Cuprins

Introducere……………………………………………………………………..2

Capitolul I. Casificarea enzimelor

1.1 Clasificarea enzimelor după tipul reacţiilor catalizate........................................5

1.2 Clasificarea enzimelor în funcţie de activitatea biochimică…………………….6

Capitolul .II Activitatea catalitică a enzimelor

2.1 Mecanismul acţiunii enzimatice………………………………………….........8

2.2 Factorii ce influenţează activitatea enzimetică………………………………..8

2.2.1 Temperatura optimă a recţiilor enzimatice.....................................8

2.2.2 Influenţa pH-ului…………………………………………………...9

2.2.3 Influenţa radiaţiilor………………………………………………...9

2.2.4 Influenţa ionilor……………………………………………………9

2.3 Specificitatea enzimelor…………………………………………………........9

2.4 Coenzime (cofactori)…………………………………………………………11

Capitolul III. Enzimele şi rolul lor în digestive

3.1 Rolul enzimelor în procesul de digestive…………………………………...12

3.2 Rolul pozitiv al enzimelor pentru sănătatea omului…………………………14

3.3 Rolul enzimelor în lupta cu boala…………………………………………..15

Capitolul . IV Laptele. Enzimele din lapte

4.1 Laptele.Compoziţia chimică a laptelui……………………………………….17

4.2 Digestia lipidelor sub acţiunea lipazei pancreatice………………………….18

Concluzii………………………………………………………………………….21

Bibliografie……………………………………………………………………….22

1

Introducere

Elementul cu adevarat remarcabil pe care îl conţin alimentele vii, în special cele

neprelucrate, sînt enzimele. Enzimele reprezintă cheia pentru o absorbţie bună a hranei, fiind

eliberate odată ce începem să mestecăm. În egală măsură, toate procesele noastre fizice depind

de enzime. Acestea sînt principalii catalizatori ai tuturor reacţiilor chimice din organismul

nostru, fără de care am înceta să funcţionăm sau să existăm. Enzimele determină digestia,

detoxifierea, imunitatea şi toate celelalte procese metabolice şi regeneratoare. Calitatea

enzimelor noastre este reflectată în propriul nivel energetic şi în vitalitatea noastră.[9]

Termenul enzimă, a fost introdus de Kühne, în 1878. Buchner (1897) a izolat din drojdia

de bere un suc liber de orice celulă şi totuşi capabil să provoace fermentaţia. Acest suc conţine

deci o enzimă pe care Buchner a numit-o ziraza. Aceasta este de fapt un amestec de mai multe

enzime, dupa cum s-a dovedit mai tîrziu. În cursul secolului al XIX-lea, au fost preparate multe

extracte de enzime. Astfel, după ce Kirchoff a observat, în 1820, că o componentă glutinoasă din

bobul de orez încolţit, numit malţ, transformă cantitaţi de amidon mult mai mari decît propria sa

greutate, într-un zahăr solubil, maltoza, Dubrunfaut a găsit, în 1830, că extractul apos, limpede,

de malţ are aceeaşi acţiune solubilizantă asupra amidonului ca malţul însuşi. Din acest extract,

Payen şi Persoz (1833) au izolat prin precipitare cu etanol, prima enzimă, amilaza, sub forma

unui material solid alb, amorf, capabil să solubilizeze o cantitate de amidon de 2000 de ori mai

mare decît propria sa greutate.[5]

Printre primele enzime izolate, vom mai menţiona: pepsină din sucul gastric (Schwann,

1836); trepsină din sucul pancreatic (Kühne, 1848); lipaza (Claude Bernard , 1849); invertaza

(Mitscherlich, 1841; Berthelot, 1860); ureeaza (Musculus, 1882), etc.[7]

Enzimele, întîlnite în toate organismele vii, sînt molecule de proteine care digera hrana,

descompunînd-o în fragmente suficient de mici încît să treacă în sînge prin porii minusculi ai

intestinelor. Ele reprezintă „clasa muncitoare“ a organismului. Pe lîngă acţiunea de digerare a

hranei, enzimele distrug toxinele, descompun grăsimile şi celuloza, şi metabolizeaza amidonul şi

proteinele. Oamenii de ştiinţă au identificat peste 2500 de enzime diferite în corpul uman.

Enzimele sînt substanţe care catalizează reacţiile biochimice din organism. Ele au rol

esenţial în biosinteză şi degradarea substanţelor din materia vie. Se găsesc în toate organismele

vegetale, animale şi în microorganisme. Toate transformările biochimice în ţesuturi şi celule sînt

posibile numai prin acţiunea enzimelor, care se mai numesc şi biocatalizatori. Enzimele au un rol

fundamental în reglarea proceselor metabolice din organism.

Dr. Anthony Cichoke, în cartea sa "Enzimele şi terapia cu enzime",[12] nu conteneşte să

arate importanţa enzimelor pentru specia umană. El afirmă că organismele noastre depind de

enzime pentru a gîndi, respira, merge, vorbi, digera mîncarea şi a funcţiona la capacitate optimă. 2

Pentru ca organismul să funcţioneze în cea mai bună stare, să învingă bolile şi să refacă celulele

afectate, este necesar ca enzimele să fie vii şi în cantitate mare. Ele ne refac organismul, îl apar ă

şi îl susţin.|

Enzimele sînt probabil mai importante decît orice alt element activ ca ajutor al digestiei şi

sănătăţii. Pînă acum s-a arătat că sute de enzime au un rol vital în construirea sănătăţii, datorită

contribuţiei lor la procesul de digestie. Studiile viitoare probabil vor arăta că enzimele au un rol

mult mai important pentru sănătate decît se cunoaşte în prezent.

Nu putem trăi mult fără enzime. De fapt, concepţia în sine este dependenţa de aceste

elemente. Ele funcţionează ca un catalizator care face ca celulele corpului să funcţioneze

eficient. Din momentul naşterii, enzimele fac viaţa posibilă prin acţiunile lor, reparînd şi

construind corpul şi celulele creierului. Aceşti lucrători acţionează în corp şi în creier în cel mai

fantastic şi puternic mod. Ele lucrează pentru o sănătate deplină. Enzimele reprezintă însăşi forţa

intangibilă a vieţii. Omul nu poate reuşi să creeze enzime vii aşa cum natura poate crea. Dacă ar

fi putut, ar fi reuşit să creeze viaţa sau să readucă la viaţă materia moartă.[4]

Un caz destul de interesant este cel al unui medic din New York, dr. Nicholas Gonzales.

Dr. Gonzales a prezentat multe studii de caz extrem de semnificative, în cadrul cărora, utilizînd

în principal doze crescute de enzime şi alimente bogate în enzime, au fost tratate cu succes

cancerul şi alte boli grave. Aşadar, după cîte vă puteţi imagina, nivelul de enzime conţinut de

alimentele cunoscute de noi reprezintă un element decisiv. Forţa acţiunii enzimelor este esenţială

pentru starea noastra de sănătate.[8]

Corpul nostru produce enzime atunci cînd sănătatea noastra este echilibrată. Ele efectuează

toată munca din corp. Ele sînt responsabile cu lupta împotriva infecţiilor, cu digestia, cu

refacerea corpului – funcţiile lor sînt infinite. Ele lucrează non-stop şi nu obosesc niciodată sau

nu-şi înceteaza lucrul dacă sănătatea este echilibrată. Cînd sănătatea nu este în echilibru, atunci

este o deficienţă enzimatică. Enzimele pot fi uşor extrase din alimente nutritive uşor de digerat,

care sînt alimente crescute într-un sol sănătos, nefertilizat, şi care sînt preparate special prin

mixare, germinare, fermentare şi cantităţi mici de suc, nu prin gătire. Aceste enzime extind

energia vitală a corpului către o stare totală de bine. Consumarea alimentelor sănătoase este cea

mai eficientă cale de a suplimenta rezerva de enzime existentă în corp, pentru a îmbunătăţi

sistemul digestiv. Cele mai importante enzime care au fost izolate în hrană sănătoasă sînt:

citohrome oxidaza, un anti-oxidant necesar pentru respiraţia celulelor; lipaza, enzima care

descompune moleculele de grăsime; protaza, enzima care ajută la digestia proteinelor; amilaza,

enzima care facilitează digestia amidonului; catalaza, enzima ce catalizează descompunerea apei

oxigenate în apă şi oxigen în ţesuturi; peroxidaza, enzima ce acţionează în acelaşi mod, dar la

nivel celular; transhidrogenaza, enzima care ajuta în păstrarea tonusului muscular al inimii şi

3

SOD (Super Oxide Dismutase), o enzimă care previne îmbătrînirea. Enzima pepsină ajută la

digestia proteinelor şi transformarea lor în aminoacizi. Aceşti aminoacizi sînt apoi transportaţi

prin sistemul circulator în tot corpul, pentru ca acesta să primească energie şi să se auto-vindece.

[11]

Enzimele fac posibilă descompunerea hranei în substanţe asimilabile pentru organism.

Enzimele sînt active la temperatura corpului, iar între 60 şi 80 de grade, majoritatea enzimelor

sînt distruse. Temperaturile scăzute nu distrug enzimele ci doar le fac să-şi  încetinească

activitatea, iar cînd temperatura depăşeste 25 grade sînt activate din nou. Alimentele pe care noi

le consumăm nepreparate termic conţin enzimele necesare pentru a fi digerate, alimentele pe care

le preparăm termic nu mai conţin enzime, forţînd pancreasul să secrete el enzime. În timp,

pancreasul oboseşte şi nu mai secretă suficiente enzime iar alimentele sînt numai parţial digerate,

de aici o întreagă gamă de afecţiuni îşi fac apariţia.

Laptele proaspăt conţine o enzimă numită lactoperoxidază, ce il face ideal ca şi aliment

pentru orice bolnav. În realitate, nu toţi oamenii pot consuma lapte pentru că unora le creeaza

probleme digestive, pentru că prin fierberea acestuia, este privat de enzime. Prin pasteurizare,

laptele este modificat şi nu mai poate fi asimilat de către organism, acest lapte produce numai

reziduuri sub formă de mucus, nu mai are vitamine, nu mai are enzime; deci practic este un

balast ce produce numai pagube organismului uman.[9]

Mulţi oameni au oasele fragile datorită lipsei enzimelor din hrana gătită şi din alimentele

toxice. Fără enzime, calciul nu poate fi bine folosit. Trebuie să nu uităm niciodată că proteinele

pe care le consumăm vor fi ineficiente făra enzimele care să le transforme în aminoacizi. Fără

enzime, corpul nu se poate vindeca singur de infecţii sau nu poate avea un sînge sănătos.

Enzimele preiau alte elemente şi le transformă în cele necesare organismului.

Scopul lucrării: este studierea enzimilor, ele constituind un factor important în viaţa

noastră; cercetarea hidrolizei lipidelor din lapte sub acţiunea lipazei sucului pancreatic.

Despre activitatea lipazei se concluzionează pe baza cantităţii de acizi graşi obtinuţi într-o

unitate de timp în urma scindării grăsimii. Cantitatea de acizi graşi se determină prin titrarea cu

soluţie de alcaliu a probelor de lapte , luate până la şi în timpul hidrolizei .

Lucrarea dată a fost realizată în cadrul laboratorului de chimie al Universităţii de Stat din

Tiraspol de către eleva clasei X-C, Frunze Natalia şi eleva clasei a XII-L,Marcova Ludmila al

Liceului Teoretic”Mircea cel Bătrân”,în colaborare cu profesoarea de chimie Chişca Diana,grad

didactic II.

4

Capitolul I. Casificarea enzimelor

1.1 Clasificarea enzimelor după tipul reacţiilor catalizate

Se cunosc în prezent cîteva sute de enzime dar , avînd în vedere complexitatea proceselor

chimice care au loc în organismele vii, numărul enzimelor apărut în natura trebuie să fie mult

mai mare. Structura enzimelor este prea puţin cunoscută pentru a putea servi ca bază a unei

clasificări, de aceea enzimele se clasifică după tipul reacţiilor pe care le provoacă sau după

substraturile asupra cărora acţionează. Numele enzimelor se formează adăugîndu-se sufixul -aza

la numărul reacţiilor provocate sau substraturilor lor, excepţie fac numele istorice al unor enzime

cum ar fi emulsina, pepsina şi zimaza etc. În clasificarea adoptată aici enzimele sînt împărţite în

(după Hoffmann Ostenhof 1953) cinci clase principale, fiecare divizată în mai multe subclase:[8]

1.Hidrolaze

2.Transferaze

3.Oxido-reductaze

4.Liaze şi simpetaze

5.Izomeraze şi Racemaze

La drept vorbind aproape toate reacţiile enzimatice sînt reacţii de transfer al unor grupe de

atomi de la un donor la un acceptor. Astfel hidrolizele sînt reacţii de transfer al unor grupe alchil,

glicozil etc. cedate de substrat, către apă ca acceptor iar reacţiile de oxido-reducere sînt reacţii de

transfer de hidrogen sau electroni termenul de transferare se foloseşte însă, în nomenclatura

curentă mai ales pentru transaminari, transmetilari, transacetilari. După o clasificare mai nouă

enzimele sînt împărţite în saşe clase:

1.Oxido-reductaze

2.Tranferaze

3.Hidroraze

4.Liaze

5.Izomeraze

6.Ligaze(sintetaze)

fiecare divizată la rîndul ei în mai multe subclase. Fiecare enzimă este desemnată din patru cifre

exemplu 1111 (hidrogenaza alcolului) este o oxido-reductoza (clasa 1) acţioneaza asupra grupei

CHOH a donorului (subclasa 1) cu DPN sau TPN ca acceptor (subsubclasa 1) şi este primul

termen din această ultimă subdiviziune.

5

1.2 Clasificarea enzimelor în funcţie de importanţa lor

Enzimele sînt implicate în orice funcţie biochimică şi fiziologică. Fiecare acţiune a

noastră în calitate de fiinţe vii necesită enzime. Toate procesele vieţii sînt formate dintr-o reţea

complexă de reacţii chimice cunoscute sub denumirea de metabolism. Enzimele sînt chiar

catalizatorii care fac posibil metabolismul. Deci catalizatorul, enzimele în cazul oamenilor,

reprezintă materialul biochimic ce determină reacţiile chimice necesare pentru ca viaţa să fie

posibilă. Aşadar, fără enzime, am înceta să existăm.[9]

Există trei clasificări generale ale enzimelor:

1. Enzimele metabolice, care ne direcţionează organismul- ele acţionează pe post de

catalizatori la creşterea oaselor, refacerea ţesuturilor, reglarea metabolismului, vorbire, respiraţie,

reproducere, auz şi contracţia oricărui muşchi. Aceste enzime metabolice se găsesc în mod

natural în biochimia organismului nostru. Totuşi, pe măsură ce îmbătrînim, activitatea enzimelor

metabolice slăbeşte.

Cele mai multe enzime metabolice au nevoie de magneziu (din cacao, germeni de grîu,

soia, migdale, alune, spanac, banane, pătrunjel) şi de zinc (din ficat de viţel sau de porc, pîine

integrală, peşte, fasole, linte).

2. Enzimele digestive sînt necesare pentru digestia hranei- aceste enzime descompun

proteinele, carbohidraţii şi grăsimile din alimente. Enzimele digestive sînt, de asemenea,

responsabile de extragerea, asimilarea, metabolizarea şi absorbţia substanţelor nutritive, a

vitaminelor şi a mineralelor.

Fiecare grupă de alimente are nevoie de o enzimă specifică pentru a fi digerată. Astfel,

carbohidraţii sînt procesaţi în prezenţa amilazei, proteinele cu ajutorul proteazei, iar grăsimile

sunt procesate prin intermediul lipazei. Alte enzime importante pentru realizarea corectă a

digestiei sînt:

Celulaza este responsabilă de digestia fibrelor alimentare prezente în special în fructele şi

în legumele proaspete. Această enzimă acţionează, de asemenea, ca un bun antioxidant,

ataşîndu-se de metalele toxice introduse în organism, în vederea eliminării lor.

Maltaza transformă carbohidraţii complecşi din cereale în glucoză, mai uşor asimilabilă.

Lactaza este responsabilă de digerarea produselor lactate.

6

Fitaza are un rol important în procesul de digestie în general şi, în plus, ajută la sinteza

vitaminelor din complexul B.

Sucraza este responsabilă de procesarea zaharurilor conţinute de majoritatea alimentelor.

3. Enzimele alimentare ajută la procesul digestiv- ele trebuie să provină din mancarea pe

care o consumăm. Toate alimentele crude, mai precis fructele, legumele, seminţele, nucile,

anumite alimente superconcentrate de importanţă capitală, în special germenii, sînt resursa

principală pentru enzimele alimentare. Carnea şi peştele crude conţin de asemenea enzime, dar

nu e bine de consumat carne şi peşte crude, dintr-o serie de motive de ordin patogen şi parazitar.

Carnea sau peştele trebuie gătite foarte bine. [1]

Activitatea scăzută a enzimelor este poate cea mai răspîndită problemă în zilele noastre. O

viaţă trepidantă, îndreptată spre performanţă, acompaniată de mîncarea tip fast-food are ca

rezultat o populaţie practic lipsită de enzime digestive. Implicaţiile sînt multiple şi grave. Totuşi,

sînt reversibile şi pot fi corectate. Rolul medicului, este de a repara răul şi de a vă îndrepta pe

drumul cel bun — întinerire, revitalizare, stare generală excelentă, sănătate perfectă. Totul vă

este la îndemînă!

7

Capitolul .II Activitatea catalitică a enzimelor

2.1 Mecanismul acţiunii enzimatice.

Enzimele sunt, precum s-a mai spus, catalizatori organici produşi de celula vie acţionînd

asupra anumitor substanţe numite substraturi. În marea lor majoritate, enzimele catalizează

reacţia unei substanţe organice cu un compus anorganic liber sau cedat de alt compus organic

(apa, acid fosforic, hidrogen, oxigen, etc.). Legile catalizei se aplică fireşte şi la enzime.

Enzimele, ca toţi catalizatorii, nu catalizează decît reacţii termodinamic posibile, decurgînd în

sensul stabilirii unui echilibru. Reacţiile enzimatice prezintă însă unele deosebiri caracteristice

faţă de reacţiile catalitice obişnuite, omogene sau eterogene.[3]

Cînd o reacţie poate fi catalizată atît de o enzimă cît şi de substanţe simple se constată de

obicei că reacţia enzimatică decurge cu viteza mult mai mare; cu alte cuvinte, reacţia enzimatică

are o energie de activare mult mai mică. Astfel s-a stabilit că este necesară o concentraţie de ioni

de hidrogen de 10 milioane de ori mai mare decît pentru a hidroliza o anumită cantitate de

zaharoză, într-un timp dat, la 37˚.

Datorită acestei enorme activităţi catalitice, sînt suficiente de obicei concentraţii foarte mici

de enzimă pentru a obţine efecte considerabile.

Activitatea enzimelor nu durează indefinit ca acea a catalizatorilor simpli şi este în general

mai scurtă decît aceea a catalizatorilor heterogeni. În cazul reacţiilor enzimatice, cu cît trece

timpul, cu atît cantitatea de substrat transformată în unitatea de timp se micşorează, iar după un

timp mai lung reacţia practic încetează. Inactivarea enzimelor se explică prin denaturarea lor sau

prin alte transformări datorită caracterului lor de proteine globulare. Celulele vii sintetizează

enzime fără încetare.[1]

2.2 Factorii ce influenţeaza activitatea enzimetică.

2.2.1 Temperatura optimă a recţiilor enzimatice.

Viteza reacţiilor enzimatice creşte ca a celor mai multe reacţii între molecule covalente,

cu temperatura, potrivit cunoscutei reguli lui van’t Hoff, şi anume o urcare a temperaturii cu 10˚

produce o creştere a vitezei de reacţie cu un coeficient 1.5 – 3. Creşterea aceasta se observă însă

numai la temperaturi joase. Odată depăşită o anumită temperatură optimă, la care viteza este

maximă, aceasta scade, iar la temperaturi mai înalte, reacţia încetează. Fenomenul se explică prin

faptul, semnalat mai sus, că la temperaturi mai înalte, enzimele sînt inactivate prin denaturarea

componenţei proteice. Cele mai multe enzime devin complet inactive între 50-80˚. Temperatura

optimă nu poate fi însă exact definită, căci ea variaza în limite largi, cu concentraţia enzimei,

8

concentraţia ionilor de hidrogen şi cu prezenţa diferitelor impurităţi ale preparatului enzimatic

sau ale substratului.[5]

2.2.2 Influenţa pH-ului

După cum a arătat Sörensen (1909), activitatea enzimelor depinde, într-o foarte mare măsura

de concentraţia ionilor de hidrogen din soluţie. PH –ul optim al unei enzime,este pH-ul mediului

la care activitatea enzimei este cea mai mare. Fiecare enzimă are nevoie de un anumit pH pentru

a funcţiona la parametri optimi. Acesta poate varia de la 1,5 pentru pepsină, una dintre enzimele

stomacale ce descompun proteinele, la 8 pentru lipază (enzimă produsă de pancreas pentru

digestia grăsimilor). Modificările pH-ului îngreunează digestia. Acestea sînt cauzate de tulburări

la nivelul organelor unde se produce digestia sau de procesarea simultană a mai multor grupe de

alimente.[5],[13]

2.2.3 Influenţa radiaţiilor

Enzimele îşi micşorează activitatea sub acţiunea radiaţiilor energetice (cu lungimi de undă

mici- raze ϒ sau raze X). Efectul se datoreşte în parte oxidării unei grupe funcţionale din

constituienţii enzimei de către peroxizii formaţi sub acţiunea radiaţiilor cu energie mare.[5]

2.2.4 Influenţa ionilor

Ionii aflaţi în mediul de reacţie influenţează acţiunea enzimelor, deoarece determină fixarea

apei în mai mare sau mai mică măsură, pe molecula proteinei enzimatice.

2.3 Specificitatea enzimelor

O anumită enzimă catalizează numai un numar mic de reacţii şi de multe ori o singură

reacţie, spre deosebire de catalizatori obişnuiţi anorganici (acizi, baze, catalizatori de

hidrogenare, etc.) care activează practic toate reacţiile posibile de un anumit tip.[2]

Se disting multe tipuri şi grade de specificitate în acţiunea enzimelor. În primul rînd trebuie

menţionată specificitatea stereochimică, care constă în aceea că o enzimă care catalizează reacţia

unui compus optic activ este fără acţiune asupra enanţiomerului sau şi în general, asupra

izomerilor sterici ai acestui compus, supuşi aceloraşi condiţii. Fenomenul a fost observat întîi la

Pasteur, care l-a folosit ca o metodă pentru separarea izomerilor optici. Vom mai aminti aici

dehidrogenaza lactică din muşchi, o enzimă care lucrează în colaborare cu DPN, şi care

dehidroginează acidul L-lactic la acid piruvic şi hidrogenează acidul piruvic numai la acid L-

lactic, fiind inactivă faţă de acidul D-lactic. În multe microorganisme există însă o enzimă care

acţionează în mod similar dar specific numai asupra acidului D-lactic. De asemenea, peptidazele

9

acţionează numai asupra aminoacizilor din seria L, iar arginaza transformă prin hidroliză în

ornitină şi uree , numai L-arginină şi este fără acţiune asupra D-argininei.

Din alt punct de vedere se disting între o aşa-numită specificitate de reacţie şi o specificitate

de substrat a enzimelor. Prima se referă la reactantul anorganic care ia parte la reacţie: apa în

reacţiile de hidroliză, acidul fosforic în reacţiile cu fosforoliză, hidrogenul în reacţiile catalizate

de dehidrogenaze. Specificitatea de substrat priveşte natura reactantului organic, fiindcă

enzimele care hidrolizează, de exemplu, hidraţii de carbon nu hidrolizează proteine, cele care

hidrolizează dipeptide nu hidrolizează polipeptide.[9]

Specificitatea de substrat se manifestă în forme nenumarate şi stă la baza clasificării

enzimelor, după cum se va vedea mai departe. Important este faptul că, diferitele enzime prezintă

faţă de substaturile respective, grade diferite de specificitate. Vom distinge 3 grade sau tipuri de

specificitate enzimatică. Pentru ilustrarea fenomenului vom considera o reacţie de hidroliză

schematizată: A-B+H2O AOH+BH

Sînt cazuri, deşi rare, cînd numai natura legăturii dintre A şi B determină specificitatea,

natura componentelor A şi B fiind indiferentă; se vorbeşte în aceste cazuri de o specificitate

redusă. Un exemplu este acela al lipazelor din pancreas şi ficat, care hidrolizează esterii celor

mai variaţi acizi carboxilici cu alcoolii de diferite tipuri, printre care şi trioli cum este glicerina.

Nu toate esterazele sînt însă atît de puţin specifice.

Un al doilea tip de enzime posedă o specificitate limitată, numita specificitate de grup. În

cazul unei reacţii de hidroliză, cum este aceea considerată mai sus, enzimele de acest tip cer ca A

sa fie de un anumit tip, natura componentei B fiind indiferentă. Un exemplu de enzimă înzestrată

cu asemenea specificitate este acela al α-glicozidazei (maltazei) din sucul intestinal al

mamiferelor şi al β-glicozidazei (emulsina). Fiecare din aceste enzime hidrolizează atît

dizaharide cît şi glicozide; ele sînt deci specifice numai pentru restul de monozaharidă şi într-o

mare măsură indiferente pentru natura agliconului.

Al treilea tip de specificitate, numită specificitate absolută, se caracterizează prin aceea că

enzima este adaptată unui substrat unic, „întocmai ca o cheie în broasca ei”. În schema de mai

sus, ambele componente A şi B trebuie sa fie de un anumit fel dat, pentru ca enzima să acţioneze.

Acest tip de specificitate este mult raspîndit; datorită acestei particularitaţi există în natura un

numar atît de mare de enzime. Voi menţiona, ca exemplu, maltaza din bobul de orz încolţit, care,

spre deosebire de α-glicozidazele menţionate, hidrolizează numai maltoza, dar este fără acţiune

asupra altor dizaharide sau α-glicozide. În mod similar, tanaza hidrolizează numai esterii acizilor

benzoici substituiţi cu cel puţin două grupe OH în alte poziţii decît orto faţă de carboxil, iar

clorofilaza nu hidrolizează decît cele două clorofile α şi β; fumaraza nu adiţioneaza apa decît la

acidul fumaric spre a da naştere acidului (-)-malic.

10

Formarea unui complex intermediar între substrat şi enzimă. Se ştie că acţiunea unui

catalizator constă în participarea sa efectivă la reacţia chimică. Un catalizator se deosebeşte de

un reactant obişnuit numai prin aceea că el se regenerează necontenit în cursul procesului chimic.

Enzimele nu diferă, în această privinţă, de catalizatorii simpli. Specificitatea enzimelor sugerează

participarea enzimei la reacţia chimică, adică la formarea unui complex între enzimă şi substrat.

Pornind de la o cantitate fixă de enzimă şi mărind progresiv, într-o serie de experienţe

succesive, concentraţia substratului, viteza de reacţie iniţială creşte din ce în ce mai încet cu

concentraţia substratului, pînă ce atinge o valoare constantă maximă, dincolo de care viteza nu

mai variaza cu concentraţia. La concentraţii mici de substrat, reacţia este de ordinul I, iar la

concentraţii mari devine de ordinul zero faţă de substrat.

Aceste observaţii au dus la concepţia că între enzimă (E) şi substrat (S), se formează

printr-o reacţie reversibilă ascultînd de legea maselor, un complex labil. Acest complex

reacţionează apoi ireversibil, cu viteză mare, cu un reactant, dînd produsul de reacţie (P) şi

regenerînd catalizatorul.

2.4 Coenzime (cofactori)

În afară de enzimă şi substrat, mai este necesară de multe ori prezenţa altor substanţe

pentru ca reacţia enzimatică să se producă. La fermentaţia alcoolică, pe lîngă prezenţa unei

enzime termolabile, nedializabile, este necesară şi o coenzimă termostabilă şi dializabilă. Mai

tîrziu, coenzimele fermentaţiei alcoolice (cocarboxilaza şi codexidaza I) au fost izolate şi de

asemenea au fost izolate coenzimele altor procese enzimatice; structura acestor coenzime a fost

apoi determinată. În unele cazuri, s-a putut stabili exact funcţiunea îndeplinită de coenzimă în

procesul enzimatic.

Coenzimele îşi îndeplinesc funcţiunea catalitică asupra substratului numai în prezenţa

unei enzime. Aceasta din urmă este specific adaptată substratului; o coenzimă poate cataliza

uneori reacţiile unui număr mare de substraturi, asociată însă de fiecare dată cu o altă enzimă.

Coenzimele sînt, deci, mai puţin specifice decît enzimele.

În timp ce enzima fixează şi uneori activează substratul, coenzima participă la reacţie,

adică suferă o transformare chimică. În stadiul următor al procesului, coenzima modificată

revine la starea iniţială, fiind gata pentru o nouă reacţie. Cum reacţiile respective sînt foarte

rapide, sînt suficiente concentraţii mici de coenzimă.

Capitolul III. Enzimele şi rolul lor în digestie11

3.1 Rolul enzimelor în procesul de digestie

Enzimele din corpul nostru şi din alimentele pe care le consumăm ajută în procesul de

digestie. Dar şi aceste enzime sînt de diferite tipuri şi au modalităti diferite de a digera mîncarea

în interiorul nostru. [11]

Digestia începe din momentul ingerării mîncării, din gură, unde se găsesc o parte din

enzimele necesare primei etape a digestiei carbohidraţilor, amilazele. Acestea sînt produse de

glandele salivare.

În stomac, proteinele sînt „mărunţite“ cu ajutorul proteazei, o enzimă produsă la acest nivel,

dar şi în pancreas. Carbohidraţii trec prin stomac fără a  suferi transformări. Tot aici se găseşte

acidul clorhidric, care ajută la digestie, deoarece enzimele din stomac acţionează mai bine în

mediu acid.

În intestinul subţire se finalizează digestia carbohidraţilor şi proteinelor, transformate în

aminoacizi. Tot la acest nivel sînt digerate lipidele, cu ajutorul lipazei, secretată de pancreas şi de

intestinul subţire. Lipidele sînt transformate aici în acizi graşi şi în glicerol.

Enzimele din intestinul subţire acţionează într-un mediu alcalin, dar alimentele sînt acide

după ce au trecut prin stomac. Acum acţionează bila, care neutralizează acizii stomacali.Toate

alimentele digerate ajung, prin viliile intestinului subţire, în sînge, nutrienţii fiind distribuiţi în tot

corpul. Reziduurile trec în intestinul gros şi sînt eliminate din corp.[7]

Enzimele sînt molecule proteice specializate care facilitează majoritatea proceselor

metabolice ale corpului – captarea de energie, digerarea alimentelor, purificarea sîngelui,

detoxifierea corpului de deşeuri etc. Ele se împart în enzime metabolice şi digestive.

Enzimele sînt vitale pentru sănătatea noastra şi schimbă rata la care reacţiile chimice se

petrec în interior. Fără ele, deşi am putea avea cel mai bun plan nutriţional sau suplimente de

vitamine, totuşi, vitaminele nu vor fi absorbite în sistem. Deşi enzimele se regăsesc în cantităti

mici, sînt foarte puternice – 30 de grame de pepsină pură cristalină ar putea digera aproape două

tone de albuş de ou în cîteva ore.

Ele asistă în lupta contra îmbătrînirii, greutăţii în exces, colesterolului, curăţă colonul,

distrug grăsimile, întăresc sistemul imunitar, dezvoltă capacitatea mentală, detoxifiaza corpul,

construiesc muşchi din proteine etc. Deficienţa de enzime se caracterizează prin gaze stomacale,

indigestie, balonare, arsuri la stomac şi flatulenţe. Se recomandă suplimente.

Enzimele din mîncare – de asemenea, preluăm enzime importante şi din alimentele pe care

le mîncăm. Din păcate, practicile moderne de gătit şi procesarea mîncării omoară multe dintre

12

aceste enzime dinainte să le ingerăm. Acest lucru scade cantitatea de enzime din sistemul nostru

digestiv şi încetineşte digestia.

Suplimentele cu enzime – din motivele de mai sus, multe persoane iau suplimente care

conţin enzime din plante ce catalizează, stimulează procesul de digestie. Aceste suplimente

conţin adesea amilază, protează şi lipază – enzimele care mai uşureaza munca solicitată

pancreasului, care poate fi sub stres din cauza obiceiurilor moderne de alimentaţie.

Amilaza.  Fiecare dintre aceste enzime au anumite zone speciale de legătură numite

receptori care ajută la potrivirea şi alipirea cu un tip particular de nutrient. De exemplu, amilaza

digeră carbohidraţii precum amidonul din cartofi şi paste.

Proteaza. Această enzimă ajută organismul să transforme proteinele din alimentaţie – din

carne de exemplu – în mici blocuri care pot fi folosite pentru formarea şi menţinerea ţesuturilor

corpului.

Lipaza ajută corpul să digere grăsimile şi uleiurile, ceea ce va scădea cantitatea de grăsimi

care circulă prin sistemul nostru circulator.

Toate procesele biochimice din organism, inclusiv cele care ne ajută să vedem, să gîndim,

să respirăm, se produc în cazul unei persoane sănătoase la viteze impresionante, iar acest lucru se

datorează enzimelor.

Rezerva de enzime a organismului este limitată genetic, atrag atenţia specialiştii. De aceea,

ar trebui să iei toate măsurile necesare pentru a evita epuizarea acesteia.

Consumă cît mai multe alimente crude, care asigura digestia respectivelor alimente fără a

mai face apel la propriile resurse enzimatice. În unele situaţii, poate fi necesara

administrarea de suplimente enzimatice.

Evită stresul digestiv ce apare în condiţiile unei digestii incorecte. Poţi combate stresul

digestiv prin combinarea corectă a alimentelor şi prin reducerea porţiilor.

Limiteaza consumul de alimente procesate sau preparate termic la temperaturi mari,

deoarece, prin aceste procese, enzimele din alimente sînt distruse, iar pentru a fi digerate,

ele consumă o cantitate considerabilă din rezervele proprii de enzime.

3.2 Rolul pozitiv al enzimelor pentru sănătatea omului.

13

În corp există două categorii de enzime, fiecare dintre ele avînd un rol bine determinat şi

neexistînd posibilitatea înlocuirii unora cu altele: enzimele metabolice şi enzimele digestive.

Cele din prima categorie, enzimele metabolice, mai sînt numite şi „scînteia vieţii” sau „energia

vieţii” şi asta pentru că niciuna din miliardele de celule din corp nu ar funcţiona normal făra ele.

În fiecare dintre aceste celule există aproximativ 1.300 de enzime diferite, care se pot

combina cu anumite coenzime (derivaţi ai vitaminelor) şi astfel formează în jur de 100.000 de

variaţii chimice care ne ajută să vedem, să auzim şi să ne mişcăm. De asemenea, enzimele

constituie „cărămizile“ care asigură o dezvoltare sănătoasă a organismului şi, în plus, ne ajută să

combatem agenţii patogeni.[13]

Ele sintetizează elementele nutritive. Enzimele digestive sînt elementele-cheie pentru

realizarea digestiei, extragerea substanţelor nutritive din alimentele pe care le consumăm şi

pentru eliminarea reziduurilor.

Acestea se găsesc în mod natural în organism, însă sînt produse în cantităţi limitate.

Majoritatea enzimelor digestive sînt secretate de pancreas, dar şi ficatul, vezica biliară, intestinul

subţire, stomacul şi colonul au rolul lor esenţial în producerea enzimelor care completează

digestia.

Se estimeaza că plantele contin aproximativ 2500 de tipuri de enzime. Enzimele care

ajung în organismal nostru dau vitalitate funcţiilor normale, declanşînd procesul de metabolism

natural. Atunci cînd consumăm legume sau fructe proaspete, nepreparate sub nici o formă,

acestea conţin încă suficiente enzime, chiar dacă nu mai au legatură directă cu planta sau

trunchiul mamă. De exemplu, atunci cînd mestecăm o frunza de salată, o gramadă de enzime

sănătoase se sparg din salată şi se transfera în organismul nostru.

Studiile arată că fiecare dintre noi moşteneşte de la părinţi un anumit potenţial enzimatic.

În mod normal, pînă la 20 de ani, organismul produce suficiente enzime pentru a îndeplini toate

funcţiile vitale făra a fi nevoie de suplimentarea acestora. Însă după această vârstă, resursele

enzimatice scad.[11]

Potrivit cercetătorilor, nivelul de enzime din salivă, de exemplu, este de 30 de ori mai

mare la persoanele tinere, pînă în 30 de ani, decît în cazul celor care au trecut de 69 de ani.

Aceeaşi situaţie e valabilă şi în cazul amilazei, o enzimă responsabilă cu digestia carbohidraţilor.

Carenţele enzimatice afectează sănătatea fizică, dar au un impact major şi asupra stării

psihice, susţin specialiştii. Insuficienţa enzimelor digestive face ca particulele alimentare

nedigerate să ajungă direct în sînge, acţionînd ca nişte antigeni şi declanşînd o reacţie din partea

sistemului imunitar. Rezultatul acestui proces este formarea în organism a unor molecule mai

mari care, atunci cînd sînt produse în exces, acţionează asupra sistemului nervos central,

provocînd tulburări de dispoziţie.

14

Şi un nivel prea ridicat de enzime este un semnal de alarmă. Un exemplu în acest sens îl

reprezintă concentraţia mare în sînge a unor enzime cardiace, cum este creatin fosfokinaza, atrag

atenţia specialiştii.

Un nivel limitat de enzime cardiace în sînge este normal într-un organism sănătos, însă dacă

acesta creşte, poate semnala instalarea unei afecţiuni cardiace sau chiar declanşarea unui infarct

miocardic. Aceeaşi situaţie este valabilă şi în cazul transaminazelor hepatice, valorile ridicate ale

acestora semnalînd existenţa unei tulburări la nivelul ficatului.

Şi sănătatea creierului depinde tot de o enzimă, susţin oamenii de ştiinţă de la Universitatea

Washington. Aceştia au descoperit că enzima AMPK, cunoscută pentru rolul său în protecţia

împotriva diabetului, cancerului şi hipertensiunii, are şi rolul de a menţine funcţiile creierului

la parametri optimi.

În situaţia în care, din anumite cauze (unele afecţiuni, alimentaţie incorectă sau consum

excesiv de alcool) avem carenţe enzimatice, digestia alimentelor este îngreunată. Ba, mai mult,

dacă nu sînt complet „mărunţite“ de enzimele de pe tractul digestiv, particule mari de alimente

pot ajunge prin viliile intestinului direct în sînge.

Acestea sînt imediat depistate de celulele sistemului imunitar, care încep să le atace ca şi

cum ar fi agenţi străini care invadeaza organismul. Din acest moment, alimentul respectiv este

perceput ca un inamic de sistemul imunitar şi, prin urmare, atunci cînd este consumat, apar

simptomele specifice alergiilor.

3.3 Rolul enzimelor în lupta cu boala

O enzimă din celulele corpului uman, ce are rolul de a lupta în mod natural împotriva

virusului HIV, ar putea ajuta la obţinerea primului tratament care să învingă această maladie,

potrivit unui studiu al cercetătorilor de la Universitatea California de Sud, publicat de presă

americană.[4]

Enzima se numeste APOBEC-3G, iar structura ei a fost descoperită, abia acum, de

cercetătorii americani. Potrivit acestora, enzima este prezentă în toate celulele corpului uman şi

este capabilă să oprească virusul HIV încă de la primele semne de replicare. Oamenii de ştiinţă

spun, însă, că virusul a evoluat atît de mult, încît este capabil să blocheze acţiunea enzimei.

Potrivit cercetătorilor, descoperirea structurii acestei enzime arată în ce fel virusul HIV atacă

ADN-ul, producîndu-i acestuia mutaţii. Cercetătorii au înţeles, de asemenea, mecanismul de

interacţiune al enzimei cu ADN-ul uman, ceea ce asigură o pistă de plecare pentru crearea de noi

medicamente anti-HIV.

Date fiind rezultatele studiului american, specialiştii spun că, de-acum încolo, ar putea fi

15

create medicamente care să fie eficiente împotriva virusului HIV, prin eliminarea acestuia din

organism. De asemenea, enzima APOBEC-3G inhibă şi virusul hepatitei B, iar alte enzime de

tipul APOBEC au un rol important în creşterea anticorpilor şi în dezvoltarea inimii.

Un alt remediu de tratare a maladiilor cu ajutorul enzimelor este-enzimoterapia de

sistem,care are un rol important întrucît poate influenţa în mod benefic stări patologice

(inflamaţia, edem-ul, dereglarea microcirculaţiei, în special în cazuri de imunitate scăzută

semnalate în multe boli cronice). Aceasta se aplică în cazuri de insuficienţă enzimatică la nivelul

tractului digestiv. De exemplu, în gastrita cronică cu funcţia secretorie redusă, pancreatita

cronică, colecistita cronică, enterita cronică, dispersie nonulceroasă, care se asociază cu

fenomene de insuficienţă exocrină, adică scăderea secreţiei de enzime pancreatice, care participă

în procesul de digestie. Corectarea acestor dereglări se realizează prin tratamentul substitutiv cu

preparate enzimatice. În cazul dat insuficienţa enzimelor naturale este compensată prin

administrarea de medicamente, care conţin asemenea enzime.[12]

Capitolul . IV Laptele. Enzimele din lapte

16

4.1 Laptele.Compoziţia chimică a laptelui

Materia primă pentru industria laptelui şi a produselor lactate o constituie laptele de vacă, de

oaie, capră, bivoliţă. Laptele mai este denumit şi „Sîngele Alb” prin valoare sa hrănitoare.

Are peste 100 de substante nutritive necesare vieţii omului (20 aminoacizi, peste 10 acizi grasi, 4

feluri de lactoze, 25 vitamine, peste 45 elemente minerale, proteine). Important este faptul ca

substantele nutritive din lapte se găsesc în proporţii optime, astfel că laptele este asimilat de

organism mai bine decît orice alt aliment, putînd fi consumat atît în stare proaspătă cît şi sub

formă de diferite produse lactate.[14]

Grăsimea – este componenta din lapte care prezintă cele mai mari variaţii cantitative în

funcţie de specie, rasa animalului şi de perioada de lactaţie. Ea variază în limite largi 3-5% cu o

valoare medie de 37%. Lipidele se prezintă sub formă de globule de mărimi variabile; în lapte se

găsesc trei fosfogliceride: lecitina, cefalina şi sfingomielina.

Substanţa grasă din lapte este formată din gliceride 98-99% şi conţine şi alte cantităti de

alte lipide: fosfatide 0,2-1,1%; steroli 0,25-0,4. în compozitia grăsimii laptelui intră aproape toţi

acizii graşi saturaţi şi nesaturaţi. Dintre aceştia 11 acizi graşi sînt prezenţi într-o cantitate mai

mare: acid butiric, acid capronic, acid caprilic, acid lauric, acid miristic, acid palmitic, acid

stearic, acid arahic, acid oleic şi acid linoleic. Culoarea grăsimii este dată de prezenţa unor

pigmenţi (carotina, xantofila) care provin din nutriţiile verzi, încît vara datorită păşunatului

culoarea grăsimii este mai galbenă decît iarna.

Enzimele – în lapte se găsesc 19 enzime provenind din sînge sau secretate de diferite

microorganisme. Principalele enzime ele laptelui sînt peroxidaza, catalaza, reductaza, amilaza,

lipaza. Lipaza descompune grăsimea. Proteazele descompun substanţele proteice. Fosfataza şi

peroxidaza se folosesc ca indicatori a proceselor termice la care este supus laptele.

Laptele proaspăt are un conţinut variat de enzime.Acestea pot avea origine mamara ,

microbiană mixta.Cele mai importante enzime din compoziţia laptelui sînt hidrolazele:

fosfataze,lipaze, proteoza,lactoza, amidoza. Fosfatazele : hidrolizează esterii fosforici existenţi în

compoziţia laptelui. În lapte există 2 tipuri de fosfataze: fosfataza alcalină, acidă. Fosfataza

alcalină –de origine mamara şi se distruge la temperaturi joase de pasteurizare (63-65 gr). În

industria laptelui se foloseşte proba fosfatazei pentru a determina dacă laptele a fost pasteurizat

la 63-65 gr 30 min. în cazul în care proba fosfatazei este pozitiva înseamnă că laptele nu a fost

pasteurizat sau laptele pasteurizat e amestecat cu lapte crud.

Lipazele: catalizează reacţia de hidroliză a lipidelor cu formare de acizi graşi şi glicerină.

Este o enzimă de provenienţă mixtă:

- Lipaza membranică (aflată în învelişul globulei de grăsime)17

- Lipaza plasmică (aflată liber sau uşor legată de cazeina).

Lipaza în laptele proaspăt muls e total inactivată. Activitatea lipazei creşte brusc în cazul

omogenizării laptelui, pompării dintr-un vas în altul, transportarea, ceea ce face ca laptele să aibă

rezistenţă scăzută la păstrare. Unele animale au tendinţa de a secreta o cantitate mai mare de

lipază membranică. Ca urmare produsele lactate obţinute prezintă defecte de gust. Această

enzimă e total distrusă la 80 grade prin pasteurizare.

4.2 Digestia lipidelor hidrolitic sub acţiunea lipazei pancreatice

Viteza reacţiilor enzimatice este influinţată de diferiţi factori , ca : temperatura ,

concentraţia ionilor de hidrogen , concentraţia ionilor substratului , concentraţia enzimei , natura

enzimei , prezenţa activatorilor sau a inhiibitorilor în mediul de reacţie etc . [6]

În lucrarea dată am cercetat hidroliza lipidelor din lapte sub acţiunea lipazei sucului

pancreatic , pentru care acizii biliari din fiere sînt activatori. Cantitatea de acizi graşi se

determină prin titrarea cu soluţie de alcaliu a probelor de lapte , luate pînă la şi în timpul

hidrolizei . [10]

Utilaje şi reactivi : termostat ; baloane conice ( 100 ml , 6 buc. ) ; pipete ( 2 şi 10 ml ) ; lapte fiert

şi răcit până la 37° C ; fenoftaleină , soluţie 1 % ; hidroxid de sodiu , soluţie 0,1 N .

Mod de lucru

1.În trei baloane conice numerotate cu volumul 100 ml se toarnă cîte 50 ml lapte. În balonul 2

se adaugă extract de lipază , în balonul 1 se adaugă 2 ml de lipază fiartă ,iar balonul 3 se adaugă

2 ml de lipază fiartă şi 3,5 picături de acizi biliari. Coţinutul baloanelor se agită , apoi din fiecare

se iau cîte 10 ml soluţie care se transfera în alte 3 baloane , numerotate corespunzător pentru

titrare, se adaugă cîte 2 – 3 picături de fenoftaleină şi se titrează conţinutul fiecărui balon cu

soluţie hidroxid de sodiu , 0.1 N pînă la apariţia culorii slab roze.Astfel se efectuiază titrarea

iniţială:t=0 min. Baloanele se termostează la t = 37 – 40 ° C .

18

2. Peste 10 minute se repetă experimentul cu soluţiile din termostat.Se iau cîte 10 ml soluţie din

fiecare balon şi 10 ml apă, apoi se adaugă cîte 2 – 3 picături de fenoftaleină şi se titrează

conţinutul fiecărui balon cu soluţie hidroxid de sodiu , 0.1 N pînă la apariţia culorii slab roze.

3.Experimentul se repetă peste 20min şi 40 min.

4.Datele au fost notate în tabelul 1. În baza datelor din tabel a fost construit graficul de calibrare

şi formulate concluziile.

19

Tabelul 1

Timp,min 0 10 20 40

Balonul 1,Vm(NaOH),ml 4,4 4,6 4,9 5,2

Balonul 2, Vm(NaOH),ml 2,3 2,1 4,4 5

Balonul 3,Vm)NaOH),ml 3 3,3 4,9 5,5

Graficul ce determină activitatea lipazei pancreatice este următorul:

20

Concluzii

1.A fost realizat un studiu despre enzime şi rolul acestora în organismul uman.Am

aflat că enzimele sînt molecule proteice specializate care facilitează majoritatea

proceselor metabolice ale corpului – captarea de energie, digerarea alimentelor,

purificarea sîngelui, detoxifierea corpului de deseuri etc.

2.Enzimele sînt vitale pentru sănătatea noastră şi schimbă rata la care reacţiile

chimice se petrec în interior. Fără ele, deşi am putea avea cel mai bun plan

nutriţional sau suplimente de vitamine, totuşi, vitaminele nu vor fi absorbite în

sistem. Enzimele sunt lucrătorii din celulele noastre, partea vie a acestora, fără de

care nu poate exista viaţă.

3.Una din enzimele studiate este lipaza,şi anume am aflat că lipaza este enzima

produsă de pancreas pentru digestia grăsimilor,ea hidrolizează esterii celor mai

variaţi acizi carboxilici cu alcooli de diferite tipuri.

4.Am determinat activitatea lipidelor sub acţiunea lipazei pancreatice şi în

rezultatul experimentului am constatat că lipaza fiartă este inactivă sau foarte puţin

activă, pe cînd la acţiunea acizilor biliari,activitatea lipazei pancreatice creşte

brusc. De aici rezultă că acizii biliari din fiere sînt activatori în reacţia de hidroliză

a lipidelor.

21

Bibliografie

1.Arthur I. Vogel, Practical organic chemistry, including qualitative organic

analysis, 3e édition, éd. Longman. 

2. http://chimie.net.free.fr/index2.htm

3. http://www.organic-chemistry.org/namedreactions/

4. H. W. Roesky, K. Möckel  ,Chemical curiosities, VCH (1996).

5. P.Arsene,C.Marinescu,Chimie organică,Editura Aramis Print,Bucureşti 2004.

6.P.Arsene,A.Nestorescu,Elemente de Biochimie şi tehnici de laborator în

chimie,Editura Didactică şi Pedagogică,Bucureşti,1981.

7. www.referat.ro

8. http://arhiva.alb.ro/articole-1/Enzimele_clasificarea_enzimelor.html

9.http://www.cartiok.ro/citeste/42367227/cartea-online--129-chimie-enzime

10.Compendiu de lucări de laborator la chimia organica.

11. Dr. Ellen W. Cutler, Dr. Jeremy E. Kaslow , Micromiracole. Să descoperim puterea vindecătoare a enzimelor ,Editura Cartea Veche,2007

12.Anthony J. Cichoke,The complete book of enzyme therapy,Penguin, 1998

13http://books.google.ro

14 http://www.preferatele.com/docs/economie/2/laptele-si-produsele9.php

22