Curs 10 - CHIMIA VIETII - Proteine Zaharide

download Curs 10 - CHIMIA VIETII - Proteine Zaharide

of 77

description

Chimie curs 10

Transcript of Curs 10 - CHIMIA VIETII - Proteine Zaharide

  • CHIMIA VIETII

    Curs 4

  • I. AMINOACIZI

    n natur se gsesc peste 400 de aminoacizi, ns organismele utilizeaz doar un numr restrns pentru biosinteza diferitelor tipuri de protide.

    Amino-acizii sunt combinatii organice care contin in moleculauna sau mai multe grupe amino si una sau mai multe grupecarboxil.

    Toi aminoacizii care intr n structura protidelor sunt -aminoacizi.

    Att gruparea funcional amin primar NH2 ct i cea carboxilic COOH sunt grupate la acelai atom de carbon, carbonul .

    Diferenierea aminoacizilor este determinat de natura radicalului R.

    R CH

    NH2COOH

  • Aminoacizi: structura general

    Grup carboxil Grup amino Un atom de hidrogen Un radical (R) Determin:

    - Polaritatea- ncrcarea- Acid / Baz- Hidrofobicitatea / hidrofilicitatea

    Interactii de respingere a apei Interactii de atracie a apei

  • Dupa structura, amino-acizii se mpart in doua mari categorii:

    1. Alifatici: unde grupele funcionale sunt legate de o catena alifatica.2. Aromatici: unde grupele funcionale sunt legate de un ciclu aromatic.

    Dup aezarea relativa a grupelor funcionale se deosebesc -amino-acizi, -amino-acizi, -amino-acizi, etc. Dintre amino-acizii alifatici, cei mai importani sunt -amino-acizi, adic acei amino-acizi care conin grupele funcionale legate de acelai atom de carbon. Se deosebesc mai multe categorii mari de -amino-acizi alifatici:

    1. monocarboxilici 4. tioamino-acizi2. dicarboxilici 5. diamino-acizi3. hidroxi-amino-acizi 6. amino-acizi heterociclici

    CLASIFICAREA AMINOACIZILOR

  • 1. Amino-acizi monocarboxilici Sunt aminoacizi simpli, catenele laterale sunt nepolare,

    hidrofobe Din aceast grup fac parte:

    Glicocolul

    Alanina

    Denumire: Glicol, Glicina acidul -aminoacetic Prescurtare: Gli Singurul aminoacid care nu prezinta

    activitate optica

    Denumire: Alanina acidul -aminopropionic Prescurtare: Ala este o component de baz a

    proteinelor, fiind nelipsit din toate proteinele animale i vegetale

  • Valina

    Izo-leucina

    Denumire: valina acidul -aminizovalerianic Prescurtare: Val se gsete n general n

    cantiti mici n numeroase proteine vegetale i animale, cu excepia proteinelor din seminele de in, care sunt bogate n valin.

    Denumire:acidul -amino--metilvalerianic Prescurtare: ileu Structura:

  • Leucina Denumire: Leucina acidul -aminoizocapronic Prescurtare: Leu Modele chimice: Structura:

  • Fenil-alanina Denumire: acidul -amino--fenil-

    propionic Prescurtare: Phe Structura:

  • 2. Amino-acizi dicarboxilici

    Acidul aspargic Denumire: acidul aminosuccinic Prescurtare: Asp Structura:

  • Acidul glutamic Denumire: acidul -

    aminoglutaric Prescurtare: Glu Structura:

  • Treonina Denumirea:acidul -amino--

    hidroxibutiric Prescurtarea: Tre Structura:

    3. Hidroxi-amino-acizi

  • Tirosina Denumire:acidul -amino--

    hidroxifenil-propionic Prescurtare: Tyr tirosina are o deosebit nsemntate

    n organismele animale prin faptul c poate da natere la adrenalin

    Structura:

  • Serina Denumire:acidul -amino--

    hidroxipropionic Prescurtare: Ser Structura:

  • Cisteina Denumire:acidul -amino--

    tiopropionic Prescurtare: Cis Structura:

    4. Tio-amino-acizi

  • Cistina Denumire:acidul di[-amino--

    tiopropionic Prescurtare:Ci-S Structura:

  • Metionina Structura: Denumire: acidul -amino--

    metiltiobutiric Prescurtare: Met

  • Ornitina Denumire: acidul , -

    diaminovalerianic Prescurtare: Orn Structura:

    5. Diamino-acizi

  • Lisina Denumirea: Lisina Prescurtare: Lys Structura:

  • Prolina Denumirea: acidul pirolidin--

    carboxilic Prescurtare: Pro Structura:

    6. Amino-acizi heterociclici

  • Histidina Denumire: acidul -amino--

    imidazolil-(4)-propionic Denumire: imidazolil-(4)-

    alanina Prescurtare: His Structura:

  • Triptofanul Denumire: acidul -amino--

    indolil-(3)-propionic Denumire:indolil-(3)-alanina Prescurtare: Trp Structura:

  • Hidroxiprolina

    Denumire: acidul -hidroxipirolidin--carboxilic

    Prescurtare: Hyp

  • IMPORTANTA AMINOACIZILOR

    Organismele i sintetizeaz din aminoacizi protidele proprii.

    Unii aminoacizi sunt transformai n substane cu rol biologic important: hormoni, amine, cetoacizi, etc.

    Nu toi aminoacizii sunt sintetizai de ctre organismul animal.

    Aminoacizii care nu pot fi sintetizai de ctre organismul animal, dar care sunt absolut necesari pentru creterea i dezvoltarea organismului = aminoacizi eseniali.

    Aminoacizii eseniali sunt: arginina, fenilalanina, histidina, izoleucina, leucina, lizina, metionina, treonina, triptofanul, valina

  • Proprietati fizico- chimice Aminoacizii sunt substane solide, cristalizate, solubile n ap

    (cu excepia cisteinei, cistinei i treoninei). Au punct de topire i fierbere relativ ridicate, peste 200C. Cu excepia glicocolului, atomul de carbon din structura

    aminoacizilor este asimetric. n consecin, aminoacizii prezint activitate optic, avnd capacitatea de a roti planul luminii polarizate.

    Aminoacizii obinui prin sintez sunt racemici dup poziia gruprii -NH2 fa de atomii de carbon asimetrici

    din catena hidrocarbonat, aminoacizii pot aparine seriei L sau seriei D.

    Aminoacizii naturali prezeni n structura protidelor aparin numai formei L

    HR

    NH2COOH

    HR

    NH2COOH

    D-aminoacid L-aminoacid

  • Molecule n oglind dar nu identice (nu se pot suprapune

    una peste celalt)

  • Aminoacizii au caracter amfoter. n soluie acetia se comport ca amfioni sau ioni bipolari datorit disocierii gruprilor funcionale carboxil i amin.

    Astfel, n funcie de pH, aminoacizii pot exista n soluie apoas sub trei forme: amfioni, cationi, anioni:

    Datorit caracterului lor amfoter, aminoacizii se comport n mediul acid ca baze, iar n mediu bazic se comport ca acizi.

    Datorit capacitii lor de a disocia ca anioni sau cationi, aminoacizii se pot deplasa sub aciunea unui cmp electric, astfel, n mediu acid, aminoacizii migreaz spre catod, iar n mediu alcalin spre anod. Punctul izoelectric se definete ca pH-ul la care aminoacidul nu migreaz n cmp electric.

    CHR

    H3NCOO

    Amfion(ion bipolar)

    +

    -

    CHR

    H3NCOO

    CHR

    H3NCOOH

    CHR

    NH2COO

    Amfion(ion bipolar)

    +

    -

    Cation(ion pozitiv)

    +

    Anion(ion negativ)

    -

    + H+ + HO-

  • PROPRIETATI CHIMICE

    Proprieti chimice ale aminoacizilor sunt determinate de:- prezena gruprii COOH- prezena gruprii NH2- prezena altor grupri funcionale (-SH, -OH)- prezena simultan a celor dou grupri funcionale COOH i NH2

    Proprieti chimice determinate de prezena gruprii -COOH- Reacia cu alcoolii cu formare de esteri- Reacia cu bazele cu formare de sruri- Reacia de decarboxilare cu formare de amine biogene (sub

    aciunea unor enzime specifice numite decarboxilaze)- Reacia de reducere energic cu formare de aminoalcooli

  • Proprieti chimice determinate de prezena gruprii NH2a) Reacia de alchilare (metilare) cu formare de derivai cuaternarib) Reacia de acilare cu formare de N-acil-derivaic) Reacia de dezaminare cu formare de acizi nesaturai sau

    saturai (sub aciunea unor enzime specifice numite dezaminaze)a) Reacia cu aldehidele cu formare de baze Schiff

    CH NH2COOH

    RO C

    HR CH N

    COOH

    RCH

    R- H2O

    aminoacid

    +

    baza SchiffaldehidaBazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid i se utilizeaz pentru dozarea volumetric a aminoacizilor. Prin aceast proprietate gruparea funcional bazic a unui aminoacid poate fi blocat i astfel aminoacidul poate fi titrat n mod obinuit cu hidroxizii alcalini (metoda Sorensen).

  • Proprieti chimice determinate de prezena gruprii NH2e) Reacia cu acidul azotos cu formare de hidroxiacizi

    Aminoacizii reacioneaz aproape cantitativ cu acidul azotos. Din volumul de azot care se degaj se poate stabili numrul gruprilor aminice din molecula aminoacidului. Aceast proprietate st la baza dozrii aminoacizilor prin metoda van Slyke.

    CH NH2COO H

    CH3O N OH CH OH

    COOH

    CH3

    CH NH2COOH

    RO N OH CH OH

    COOH

    R

    - H2O

    alanina

    +

    acid lactic

    + N2

    - H2O

    am inoacid

    +

    hidroxiacid

    + N2

  • CH

    COOH

    NH2

    CH2 OHCH

    COOH

    CH2NH2

    O PO3H2

    + HO-PO3H2

    serina

    - H2O

    fosforilserina

    ProprietProprieti chimice determinate de i chimice determinate de prezena altor grupri funcionale (-OH, -SH)

    Gruparea alcoolica (-OH) se poate fosforila (esterifica cu H3PO4). De exemplu, serina duce la formare de fosforilserina (particip la structura proteinelor din lapte)

    Gruparea tiol (-SH) se poate oxida reversibil pentru a forma o legtur disulfurica. Astfel, cisteina se poate cupla cu o alt molecul de cistein ducnd la formarea cistinei).

  • Proprieti chimice determinate de prezena simultan a celor dou grupri funcionale COOH i NH2-reacia de condensare intermolecular cu formare de dipeptide, tripeptide, etc.

    - doi sau mai muli aminoacizi reacioneaz ntre ei cu eliminare intermolecular de ap ntre o grupare COOH a unui aminoacid i o grupare NH2 a altui aminoacid.

    - legtura peptidic format -CO-NH- st la baza formariistructurilor complexe de tipul peptidelor, polipeptidelor i proteinelor

  • II. PROTEINE

    Proteinele sunt componente de baz ale tuturor celulelor vii, alturi de lipide, zaharide, vitamine, enzime, ap si sruri anorganice, formnd mpreun un sistem complex n cadrul cruia se petrec o serie de reacii chimice care asigur reproducerea, dezvoltarea i funcionarea normal a fiinelor vii.

    Sunt componente ale structurilor celulare i au funcii biologice fundamentale: enzimatice, hormonale, imunologice. Proteinele sunt substane cu activitate biologic pronunata precum: enzimele, pigmenii respiratori, muli hormoni i anticorpii. Substana contractil din fibrele musculare din cilii i din flagelele organismelor inferioare, care posed proprietatea de a transforma energia chimic n energie mecanic, este de asemenea o protein. Ele intr n structura tuturor celulelor i ajut la creterea i refacerea celulelor.

  • Definitie:

    Compui macromoleculari poliamidici rezultai din policondensarea aminoacizilor (n 50 ,..., 10000), conin in molecula grupe peptidice- (- CO- NH - )n

    Toate proteinele conin elementele: C, H, O, N i S; n unele proteine se mai gsesc, n cantiti mici: P, Fe, Cu, I, Cl, i Br

    51-56% C ; 20-23% O ;15,5-18,5 % N ;6,7-7,5 % H ; 0,5-2 % S ; 0,1-1 % P

    Necesar zilnic 70-80 grame ( 40-45 g proteina animala )

  • Clasificarea proteinelor

    n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n: Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine:

    Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele, prolaminele, glutelinele, globulinele, albuminele.

    Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic:colagenul, cheratina i elastina.

    Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteic i o parte prostetic; n funcie de aceast grupare se pot clasifica astfel: -Glicoproteine -Lipoproteine -Nucleoproteine -metaloproteine

  • Dup sursa de provenien: - proteine de origine vegetal- proteine de origine animal

    Dup solubilitatea n ap i n soluii de electolii:- insolubile (fibroase)- solubile (globulare)

    Dup produii rezultai la hidroliza total: -proteine propriu-zise (dau prin hidroliz total numai - aminoacizi)-proteine conjugate sau proteide (prin hidroliz total se obine, pe lang - aminoacizi, i o alt substan, care n structura proteinei apare ca grup prostetic)

  • Proteinele fibroase

    - se gsesc n organismul animal n stare solid i confer esuturilor rezisten mecanic (proteine de schelet) sau protecie mpotriva agenilor exteriori.

    KERATINELE- proteinele din epiderm, pr, pene, unghii, copite i coarne se disting printr-un coninut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile n ap att rece ct i cald, precum i n soluii saline. Din cauza aceasta keratinele prezint o mare inerie fa de agenii chimici, precum i fa de enzime.

    FIBROINA, componenta fibroasa din mtasea natural, se gsete n acest material nconjurat cu o component amorf, cleioas, sericina, care reprezint cca. 30 % din greutatea total. n cele doua glande ale viermelui de mtase, proteinele sunt coninute sub form de soluie concentrat, vscoas.

  • Colagenul - este componenta principal a esuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de pete. Exist numeroase varieti de colagen. Colagenul are o compoziie deosebit de a keratinei i fibroinei, cci este bogat n glicocol, prolin i hidroxiprolin, nu conine cistin i triptofan. Prin inclzire prelungit cu ap, colagenul nti se mbib, apoi se dizolv transformndu-se n gelatin sau clei.

  • Colagen

  • Colagen

  • Compoziia colagenului

    Colagenul are la baza o compoziie si secvena neobinuita de aminoacizi

    Glicina (Gly) se repeta la fiecare ~3 grupri de aminoacizi Prolina (Pro) ~ 9% din molecula colagenului 2 Aminoacizi necaracteristici, care nu sunt rezultatul procesului de

    translaie ci, se obin in etapa post-translaie prin aciunea a doua enzime care funcioneaz drept oxidaze si necesita vitamina C drept cofactor Hidroxiprolina (Hyp), rezultat prin oxidarea prolinei. Hidroxilisina (Hyl), rezultat prin oxidarea lisinei (Lys).

  • Formarea COLAGENULUI tip IMajoritatea tipurilor de colagen se formeaz in acelai fel; in cazul colagenului

    tip I etapele principale sunt: Intracelular

    Doua tipuri de catene peptidice se formeaz in procesul de translaie pe ribozomi de-a lungul reticulului endoplasmatic rugos (RER), catene cunoscute sub denumirea de pre-procolagen

    Catenele polipeptidice sunt eliberate in lumenul RER. Peptidele de extensie (Signal peptides) ptrund in interiorul RER

    formnd catena pro-alfa. Hidroxilarea lisinei si prolinei are loc in interiorul lumenului RER,

    procesul fiind dependent de vitamina C (acid ascorbic = co-factor). Are loc glicozilarea specifica a hidroxilisinei. Se formeaz structura triplu helix (2catene alfa1 si o catena alfa2). Procolagenul trece in aparatul Golgi unde are loc mpachetarea si apoi

    secreia acestuia prin exocitoza. Extracelular

    Se formeaz tropocolagenul sub aciunea procolagen peptidazei. Moleculele de tropocolagen formeaz fibrilele de colagen prin

    intermediul unor reticulari covalente induse de lisil-oxidaza (legturi dintre hidroxilisina si lisina); mai multe fibrile => fibre

    Colagenul poate fi ataat de celulele membranare prin intermediul ctorva proteine (fibronectina, integrinele).

  • Reticul endoplasmatic rugosReticul edoplasmaticRE este locul translaiei genei i mijlocul de transport al proteinelor ce urmeaz s devin parte din membrana celular (de exemplu receptori transmembranari) sau care urmeaz s fie secretate prin exocitoz (de ex. enzime digestive, neurotransmitori, colagen, etc.).

    RE este format dintr-o reea de tuburi i cisterne. RE este acoperit n parte de ribozomi (care produc proteine din aminoacizi, bazat pe codul genetic) = RE rugos. Prile fr ribozomi se numesc reticul endoplasmatic neted. Ribozomii transfer proteinele gata produse n RE la aparatul Golgi.

    Reticul endoplasmatic rugosRE rugos produce i transport proteinele. Acesta este acoperit de ribozomi care l fac s arate "rugos". Re rugos se ntlneste n mai multe celule, de exemplu n celulele din pancreas, care sunt implicate n secreia de insulin n circuitul sanguin.

    n plus, RE rugos este i un productor de membrane, deoarece nglobeaz proteinele membranare n structura sa, iar cnd este nevoie de ele le transfera. Acest organit modific proteinele.

    1. nucleu 2. por nuclear 3. RER 4. RE neted 5. ribozom aflat pe RER 6. proteine transportate 7. vezicule de transport 8. aparat Golgi 9. faa Cisa aparatului Golgi 10. faa Trans al aparatului Golgi 11. cisternele aparatului Golgi

  • Biosinteza colagenului: faza intracelular

  • Biosinteza colagenului: faza extracelulara

  • Actiunea lisil-oxidazei si formarea

    reticularilor transversale dintre

    moleculele de tropocolagen

    Fibrilogeneza/reticularea covalenta

  • Descoperirea tipurilor de colagen

  • Distribuia tipurilor de colagen n esuturile

    conjunctive

    TendonFibr tip I, asociatXIICartilajFibre fine, copolimer cu tipul IIXICartilaj mineralizareMatrice hexagonalXCartilaj, corp vitrosFibril tip II asociatIXMembranMatrice hexagonalVIIIPiele, placent, uterFibrile cu dimeri antiparaleliVIIPiele, tendon, osFilamente, 100nmVIPiele, tendon, osFibrile mici legateVMembrana bazal, vitros, rinichiReea nefibroasIVSistem vascular, piele ftFibrile mici legateIIICartilaj, corp vitrosFibrile mici legateIIPiele, os, tendonFibrile mari legateI

    DistribuiaStructuraTipul

  • Elastina constituie esutul fibros, cu o elasticitate comparabil cu a cauciucului, a arterelor i a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa bovinelor. Elastina nu se transform n gelatin la fierbere cu ap i este digerat de tripsina. Ca i colagenul, fibrele de elastin sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucin, glicocol i prolin.

  • Structura unei albumine

    Proteinele solubile sau globulare

    -apar n celule n stare dizolvat sau sub form de geluri hidratate. Ele au nsuiri fiziologice specifice i se submpart n albumine i globuline. Albuminele sunt solubile n ap i n soluii diluate de electrolii (acizi, baze, sruri), iar globulinele sunt solubile numai n soluii de electrolii.

    Exemple de proteine solubile: - albuminele din ou - globulinele i albuminele din snge (hemoglobina, fibrinogenul) - caseina din lapte- proteinele din muchi (miogenul i miosina)

  • Hemoglobina - Toi pigmenii metalo-proteici (clorofila, hemoglobina, citocromul, vitamina B12 ), leghemoglobina din nodozitileFabaceaelor), au o structur porfirinic, fiind formai din patru nuclee, care alctuiesc un inel, n centrul (miezul) cruia se afl un metal; magneziu, fier, cobalt, cupru, vanadiu.

    Construcia proteinei respiratorii, pornete de la hem, la care, n jurul unui cation bivalent de fier se leag cele 4 nuclee. Cnd hemul se leag de globin (protein), rezulta hemoglobina.

  • Vzut ca structur spaial, hemoglobina se evideniaz prin "nfurrile" globinei, care prinde n fiecare dintre " nfurrile " celor 4 catene (1, 2, 1, 2) cte o molecul de hem.

    Hemul este pigmentul propriu-zis a hemoglobinei i gruparea prosteica acesteia, n timp ce globina, alctuit n special din aminoacizii lizin i histidin, constituie partea proteic a macromoleculei. Hemul respirator se formeaz doar n jurul fierului bivalent (ion feros - Fe2+), ionul feric (Fe3+) fiind incapabil de a fixa oxigenul gazos.

    Globina este o protein cu caracter bazic, care ferete de la oxidare hemul i i asigur un suport corespunztor. Globina are o structur asemntoare albuminelor i prezint specificitate, avnd o structur caracteristic i individual pentru fiecare specie. Aceast protid este format din sute de aminoacizi, care se grupeaz n 4 catene polipeptidice, identice ntre ele, fiecare combinndu-se cu cte o molecul de hem. Se cunosc mai multe tipuri de catene, dintre care cele i sunt normale pentru eritrocitele postnatale sntoase.

  • Combinaii ale hemoglobinei Carboxihemoglobina

    Dac n aer exist monoxid de carbon (CO), hemoglobina se combin preferenial cu acesta (hemoglobina are o afinitate de 300 de ori mai mare fa de CO, n comparaie cu O2), formndu-se carboxihemoglobina. Din carboxihemoglobin, hemoglobina nu se mai reface (reacie ireversibil) iar funcia de aprovizionare cu oxigen a celulelor se diminueaz sau nceteaz, instalndu-se hipoxia (moartea).

    Hb + CO HbCOCarboxihemoglobina este o cromoprotein colorat rou-deschis (hemoglobina are o culoare roie aprins).Cantiti mici sau moderate de carboxihemoglobin se formeaz la

    fumtori, la locuitorii marilor orae, la cei care lucreaz sau triesc n zonele cu fum sau cu gaze de eapament. Cnd nivelul carboxihemoglobinei este ridicat, aa cum se ntmpl n cazul (intoxicaii cu monoxid de carbon), nsi viaa este ameninat.

    O concentraie de 1,25 g de oxid de carbon la 1 mc de aer, poate produce blocarea total a hemoglobinei din snge. Jumtate din acest nivel al monoxidului de carbon se ntlnete pe strzile foarte circulate de ctre mijloacele auto. Carboxihemoglobina, chiar i n concentraii neasfixiante, are efecte negative asupra organismului, determinnd insuficien coronarian, stenocardie, infarct, stres. n unele sarcini, carboxihemoglobina poate fi letal pentru ft.

  • Methemoglobina - in prezena unor oxidani (cianuri, acid cianhidric, nitrozamine, nitrai, nitril, acetaniliid, fenacitin, sulfonamide, unele cloruri, ap oxigenat, unele medicamente oxidante), fierul bivalent din hem, trece n forma trivalent rezultnd methemoglobina. Methemoglobina este o form anormal de hemoglobin, n care cromoproteina se coloreaz n brun. Dac factorul oxidant dispare, dup un timp, methemoglobina revine n forma ei normal, n urma unor reacii de reducere.

    Creterea acestei proteine n snge determin methemoglobinemia, care se manifest prin cianoz hemiglobinic, fatigabilitate, ameeli, cefalee, erupii, hipoxie. Prezena methemoglobinei n sngele copiilor mici declaneaz boala albastr.

  • Fibrinogenul -glicoproteina

    este un dimer alcatuit din dou jumti identice unite prin puni disulfidice; fiecare jumtate fiind alctuit din 3 lanuri polipeptidice ce conin fibrinopeptide A si B. Ele vor fi clivate din molecula de fibrinogen sub aciunea trombinei. principala sursa de fibrinogen plasmatic este hepatocitul, dar fibrinogenul se gsete si n granulele alfa ale trombocitelor. degradarea fibrinogenului se realizeaz att n sistemul macrofagelor ct si n ficat, produii de degradare reprezentnd un stimul pentru o noua sinteza hepatica de fibrinogen.

    Este principalul factor al cuagulriiValori normale - 240 - 290 mg la 100 ml snge

    Coagularea este procesul definit ca o modificare a strii fizice a sngelui, care trece din starea lichida n starea de gel (cheagul). Coagularea, prin mecanismul plasmatic realizeaz hemostaza secundara definitiva.

  • MiozinaStructura moleculara a filamentului gros de miozina. In figura sunt prezentate lanurile grele de miozina care se termina fiecare cu capul, de care ataate, se pot observa subunitile eseniale si regulatoare (desen preluat din Elsevier Ltd. Boron & Boulpaep: Medical Physiology, UpdatedEdition)

  • Aciunea ionilor de calciu asupra subunitii troponin C rezulta in expunerea locurilor de prindere a capurilor miozinice si astfel in cuplarea actinei cu miozina. (desen preluat din Elsevier Ltd. Boron & Boulpaep:Medical Physiology, Updated Edition

  • Proteinele din snge

    Sngele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele albe i roii, ntr-un lichid omogen numit plasm. Globulele roii conin toat proteina colorat roie, hemoglobina. Plasma conine n soluie fibrinogenul, globuline i albumine. Lichidul rmas la ndeprtarea globulelor i a fibrinogenului se numete serul sanguin. Coagularea sngelui se datoreaz transformrii fibrinogenului ntr-un gel ireversibil, fibrina.

    Globulinele din ser pot fi separate n trei fraciuni, L-, B i z. O importan deosebit o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din serul sanguin.

  • STRUCTURA PROTEINELOR

    este complexa iar explicarea ei se face cu ajutorul NOTIUNILOR de:

    I. Structura PRIMARA care presupune:- identificarea aminoacizilor

    - numrul aminoacizilor

    - succesiunea (secvena) aminoacizilor

    Determinarea structurii primare se face prin:- hidroliza proteinei- identificarea -aminoacizilor- determinarea cantitativa a -aminoacizilor- determinarea succesiunii (ordinii) -aminoacizilor

  • II. Structura SECUNDARA

    - se refera la: - orientarea spaiala - cauzele acestei orientri

    - grupa proteica este PLANA :O: CCN:

    C H- structura elicoidala (spirala) GLOBULARE - seria L are pasul pe dreapta

    - se formeaz legaturi de H in cadrul aceleai molecule (intramoleculara) intre 2 grupe pe spirale diferite

    - legtura de H se formeaz intre H de la N si perechea de electroni de la :O:-ul carbonilic (amidic)

    - structura -pliata (incretit, panglica ondulata) FIBROASE- legaturile de H se formeaz intre 2 grupe de la 2 macromolecule diferite paralele (intermolecular)

  • III. Structura TERTIARA

    - la enzime determina cataliza- structura secundara dublata de legaturile fizice sau chimice datorate

    radicalului R- COO- si -NH3 atracie electrostatica (acid glutamic-lisina)- O-H si - :NH2- sau 2 grupe OH- se formeaz legaturi de H- intre 2 grupe -CH(CH3)2 leg. Van der Walls ex. Valina- CH2-S-S-CH2 leg. prin punte de sulf ex. cisteina

  • IV. Structura CUATERNARA

    - asocierea unor macromolecule intr-o entitate cu rol biologic- denaturarea modifica structura teriara si cuaternara

  • III. ZAHARIDEPolizaharidele sunt hidrocarbonate compuse din mai multe molecule de monozaharide ca de exemplu glucoza, fructoza care sunt legate ntre ele n lanuri cu lungimi diferite formnd polizaridele ca glicogen, chitin, amidon i celuloz.

    Formula general a unui polizaharid este:

    -[Cx(H2O)y]n- unde x are frecvent valoarea 5 i 6 iar y valoarea x-1.

  • Seria DMonozaharide

  • Anomerie ,

  • Ciclul KREBS

  • Structura :

    Glicogenul este la organismul animal corespondentul amidonuluide la plante, fiind un polizaharid compus din mai multe molecule de glucoz. Glicogenul servete la nmagazinarea energiei i detoxifierea organismului, o mare parte din glicogen se gsete n ficat. Desfacerea glicogenului n monozaharide ca glucoza se face cu eliberare de energie necesar de exemplu contraciei musculare. Procesul de eliberare sau nmagazinare de energie fiind reversibil i se realizeaz cu ajutorul ATP-ului.

    Glicogenul

  • Amidonul este o substan organic ce se gsete nseminele, fructele i tuberculii plantelor i care se folosete nindustria alimentar, chimic etc. Formula brut a amidonului, determinat prin analiza elementar, este (C6H10O5)n, la fel ca a celulozei. Prin hidroliza cu acizi, amidonul trece in D-glucoza, cu randament cantitativ. Din punct de vedere al compoziiei chimice, amidonul este un amestec, format din 2 polizaharide: amilopectin iamiloz, care difer ntre ele prin structur i reactivitate.

    Amiloza este unul din cele 2 polizaharide, ce intr n compoziia amidonului, fiind cea mai puin rspndit n natur (aproximativ 30%). Aceasta are o greutate molecular mai mica dect cea a amilopectinei, putnd atinge masa de 100.000. Are o structur liniar. n structura acesteia, nu apar i legturi 1,6 alfa-glicozidice. Cu iodul n reacie, d o culoare albastr. Amiloza este solubil n ap.

    Amilopectina este unul din cele 2 polizaharide, ce intr n compoziia amidonului, fiind cea mai rspndit n natur (aproximativ 70%). Aceasta are o greutate molecular mai mare dect cea a amilozei, putnd atinge masa de 1.000.000. n structura acesteia, pe lng legturile 1,4 alfa-glicozidice, apar i legturi 1,6 alfa-glicozidice. Cu iodul n reacie, d o culoare violet. Are aceeai formul i structur ca i glicogenul.

    Amidonul

  • Amilopectina

    Proprieti:

    Amidonul are o structur amorf, insolubil n ap, dei la contact cu apa acesta se umfl. La recunoaterea amidonului se folosete iodul: la contact cu acesta, amidonul d o culoare violet nchis la rece.

  • Glucoza este compusul organic, aparinnd clasei zaharidelor, care are formula chimica C6H12O6. Dei are aceeai formul chimic, fructoza este diferit fa de glucoz prin modul de legare a atomilor. Astfel, glucoza are o singur grupare de alcool primar (n imagine, la carbonul cu numrul 6), pe cnd fructoza are dou grupri de alcool primar.

    Glucoz dextrogir Glucoz levogir

  • 6-(hidroximetil)oxan-2,3,4,5-tetrolDenumire chimica:Formula chimica:

    180,16 g/molMasa moleculara:

    -D-glucoz: 146C-D-glucoz: 150CPuncte de topire:

    Proprieti fizice

    Glucoza este o substan solid, cristalizat, incolor i solubila n apa.Are un gust dulce. Punctul su de topire este foarte ridicat, deoarece ntre numeroasele sale grupri hidroxil (-OH) se formeaz multe legaturi de hidrogen. Cnd sunt nclzite, toate monozaharidele (nu numai glucoza) se descompun nainte de a se topi, n carbon i ap, reacie numit carbonizare. Glucoza are 75% din puterea de ndulcire a fructozei (care este luat ca unitate).

  • Glucoza este unul dintre produii de fotosinteza a plantelor i a unor procariote. Se gsete ndeosebi n sucul fructelor dulci ale plantelor.

    Naturala:

    Industrial:La scar industrial, glucoza se obine prin hidroliza amidonului n mediu acid:

    O alt metod este hidroliza enzimatic a amidonului. Multe culturi pot fi folosite ca surs pentru amidon: porumbul, orezul, grul, cartofii sunt utilizai la scar larg n toat lumea.

    (C6H10O5)n + nH2O --> nC6H12O6

  • Utilizare

    Exist mai multe forme de comercializare i folosire a glucozei, dintre care cele mai importante sunt:sirop de glucoz - conine glucoz n concentraie de 32,40%; glucoza tehnic - cu o concentraie de 75%; glucoza cristalizat (tablete) - concentraie de 99%. n medicin este folosit mai ales sub form de soluii apoase perfuzabile. n funcie de concentraiile lor, acestea au aciuni i indicaii diferite. Soluiile sub 5 % sunt utilizate pentru diluarea unor medicamente, pentru hidratare sau ca substituent energetic. Soluia de glucoz 5 % este izoton i are aceleai utilizri, fiind folosit cel mai adesea. Soluiile de concentraii mai mari de 5 % (10, 20, 33, 40 %) sunt hipertonice i i gsesc utilitatea ca diuretice osmotice (realizeaz deshidratare tisular, foarte util n edeme). Pentru a evita efectele nefaste ale hiperglicemiei, de obicei oricrei perfuzii cu glucoz i se adaug insulin.

  • Celuloza este o substan macromolecular natural din clasa glucidelor, fiind constituentul principal al membranelor celulelor vegetale. Celuloza este polizaharid care mpreun cu lignina (un compus macromolecular aromatic) i alte substane, formeaz pereii celulelor vegetale i confer plantei rezisten mecanic i elasticitate. Aceasta are aceeai formul brut ca i amidonul (C6H10O5)n, unde npoate atinge cifra miilor.

    Proprieti fizice:

    Celuloza este o substan solid, alb, insolubil n ap i ceilali solveni organici, solubila in hidroxid de tetraaminocupru (II) numit si reactiv Schweizer. Obinuit, ea se obine din lemn de conifere, de fag sau din stuf si paie. Plantele au un coninut variabil de celuloz: fibrele de bumbac 85-90% n timp ce lemnul conine 50% celuloz.

  • Zaharidele cunoscute i sub denumirea de glucide sunt substane organice, cu funciune mixt ce au n compoziia lor att grupri carbonilice ct i grupri hidroxilice.Glucidele constituie o clas de substane foarte important att pentru organismele animale ct i pentru cele vegetale. Sub aspect biochimic i fiziologic, glucidele constituie o materie prim pentru sinteza celorlalte substane: proteine, lipide, cetoacizi, acizi organici. De asemenea constituie substane de rezerv utilizate de ctre celule i esuturi. Biosinteza lor se realizeaz prin fotosinteza.

    ClasificareaAre la baz comportarea glucidelor la reacia de hidroliz:Cunoscute i sub denumirea de monoglucide sunt glucidele care prin hidroliz nu pot fi descompuse n molecule mai simple care s posede proprieti fizico -chimice caracteristice glucidelor;

  • V mulumesc pentru atenie!