I,/, cea mai activă fiind catepsina D faţă de mioină, iar catepsina J va degrada atât mioinacât şi actina. Aatepsina / va degrada titina, nebulina şi mai puţin mioina, actinina. u acţioneaă asupra

2%%


25/77

troponinei > şi nebulinei.Aatepsinele J, / si I slăbesc şi ţesutul con+unctiv atunci când ele a+ung în spaţiul extracelular.

ig. )odificările post&sacrificare ale conectinei :a" conectina*

b" J&conectina*c" A&peptidul de 32%% Mda !după >anabe s.a., 3HH2"

Elicoidaele lioomiale faciliteaă acţiuneacatepsinelor în degradarea componentelor substanţei fundamentale aţesutului con+unctiv. =ctivitatea catepsinelor J şi / repreintă V '% (din activitatea totală a catepsinelor şi există întotdeauna un exces decatepsine faţă de inhibitori.

& 0istemul multifuncţional !proteasom,macropain,prosom" este caracteriat prin masa moleculară mare !5%%MD" având o structură complexă formată din subunităţi cu masa

moleculară mică, neidentice, numărul de subunităţi fiind L & 3%.=cest sistem este activat de =>P şi degradeaă proteinele sarcoplasmatice, optim de activitate fiind la pI 5&H.De remarcat că în muşchiul în viaţă, mecanismele de reglare a activităţii proteinaelor sunt controlate de:& efectori care acţioneaă la nivelul genelor* & efectori care

acţioneaă la nivelul proteinelor !pI, Aa2B , =>P, inhibitori"* & procesele de activare !activareautocatalitică a calpainelor". Degradarea proteinelor in Cvivo are loc în interiorullioomilor ca urmare a transferului acestora din citosol în lioomi prin mecanisme de pinocitoă, fagocitoă,etc. 1n muşchiul post&sacrificare enimele lioomiale acţioneaă în afara lioomilor prin deteriorareamembranei acestora datorită pI&ului scăut. =vând în vedere că activitatea catepsinelor !ca şi a calpainelor"este dependenta de temperatură şi pI, pentru o activitate eficientă a acestora este necesară o acidifiere rapidă acarcaselor fie prin condiţionarea cărnii la temperaturi mai mari de 3% & 32 o A ! & 3% h" fie prin electrostimularea carcaselor, în care ca se evită şi Ccold shortening.

)* Mecanismul(i0ico4c1imic. =cidifierea ţesutului muscular post&sacrificare este însoţită de creşterea presiunii osmotice de la25% & -%% m osmoli cât repreintă valoarea fiiologică până la '%% & 6%% osmoli, valoarea atinsă în cursulrigidităţii.,rsta. 1naintarea în vârsta a animalului atrage după sine modificări în cele două structuri care determinăfrăgeimea: colagenul şi miofibrilele. ?eferitor la colagen, conţinutul acestuia nu se modifică sensibil cu vârsta,în schimb se modifică calitatea acestuia, în sensul ca fibrele de colagen devin mai termostabile ca urmare acreşterii numărului de legături intermoleculare cu reistenta mare la căldură şi cu reistenţa mecanică ridicată.1n plan biochimic solubilitatea termică a colagenului se diminueaă. Din punct de vedere calitativ intereseaă şiraportul dintre ioformele 3 şi - ale colagenului, ioforma - fiind mai sensibilă la acţiunea proteaelor endogene.

=ceastă creştere a presiunii osmotice este consecinţă acumulării în sarcoplasmă a moleculelor cu masamoleculară mică !ioni, peptide, compuşi metabolici ca acid lactic etc.".1n funcţie de muşchi, presiunea osmoticăfinală corespunde unei creşteri a puterii ionice de la %,2$ la %,-2 !respectiv de la o soluţie de aAl %,2$ la %,-2), suficientă pentru a caua modificări importante la nivelul structurii contractile şi deci de a facilita în acestfel acţiunea enimelor proteolitice endogene. 4xistă deci unsinergism între presiunea osmotică şi acţiunea proteinaelor. 4xistă de asemenea, o corelaţie între osmolalitate,tipul de muşchi şi vitea contracţiei musculare evidenţiată prin valoarea activităţii =>P&aice.!igura 332 b".1nconcluie, sub acţiunea enimelor proteolitice se slăbeşte structura contractilă a fibrei musculare prin slăbirea

2%3


26/77

liniei ;, slăbirea interacţiunii dintre mioină şi actină prin degradarea S & conectinei, reultatul fiind oîmbunătăţire a frăgeimii cărnii.

Factorii #e variaţie ai maturării (ră!e0imii cărnii. =ceşti factori pot fi: factori legaţi de specie* factorilegaţi de animal !în cadrul aceleiaşi specii sau la nivelul aceluiaşi animal: vârstă, sex, rasă, stare de îngrăşare"*factori legaţi de tipul de muşchi considerat.

S$ecia. 1n funcţie de specia de la care provine, carnea preintă vitee diferite de maturare, mergând de la3 la 3%. Aarnea de pasăre se matureaă cel mai rapid, urmată de carnea de porc şi viţel şi apoi de vită adultă.raportul viteei de maturare pentru porc şi vită este 2. 4xplicaţiile acestor diferenţe este pusă pe seamaechipamentului enimatic !concentraţia de enime mai mare la carnea de pasăre"* conţinutul în inhibitorii proteaelor !concentraţia de calpastatina" mai mare în carnea de vită şi porc" şi sensibilităţii proteinelor contractile la enimele proteolitice !miofibrilele cărnii de pasăre sunt mai uşor deteriorate de catepsină şicalpaină decât miofibrilele cărnii de vită".=ceste diferenţe depind în fapt de caracteristicile metabolice şicontractile ale muşchiului.

Prin trecerea de la muşchii roşii cu contracţie lentă şi metabolism oxidativ !muşchi de vită" la muşchi deculoare albă, cu contracţie rapidă şi metabolism glicolitic !muşchii de pui", vitea relativă a maturării creşte

=stfel, durata de maturare la B$oA este de ' ile la carnea de viţel şi 33 ile la carnea de bovină adultă.

1n caul cărnii de porc, pasăre, vârsta animalului are o influenţă substanţial redusă asupra viteei de maturare.Se'ul. ipurile de fibre se diferenţiaă prin conţinutul de proteine sarcoplasmatice, miofibrilare, enime proteolitice, inhibitori, vitea contracţiei, felul metabolismului, conţinutul în e !deci mioglobina", etc.)odificările structurii miofibrilare vor fi mai rapide în fibrele de tip P&aei, ceea ce înseamnă că nivelul de calpaine şi calpastatină nu poate fi luatîn consideraţie pentru a +ustifica vitea şi intensitatea maturării, care s&a văut anterior, cresc odată cu creştereaactivităţii =>P&aice. Ael mai mic nivel de inhibitor !calpastatină" s&a găsit însă în fibrele cu contracţie rapidăcare preintă cea mai mare viteă de maturare. =celaşi fenomen s&a observat şi în caul enimelor lioomialeal căror conţinut !exprimat în unităţiFg ţesut" scade proporţional cu creşterea activităţii =>P&aice !fig.33' a, b,c, d".

2%2


27/77

ig. a, b, c, d. Xariaţia în calpaină


28/77

conţinutul ei în proteine, lipide, substanţe minerale şi vitamine şi în lipsa unor substanţe de contaminare şi poluare. Pentru specialistul în creşterea animalelor Ccalitatea cărnii este dată de starea de îngrăşare aanimalelor, în funcţie de specie, rasă, vârstă şi timpul de alimentaţie !fura+are".

1n sensul larg al cuvântului, oţiunea de Ccalitate a cărnii repreintă un sumum al factorilor senoriali,nutritivi, tehnologici şi igienici.

a" Factorii sen0oriali se referă la: culoare, aromă !gust&miros", frăgeime, consistenţă, suculenţă.& Culoarea cărnii este caracteriată prin tonalitate, intensitate, luminoitate, iar factorii care determină

aceste caracteristici ale culorii sunt arătaţi în figura 336. 1n legătură cu culoarea cărnii facem următoarele preciări:

& Conţinutul #e mio!lo)ină este dependent de rasă, vârstă, tipul de muşchi !mioglobina estesolubiliată în sarcoplasmă şi în muşchiul in Cvivo, are rolul de captare al oxigenului din sânge şi de a&ltransfera mitocondriilor pentru a se asigura respiraţia celulară"*

0tarea chimică a mioglobinei !oxidată, redusă, oxigenată" va depinde printre altele şi de valoarea pI&uluiultim. 1n cărnurile cu pI ridicat activitatea citocromoxidaei este mare, mitocondriile consumă oxigenuldisponibil şi fac ca mioglobina din stratul situat sub cel superficial sa rămână în stare redusă !roşu purpur",stratul superficial având culoarea roşu aprins datorită oxigenării mioglobinei sub influenţa oxigenuluiatmosferic. 0tructura muşchiului influenţeaă absorbţia şi difuia luminii incidente, deci intensitateacoloraţiei. ipulmetabolic influenţeaă concentraţia de mioglobinăcare variaă de la simplu la dublu între muşchii proveniţi de la aceeaşi carcasă. Erosimea stratuluisuperficial de culoare roşu&viu !oximioglobină"este invers proporţional cu activitatea respiratorie amuşchiului !figura 33".

2%$


29/77

igura 33. Aorelaţia dintre tipul contractil şi conţinutul în mioglobină al muşchilor de bovină !după>almant s.a., 3H6"

0tabilitatea culorii este, de asemenea, independentă de tipul metabolic, formarea de ))b din )bdepinând de: & vitea de difuie a G2 şi

de consumul de G2 : & autooxidarea )b în preenţa G2*& reducerea enimatică a ))b a cărei viteă creşte cu intensitatea metabolismului oxidativ.Deci, muşchii roşii&lenţi au o mai mare stabilitate a culorii. 1ntre activitatea

respiratorie a ţesutului muscular şi concentraţia de ))b este o relaţie liniară !figura 33H".Un pI ultim ridicat favorieaă menţinerea activităţii respiratorii şi se opune formării de oximioglobină în

stratul superior al cărnii. 0căderea pI&ului post&sacrificare favorieaă apariţia culorii roşu&aprins şi diminuareaintensităţii culorii.

igura 33H. ?elaţia dintre activitatea respiratorie amuşchiului de bovină şi

procentul de mioglobină !după

?enerre, 3H$"& Aroma cărnii este influenţată de:

&specie, în care ca intervine mai mult grăsimea decâtcarnea, compoiţia grăsimii fiind controlată genetic*

& rasa, în sensul ca animalele de carnedau carne cu gust şi miros mai pronunţat decât cele delapte. 1n funcţie de rasă s&au determinat diferenţe înceea ce priveşte compoiţia în acii graşi aitriglicelidelor*

& sex, al cărui efect se coreleaă cucontrolul genetic asupra metabolismului şi producţiade hormoni steroii şi influenţa acestora asupra

compoiţiei lipidelor şi metabolismul lor. Ahiar şi produşii de metabolism sunt responsabili de gustul şi mirosulcărnii

- vârsta, al cărui efect se datoreşte probabil schimbărilor în metabolism, în special în ceea ce priveşte proteinele şi nucleotidele* & hrana !fura+ul"influenţeaă gustul şi mirosul cărnii, mai ales prin lipidele pe care le conţine*

& gradul de maturare al cărnii care măreşte conţinutul acesteia în substanţe de gust şi miros*& tipul de muşchi, în sensul că muşchii diferă între ei prin compoiţia chimică, precursorii de aromă şi

compuşii de aromă !aminoaciii liberi, nucleotide, nucleoide, bae purinice şi pirimidinice, acii organici,aharuri etc.".Erăsimea intramusculară şi mai ales fracţiunea fosolipidică are o influenţă primordială asupraaromei. /a porcine, nivelul de fosfolipide creşte odată cu intensitatea metabolismului oxidativ, fapt ce explicăintensitatea aromei odată cu creşterea activităţii acestui metabolism.

pI&ul ultim influenţeaă semnificativ aroma cărnii care este maximă la pI ', & 6,%. /a pI L6,2 !cărnuride vită şi porc DD", la care cantitatea de apă liberă este imobiliată, aroma este puţin pronunţată deoarece areloc o diluare a compuşilor de aromă solubili în apă.

& tratamentul termic intensifică aroma cărnii, făcând să apară compuşi de aromă noi.

2%'


30/77

& Fră!e0imea cărnii !reistenţa opusă la masticaţie" este determinată de specie, rasă, vârstă, stare deîngrăşare, care la rândul lor influenţeaă proporţia de ţesut con+unctiv şi gras şi calitatea acestora, calitateafibrei musculare !raportul dintre sarcoplasmă şi miofibrilă". )omentul în care s&a făcut refrigerarea saucongelarea, modul în care s&a executat răcirea !în carcasă sau piese anatomice" precum şi gradul de maturare alcărnii sunt aparent principalii factori care determină frăgeimea !figura 32%".


31/77

atât mai mare cu cât gradul de marmorare şi perselare este mai avansat. 0uculenţa este dependentă şi de tipul demuşchi, acesta crescând odată cu intensitatea metabolismului oxidativ.

/a masticaţie, prima impresie a suculenţei este determinată de cantitatea de apă eliberată la începutulmasticaţiei. /a o masticaţie prelungită are loc o stimulare a salivaţiei de către grăsime, impresia de suculenţă înacest ca fiind mai durabilă.

)* Factori nutritivi. 1n aceasta direcţie se are în vedere conţinutul de proteine şi lipide, precum şi calitateaacestora, conţinutul în vitamine şi săruri minerale. 4 Conţinutul n $roteine +icalitatea $roteinelor Aarnea, prin proteinele sale, repreintă o sursăimportantă de substanţă aotată cu o valoare biologică ridicată. Xaloarea biologică a proteinelor din carne estecondiţionată de componenţa în aminoacii, în special esenţiali şi proporţia dintre aceştia !valină, leucină,ioleucină, liină, metinină, treonină, fenilalanină, triptofan". & valina estenecesară menţinerii balanţei de aot* & leucina este necesară pentrufuncţia sa cetogenică, deficienţa în leucina împiedicând creşterea normală, conduce la pierderi în greutatecorporală, şi la o balanţă de aot negativă*

& treonina este agent liotropic care previne acumularea grăsimii în ficat* prin substanţele de degradare participă la sintea porfirinei* & liina este necesară atât pentru

creşterea organismului cât şi pentru formarea globulelor roşii*& metionina furnieaă sulful necesar biosinteei cisteinei şi contribuie ca donor de grupare metil*& fenilalanina este un precursor al tiroinei* & triptofanul

stimuleaă sintea =D si =DP, fiind necesară creşterii organismului tânăr şi menţinerii echilibrului aotat.=re de asemenea acţiune favorabilă în combaterea a vitaminoei niacinice deoarece se constituie ca un precursor. 1n +udecarea calităţii proteinelor din carne trebuie să avem în vedere digestibilitatea şivaloarea biologică ridicată !LH% (", proteinele din carne facând parte din clasa < de calitate.

& Conţinutul n li$i#e +i calitatea acestora /ipidele dincarne sunt importante în principal pentru aportul lor energetic. Aalitativ lipidele din carne sunt inferioare celor din uleiuri vegetale deoarece au un conţinut redus de acii graşi esenţiali !linoleic, linolenic, arahidonic"./ipidele din carne fac parte din clasa a


32/77

post&sacrificare în care se găseşte carnea: faa anterigor !pI V 5,%"* faa rigor !pI V ',- & ',$"* faa de maturare!pI . ',6 & ', şi chiar 6,%".

#* Factori i!ienici e inocuitate* 1n aceastadirecţie trebuie să avem în vedere: & gradul de contaminareal cărnii cu microorganisme de alterare şi patogene: & 4ventuala infestare cu paraiţi*

& Preenţa unor antibiotice care au fost utiliate pentru tratarea animalelor în viaţă* & Preenţa unormicotoxine !şi în special aflatoxine" datorită fura+ării animalelor cu fura+e infectate cu mucegaiuri toxicogene*& Preenţa unor pesticide datorită fura+ării animalelor cu nutreţuri contaminate cu aceste pesticide*& Preenţa unor hormoni oestrogeni şi a W& agoniştilor care sunt folosite în unele tari în scopuri

ooeconomice* & Preenţa unor metalegrele !)g, Pb, =s, Au" ca reultat al fura+ării animalelor cu nutreţuri contaminate cu pesticide ce conţin metalegrele, sau ca reultat al prelucrării cărnii cu utila+e neadecvate*

& Preenţa hidrocarburilor policiclice condensate ca reultat al contaminării animalelor în viaţă prin aerul poluat sau cu fura+e contaminate cu hidrocarburi policiclice condensate.

=4N^ A=PG/U/ HGLICOLIZA ( catabolismul anaerob al glucidelor) – calea Embden – Meyerhof – Parnas

Procesul are loc în sarcoplasmă şi se desfăşoară în absenţa oigenului!1. Fosforilare glucoză

(") #$P(%) Eces &'P & #Pcantitatea crescută de Pi

întăreşte inhibiţia dată de&'P asupra heo*ina+ei

,bs- heo+o*ina+ă → orice heo+ă. gluco+o*ina+ă → specifică gluco+ei

/eacţia in0ersă are loc numai sub influenţa gluco+o ' fosfata+ei şi are loc numai în ficat şirinichi!

acă se porneşte de la glicogen se e0ită un consum iniţial de #$P glicogenul trec1nd îngluco+o2%P în pre+enţa fosfatului anorganic!

3ntensitatea glicoli+ei este modulată de anumiţi factori-fa0ori+ată de - eces de glicogen #$P &$P #MPciclic.inhibată de- gluco+o%2%P 4P!

5ără aport de Pi glicogenul nu poate fi fosforilat! #MPciclic este acti0ator alosteric pentru ambele forme de fosforila+ă scade constanta de reacţie

pentru Pi şi glicogen reacţia desfăşur1ndu%se rapid şi la re+er0e limitate!

2%

,

678,7

,7,7

,7

,7

7

7

7 7

heo*ina+ă Mg8"

#$P #P,

,7,7

,7

,7

7

7

7 7

678, P

&luco+o%'%fosfat

( Ester /obinson)

&licogencatali+ată de fosforila+ă

&luco+o %2%P( Ester 6ori)

&luco+o%2%P &luco+o%'%Pfosfoglucomuta+ă


33/77

,bs- &'P repre+intă un punct nodal

2. Izomerizare reversibilă

3. Fosforilarereversibilă

4. Sci!area fruc"ozo 1#$!ifosfa"ului

2%H

P

,

,7,7

,7

,7

7

7

7 7

678, P

9:;


34/77

,

7,7

, P

67 ,7

678, P

6,77,7

En+imă

D7

=#)"

78,

,7 76

67 ,7

678, P

D

En+imă=#)"

comple " tioesteren+imă

En+imă

D

67 ,

678, P

6 7,7

=#)7"7"

6omple acilen+imă

" 7"

=#)"P,7

,

,

=#)"

D7

En+imă

"

67 ,7

678, P

,

,6

,7

,7

P

,bs- dihidroiacetonfosfat repre+intă un re+er0or mobil metabolic de aldehidă 9 fosfoglicericăfr1nea+ă glicoli+a.

De poate face legătura glucide – lipide ( en+ima 9 fosfoglicerol dehidrogena+a)!

%. &rasformarea al!e'i!ei 3( fosfoglicerice ) aci! 1#3 !ifosfogliceric

inter0in-gliceraldehid 9%

P%dehidrogena+asub formă oidată( =#")

şi D7 dependentă.(%)- =#7 " 7".(")- Pi =#"

#cid 29 difosfogliceric

$. $.&rasformarea aci!ului 1#3!ifosfogliceric ) aci! 3 fosfogliceric

23%

678,7

,

678, P

6

=#7 "7" =#"

=#"=#7"

678,7

P678,

67,7"78,

678,7

67,7678,7

&licerol

" P

6,

,67 ,7

678, P

P,7

,7,

fosfoglicero*ina+ă

#P #$P

Pi

6,,7

67 ,7

678, P

#cid 9 fosfogliceric

" #P

P


35/77

*. &rasformarea aci!ului 3 fosfogliceric ) aci! 2 fosfogliceric

+. ,es'i!ra"area aci!ului 2 fosfogliceric ) aci! 2 fosfoeol -iruvic

,bs- prin hidroli+ă se eliberea+ă 2BF *calCmol!

. &rasformarea aci!ului 2/ eol -iruvic ) aci! -iruvic

(")- 3oni- Mg8". Mn8". G". /b". 6s" #P şi 5 2' diP(%)- inhibă- 6a8" şi acetil 6o#

10. &rasformarea aci!ului -iruvic ) aci! lac"ic

233

#cid 8 fosfogliceric

6,,7

67

678,7

, P

H2O

H2O

6

6,,7

678

, P

#cid 8P enol piru0ic

P,

678

6,,7

6

#P #$P

piru0at*ina+a6

6,,7

678

,7

#cid enol piru0ic

tautomeri+are6,,7

6 ,

679

#cid piru0ic

679

,6

6,,7=#7 " 7"

=#"

=#" =#7 " 7"

Hactat dehidrogena+a (H7)

67

679

6,,7

,7

#cid lactic

6,,7

67 ,7

678, P

fosfogliceromuta+ăcant! mici de ac! 89 difosfogliceric

Mg8" sau Mn 8"

6,,7

67

678,7

, P

#cid 8 fosfogliceric(esenţial)


36/77

&licoli+ă- c1ştig 8 #$P ( 8


37/77

4. ,ecarboilarea oi!a"ivă a aci!ului (ce"oglu"aric

%. &rasformarea succiil CoA ) aci! succiic

,bs- Dingura etapă cu fosforilare oidati0ă la ni0elul substratului!

$. ,e'i!rogearea aci!ului succiic

23-

6 6,,7

6

786 6,,7

,

77

=#7 " 7"=#"

α%cetoglutarat dehidrogena+a în pre+! de- $PP ac! lipoic5# Mg8" 6o# =#"

6

6

786 6,,7

,

77

D6o#

" 6,8

Duccinil 6o#

D6o#6

6

786 6,,7

7" 79P,B

%7D6o#

6

6

786 6,,7

,

77

, P,7

,7, &P &$P

#$PADP

6

786 6,,7

77

6,,7

#cid succinic


38/77

*. i!ra"area aci!ului fumaric

+. ,e'i!rogearea aci!ului malic

ila eerge"ic al ca"abolismului aerob5

Hanţul respirator- 8 7N " O ,8→ 78,,bs- toţi componenţii lanţului respirator sunt situaţi în membrana internă a mitocondriilor!De cuplea+ă cu fosforilarea oidati0ă-2 =#7 " 7"⇒ 9 moli #$P2 5#78→ 8 moli #$P

23$

786 6,,7

786 6,,7

5# 5#7876 6,,7

677,,6Duccinat dehidrogena+a

#cid fumaric

6

67,,6 7

6,,7778,

6,,76,7

7

6787,,6

acid malic

678,6

7

7 6 6,,7

malatdehidrogena+a

=#"=#7 " 7"

6,,76

6787,,6

,

#cid oalilacetic


39/77

#neă capitolul @! 5igura 28B! 6iclul aci+ilor tricarboilici

23'

87

#cid oalacetic

6,,7

6786 6,,77,

678

6,,7

#cid citric

#cid cis aconitic

#cid i+ocitric

=#

#cid oalsuccinic

6o#D7

6,8

=# =#7 " 7"

Duccinil 6o#

678

6,,7

678

6 D6o#

,

#cid succinic

5#

5#78

6 ,

678

7,,6

7,,6

citratsinteta+a

#cid piru0ic

#cetil6o#

796 6

,

D 6o#" 6

678

7,,6

7,,6

,7

6

,

796 D 6o#

intermediar

" 78,

% 7D%6o#

78,

78, 6 6,,77

6 6,,7

6 6,,7786

6 6,,77

67

786

6,,7

6,,7

,7

6 6,,77

67

786

6,,7

6,,7

,


40/77

#neă capitolul @! 5igura 28A! 5ondul metabolic comun

236

Metabolismul glucidic

$rio+e

#cid piru0ic

#cetil 6o#

#cidul oalil acetic

#cid citric

#cid i+ocitric

#cid oalsuccinic

#cid a cetoglutaric

Duccinil 6o#

#cid succinic

#cid fumaric

#cid malic

Metabolismul protidic

P%&H%&

Metabolismul lipidic

&licerol

#ci+i graşi

6orpi cetonici

H%&

Heucină$iro+ină5enilalanină

H%P

Dinte+ă colesterol carotenoide

Dinte+a unor substanţe cu rol fundamental

&%P #cid glutamic &lutamină

Poate pro0eni di % prolină % histidină % ornitină % arginină

Impreună cu glicocolul la sinte+a acidului aminole0ulinic(etapă în sinte+a humului)

urogenetic

nte+ă nucleotide H%&%P

9 origini % produs final ciclul Grebs % de+aminarea acidului aspartic % prin carboilarea acidului piru0ic


41/77

#neă capitolul @! 5igura 289! &licoli+a

235

&licogen

&luco+o 2P

&luco+o 'P

5ructo+o 'P

5ructo+o 2'diP

fosfoglucomuta+ă

glucofosfati+omera+ă

fosfofructo*ina+ă

#ldola+ă (fructo+o difosfataldola+a)

o+ăheo*ina+ă

#$P #P

ihidroiacetonfosfat

#ldehida 9%fosfoglicerică

$rio+ofosfat

i+omera+ă

#cid 29 difosfogliceric

&liceraldehid9fosfat dehidrogena+a

#cid 9P gliceric

5osfoglicero*ina+ă #P

#$P

#cid 8P gliceric

5osfogliceromuta+a

Enola+a

#cid fosfoenolpiru0ic

Piru0at*ina+a #P

#$P

#cid piru0ic

Hactat dehidrogena+a

#cid lact ic

=#"

=#7 " 7

@:;

#$P

#P

fosforila+ă*ina+ăfosfata+ă ( reacţia in0ersă)

(Mg8" Mn8")

(Mg8")

(Mg8" G")


42/77

D. C=RINE= SANITAR =T=RINAR= I SANITAR=

D.. CLASIFICAR=A A?ATOAR=LOR =batoarele pot fi clasificate funcţie de capacitate şi profil astfel:

;u$ă $ro(il@abatoare mixte*abatoare pentru bovine*abatoare pentru porcine*abatoare pentru ovine*abatoare pentru păsări*abatoare pentru iepuri de casă.

;u$ă ca$acitate &$entru )ovine" $orcine" ovine*@abatoare sub ' toneFi !centre de tăiere"*

abatoare pentru 3% toneFi*abatoare pentru 2% toneFi*abatoare pentru -% toneFi*abatoare pentru '% toneFi*abatoare pentru %&3%% toneFi*abatoare peste 3%% toneFi.

;u$ă ca$acitate &$entru $ăsări*@abatoare pentru -'%% toneFan&linie, adică H%% păsări Fh*abatoare pentru 5%%% toneFan&linie, adică 3%% păsări Fh*abatoare pentru 3%%%% toneFan&linie, adică 26%% păsări Fh*abatoare pentru 2%%%% toneFan&linie, adică '2%% păsări Fh.

;u$ă ca$acitate &$entru ie$uri #e casă*@abatoare pentru 3%%% toneFan&linie, adică 2%% capeteFh*abatoare pentru -'%% toneFan&linie, adică 6%% capeteFh.

10.2. CERINŢE SANITAR–VETERINARE PRIVIND PROIECTAREA UNITĂŢILOR DESTINATE

ABATORIZĂRII

Proiectarea, amplasarea, construirea abatoarelor şi a instalaţiilor aferente, amplasarea utila+elor şi proiectarea moderniării acestor unităţi se va realia pe baa unor documentaţii şi studii tehnico&economiceaviate şi de către organele inspecţiei veterinare de stat şi de către inspectoratul de sănătate publică.

2roiectarea

tehnologia carnii -

Documents

Transcript of tehnologia carnii -