Universitatea de Medicina i Farmacie Nicolae Testemianu Catedra de Biologie Molecular i Genetic Uman Proiect la Biologie Molecular

Universitatea de Medicina i Farmacie Nicolae TestemianuCatedra de Biologie Molecular i Genetic Uman

Proiect la Biologie Molecular

Tema: Proteina de transport-HemoglobinaA realizat: Tarpan Iurie Gr.1112Profesor: Liliana BadanObiective:IstorieTipuriStructuraFunciiRol medicalBibliografie

IstorieProteinele au fost denumite aa de ctre Mulder, n anul 1838. Aceast denumire provine din limba greac i nseamna fi pe primul loc. Dr.Liebig, un faimos chimist german din secolul al IX-lea, a crezut c, deoarece muchii sunt alctuii n general din proteine, acestea trebuie sa fie hrana muchilor.n 1913, chimistul german, Dr. Richard Willstatter a descoperit funciile clorofilei.Tot el a fcut primele observaii i menionri privind asemnarea moleculei de clorofil cu cea a hemoglobine,pigmentul rou din organismul uman.Istorien 1930, Dr.Hans Fisher primete premiul Nobel pentru descoperirea structurii chimice a hemoglobinei, surprins fiind s constate c aceasta este asemnatoare cu a clorofilei. Hemoglobina, pigmentul care confer culoare roie celulelor roii din snge este alctuit din hem i globin. n acelai fel clorofila este pigmentul care confer culoarea verde plantelor. Separnd hemul de molecula de protein de care este ataat, rezult c singura diferen dintre aceasta si clorofila este un singur atom de fier din centrul acesteia, in loc de un atom de magneziu cum este in molecula de clorofil.Hemoglobina VS Clorofila

Tipuri de Hemoglobin1.La embrion: Gower 1 (22) Gower 2 (22) Hemoglobina Portland(22)2. La fetusHemoglobina F (22) 3.La adultHemoglobina A (22) -Tipul cel mai des ntlnit.Hemoglobina A2 (22) - Lanturile se sintetizeaz din al III-lea semstru de sarcina i la alutli reprezinta aproximativ 2,5%.Hemoglobina F (22) - La adulti hemoglobina F este restrns la o populaie limitat de hematii numite celule F.Hemoglobina S - Tipul de hemoglobina ntlnit la hematii n form de secer ( anemia falciform)

StructurStructura hemoglobineiHemoglobina este o (cromoproteid)pigmentul respirator (pigmentul rou), fiind prezent n eritrocite, unde are rol n transportul oxigenului[O2] (oxihemoglobin), i a dioxidului de carbon [CO2] (carbohemoglobin).Constituit dintr-o component proteinc, numita Globin i o component prostetic, colorat, Hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legturi conjugate.Hb-cromoproteina din partea proteinc-Globina, i partea neproteic- Hemul.Hemult-reprezint un ciclu porfirinic ce conine fier cu gradul de oxidare (II). Fierul st n planul porfirinic nconjurat de 4 atomi de azot la ciclurile pirolice si 2 atomi de azot la ciclurile imidazolice a histidinei distale i proximale.

Molecula Hemoglobinei este un ansamblu alctuit din 4 subuniti proteice, formate dintr-un lan proteic strns asociat cu grupul hemic. Fiecare lan proteic adopt o conformaie de alfa helix identic cu globina din alte proteine.(ex. Mioglobina)

Reprezentarea unei molecule de hemoglobina A, care are 4 subunitati. Exista 2 lanturi polipeptidice si 2 fiecare continand un hem reprezentat printr-un disc (dupa W.F. Ganong - 1996).

Gena HBA1 i HBA2 sunt localizate n braul scurt al cromozomului 16, n poziia 13.3.

Funciile1. Funcia respiratorie a sngelui2.Schimbul de gaze(rolul de a transporta oxigenul de la plamni la esuturi, pe calea sngelui arterial, i carbon dinspre esuturi spre plmni, pe calea sngelui venos, pentru a fi eliminat prin aerul expirat.)Cauzele creterii hemoglobineiSe observ o cretere a hemoglobinei atunci cnd exist o producie crescut de celule roii, pentru a compensa cantitatea redus de oxigen din sngecerut de ctre esuturi.Oamenii care locuiesc la altitudini mari au, de asemenea, hemoglobina crescut, deoarece cu ct altitudinea este mai mare cu att cantitatea de oxigen n aer este mai mica,ceea ce duce la creterea produciei de celule sanguine.Anumite narcotice pot stimula producerea de celule roii din snge.Fumatul scade nivelul de oxigen n plamni, astfel nct pentru a echilibra deficitul, organismul ridica nivelul de hemoglobina.Cancerul de rinichi i ficat pot cauza creterea hemoglobinei.Degradarea Hemoglobinei

Atunci cnd are loc moartea hematiilor, membrana lor se rupe, hemoglobina este hidrolizat, iar Fe este recuperat.Ciclul porfirinic se desface iar fragmentele sunt metabolizate de ficat.n urma procesului rezult o molecul de CO pentru fiacare molecul de hemoglobin metabolizat.Procesul este unul natural i reprezint o surs de CO pentru corpul uman, monoxid care se elimin prin aerul expirat.Produsul de metabolizare final este Bilirubina, un pigment de culoare galben a crui nivel semnific distrugerea hematiilor.Valori inferioare apar n anemii.Careniale (lipsa de fier)Hemoragice (sngerri acute)Hemolitice (distrugerea eritrocitelor)Din insufiecien renalDin leucemieCuriozitintr-o globul roie sunt cca 350 milioane de molecule de hemoglobin, fiecare transportnd cte 4 olecule de oxigen.Valorile normale sunt in funcie de vrst, ras, sex i zon geografic.O molecul de hemoglobin poate transporta 4 molecule de oxigen.Un gram de hemoglobin poate transporta 1,34 ml de oxigen, iar 100 ml de snge conine aproximativ 15 g de hemoglobina.Astfel 100 ml de snge conine aproximativ 20,1 ml de oxigen.Fierul reprezinta 0,34% din totalul hemoglobinei.Bibliogragiehttp://www.bioterapi.rohttp://www.genecards.orghttp://www.wikipedia.rohttp://www.news-medical.nethttp://www.phosphosite.orghttp://www.bimogeum.ucoz.com

SfritMultumesc de atenia acordat!!!