biochimia efortului

GRAZIELA ELENA VÂJIALĂ

BIOCHIMIA EFORTULUI (ediţie revăzută şi adăugită)

Universitatea SPIRU HARET

Descrierea CIP a Bibliotecii Naţionale a României VÂJIALĂ; GRAZIELA ELENA

Biochimia efortului / Graziela Elena Vâjială – Bucureşti Editura Fundaţiei România de Mâine, 2002.

140 p.; 20,5 cm. Bibliogr. ISBN 973-582-559-7

577.1:612.766.1

© Editura Fundaţiei România de Mâine, 2002 ISBN: 973-582-559-7

Redactor: Janeta LUPU Tehnoredactor: Laurenţiu Cozma TUDOSE Coperta: Stan BARON Bun de tipar: 10.10.2002; Coli de tipar: 8,75 Format: 16/61x86 Editura şi Tipografia Fundaţiei România de Mâine Splaiul Independenţei, nr. 313, sector 6, O.P. 83

Tel.: 410.43.80; Fax: 410.51.62; www.SpiruHaret.ro


UNIVERSITATEA SPIRU HARET FACULTATEA DE EDUCAŢIE FIZICĂ ŞI SPORT

GRAZIELA ELENA VÂJIALĂ

BIOCHIMIA EFORTULUI (ediţie revăzută şi adăugită)

EDITURA FUNDAŢIEI ROMÂNIA DE MÂINE Bucureşti, 2002


5

I. NOŢIUNI INTRODUCTIVE DE CHIMIE ŞI BIOCHIMIE

Biochimia se ocupă cu combinaţiile hidrocarburilor pe care le întâlnim în organism şi mai cu seamă cu transformările suferite de acestea, motiv pentru care chimia organică constituie temelia biochimiei.

Cunoştinţele temeinice în chimia organică şi în primul rând înţelegerea formelor structurale, constituie premizele unui studiu raţional al biochimiei. Scurtele precizări care urmează, nu trebuie să se substituie studiului chimiei organice; ele accentuează deliberat importanţa acesteia, servesc ca un îndreptar oricând la îndemână şi atrag în primul rând atenţia asupra unor grupe de substanţe şi reacţii de o deosebită importanţă pentru biochimie.

I.1. Structura atomului Atomul se defineşte ca fiind cea mai mică particulă dintr-o

substanţă, care, prin procedee chimice obişnuite, nu mai poate fi fragmentată în particule mai simple.

Atomul este o componentă a materiei, neutră din punct de vedere electric, de dimensiuni foarte reduse şi cu o structură complexă.

Cercetări îndelungate au condus la concluzia că atomul se caracterizează prin următoarele proprietăţi:

- este o particulă materială; - invizibilă; - în continuă mişcare; - neutră din punct de vedere electric; - divizibilă prin procedee fizice; - poate exista independent; - participă efectiv în reacţiile chimice. Substanţele chimice sunt alcătuite din atomi diferiţi, care se

deosebesc prin structură, masă, dimensiuni şi proprietăţi. Atomul oricărui element chimic este alcătuit din două părţi distincte:

- partea centrală, numită nucleul atomului;


6

- regiunea exterioară, numită învelişul electronic al atomului (fig. 1).

Nucleu

Învelişul electronic

Fig. 1

I.1.1. Nucleul atomului Nucleul corespunde unei particule materiale care, într-un volum

extrem de mic concentrează aproape toată masa atomului. Particulele cuprinse în nucleu se numesc nucleoni. Cei mai importanţi nucleoni sunt: - protonul ,p1

1+ particulă materială încărcată cu o sarcină pozitivă şi cu masa relativă egală cu 1;

- neutronul ,n10 particulă materială neutră din punct de vedere

electric şi cu masa aproximativ egală cu a protonului. Fiecare tip de atom are un anumit număr de protoni în nucleu.

De exemplu, nucleul atomului de hidrogen are un proton, cel al atomului de heliu 2 protoni ş.a.m.d. Numărul protonilor din nucleu este o caracteristică a atomului şi reprezintă sarcina nucleară a acestuia.

Numărul protonilor din nucleu se numeşte număr atomic şi se notează cu Z. Specia de atomi cu acelaşi număr atomic cu Z formează un element chimic.

Atomul este caracterizat şi de numărul total de particule din nucleu – numărul de protoni Z + numărul de neutroni n.

Suma dintre numărul de protoni şi numărul de neutroni din nucleu se numeşte număr de masă şi se notează cu A.

Aceste două caracteristici ale atomului, Z şi A, preced simbolul chimic, atunci când dorim să reprezentăm complet un element.

De exemplu: 0 He H 16A

8 Z4A2Z

1A1Z

==

==

==


7

Cunoscând numărul atomic Z şi numărul de masă A se poate deduce numărul neutronilor n cuprins în nucleul atomului;

n = A – Z Speciile de atomi cu acelaşi număr de protoni (deci aceeaşi

sarcină nucleară Z), dar cu număr de neutroni diferiţi (număr de masă diferit) poartă numele de izotopi.

În natură, majoritatea elementelor sunt amestecuri de izotopi. Orice izotop este caracterizat prin numărul atomic Z şi numărul de particule din nucleu: A = Z + n. Deci, pentru un element E, un izotop oarecare al acestuia se va nota: .EA

Z De exemplu:

H H H 31

22

11

hidrogen uşor hidrogen greu tritiu (protoni) (deuteriu) sau

C C C C C C C 166

156

146

136

126

116

106

Izotopii aceluiaşi element, având acelaşi număr atomic Z, au acelaşi număr de electroni şi aceeaşi structură a învelişului electronic, deci şi aceleaşi proprietăţi chimice. Aceştia au însă proprietăţi fizice diferite, datorită masei atomice diferite.

De menţionat, că nucleul atomic, indiferent cărui atom aparţine, nu se modifică în timpul reacţiilor chimice.

Stabilitatea mare a nucleului se datoreşte existenţei forţelor nucleare, care se manifestă prin atracţii foarte puternice între toţi nucleonii.

I. 1.2. Învelişul de electroni al atomului În jurul nucleului unui atom se deplasează, cu viteze foarte mari,

particule materiale încărcate negativ, numite electroni (fig. 2).

Electron

Nucleu

Fig.2


8

Totalitatea electronilor care gravitează în jurul nucleului formează învelişul electronic al atomului.

Electronul se notează ,e01− este o particulă fundamentală cu

sarcină electrică negativă –1, cu masa neglijabilă şi cu dimensiuni foarte reduse (diametrul său este de 1,4/1013cm.).

Atomul fiind neutru din punct de vedere electric, rezultă că numărul sarcinilor negative este egal cu numărul sarcinilor pozitive. Deci numărul electronilor din învelişul electronic este egal cu al protonilor din nucleul atomului.

Cercetările au dovedit că învelişul electronic este format din unul până la şapte straturi, care se găsesc la distanţe diferite de nucleu şi care se numerotează de la nucleu spre exterior cu cifre arabe: 1, 2, 3, 4, 5 etc. sau cu litere: K, L, M, N, O, P şi Q (Fig. 3).

La rândul său un strat poate avea mai multe substraturi. În mişcarea lor rapidă în jurul nucleului, electronii nu urmează nişte traiectorii precise. Cu toate acestea, ei se pot găsi, cu mare probabilitate, în anumite regiuni ale spaţiului din jurul nucleului, formând nori de electricitate negativă (nori electronici) numiţi orbitali.

De exemplu: atomul de hidrogen are un singur electron care în mişcarea sa neîntreruptă se poate apropria mai mult sau mai puţin de nucleu, menţinându-se în interiorul unei regiuni de formă sferică (orbitali de simetrie sferică).

Pe lângă mişcarea în jurul nucleului, electronul execută şi o mişcare în jurul axei sale, numită mişcare de spin. Mişcarea de spin se poate produce în două sensuri: una în sensul mişcării acelor unui ceasornic şi alta în sens invers. Dacă un electron se roteşte într-un sens şi alt electron în sens opus, se spune că cei doi electroni au spin opus. Într-un orbital nu pot exista decât maximum doi electroni cu spin opus numiţi electroni cuplaţi.

Fig.3

1234

NMLK

x

y

z

Atomul de hidrogen (orbital de tip S)


9

Un orbital ocupat cu doi electroni cuplaţi se reprezintă conven-ţional astfel:

Un orbital în care se găseşte un singur electron (ē necuplat) se

indică astfel:

Orbitalii au diferite forme şi energii. Se cunosc patru tipuri de

orbitali: Orbitali de tip s – au forma sferică şi conţin maximum doi

electroni. Orbitali de tip p – au doi lobi egali, situaţi de o parte şi de alta a

nucleului; într-un substrat sunt trei orbitali p, orientaţi în spaţiu după cele trei axe de coordonate (x, y, z), notându-se cu Px, Py, Pz. Deoarece fiecare orbital conţine maximum doi electroni, substratul de tip p se completează până la 6 electroni.

Orbitali de tip d – au formă mai complicată, sunt în număr de cinci şi se completează cu până la 10 electroni.

Orbitali de tip f – sunt în număr de şapte şi sunt complet ocupaţi când au 14 electroni.

Numărul maxim de electroni, Nmax., care se pot plasa pe un strat este dat de relaţia:

2s.max n 2N =

în care ns este numărul stratului. Cu relaţia de mai sus, putem deduce numărul maxim de electroni

de pe un strat. De exemplu: stratul 1 (K) cuprinde unul până la maximum 2 electroni 2 · 12 stratul 2 (L) cuprinde unul până la maximum 8 electroni 2 · 22 stratul 3 (M) cuprinde unul până la maximum 18 electroni 2 · 32

stratul 4 (N) cuprinde unul până la maximum 32 electroni 2 · 42 Structurile de 2 electroni pe primul strat (K), respectiv de

8 electroni pe ultimul strat, cunoscute sub numele de dublet respectiv octet, corespund unor structuri stabile.

Electronii fiecărui strat au anumite energii. Energia electronilor creşte de la stratul K spre exterior (fig. 4). În ocuparea straturilor, electronii tind să se aranjeze pe straturi de energie cât mai joasă, aşa cum rezultă din tabelul 1.


10

E STRATUL Q 7 STRATUL P 6 STRATUL O 5 STRATUL N 4 32 ē STRATUL Q 3 18 ē STRATUL M 2 8 ē STRATUL L 1 2 ē STRATUL K

Fig. 4 – Graficul variaţiei energiei

Tabelul 1 Numărul

electronilor pe straturi

Nr. atomic

Z

Denumirea electronului

Simbol chimic

K L M

Observaţii

1 Hidrogen H 1 Un singur electron pe stratul K

2 Heliu He 2 Structură stabilă de dublet

3 Litiu Li 2 1 4 Beriliu Be 2 2 5 Bor B 12 3 6 Carbon C 2 4 7 Azot N 2 5 8 Oxigen 0 2 6 9 Fluor F 2 7

Atomii elementelor au primul strat (K) complet şi stratul (L) în curs de completare

10 Neon Ne 2 8 Primele două straturi complet ocupate (K – dublet, L – corect)

11 Sodiu Ns 2 8 1 12 Magneziu Mg 2 8 2 13 Aluminiu Al 2 8 3 14 Siliciu Si 2 8 4 15 Fosfor P 2 8 5 16 Sulf S 2 8 6 17 Clor Cl 2 8 7

Atomii elementelor au primele două straturi complete ocupate şi stratul trei (M) în curs de completare

18 Argon Ar 2 8 8 Pe stratul K – dublet iar pe L şi M - octet

Cum se poate observa din tabelul 1, aşezând elementele în ordinea crescândă a numărului atomic, se remarcă faptul că învelişul


11

electronic a două elemente succesive diferă printr-un electron care se numeşte electron distinctiv.

Ordinea ocupării cu electroni a straturilor şi substraturilor se stabileşte ţinând seama de următoarele reguli:

- electronul distinctiv tinde să ocupe în atom locul vacant de energie minimă;

- într-un orbital nu pot exista decât maximum doi electroni de spin opus (principiul lui Pauli);

- un orbital nu poate fi ocupat cu doi electroni, decât după ce toţi orbitalii substratului respectiv sunt ocupaţi cu câte un electron (regula lui Hund).

Ocuparea cu electroni a straturilor ai substraturilor strat

substrat

Simbol

Nr.

atomic

s s p

Configuraţie electronică

H 1 1 s1

He 2 1 s2

Li 3 1 s2 2 s1

Be 4 1 s2 2 s2 B 5 1 s2 2 s2 2 p1

C 6

1 s2 2 s2 2 p2 N 7

1 s2 2 s2 2 p3 O 8

1 s2 2 s2 2 p4 F 9

1 s2 2 s2 2 p5

Ne 10

1 s2 2 s2 2 p6

Întrucât proprietăţile elementelor sunt determinate de numărul şi

reparaţia electronilor pe straturi, structura învelişului electronic are o deosebită importanţă pentru stabilirea valenţei şi a proprietăţilor chimice ale elementelor.


12

I.1.3. Legătura dintre structura atomului şi sistemul periodic Aranjând elementele în ordinea crescândă a sarcinii nucleare ca

în tabelul 1, s-a remarcat că unele proprietăţi se repetă în mod periodic. Plasând unele sub altele, elementele care au acelaşi număr de electroni pe ultimul strat, se obţine o clasificare reprezentativă sub forma unui tabel, cunoscut sub numele de sistemul periodic al elementelor. Această clasificare are la bază legea periodicităţii.

Proprietăţile fizice şi chimice ale elementelor se repetă în mod periodic, deci sunt funcţii periodice ale sarcinii nucleare Z.

Sistemul periodic este format din perioade şi grupe. Perioada este şirul cuprins între două gaze rare succesive. Grupa este coloana verticală care cuprinde elemente cu aceeaşi

configuraţie electronică pe ultimul strat. Numărul atomic Z, notat pentru fiecare element, este important

întrucât ne indică: - numărul protonilor din nucleul atomului; - numărul electronilor din învelişul de electroni; - ordinea în care se succed elementele în sistemul periodic (nu-

mărul de ordine). De exemplu, oxigen 16

8 ==

AZ O, ne indică faptul că oxigenul conţine

8 protoni în nucleu şi 8 electroni în învelişul de electroni şi că este al 8-lea element în sistemul periodic.

Pentru elementele din grupele principale, numărul de electroni de pe primul strat este egal cu numărul grupei. De exemplu, magneziu şi calciu sunt situate în grupa a II-a principală, pentru că atomii lor au doi electroni pe ultimul strat. Deci, cunoscând grupa în care este situat un element, putem determina numărul electronilor de pe ultimul strat al atomului respectiv.

Numărul straturilor electronice este egal cu numărul perioadei. De exemplu, magneziu şi aluminiu sunt situate în perioada a 3-a, pentru că au în curs de completare stratul al 3-lea (M). Cunoscând deci în ce perioadă este situat un element, se poate deduce numărul stratului periferic în curs de completare.

I.2. Noţiunea de structură chimică Aranjamentul spaţial sub forma căruia se organizează atomii

care alcătuiesc o moleculă oarecare a fost denumit de A.M. Butlerov (1861), structură chimică.

Ca urmare a dezvoltării chimiei organice, s-a ajuns la concluzia că noţiunea de structură chimică nu poate fi privită numai din punct de


13

vedere al „aranjamentului spaţial al atomilor”, ci are un conţinut mult mai complex.

În general, pentru o moleculă organică structura chimică repre-zintă rezultanta interdependenţei simultane a următorilor factori:

a) tipul şi numărul atomilor componenţi; b) succesiunea lor de legare în moleculă; c) dispoziţia lor spaţială (distanţe interatomice şi unghiuri de

valenţă); d) natura şi energia legăturilor chimice dintre atomi; e) natura şi intensitatea interacţiilor electronice dintre anumiţi

atomi ai moleculei. Structura chimică a unei molecule reprezintă aspectul său cel

mai caracteristic şi definitoriu deoarece ea determină proprietăţile sale generale (mecanice, fizice, chimice, biochimice); orice modificare aduse structurii chimice provoacă modificări corespunzătoare ale proprietăţilor.

De exemplu, binecunoscutul aminoacid – alanina (acidul amino-propionic) cu următoarea structură:

în care se constată: la acelaşi atom de C sunt legaţi 2 atomi de oxigen şi vecinătatea imediată a unei grupări aminice şi a unei grupări carboxil, legarea atomului de azot de carbon şi de hidrogen, legarea la acelaşi atom de carbon a patru substituenţi diferiţi – hidrogen, metil, amino, carboxil.

Toate aceste particularităţi structurale determină anumite proprietăţi α – alaninei şi anume: stare de agregare solidă, punct de topire 295oC, solubilitate în apă, însuşiri de aminoacid etc.

Deplasarea grupării aminice la celălalt atom de carbon (o modificare structurală minimă) corespunde β – alaninei cu formula:

Proprietăţile chimice ale β – alaninei corespund tot unui aminoacid,

dar care se topeşte la 2000C şi nu mai prezintă activitate optică. În cazul în care are loc o modificare structurală profundă, de

exemplu, cei doi atomi de oxigen sunt legaţi de azot, substanţa va deveni un nitroderivat – 1-nitropropanul:


14

proprietăţile sale fizice şi chimice fiind net deosebite de cele ale unui aminoacid. 1-nitropropanul este un lichid gălbui, cu PF = 1310C, insolubil în apă şi se poate reduce la n – propil amină.

Concluzionând putem afirma că micile modificări structurale aduse unei molecule oarecare, duc la modificări în special ale proprietăţilor fizice ale substanţei, pe când modificările structurale profunde duc în special la modificarea proprietăţilor chimice.

Relaţia reciprocă structură–proprietăţi permite descrierea pro-prietăţilor generale ale unei substanţe a cărei structură este cunoscută, şi, invers, permite stabilirea structurii chimice prin cunoaşterea proprietăţilor sale generale.

I. 3. Legături chimice în compuşii organici

Legăturile chimice din compuşii organici sunt, în majoritatea cazurilor, legături covalente între atomii elementelor organogene de C, H, O, N, S şi halogen ş. a. Ele iau naştere între atomi purtând fiecare cel puţin un electron neîmperecheat sau, mai exact, cel puţin un orbital monoelectronic. Doi electroni neîmperecheaţi aparţinând la doi atomi independenţi se pot cupla, realizând o legătură covalentă. Altfel spus, doi orbitali atomici monoelectronici se acoperă reciproc într-o anumită măsură formând un orbital molecular; acesta conţine totdeauna doi electroni de spin opus care aparţin la doi atomi identici sau diferiţi. Un astfel de orbital molecular se poate forma din orbitali atomici ai unor atomi identici sau diferiţi, formându-se legături covalente omogene, respectiv legături covalente heterogene.

Cum se observă din exemplele de mai sus, fiecare atom a pus în

comun câte un electron, astfel se formează o legătură covalentă


15

simplă, realizată prin doi electroni (dublet) denumiţi sigma (σ). Se observă că atomul de carbon participă la formarea legăturilor simple numai în stare hibridizată, în exemplele de mai sus de tip sp3.

Hidrogenul şi halogenii au orbitali monoelectronici în stare fundamentală, fiind monocovalenţi, formează numai legături simple, legături realizate printr-un singur dublet electronic.

Între doi atomi, identici sau diferiţi, se pot pune în comun şi câte doi electroni din partea fiecăruia, dacă în structura electronică a atomilor respectivi apar cel puţin doi orbitali monoelectronici. De exemplu, perechile de atomi de mai jos:

au pus în comun câte doi electroni din partea fiecăruia. S-a stabilit în acest mod, o legătură covalentă dublă, realizată prin patru electroni sau două dublete electronice de legătură, unul denumit sigma (σ) şi celălalt pi (π). Participarea atomului de C la formarea legăturilor duble va fi posibilă numai dacă adoptă starea de hibridizare sp2.

Când între cei doi atomi se pot pune în comun câte trei electroni din partea fiecăruia, vor rezulta trei dublete electronice de legătură, unul de tip sigma (σ) şi două de tip pi (π), ceea ce corespunde formării unei legături triple.

În acest caz, atomul de carbon adoptă starea de hibridizare sp. Compuşii organici în care atomii componenţi sunt legaţi prin

covalenţe simple se numesc compuşi saturaţi, iar cei în care atomii componenţi sunt legaţi prin covalenţe simple şi una sau mai multe legături covalente multiple (duble sau triple) sunt denumiţi compuşi nesaturaţi.

Aşa cum am afirmat, carbonul nu participă la formarea de covalenţe decât în starea hibridiză a structurii sale electronice. El realizează legături covalente prin unul, două sau trei dublete electro-nice comune, adică legături simple, duble sau triple corespunzătoare stărilor sale de hibridizare: sp3, sp2 sau sp (fig. 5). Atomul de carbon este tetracovalent, cel de azot tricovalent, cel de oxigen – dicovalent şi halogenii monocovenlenţi.


16

Fig. 5. Structura legăturilor covalente dintre doi atomi de carbon

a – legătură simplă; b – legătură dublă; c – legătură triplă.

Stările electronice ale atomului de carbon sunt reprezentate în fig. 6.

Fig.6. Reprezentarea stărilor electronice ale atomului de carbon.

a – legătură simplă; b – legătură dublă; c – legătură triplă.


17

Pe lângă caracterul lor simplu, sau multiplu, legăturile covalente prezintă o serie de proprietăţi specifice, care determină apariţia structurii chimice la moleculele ce conţin astfel de legături între atomii componenţi. Acestea sunt:

a) legătura covalentă este dirijată în spaţiu, pe direcţii bine determinate, care se conservă tot timpul existenţei moleculei în care apar;

b) legăturile covalente fac între ele unghiuri ale căror valori sunt constante pentru o substanţă chimică dată;

c) legătura covalentă este caracterizată prin două mărimi fizice specifice: energia de legătură şi distanţa interatomică sau mai exact, internucleară.

Energia de legătură – Ee reprezintă cantitatea de energie degajată la formarea unei legături covalente între doi atomi.

Distanţele interatomice sau lungimea legăturilor covalente reprezintă suma razelor covalente ale atomilor legaţi sau distanţa minimă la care se pot apropia cele două nuclee ale celor doi atomi ce se leagă, pentru ca energia sistemului să aibă cea mai scăzută valoare.

De menţionat că pe măsură ce distanţa interatomică scade, energia de legătură creşte, aceste două mărimi având o variaţie inversă;

d) numai atomii legaţi covalent alcătuiesc molecule propriu-zise (compuşii ionici nu sunt formaţi din molecule).

I.4. Grupările funcţionale Elementul fundamental al tuturor combinaţiilor organice sunt

hidrocarburile. În hidrocarburi valenţele atomilor de carbon rămase libere sunt saturate cu hidrogen.

Varietatea combinaţiilor organice este determinată şi de apariţia în hidrocarburi a grupărilor funcţionale. După cum sunt substituiţi unul sau mai mulţi atomi de hidrogen, distingem:

– funcţii monovalente: - OH (gruparea hidroxid), - NH2 (gruparea aminică) – funcţii bivalente:

– funcţii trivalente:

Trebuie subliniat că reacţiile chimice ale diferitelor clase de substanţe sunt de cele mai multe ori reacţii ale grupărilor funcţionale.

Alcoolii sunt compuşi hidroxilici în care gruparea funcţională (-OH) este legată la un atom de carbon saturat. Alcoolii au formula generală R – OH.


18

Alcoolii pot fi clasificaţi după trei criterii: a) după natura radicalului hidrocarbonat din care face parte

atomul de carbon saturat purtător al grupării funcţionale în: – alcooli saturaţi CH3 – CH2 – CH2 – OH

alcool n – propilic – alcooli nesaturaţi CH2 = CH – CH2 – OH

alcool alilic – alcooli aromatici C6H5 – CH2 – OH alcool benzilic b) după numărul grupărilor funcţionale: – alcooli monohidroxilici CH3 – CH2 – OH

alcool etilic – alcooli di(poli) hidroxilici

CH2 – CH2 | | OH OH

1,2 etandiol (glicol) c) după natura atomului de carbon saturat care poartă gruparea

funcţională în: – alcooli primari R – CH2 – CH – alcooli secundari R

CH – OH R

– alcooli terţiari R R C – OH R

Derivaţii alcoolilor cu acizii organici şi cu acidul fosforic poartă numele de esteri.


19

Eterii iau naştere ca produs al hidrolizei între două molecule de

alcool

Fenolii. Sunt compuşi hidroxilici, în care gruparea hidroxil se

află legată la un atom de carbon al unui nucleu benzenic. Formula generală este Ar – OH. Cel mai simplu fenol este un derivat hidroxilat al benzenului

(hidroxibenzen) numit fenol cu formula moleculară şi structurală:

Gruparea amino (NH2) Aminele sunt compuşi organici care conţin în molecula lor una

sau mai multe grupări funcţionale amino. Denumirea aminelor se face cu numele radicalilor hidrocarbo-

naţi legaţi la azot urmat de cuvântul amină. Aminele se pot clasifica în amine primare, secundare sau

terţiare, fiind considerate ca produşi de substituire parţială sau totală a hidorgenului amonic cu radicali hidrocarbonaţi.

Calitatea de „primară”, „secundară”, „terţiară”, atribuită diferite-

lor amine nu trebuie confundată cu cea întâlnită la alcooli, ea semni-


20

ficând aici gradul de substituire a hidrogenului şi nu natura atomului de carbon care poartă gruparea funcţională.

Gruparea carbonil

C = O

Compuşii carbonici reprezintă o clasă de substanţe organice care conţin în molecula lor una sau mai multe grupări funcţionale carbonil.

Gruparea lor determină existenţa a două grupări organice: - funcţiunea aldehidă, în care gruparea carbonil este legată de un

radical hidrocarbonat şi de un atom de hidrogen cu excepţia primului termen al seriei, aldehidă formică;

- funcţiunea cetonă, în care gruparea carbonil este legată de doi

radicali hidrocarbonaţi, identici sau diferiţi.

Iminele sunt substanţe cu o dublă legătură > C = N; ele

hidrolizează în general foarte uşor şi sunt stabile numai în anumite compoziţii. Din această categorie fac parte bazele pirimidinice şi guanidina, substanţe cu rol important în biochimie.

Gruparea carboxil Se întâlneşte în acizii carboxilici sau organici care au următoarea

formulă generală:

Ca structură, gruparea carboxil este formată dintr-o grupare

carbonil >C = O şi o grupare hidroxil –OH unite la acelaşi atom de carbon. Caracterul cetonic sau aldehidic, propriu grupării carbonil, nu se

manifestă la acizii organici; de asemenea, acizii carboxilici au o tendinţă mult mai pronunţată de a ceda protoni (H+) decât alcoolii:

În organismul uman, la pH fiziologic, majoritatea acizilor

organici figurează ca anioni şi anume ca săruri.


21

În tabelul 2 sunt prezentaţi acizii organici pe care îi întâlnim mai frecvent în biochimie.

Esteri ai acizilor Aceşti derivaţi ai acizilor provin

din radicalul acid şi se formează din acid şi alcool într-o reacţie de echilibru:

Tabelul nr. 2

Acizi şi săruri importante


22

În celule sunt prezenţi numeroşi esteri. Amide În afară de esteri, un rol important în biochimie îl

joacă şi amidele; acestea sunt combinaţii în care gruparea hidroxil a acidului este înlocuită cu grupările – NH2 sau NHR.

Dintre diferitele amide, o importanţă deosebită o are ureea. Aceasta este diamida acidului carbonic:

I. 5. Izomeria compuşilor organici

Fenomenul izomeriei compuşilor organici a fost sesizat prima dată în 1823 de către J. von Leibig.

Se numesc izomeri două sau mai multe substanţe organice care au aceeaşi formulă moleculară (aceeaşi compoziţie), dar care prezintă proprietăţi fizico-chimice diferite.

În chimia organică apar numeroase tipuri de izomerie, deosebite între ele prin:

- cauzele specifice care le determină; - condiţiile structurale sau de compoziţie necesare; - consecinţele lor. Clasificarea diferitelor tipuri de izomerie ţine seama de sediul

deosebirilor structurale, care poate fi: catena de bază sau un anume atom (eventual mai mulţi) din moleculă. Din acest punct de vedere se schiţează următoarea clasificare:

deosebiri de catenă

- de catenă - de poziţie - de funcţiune - de compensare

↑ IZOMERI

↓ deosebiri de configuraţie

- cis-trans - sin-anti - erito-treo (de configuraţie)

- geometrică - optică

- cu C asimetric - fără C asimetric

- alenică - spiranică - atropică


23

În continuare sunt descrise câteva tipuri de izomerie, care prezintă importanţă pentru compuşii organici din organism.

I. 5.1. Izomeria de poziţie Izomeria de poziţie se caracterizează printr-o aşezare diferită a

uneia sau mai multor grupări la lanţul carbonic. De exemplu, dicloretanul, C2H4Cl2, prezintă doi izomeri:

CH3 – CH – Cl CH2 – CH2 Cl Cl Cl

1,1 dicloretan 1,2 dicloretan

C6H8O7 acid citric

OH H OH H2C –– C –– CH2 H2C –– C –– C –– H COOH COOH COOH COOH COOH COOH

acidul citric acidul izocitric

CH3 – CH2 – CH2 CH3 –– CH –– CH3 OH OH

alcool izopropilic (1 – propanol)

C3H8O alcool n-propilic (2 – propanol)

Izomerii de mai sus se deosebesc prin poziţia grupării funcţionale

hidroxil. Butena C4H8 prezintă doi izomeri de poziţie diferiţi între ei, ca

structură, prin poziţia dublei legături: 1 2 3 4 1 2 3 4

CH2 = CH –– CH2 –– CH3 CH3 –– CH = CH –– CH3 1 – butenă 2 - butenă

legătura dublă între C1 şi C2

legătura dublă între C2 şi C3


24

Din exemplele date rezultă şi condiţia apariţiei acestui tip de izomerie (sub aspectul numărului minim de atomi de carbon din catenă) care depinde de particularitatea structurală considerată:

- în cazul unei legături multiple sunt necesare cel puţin 4 atomi de carbon;

- în cazul unei grupări funcţionale sunt necesare cel puţin trei atomi de carbon;

- în cazul unei perechi de heteroatomi sunt suficienţi chiar doi atomi de carbon în catena respectivă.

Izomeria de poziţie este întâlnită şi la catenele ciclice, alifatice sau aromatice posedând cel puţin doi substituenţi. De exemplu, dimetil ciclohexanul C8H16, apare sub forma a trei izomeri de poziţie diferiţi între ei prin poziţia reciprocă a celor doi substituenţi:

Acelaşi fenomen se constată şi la derivaţii disubstituiţi ai benze-

nului care apar sub forma izomerului orto (1,2), meta (1,3) sau para (1,4).

Fig. 7. Acidul ciclobutan-dicarboxilic


25

Acest tip de izomerie se datorează existenţei fenomenului de blocare a rotirii libere a doi atomi de carbon legaţi direct: o astfel de blocare apare atunci când cei doi atomi fac parte dintr-un ciclu plan (cazul menţionat mai sus) sau sunt uniţi prin legătură dublă. În asemenea condiţii, în molecula din care fac parte cei doi atomi de carbon uniţi direct apare un plan de referinţă: în primul caz planul ciclului (figura 6), în cel de al doilea caz (figura 7) planul π al legăturii duble. Faţă de aceste planuri, perechile de substituenţi la cei doi atomi de carbon se dispun rigid în spaţiu.

Trebuie îndeplinită condiţia de neidentitate a substituenţilor aceluiaşi atom de carbon: a ≠ b şi c ≠ d.

Fig. 8.

Existenţa acestui tip de izomerie modifică, uneori apreciabil, atât proprietăţile fizice, cât şi pe cele chimice.

I.5.3. Izomeria optică (enantiomeria) Se întâlneşte la compuşii organici care prezintă asimetrie

moleculară, în cazul cel mai simplu cele care au patru substituienţi diferiţi la un atom de C; în acest caz este vorba de „atomul de C

τ α

τ0α0


26

asimetric” (corect – atom de carbon substituit asimetric). Substanţele considerate asimetrice nu se pot suprapune peste imaginea lor în oglindă. Prezenţa acestei însuşiri a unui compus organic este pusă în evidenţă prin studiul comportării sale în lumină polarizată: substanţele care prezintă lumină polarizată rotesc planul luminii polarizate în toate stările de agregare (solidă, lichidă, gazoasă), precum şi în soluţie: ele prezintă izomerie optică şi sunt numite, din acest motiv, optic activ. Orice substanţă optic activă apare întotdeauna sub forma unei perechi de structuri, numiţi antipozi optici sau enatiomeri (din limba greacă; enentios = opus, meros = parte). Deoarece compoziţia şi proprietăţile fizico-chimice sunt riguros identice pentru ambii termeni ai unei perechi de enantiomeri, deosebirea dintre ei se stabileşte tot din comportarea faţă de lumina polarizată. Enantiomerul care roteşte planul luminii polarizate spre dreapta sau în sensul acelor unui ceasornic este denumit dextrogir şi notat cu semnul (+); cel care roteşte planul luminii polarizate spre stânga, în sens opus acelor unui ceasornic, se numeşte levogir şi se notează cu semnul (–). Amestecul echimolar al celor doi enantiomeri este optic inactiv, prin compensarea reciprocă a unghiurilor de rotaţie. Un astfel de amestec este numit racemic şi se notează cu simbolul (±).

După cauzele care determină apariţia asimetriei moleculare, izomeria optică poate fi de două feluri: cu carbon asimetric şi fără carbon asimetric. Izomeria generată de carbonul asimetric are o mai mare răspundere şi importanţă decât cealaltă. În figura 8 este prezentat atomul de carbon asimetric.

De exemplu, în cazul acidului α – cloropropionic, atomul de C din poziţia 2 este asimetric; el realizează cele patru covalenţe cu patru substituenţi: H, CH3, COOH şi Cl (fig. 9).

Cei doi enantiomeri au aceleaşi proprietăţi fizice şi chimice, deosebindu-se între ei numai prin semnul unghiului de rotaţie; amestecul lor echimolar va fi un racemic (lipsit de activitate optică).

Compuşii optic activi răspândiţi în natură apar ca enantiomeri distincţi, fie cel dextrogir (+), fie numai cel levogir (-), ca în cazul hidroxiacizilor, aminoacizilor etc. Produşii de sinteză în toate cazurile sunt amestecuri racemice (optic inactive).

Izomeria geometrică şi cea optică pot să fie întâlnite adesea împreună.

Izomeria optică prezintă o importanţă deosebită, în special în domeniul biochimiei, deoarece multe din procesele biochimice din


27

organismele animale sau vegetale, desfăşurându-se sub acţiunea stereospecifică a diverselor enzime, folosesc sau produc molecule asimetrice, sub forma unui singur enantiomer, dextrogir sau levogir.

Fig. 8

Fig. 9

H


28

În fig. nr. 10 sânt redate aceste căi diferite de catabolism ale glucidelor.

Fig. 10 Căile de catabolism ale glucidelor

I.6. Noţiuni introductive de biochimie

Biochimia este un domeniu al „studiului vieţii”. Obiectul ei constă în cercetarea fenomenelor vieţii, cu ajutorul metodelor chimice.

Biochimia are două domenii principale: a) biochimia descriptivă; b) biochimia dinamică. Biochimia descriptivă se ocupă de cunoaşterea naturii chimice a

părţilor componente ale celulei şi se identifică în linii mari cu „chimia substanţelor naturale”.

Simpla descriere a substanţelor chimice ar oferi însă o imagine statică, un instantaneu al celulei vii sau al organismului viu, fiind astfel improprie obiectivului de a cerceta fenomenele vieţii. Dinamica fascinată a celulei vii, permanenta ei modificare, reprezintă o caracteristică proprie vieţii, iar studiul transformărilor chimice care au loc în interiorul ei constituie obiectul biochimiei dinamice.

Biochimia modernă este aşadar, în primul rând, biochimia dinamică. Prin aceasta trebuie să înţelegem întâi fenomenele metabolismului, transformarea şi catabolismul alimentelor în scopul


29

obţinerii energiei chimice şi al sintezei substanţei proprii celulei. Aceste reacţii au loc sub acţiunea catalitică a enzimelor, al căror studiu constituie un capitol larg al biochimiei.

Prin metabolism se înţelege schimbul de substanţe care are loc între organism şi mediul înconjurător (adică schimbul dintre protoplasmă şi substanţele din mediul exterior), precum şi ansamblul transformărilor fizico-chimice, care au loc la nivelul fiecărei celule.

Totalitatea acestor reacţii fizico-chimice, care se petrec la nivelul fiecărei celule – după absorbţia substanţelor alimentare şi până la obţinerea de produse finale – precum şi totalitatea acestei succesiuni de produse intermediare şi de modificări chimice şi fizico-chimice, care intervin în schimburile dintre protoplasmă şi substanţele din mediul exterior, constituie „metabolismul intermediar”.

Metabolismul intermediar al organismului se manifestă în două forme antagoniste şi independente de anabolism şi catabolism.

Prin anabolism se înţelege ansamblul transformărilor chimice, care reprezintă fenomene de sinteză în organism, adică fenomene de construcţie. Procesele anabolice (de asimilaţie) sunt în general procese chimice ce se petrec cu consum de energie, din care cauză sunt definite ca procese endotermice sau endergonice. Ele folosesc energia eliberată în reacţiile catabolice.

Totalitatea fenomenelor de degradare, care au loc în organism, poartă numele de fenomene de catabolism. Catabolismul are rolul de a asigura organismului energia necesară funcţiilor sale vitale, cum sunt de exemplu, fenomenele de construcţie a edificiului atomic.

Metabolismul energic este constituit din totalitatea modificărilor energetice care însoţesc metabolismul intermediar.

În anabolism asistăm la un proces de asimilare, de transformare a materiei nevii în materia vie; în catabolism, asistăm la un proces invers, de dezasimilaţie, de transformare a materiei vii în materie nevie.

Prin metabolism, materia vie se află într-o continuă reînnoire. Viaţa nu poate exista deci în afara metabolismului.

I.6.1. Compoziţia elementară şi sumară a organismului Cercetările referitoare la compoziţia elementară a materiei vii au

arătat prezenţa, în primul rând, a următoarelor 12 elemente: C, H, O, N, S, P, Cl, Ca, Mg, K, Na şi Fe. Ele intră în organism în proporţie de 99,0% din masa organismului şi se numesc macroelemente. Din cauză că intră în alcătuirea masei organismului în proporţie de 99,0% se mai numesc elemente plastice.


30

În afară de macroelemente, în alcătuirea organismului intră în proporţie de 1% alte elemente, care se află în cantităţi foarte mici, în limita unei sutimi sau miimi de miligram pentru fiecare, ele au fost numite microelemente sau oligoelemente.

Macroelementele şi microelementele formează împreună familia elementelor biogene.

În organismul viu, elementele plastice se găsesc sub formă de diferite combinaţii ca:

a. apa – care constituie un factor important de legătură între organism şi mediu, serveşte la menţinerea presiunii osmotice şi la reglarea concentraţiei ionilor de hidrogen şi de hidroxil în organism. Are rol chimic, provocând fenomene de hidratare, de hidroliză, de oxido-reducere şi de sinteză;

b. sărurile minerale – despre al căror rol vom discuta la metabolismul mineral;

c. substanţe organice – plastice, care sunt elemente de construcţie anatomică ale organismului: glucidele, lipidele şi protidele.

d. substanţe organice active (catalizatori biochimici) care apar în organism în cantitate foarte mică şi provoacă transformări chimice pe care le suferă substanţele plastice sau determină diferite procese fiziologice (vitaminele, enzimele, hormonii, acizii nucleici şi unităţile lor structurale ş. a.);

e. produse intermediare şi finale de metabolism – care se acumulează sau se elimină din organism.

O evaluare procentuală în greutate a diferitelor componente ale unui individ adult, efectuată cu aproximaţie bună, oferă următoarea proporţie a elementelor plastice: apă 61,6%, proteine, lipide 13,8% săruri minerale 8,1% şi glucide 1,5%. Aceste elemente nu sunt toate la fel de importante. Lipidele, de exemplu, se pot reduce până la o zecime din valoarea lor fără riscuri deosebite, în timp ce proteinele nu pot fi reduse peste 14%. Nici glucidele nu pot fi reduse sub valoarea de 1,2% în greutate fără a avea grave consecinţe asupra sănătăţii.


31

II. PROTIDE Sunt substanţe ce intră în alcătuirea celulei, având rol de

elemente de construcţie anatomică şi substanţe cu rol catalitic şi funcţional.

Protidele conţin patru elemente: C, H, O, N; mai pot conţine S şi P şi uneori Fe, Mg, Cu ş. a.

II.1. Clasificarea protidelor

O clasificare a acestor substanţe, bazată pe numărul de

aminoacizi care le-au generat, este prezentată în schema de mai jos: MONOPROTIDE

(aminoacizi)

PEPTIDE POLIPROTIDE INFERIOARE POLIPEPTIDE

(mai mult de 5 aminoacizi)

PROTIDE PROTEINE

(haloproteide sau halproteine)

fosfoproteide POLIPROTIDE

SUPERIOARE glicoproteide

PROTEIDE (heteroproteine)

nucleoproteide

cromoproteide metalproteide lipoproteide


32

În organism, în numeroase cazuri, proteinele nu apar libere ci cuplate cu alte substanţe denumite grupări prostetice care nu mai conţin în molecula lor aminoacizi şi se numesc proteide.

Proteinele şi proteidele formează împreună familia substanţelor proteice.

II. 2. Aminoacizii (monoprotide)

După cum arată denumirea, aminoacizii sau acizii aminaţi posedă în molecula lor două grupări funcţionale caracteristice: gruparea aminică (-NH2) şi gruparea carboxilică (-COOH). Totdeauna gruparea aminică se găseşte în poziţia α faţă de gruparea carboxilică.

Cei mai mulţi aminoacizi (la număr) participă la formarea proteinelor care alcătuiesc protoplasma celulei vii şi care alcătuiesc enzimele.

Cel mai simplu reprezentat al aminoacizilor este glicocolul sau glicina H2N-CHc-COOH. La ceilalţi acizi aminaţi, pe lângă gruparea aminică la carbonul alfa mai există un radical R purtător de carbon aromatic sau alifatic, care la rândul lui poate să mai poarte şi alte grupări funcţionale. Formula generală este aşadar:

O O O // // // C – OH C – OH C – OH | | NH2 | H2N – C – H C H – C – NH2 | | H | R R R

L – Aminoacid Formula generală D - Aminoacid

Dacă în formula generală R nu înseamnă H, ci un lanţ carbonic, atunci carbonul α este substituit asimetric; în acest caz va fi optic activ, deci prezintă izomeria optică. Distingem două serii sterice, seria L şi seria D. Aminoacizii pe care îi întâlnim în proteine aparţin seriei L.

II. 2.1. Clasificarea aminoacizilor Există diferite principii de clasificare a aminoacizilor. Îi vom

împărţi în patru grupe: a. aminoacizi cu radical R nepolar, deci cu o catenă laterală de

hidrocarbură pură: glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina şi fenil-alanina;


33

b. aminoacizii care au în catena laterală grupări neionizate, dar cu acţiune polară (cum sunt –OH, –SH, -CO, NH2 şi unele heterociluri): tirozina, triptofanul, serina, treonina, cisteina şi cistina, precum şi metionina. Din acest grup fac parte şi asparagina şi glutamina, amidele aminoacizilor (din grupa C); prin formarea amidelor, gruparea carboxil şi-a pierdut proprietăţile acide,

c. acizii amino-dicarboxilici; aceştia conţin în radicalul R o a doua grupare carboxil: acizii glutamic şi aspartic;

d. aminoacizii bazici sau acizi diamino-monocarboxilici; aceştia conţin încă o grupare bazică suplimentară: lizina, arginina, histidina.

Organismul uman nu are capacitatea să sintetizeze toţi aminoacizii. Unii trebuie să fie procuraţi prin hrană şi de aceea poartă denumirea de aminoacizi esenţiali. Aminoacizii esenţiali pentru om sunt următorii: valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, treonina, fenilalanina şi triptofanul, la care se adaugă cei parţial esenţiali histidina şi arginina.

II.2.2. Proprietăţi generale ale aminoacizilor II.2.2.1. Proprietăţi fizice

Proprietăţile fizice sunt determinate într-un grad foarte mare de structura ionică dipolară a acestor compuşi. În stare pură sunt solide albe, solubile în apă (excepţie L – cistina, L – tironina), greu solubile în alcooli, aproape insolubile în eter, prezintă puncte de topire foarte ridicate; aminoacizii naturali sunt optic activi mai ales levogiri. În soluţii apoase formează ioni bipolari (amfioni):

NH2 NH3 R – CH R – CH COOH COO–

Aminoacizii au caracter amfoter; în acid se comportă ca o bază şi în mediu alcalin se comportă ca un acid.

II. 2.2.2. Proprietăţi chimice Proprietăţile chimice se datorează celor două grupări prezente în

molecule aminoacizilor. a) Proprietăţi chimice datorate grupării amino: - reacţionează cu acizii minerali cu formare de săruri de amoniu; - se pot acila cu clorurile sau anhidridele acizilor formând amide

substituite; - se condensează cu aldehidele cu formare de baza Schiff.


34

O reacţie importantă este dezaminarea aminoacizilor în reacţie cu acidul azotos:

Reacţia este folosită pentru dozarea cantitativă a aminoacizilor

prin măsurarea volumului de azot dezvoltat (metoda Van Slyke). În organism sub acţiunea enzimelor specifice – dezaminazele –

are loc degradarea hidrolitică cu dislocarea grupării – NH2 sub formă de amoniac (NH3) şi formarea hidroxiacidului corespunzător.

În organism, amoniacul se elimină prin dezaminare oxidativă (prin

dehidrogenare enzimatică în prezenţa oxidazelor) cu formare de cetoacid. Dezaminarea poate fi şi reductivă în prezenţa enzimelor reducătoare – hidrogenaze) când se formează amoniac şi acizi carboxilici.

b) Proprietăţi chimice datorate grupării carboxil: Dintre proprietăţile chimice datorate prezenţei în moleculă a

grupării carboxilice amintim reacţia de decarboxilare. Bacteriile intes-tinale şi de putrefacţie în mediu slab acid, descompun aminoacizii cu eliminare de bioxid de carbon.

c) Reacţii în care intervin ambele grupări: Formarea de legături peptidice Reacţia constă în eliminarea apei între gruparea carboxil a unui

aminoacid şi gruparea amino aparţinând altui aminoacid:


35

Această proprietate a aminoacizilor are o mare importanţă pentru că stă la baza formării peptidelor, a polipeptidelor şi a proteinelor în general.

După cum este uşor de observat, la ambii aminoacizi aparţinând dipeptidului a rămas câte o grupare funcţională liberă. Un aminoacid are grupare carboxil liberă, care se poate combina cu gruparea amino (NH2) liberă a unui alt aminoacid cu formarea unui tripeptid, iar celălalt aminoacid are gruparea amino liberă, care la rândul ei se poate combina cu gruparea carboxil a altui aminoacid cu formarea unui tetrapeptid ş.a.m.d.

II.2.3. Catabolismul aminoacizilor Căile generale comune de degradare a tuturor aminoacizilor sunt: a) degradarea prin dezaminare; b) degradarea prin transaminare; c) degradarea prin decarboxilare. Degradarea aminoacizilor prin dezaminare este o cale fercventă

de degradare a acestor componente; mecanismul dezaminarii se poate realiza pe trei căi:

- dezaminare oxidativă; - dezaminare hidrolitică; - dezaminare reductivă. Despre aceste tipuri de reacţii s-a discutat la proprietăţile

chimice ale aminoacizilor datorate grupării – NH2. Reacţia de transaminare constituie unul din mecanismele cruciale

ale metabolismului aminoacizilor şi al interrelaţiei metabolice între aminoacizi (respectiv proteine), glucide şi lipide. Reacţia de transaminare constă în transferul grupării aminice a unui aminoacid pe un cetoacid cu formarea unui aminoacid nou (corespunzător cetoacidului iniţial) şi a unui cetoacid nou (corespunzător aminoacidului iniţial). În această reacţie nu se formează amoniac liber, deci nu este o reacţie simplă de dezaminare. Enzimele care catalizează reacţia de transaminare cu numele de transaminaze sau transferaze.

În mecanismul general al transaminării biologice un rol central îl au aminoacizii dicarboxilici, acidul glutamic şi acidul aspartic, pentru care există în organism sub o formă foarte activă transaminazele corespunzătoare: glucamicotransaminaza şi asparticotransaminaza.

Enzimele care catalizează reacţiile de transaminare aparţin grupei enzimelor de transfer, sunt aminoferaze, coenzima acestora fiind piridoxal – 5' – fosfatul.


36

Intensitatea reacţiei de transaminare este foarte diferită pentru diverse ţesuturi. Transaminarea este intensă în ţesutul muscular, creier, ficat, rinichi, mucoasa intestinală; foarte puţin intensă în organele glandulare, ţesuturile embrionare şi neoplazice.

II.2.4. Biosinteza aminoacizilor În afară de căile speciale de biosinteză specifică fiecărui amino-

acid în parte există căi generale de biosinteză a lor şi anume: - calea transaminării directe; - calea cuplării aminării reductive a acidului α – cetoglutaric cu

transaminarea de pe acidul glutamic astfel sintetizat pe cetoacizii corespunzători diverşilor aminoacizi.

Biosinteza aminoacizilor prin transaminare are loc cel mai frecvent din α – cetoacizi corespunzători acidului glutamic, aspartic şi alaninei şi anume cetoacizii α – cetoglutamic, oxalilacetic şi piruvic, care conţin catena de carbon a acidului glutamic şi, respectiv aspartic şi alaninei. Aceşti cetoacizi vom vedea că sunt metaboliţi care apar intermediar în ciclul Krebs şi stabilesc astfel conexiunea metabolismului protidic cu cel al glucidelor şi lipidelor. Energia necesară sintezei acestor cetoacizi este luată în cea mai mare parte din ATP, sintetizat la rândul său în cursul proceselor de fosforilare oxidativă care au loc în catena de oxidare:

NAD FAD citocrom citocromoxidaza O2 Biosinteza aminoacizilor prin intermediul acidului glutamic este o

cale majoră de sinteză a acestor componente. Conexiunea reacţiei de aminare reductivă catalizată de glutamicdehidrogenaza cu reacţia de transaminare catalizată de glutamictransaminază poate duce la sinteza şi degradarea tuturor aminoacizilor; prin aceasta acidul glutamic constituie o componentă cheie a întregului metabolism al aminoacizilor. Acid glutamicdehidrogeneza, enzimă care catalizează aminarea reversibilă, este o dehidrogenază NAD dependentă şi acţiunea sa duce la sinteza acidului glutamic din amoniac şi acidul α – cetoglutaric (reacţia1). Acidul glutamic astfel sintetizat transferă gruparea aminică pe un cetoacid sub acţiunea catalitică a glutamictransaminazei, ceea ce duce la sinteza unui aminoacid nou (reacţia 2).

Poziţia specială pe care o ocupă acidul glutamic în metabolismul tuturor celorlalţi aminoacizi este datorată existenţei în aproape toate ţesuturile a enzimelor specifice corespunzătoare acestei componente şi anume a unei glutamicdehidrogenaze şi a unei glutamictransaminaze foarte active, care prin acţiunea lor cuplată introduc acest aminoacid la punctul de încrucişare a unor multiple procese metabolice.


37

II.2.5. Rolul aminoacizilor în organism Aminoacizii liberi au funcţie energogenă şi rol plastic prin

includerea în proteine. Intervin în procesele de detoxificare a organismului şi au acţiuni metabolice diverse particulare fiecăruia în parte. Intervenţia diferiţilor aminoacizi în biochimismul celular este de mare importanţă şi se pare că au implicaţii majore în efort, atât la nivelul musculaturii striate, cât şi al proceselor integrative neurohu-morale. Dintre aminoacizii utilizaţi în susţinerea efortului menţionăm: acidul glutamic, acidul aspartic, arginina, glicocolul, tirozina şi lizina.


38

Acidul glutamic este un constituent al tuturor proteinelor. Are loc central în întregul metabolism azotat şi este o componentă cheie în conexiunea metabolismului azotat cu metabolismele glucidelor şi lipidelor.

Acidul aspartic alături de cel glutamic controlează metabolismul azotat prin mecanismul transaminării. Participă la biosinteza bazelor purinice şi pirimidinice, la biosinteza ureei a treoninei şi α – şi β – alaninei.

Arginina este un aminoacid parţial esenţial, indispensabil din alimentaţie. Arginina este un aminoacid glucogenic prin intercorelaţia sa metabolică cu ornitina care la rândul său este corelată metabolic cu acidul glutamic. Este protector hepatic.

Glicocolul sau glicina (H2N·CO2·COOH) este cel mai simplu aminoacid; este un aminoacid glucogenic, deci poate fi introdus în ciclul de degradare oxidativă a glucidelor. Participă la biosinteza nucleului porfirinic şi purinic, la biosinteza creatinei şi serinei.

Intervine în procesele de detoxificare din organism prin formarea cu unele produse toxice a unor compuşi de eliminare netoxici de exemplu, cu acidul benzoic acidul hipuric, cu fenolii, acizii fenilaceturici, cu acidul nicotinic, acidul nicotinuric.

Lizina este un aminoacid esenţial, aglucogenic şi acetogenic cu rol deosebit în structura proteinelor naturale datorită celor două grupări aminice terminale.

II.3. Peptide – Polipeptide

Peptidele sunt compuşi organici care au în moleculă cel puţin o legătură peptidică (-CO-NH-). Legătura peptidică se formează între gruparea α – amino a unui aminoacid şi gruparea carboxil a altui aminoacid, precum şi alţi compuşi naturali cu legătură de tip peptidic.

După numărul resturilor de aminoacid din moleculă polipeptidele se clasifică în:

- oligopeptide – cu număr limitat al resturilor de aminoacid (di, tri, tetra);

- polipeptide – cu un număr mai mare de aminoacizi (peste patru). Caracteristic acestor substanţe este reacţia biuretului, în mediu

alcalin cu sulfatul de cupru dau coloraţie violetă.


39

II.3.1. Peptide existente în stare naturală Dintre dipeptide menţionăm Carnozina (β-alanil – L histidina) şi

Anserina derivat metilat al carnozinei. Se găsesc în ţesutul muscular. Tripeptida – Glutation (γ-L-glutamil – L cisteinil-glicocol) are

un rol important în organism, participă la transferul de electroni. Glutationul se comportă ca un sistem redox (datorită grupărilor tiolice libere). Are rol activator a numeroase enzime. Dintre tripeptide mai menţionăm Melanostatina (MSH)-hormon melano-citostimulator, secretat şi eliberat de hipofiză şi factorul de eliberare a hormonului tirotrop (TRH-tirotropin releasing hormon).

Dintre polipeptidele naturale enumerăm: Somatoliberina (factor de reglare a hormonului de creştere – SRF), factorul de eliberare al ACTH (hormon adrenocorticotrop), factor de eliberare a hormonului luteinizant (LH) – Luliberina; Elediosina, un polipeptid cu acţiune vasodilatatoare şi stimulatoare a musculaturii netede, de asemenea stimulează secreţia salivară şi gastrointestinală. Un polipeptid cu rol important în organism este Angiotensina I şi II, cu acţiune hipertensivă şi stimulatoare a musculaturii netede care se formează în plasma sanguină.

Pe lângă rolul de reglare al presiunii arteriale, angiotensina reglează balanţa Na+, hipersecreţia primară de aldosteron (hormon mineralocorticoid) şi reglează metabolismul apei.

Glucogenul sau factorul hiperglicemiant reactivează fosforilaza hepatică, creşte viteza de transformare a glicogenului hepatic în glucoza-fosfat→glucoza – 6 – fosfat → glucoza liberă. Excesul de glucagon duce la hiperglicemie. Opus lui este hormonul hipoglicemiant – calcitonina.

Dintre polipeptidele naturale ciclice, alcătuite din L – aminoacizi enumerăm: vasopresina şi ocitocina. Vasopresina are acţiune antidiu-retică, iar ocitocina acţionează asupra musculaturii netede (mai ales asupra uterului).

II.3.2. Rolul peptidelor şi polipeptidelor în organism a) sunt componente structurale ale ţesuturilor (anserina şi

carnozina); b) transportori de electroni (glutationul I); c) factori de reglare a activităţii unor glande cu secreţie internă

(factori de eliberare secretaţi de hipotalamus); d) factori de sulfatare; e) rol de hormoni


40

– adrenocorticotrop – α şi β– melanocitostimulator – glucagonul, calcitonina – insulina

f) antibiotice (gramicidinele, tirocidinele); g) toxine (faloidina); h) inhibitori naturali ai enzimelor etc.

II.4. Proteine II.4.1. Principii structurale ale proteinelor

Proteinele sunt parte componentă a fiecărei celule, formează elementele contractile şi enzimele, care pun în libertate energia necesară întreţinerii vieţii, sunt prezente în sânge, unde îndeplinesc funcţii de transport.

În funcţie de însuşirile lor, proteinele pot să fie extraordinar de variate; cităm doi reprezentanţi în general, mai bine cunoscuţi: pe de o parte proteinele albuşului de ou (albumina), care se denaturează la fierbere, sunt uşor solubile în apă, intră foarte uşor în reacţie, pe de altă parte, cheratina unghiilor şi copitelor complet insolubilă, dure, relativ inerte şi rezistente din punct de vedere chimic. O clasificare a proteinelor este greu de făcut. Se pot stabili totuşi două grupe:

– scleroproteinele – insolubile, cu structură fibrilară şi servesc ca substanţe de susţinere şi de schelet;

– sferoproteinele – solubile în apă sau soluţii saline, (prot. globulare) ale căror molecule nu sunt filiforme, ci sferice şi care ar putea deocamdată să fie caracterizate prin însuşirile reprezentanţilor cunoscuţi, ca albuşul de ou sau serul sanguin.

Construcţia chimică a proteinelor constă în condensarea unui număr mare de acizi aminaţi pe principiul peptidelor. Un fragment din lanţul peptidic ar avea astfel următoarea formulă structurală:

iar problema structurii ne întoarce la întrebarea iniţială: care este însuşirea sau secvenţa după care se succed aminoacizii, adică ce semnificaţie au în această formulă radicalii R, până la Rx?


41

Este uşor de imaginat că un lanţ de atomi atât de lung, cum se formează atunci când mai multe sute de aminoacizi se unesc într-o moleculă, poate să fie dispus în spaţiu în mod felurit, ca un lanţ întins, ca un ghem dezordonat sau ca o spirală ordonată. Dispoziţia lanţurilor în spaţiu poartă denumirea de conformaţie în lanţ.

II.4.2. Secvenţa aminoacizilor

Cea dintâi secvenţă mai mare care a reuşit să fie stabilită, a fost

cea a insulinei (Sauger, 1954), un polipeptid format din 51 de aminoacizi. Din datele de până acum se poate constata că acizii aminaţi sunt de obicei grupaţi, aspect întâlnit şi în cazul aminoacizilor bazici şi aromatici. Se ştie precis că toate moleculele aceleiaşi proteine prezintă aceeaşi secvenţă şi se ştie în prezent că această secvenţă este stabilită pe cale genetică. Se observă concordanţe mai mult sau mai puţin mari în secvenţa proteinelor cu aceeaşi funcţie, dar de origine diferită. În asemenea cazuri, este vorba de proteine omoloage.

II.4.3. Macrostructura proteinelor

Dacă structura intimă sau fină se referă la natura, proporţia şi

succesiunea diferiţilor aminoacizi ce intră în molecula proteică, macrostructura, reflectă forma pe care o ia în spaţiu lanţul polipeptidic format din sute de aminoacizi.

Dispoziţia lanţului polipeptidic în spaţiu se numeşte conformaţie în lanţ. Forma pe care o ia lanţul polipeptidic în spaţiu poate fi: filiformă, ghem sau spirală ordonată. Conformaţia în lanţ include următoarele structuri:

a) structura primară – corespunde modului de organizare a edificiului polipeptidic ce poate forma un lanţ deschis sau închis şi o anumită secvenţă a aminoacizilor în interiorul lanţului;

b) structura secundară – corespunde unei plieri sau răsuciri, menţinută prin legături de afinitate de tip special, diferite de legăturile polipeptidice (conformaţia de spirală datorită legăturilor de hidrogen între aminoacizii dintr-un lanţ polipeptidic);

c) structura terţiară – datorită legării diferitelor catene polipeptidice prin legături de tip special, intercatenare, diferite de legăturile intercatenare de tip peptidic. Funcţionează ca enzime, hormoni, viruşi etc.


42

Între lanţurile polipeptidice ale diferitelor structuri primare puse în libertate prin degradarea hidrolitică cu ajutorul enzimelor proteolitice (pepsina şi tripsina) se pot stabili diverse legături;

– legături de hidrogen între hidrogenul azotului aminic al unui aminoacid şi oxigenul carbonului carbonilic al altui aminoacid. Catena peptidică a proteinei va fi cilindru elipsoidat (α hilix). După Pauling, legătura de hidrogen are loc între gruparea –CO a unui lanţ şi gruparea NH a altui lanţ. Astfel de legături mai dau grupările –OH şi –SH din catenele laterale ale edificiului polipeptidic.

Un edificiu format astfel nu este rigid, are aptitudinea de a pierde sau câştiga electroni şi protoni, determinând anumite caracteristici fiziologice ale substanţelor proietice;

– legături covalente între două lanţuri peptidice diferite (între două resturi de cisteină). Se întâlnesc în cazul proteinelor ce prezintă mare rezistenţă mecanică (Keratinele);

– legături electrovalente (de tip salin) se pot stabili între gruparea –COOH liberă a restului glutamic şi NH2 liberă de tip guanidic;

– legături Van der Waals. Lanţurile peptidice nu sunt liniare, întinse ci împăturite. Totul

este un edificiu tridimensional. În organism proteinele se găsesc în soluţii apoase şi sub acţiunea

enzimelor specifice se degradează hidrolitic. Aceste enzime specifice determină totodată şi sinteza proteinelor din aminoacizi.

Proteină + H2O ⇌ aminoacizi Fenomenul reversibil în organism are loc cu consum mare de

energie, pe care o procură cu ajutorul actului respirator. II.4.4. Hemoglobinele

Hemoglobinele formează pigmenţii roşii respiratori ai sângelui şi au rol de fixare, transport şi depunere a oxigenului atmosferic la nivelul ţesuturilor. Toate hemoglobinele conţin 0,33% fier. Hemoglobina are o greutate moleculară de 67.000, este un agregat format din patru lanţuri peptidice fiecare conţinând o grupă de hem. Hemoglobina este o proteină – globina – care are ca grupare prostetică hemul. Hemul are structura porfirinică. Porfirina este substanţa a cărei moleculă de bază – porfirina, este alcătuită din 4 cicluri pirolice legate între ele prin patru punţi de metenil, formând un nucleu în care atomii de azot din aceste patru cicluri sunt orientaţi spre interior. Doi atomi


43

de azot pirolic au fixat câte un atom de hidrogen mobil (ce poate fi înlocuit cu metale), iar ceilalţi doi atomi de azot sunt legaţi de ciclul pirolic prin legături duble. În ciclul porfirinic legătura dublă alternează cu legătura simplă, iar ciclul pirolic cu cel izopirolic.

Hemoglobina cu oxigenul molecular formează oxihemoglobina care transportă oxigenul din alveolele pulmonare la toate organele şi ţesuturile şi îl depune pentru a se reduce din nou în hemoglobină. Hemoglobina este socotită o pseudoenzimă. Fixarea şi eliberarea oxigenului depinde de presiunea oxigenului. La presiune mare fixează oxigenul şi la presiune mică îl eliberează în ţesut.

Hb + O2 în plămâni HbO2 Cu oxidul de carbon (CO) hemoglobina formează carboxihemo-

globina care este toxică. II.4.5. Metabolismul proteinelor şi rolul proteinelor în organism

II.4.5.1. Rolul proteinelor în organism Proteinele sunt unităţi primordiale ale materiei vii. Rolul prote-

inelor în organism este multiplu şi anume: a) Rol structural: sunt componente ale tuturor celulelor; sunt

necesare creşterii şi refacerii ţesuturilor degradate prin uzură; b) Rol funcţional activ în dirijarea proceselor metabolice, dato-

rită calităţilor de componente structurale ale enzimelor şi ale unor hormoni;

c) Rol fizico-chimic datorită caracterului lor coloidal şi amfoter. Participă la diverse procese de reglare şi anume: reglarea presiunii osmotice, echilibrelor la limita de faze (echilibru electrostatic, per-meabilitatea prin membrane, repartiţia ionilor), reglarea echilibrului acidobazic;

d) Rol energetic prin degradarea compuşilor lor de transformare până la etapa finală de CO2 şi H2O.

Pentru biosinteza proteinelor este indispensabilă prezenţa unităţilor structurale aminoacizii. Căile mai importante de sinteză ale aminoacizilor sunt aminarea şi transaminarea. Reacţia de transaminare reprezintă un punct de legătură esenţial între metabolismul glucidelor şi cel al protidelor, asigurând constanţa echilibrului azotat în organism. Acidul glutamic se află în majoritatea ţesuturilor şi intervine în sinteza tuturor aminoacizilor neesenţiali. Aşa cum am menţionat la aminoacizi, organismul uman nu poate sintetiza aminoacizii din compuşii anorganici ai azotului sau din azot molecular, prin procese cuplate cu procesele de


44

oxidoreducere donatoare de energie şi îşi procură aminoacizii (esenţiali) prin aportul alimentar al proteinelor care conţin aceşti aminoacizi sau prin biosinteza lor din alte componente. Pentru proteine nu există un organ special de depozitare cum este ficatul pentru glucide sub forma de glicogen hepatic şi nici un ţesut specializat cum este ţesutul adipos pentru lipide. Pentru proteine organismul are o capacitate limitată de depozitare şi această depozitare nu are loc într-un singur organ sau ţesut ci în toate. Spre deosebire de glucide şi lipide, unde aportul excesiv duce la o creştere a depozitării acestora în organism, pentru proteine, aportul nu duce la o depozitare a excesului, ci la o intensificare a degradării lor. Capacitatea organismului de a-şi menţine prin mecanisme multiple şi echilibrate un raport constant între sinteza şi degradarea proteinelor, între aportul lor alimentar şi eliminarea produselor de degradare azotate, constituie echilibrul azotat al organismului. Pentru construirea proteinelor organismului în creştere, este necesar un bilanţ azotat pozitiv, adică aportul exterior al azotului să întreacă eliminarea.

După Rubner, necesitatea proteinică minimă ar fi în medie de 100-200 g proteine/zi. Această valoare depinde însă în mare măsură de natura proteinei şi, mai sigur, de calitatea ei (compoziţia în aminoacizi esenţiali). Se introduce astfel noţiunea de necesitate calitativă a azotului, ceea ce condiţionează diferenţe în eficacitatea diferitelor proteine alimentare. Astfel proteinele de origine animală (lapte, carne, ouă) prezintă o componentă calitativă mult mai eficace decât proteinele de origine vegetală, rolul proteinelor fiind în esenţă, procurarea tuturor aminoacizilor necesari sintezei proteinelor proprii organismului şi în special, aminoacizii esenţiali. Hrana trebuie să conţină un minim necesar pentru fiecare din aminoacizii esenţiali, pe care organismul nu-i poate sintetiza sau îi sintetizează extrem de lent şi, în acelaşi timp, o cantitate minimă de azot necesar sintezei aminoacizilor neesenţiali pe care organismul îi poate deci sintetiza din alţi compuşi. Aceste valori determină minimul proteic de care are nevoie organismul.

De menţionat că metabolismul azotat este în largă măsură sub control hormonal. Deficienţa insulinică duce la o balanţă azotată negativă, iar aportul de hormoni androgeni la o retenţie de azot. Hormonul tiroidian este necesar mobilizării proteinelor musculare, în timp ce hormonul de creştere este necesar menţinerii proteinelor musculare; acesta, în absenţa hormonului tiroidian, intervine mai mult asupra colagenului decât asupra miozinei.


45

II.4.5.2. Biosinteza proteinelor Aşa cum am arătat, fiecărei proteine îi este caracteristică o anumită

secvenţă a aminoacizilor constituenţi şi o anumită structură spaţială. Secvenţa aminoacizilor este transmisă ereditar de ADN –

informaţia genetică fiind stocată la nivelul cromatinei cromozomiale pe lanţul dublu helicoidal al ADN-ului sub forma codului genetic.

Prin cod genetic se înţelege modul cum sunt înscrise în molecula de ADN, prin secvenţa de patru baze azotate, succesiunea a cca 20 de aminoacizi ce intră în structura tuturor proteinelor.

Codul genetic permite descifrarea informaţiei genetice, adică „transcripţia” secvenţei azotate din ADN în secvenţa de aminoacizi din proteine.

Fenomenul de transcripţie, respectiv de decodificare şi recodifica-re a ADN-ului de către ARNi are loc la nivelul nucleului celular.

Biosinteza proteică are loc în mai multe etape şi anume: în prima etapă aminoacizii sunt activaţi de enzime specifice în prezenţa ATP-ului şi a ionilor de magneziu, formând împreună un complex. Aminoacidul activat este legat apoi de ARN-ul de transfer sau ARN s – solubil. Fiecare aminoacid are un ARN solubil specific, purtător al unui triplet numit codon, alcătuit din trei baze azotate.

ARNs are rolul de a transporta aminoacizii pe ribozomii citoplasmatici. Ribozomii sunt particule submicroscopice alcătuite din ARN ribozomal şi proteine. Ei pot sintetiza numai atunci când sunt încărcaţi cu ARNi care, aşa cum am menţionat, se sintetizează în cromozomii din nucleu şi apoi trece pe ribozomii citoplasmatici care sunt locul de biosinteză a proteinelor. ARNi dirijează aranjarea aminoacizilor legaţi de ARN-ul de transfer şi conduce la biosinteza unor proteine cu o structură corespunzătoare codului genetic conţinut în molecula ADN. ARNi serveşte drept matrice pentru sinteza proteică. Particulele ribozomale se fixează la capătul ARN-ului informaţional şi progresează de-a lungul acestuia în cursul biosintezei iar la cealaltă extremitate se detaşează eliberând proteina.

Polipeptidul format se desprinde de pe ribozomi, în prezenţa ATP şi a ionilor de Mg2+ şi se leagă ulterior în mod specific de alte lanţuri polipeptidice, dând naştere macromoleculei diverselor proteine.

Reînnoirea proteinelor are loc destul de rapid. În 24 de ore în organism se reînnoiesc cca 400 g proteine. Viteza acestui proces variază însă de la un ţesut la altul (proteinele ficatului se reînnoiesc mult mai rapid decât cele ale muşchilor).


46

II. 4.5.3. Catabolismul proteinelor Degradarea hidrolitică a proteinelor tisulare proprii are loc în

toate ţesuturile şi se realizează sub acţiunea unui complex de enzime numite catepsine. În urma degradării hidrolitice rezultă aminoacizii, care urmează căile generale de catabolism ale aminoacizilor.

Prezentăm mai jos schema generală a degradării proteinelor în organism.


47

III. LIPIDE Definiţie Lipidele sunt o clasă heterogenă de substanţe solubile în solvenţi

organici (eter, acetonă, cloroform etc.) insolubile în apă. Din punct de vedere chimic sunt esteri ai alcoolilor cu acizii graşi cu greutate moleculară mare.

Într-o primă clasificare lipidele se împart, după elementele pe care le compun, în:

a) lipide simple (C, H, O); b) lipide complexe (C, H, O plus P, N sau S).

III.1. Lipide simple

Lipidele simple sunt esteri formaţi între un alcool sau polialcool şi acizi graşi saturaţi sau nesaturaţi.

Componenta alcoolică este glicerina care posedă 3 grupe hidroxilice (alcool trivalent):

Ca alcool trivalent, glicerina poate forma mono, di şi triesteri,

care se denumesc mono-, di- şi trigliceride. Trigliceridele conţin de multe ori 2 sau 3 acizi graşi diferiţi. Prin hidroliză se poate distruge legătura esterică, componenţii devenind liberi. Cu această ocazie nu rezultă acizii graşi liberi, ci sărurile lor alcaline, adică săpunuri.

Spre deosebire de lipidele saponificabile care sunt insolubile în apă, săpunurile sunt solubile în apă.


48

III.1.1 Acizii graşi Sunt acizi carboxilici care intră în alcătuirea grăsimilor, conţin

cel puţin 4 atomi de C, în marea majoritate sunt monocarboxilici saturaţi sau nesaturaţi, cu catena mai ales aciclică. Au număr par de atomi de C, cu excepţia C5 şi C7. Foarte rar ramificaţi, mai pot conţine funcţia alcoolică sau funcţia aminică. Acizii graşi nesaturaţi dau toate reacţiile caracteristice substanţelor etilenice (-C = C-) şi prezintă izomeria CIS TRANS.

Exemplificăm cu următorii acizi graşi:

III.1.2. Trigliceride

Aşa cum am menţionat sunt triesteri ai glicerinei cu acizii graşi.

Uneori R ≠ R′ ≠ R′′ în acest caz avem trigliceride mixte. Reacţia de esterificare are loc între OH de la acid şi hidrogenul

de la alcool: CH3 – OH + CH3 – CH2 – COOH ⎯⎯ →⎯− OH2

CH3 – COOCH2CH3


49

Gliceridele formează depozite de rezervă în ţesutul subcutanat. Amestecul cel mai întâlnit al trigliceridelor sub care apar în ţesuturi sau organe este tripalmitina, tristearina şi trioleina. Gliceridele se degradează sub acţiunea enzimelor numite lipaze (sunt hidrolizate în glicerină şi acizi graşi). Lipazele sunt hidrolaze şi aparţin grupei esterazelor. Legătura este-rilor va fi scindată cu fixare de apă, cu formare de acizi graşi liberi şi, în prima fază, digliceride; după o reacţie mai îndelungată asupra grăsimilor, esterazele pot separa al doilea şi al treilea rest de acid gras. Lipazele se găsesc în concentraţii mari mai ales în pancreas, în peretele intestinal şi în ficat. Se cunosc două lipaze, una insolubilă care este activă la pH = 3,6 şi una solubilă, activă la pH = 8. Inhibitor pentru lipaze este chinina.

Din categoria lipidelor simple mai menţionăm: cerurile, steridele şi steroli. Nucleul steroidic stă la baza hormonilor steroizi (colesterol, hormoni estrogeni şi androgeni, corticosuprarenali ş. a.).

III.2. Lipide complexe Lipidele complexe se clasifică în 2 mari grupe: glicerolipide şi

sfingolipide. Fosfatidele se găsesc în toate celulele, sunt componente ale mem-

branei celulare. Ţesutul nervos este în special bogat în fosfatide, cere-brozide şi gangliozide. Menţionăm cardiolipina, un fosfolipid izolat mai întâi din muşchiul inimii. Lecitinele şi cefalinele prezintă o importanţă biologică deosebită, în lecitine cea de a doua grupă acidă a acidului fosforic este esterificată cu încă un aminoalcool – colina, iar cefalinele conţin două grupe de substanţe: colamincefalina (fosfatidiletanol amină) şi serincefalină (fosfatidiliserină). Cum se observă colina este înlocuită de un aminoacid – serina sau baza colamină (HO – CH2 – CH2 – NH2).

Gangliozidele se găsesc în concentraţie mare în substanţa cenuşie a creierului; dar se găsesc şi în alte organe şi în membrana eritrocitelor. Ele joacă un rol important în transmiterea impulsului nervos la nivelul sinapselor.

III.3. Metabolismul lipidelor Lipidele din organism provin din două surse principale şi anume: a) o sursă directă, aceea a lipidelor din alimente; b) o sursă indirectă, în special din glucidele alimentare şi din

protidele alimentare. Ciclul lui Krebs este calea majoră de interconversiune a acestor trei

grupe de substanţe. Participarea glucidelor în metabolismul lipidelor se extinde atât în procesul de sinteză a acizilor graşi, cât şi a glicerolului şi sterolilor. Ficatul are un rol central în metabolismul lipidelor, rol ce se


50

extinde asupra tuturor etapelor acestui metabolism şi anume: digestie, absorbţie, depozitare, sinteză, degradare şi transformare. Ţesutul hepatic are capacitatea de a selecţiona preferenţial acizii graşi nesaturaţi. De asemenea, ficatul are capacitatea de a desatura acizii graşi saturaţi. Reacţia are loc sub control enzimatic (acid gras dehidrogenaza), care la om poate realiza numai dehidrogenarea cu formarea unui acid cu o singură dublă legătură în catenă, deci de tipul acidului oleic.

Dehidrogenarea are loc la nivelul carbonului 9 şi 10 conform reacţiilor: acid stearic ⇌ acid oleic + H2 acid palmitic ⇌ acid palmitoleic + H2 Nu poate sintetiza însă acizii graşi cu legături duble multiple ca:

acid linoleic, linolenic şi arahidonic, care din acest motiv sunt con-sideraţi ca esenţiali.

Ficatul mai are şi capacitatea de a satura acizii graşi nesaturaţi. Proces important, când alimentaţia lipidică constă în special din uleiuri vegetale.

III.3.1. Catabolismul lipidelor Aşa cum am mai menţionat, prima etapă a catabolismului lipidelor

simple este hidroliza lor sub acţiunea lipazelor. Prin desfacerea enzimatică a gliceridelor rezultă glicerolul şi acizii graşi. Catabolismul lipidelor se reduce astfel la catabolismul glicerolului (glicerina) şi, respectiv la catabolismul acizilor graşi. În urma catabolismului lipidelor, rezultă multă energie, 1 g de lipide eliberează 9,3 kcal/g.

III.3.1.1. Catabolismul glicerolului Glicerolul rezultat în urma scindării lipolitice a gliceridelor, intră

în circuitul de degradare a glucidelor cu care poate fi corelat la etapa glicolitică prin transformarea sa în α-glicerofosfat, conform reacţiei:


51

ac.fosfogliceric → ac. piruvic → acid lactic sau aldehidă acetică. Oxidarea acidului piruvic urmează apoi ciclul lui Krebs.

Prin transformarea glicerolului în L-α-glicerofosfat, această componentă intră în secvenţa glicolitică parcurgând căile comune de metabolizare a glucidelor. Astfel glicerolul poate lua parte la glicogeneză prin resinteza glicogenului din acidul lactic. O parte din glicerolul rezultat din scindarea hidrolitică este însă reutilizat pentru resinteza gliceridelor şi fosfatidelor.

III.3.1.2. Catabolismul acizilor graşi Acizii graşi reprezintă componenta majoră din structura gliceridelor

şi, în general, a tuturor lipidelor, astfel că problema degradării şi sintezei acestor componente este de primă importanţă pentru metabolismul lipidelor. Asupra mecanismului de degradare oxidativă a acizilor graşi există două teorii mai importante şi anume: teoria β – oxidării (Knoop) şi teoria ω – oxidării (Verkade).

Teoria ω – oxidării acizilor graşi admite că oxidarea acestor componente are loc la metilul terminal al lanţului de carboni. Teoria a fost formulată de Verkade. Calea ω – oxidării nu este cantitativ importantă. Are loc în special pentru acizii cu un număr de atomi de C între 8-12.

Teoria β – oxidării acizilor graşi a fost formulată în 1904 de Knoop. Acizii graşi care urmează a fi degradaţi prin β – oxidare, precum şi produşii intermediari care apar în cursul acestei degradări, nu participă la reacţii sub formă liberă, ci cuplaţi cu coenzima A (HS-COA), formând cu aceasta acilderivaţi ai COA (acil-COA) şi care reprezintă forma activă a acestor componente.

Activitatea acidului gras este etapa de introducere a acidului gras în suita reacţiilor de metabolizare. Activarea acidului gras se realizează prin cuplare cu COA, rezultând acil-COA, forma sa activă. Reacţia de activare are loc în prezenţa unei enzime specifice (tiokinază) şi reclamă prezenţa ionilor de Mg2+ şi a ATP. Acidul gras activat conţine o legătură macroergică iar reacţia de activare se desfăşoară în trei etape şi anume:

a) enzime + ATP ⎯⎯ →←+2Mg enz-AMP + PP rest pirofosfat

b) enz-AMP + AS-COA ⇌ enz-SCOA + AMP c) enz-SCOA + acid gras ⇌ acil-S-COA + enzimă Acidul gras activat sub forma acil-S-COA intră în catena de

degradare β – oxidativă.


52

Fiecare scurtare a catenei acidului gras cu 2C conform teoriei β – oxidării cuprinde o succesiune de 4 reacţii parţiale, dar care acum sunt interpretate ca fiind precedate de activarea acidului gras ce urmează a fi degradat. Succesiunea aceasta de reacţii este:

1) dehidrogenarea acidului gras (prealabil activat) şi formarea acidului nesaturat corespunzător (cu dubla legătură lângă gruparea carboxil);

2) hidratarea acidului nesaturat (prin adiţia apei la dubla legătură) şi formarea β – hidroxiacidului corespunzător;

3) dehidrogenarea hidroxiacidului şi formarea β – cetoacidului corespunzător;

4) clivarea unui fragment de 2C din molecula cetoacidului (sub acţiunea O2) şi formarea unui rest acetil şi a unui nou acid gras cu 2C mai puţin decât acidul gras de plecare.


53

Acidul gras nou format, poate intra din nou într-o secvenţă de 4 reacţii de acelaşi tip. Acest cuplu de 4 reacţii se va repeta până când toţi carbonii din molecula acidului gras sunt transformaţi în resturi acetil. Succesiunea lor constituie ceea ce Lynen a denumit „Spirala acizilor graşi” (figura 10).

Secvenţa de 4 reacţii se repetă de un număr de ori egal cu jumătate, minus unu, din numărul carbonilor din molecula acidului gras (de exemplu, pentru acidul palmitic ( 7

16C , secvenţa se va repeta de 7 ori) şi constituie o spirală în care fiecare cuplu a celor 4 reacţii constituie o spiră. În fiecare spiră 4H+ trec în catena de oxidare (catena de transfer de electroni) în care se eliberează energia conţinută în molecula acidului gras.

Energia eliberată în cursul oxidării se poate calcula astfel: fosforilarea oxidativă eliberează 5ATP pentru fiecare spiră, din care un ATP este consumat pentru activarea iniţială a acidului gras. În cazul acidului palmitic vor fi eliberaţi deci 5 × 7 = 35 ATP şi rămân eficace 34 ATP. În etapa de oxidare a resturilor acetil (ciclul acizilor tricarboxilici), dacă se presupune că raportul de fosforilare oxidativă P/O este 3 se vor forma (3 × 4) × 8 = 96 ATP. Deci în total 34 ATP + 96 ATP = 130 ATP sunt sintetizate pentru fiecare moleculă din acest acid gras degradat pe calea β – oxidării.

În cazul degradării acizilor graşi cu un număr impar de atomi de carbon produsul final nu este restul acetil, ci restul propionil.

III.3.2. Biosinteza lipidelor

III.3.2.1. Biosinteza acizilor graşi Sinteza acizilor graşi poate avea loc pe două căi distincte: a) calea mitocondrială (are loc în mitocondri) şi foloseşte enzime

implicate în spirala de degradare oxidativă; b) cale nemitocondrială (Wakil) şi foloseşte acidul malonic

activat (Malonil – COA) Oricare ar fi calea de sinteză a acizilor graşi, punctul de plecare

este acetatul sub forma sa activă de acetil – COA (care provine atât din catabolismul β – oxidativ al acizilor graşi, cât şi din metabolismul glucozei, respectiv din piruvat).

Mecanismul de activare a acetatului a fost pus în evidenţă cu atomi marcaţi şi are loc prin următoarea secvenţă de reacţii:


54

S-ar putea ca activarea să aibă loc cu formarea intermediară a

adenil acetatului

a) Calea mitocondrială Sinteza acizilor graşi prin participarea sistemului mitocondrial

are loc printr-o secvenţă de 4 reacţii, a căror succesiune în cazul formării acidului stearic (C18) pe contul acidului palmitic (C16) este următoarea:


55

b) Calea malonil – COA (Wakil) Este asemănătoare cu prima, deosebirea constă în faptul că

alungirea catenei acidului gras se efectuează cu ajutorul acidului malonic activat care provine din carboxilarea prealabilă a acidului acetic, sub acţiunea unei enzime de carboxilare (acetil COA – carboxilaza) a cărei coenzimă este biotina, acetil-COA trece în malonil – COA în prezenţa ATP ca donator de energie şi a Mg2+.

III.3.2.2. Biosinteza trigliceridelor Biosinteza trigliceridelor în diferitele ţesuturi poate să aibă loc

pe trei căi: a) Esterificarea directă a glicerolului (glicerinei) de către acizii

graşi sub acţiunea lipazelor; aceasta este o cale minoră, puţin folosită.

b) Din monogliceride în prezenţa ATP, COA şi Mg2+ printr-o reacţie de transacilare a acizilor graşi activaţi sub formă de acil – SCOA, reacţia este catalizată de transacilază.

c) Din L – α – glicerofosfat şi acil-COA. Este calea cea mai

importantă de sinteză a trigliceridelor şi corelează metabolismul acestor componente cu cel al fosfatidelor; ca produşi intermediari se formează acizii fosfatidici.

III. 4. Rolul lipidelor în organism

1. Rol energetic – reprezintă un depozit energetic concentrat şi cea mai economică cale de rezervă de energie 1 g de lipide eliberează 9,3 cal., pe când 1 g de protide sau glucide 4,5 cal. Constituenţii din molecula lipidelor care determină rolul energetic al acestor componente sunt în special acizii graşi.

Aşa cum se cunoaşte, consumul energetic al organismului în efort este ridicat (5000 – 6000 kcal).

Într-o cursă de ciclism consumul energetic poate ajunge până la 11.000 kcal.


56

Efortul submaxim poate fi menţinut perioade prelungite de timp. Utilizarea combustibilului în cursul efortului submaxim urmează o succesiune ordonată de etape care se bazează la început pe hidraţii de carbon. Pe măsură ce se continuă antrenamentul, muşchiul efector obţine o cantitate crescândă de energie din acizii graşi liberi circulanţi. Antrenamentul aerob (metabolism energetic aerob) sporeşte dependenţa organismului faţă de lipide ca furnizor de energie şi astfel se diminuează dependenţa de glucide (cursele de fond 5000-1000, maraton, schi-fond, ciclism fond şi înot fond). Contribuţia lipidelor şi hidraţilor de carbon la producerea energiei poate fi influenţată, în mare măsură de regimul alimentar. Adaptarea organismului la un regim alimentar bogat în lipide, poate cauza o schimbare substanţială în utilizarea substratului, de la glucide la lipide.

2. Rol structural – pătura de grăsimi depozitată ca material de rezervă în diferitele depozite lipidice joacă rol de susţinere, de protecţie, de izolare termică şi electrică. Lipidele participă de asemenea în structura membranelor celulare. Lipoproteinele de diferite tipuri sunt constituenţi ai ţesuturilor citoplasmatice şi participă la toate procesele vitale celulare.

3. Rol de solvenţi şi vehiculanţi ai unor componente biologice importante, insolubile în apă, dar liposolubile, cum sunt vitaminele liposolubile (A, D, E, K). Prin aceasta au rol în procesele metabolice la care participă aceste componente liposolubile şi în special vitaminele liposolubile, deci în osificare, în coagulare etc.

4. Rol de vitamine îl au acizii graşi cu legături duble multiple (acidul linoleic, linolenic şi arahidonic) cunoscuţi sub numele de vitaminele F, deoarece îndeplinesc în organism funcţii speciale şi acesta nu-i poate sintetiza. Aportul lor alimentar este indispensabil.


57

IV. GLUCIDE (ZAHARIDE)

Formula brută a glucidelor este Cn(H2O)n sau (CH2O)n – din această cauză se mai numesc hidraţi de carbon. După structura chimică sunt polialcooli aldehidici sau cetonici, fie derivaţi ai acestora; din această cauză, glucidele sunt clasificate în două mari grupe:

A. Glucide simple – OZE – monoglucide care au în moleculă de la 3 – 10 atomi de C şi mai multe grupe hidroxil. Din această grupă fac parte triozele, tetrozele, pentozele, hexozele ş.a.

B. Glucide complexe care sunt derivaţi ai monozaharidelor – OZIDE. Se formează prin eliminarea apei dintre una sau mai multe molecule de monoglucid sau dintre o moleculă de monoglucid şi o altă substanţă. După modul de formare OZIDELE se împart în gliconi sau poliglucide (eliminarea apei are loc între molecule de monoglucid) şi glicozizi când cea de a doua moleculă care participă la reacţie poate fi un alcool, fenol, amină sau tioalcool. Componenţa neglucidică este denumită „aglicon”.

IV.1. Monoglucide (monozaharide)

OZE Ozele sunt, din punct de vedere al funcţiei lor chimice, alcooli –

aldehide sau alcooli – cetone. Sunt produse de oxidare ale polialcoolilor, în care o grupare alcool primar este transformată în grupare aldehidă în cazul aldozelor, iar o grupare alcool secundar este transformată în grupare cetonică în cazul cetozelor.


58

Ozele – monozaharidele sunt deci aldoze sau cetoze. După

numărul carbonilor din moleculă, ozele pot fi dioze (C2H4O2), trioze (C3 H6O3), tetroze (C4H8O4), pentoze (C5H10O5), hexoze (C6H12O6) etc.

În natură se găsesc în special oze cu 5 şi 6 carboni. Cel mai simplu monozaharid este glicoaldehida sau glicoloza, cu 2 atomi de C.

Cele cu 3 atomi de carbon sunt cele prezentate mai sus

gliceroaldehida şi dihidroxiacetona. Cele cu 4 atomi de carbon nu sunt găsite în produsele naturale. Pentozele, cu 5 atomi de carbon sunt răspândite în natură (arabinoze, xiloze, lixoza, riboza). Hexozele, monozaharide cu 6 atomi de carbon în moleculă, sunt cele mai răspândite în natură (glucoza, galactoza, manoza, fructoza).

S-a convenit a se numerota carbonul din molecula monozaha-ridelor începând cu carbonul aldehidic cu numărul 1, carbonul cetonic notat cu numărul 2.


59

IV.1.1. Constituţia şi structura monozaharidelor Monozaharidele au în general o catenă neramificată. Se cunosc

trei monozaharide naturale ramificate (apioza, hameloza şi strep-tonoza). Structura neramificată a glucidelor a fost pusă în evidenţă prin experienţele de reducere cu acid iodhidric (HI) şi din datele asupra sintezei şi degradării glucidelor.

Monozaharidele conţin grupări alcool ( ) care au fost identificate prin reacţiile lor caracteristice. Aceste grupări alcool din molecula ozelor sunt grupări alcool libere.

Ele mai conţin gruparea aldehidă sau cetonă.

Identificarea acestor grupări se face de asemenea prin reacţiile

lor caracteristice. Cercetările au dovedit că monozaharidele nu prezintă toate reacţiile caracteristice grupărilor aldehidice sau cetonice, ci numai unele din ele. Monozaharidele nu sunt deci aldehide sau cetone adevărate ci pseudoaldehide sau pseudocetone, în care funcţia aldehidică sau cetonică este mascată printr-o legătură intramoleculară a acestor funcţii. S-au admis astfel următoarele:

a) gruparea carbonilică ( ) ar exista iniţial sub forma unei grupări hidroxilice ( ) speciale, cu reactivitate mai mare, numită hidroxil glicozidic sau hidroxil semiacetalic cu însuşiri deosebite de ale hidroxilului alcoolic obişnuit;

b) între carbonul grupării carbonilice şi un alt carbon din moleculă s-ar forma un ciclu prin intermediul oxigenului. Compuşii formaţi se numesc semiacetali. Se numeşte „semiacetal” în general, un compus rezultat dintr-o grupare alcoolică şi o grupare carbonilică, respectiv prin cuplarea acestor două grupări:


60

În cazul monozaharidelor, această reacţie are loc între gruparea carbonilică şi o grupare alcool din interiorul aceleiaşi molecule şi se formează un „semiacetal ciclic” care se scrie astfel:

Explicaţia ciclizării monozaharidelor o găsim în orientarea

tetraedrică a atomului de C, care permite formarea spontană a ciclurilor lipsite de tensiune (ciclurile penta şi hexatomice) care sunt mai stabile. Monozaharidele se prezintă sub formă piranozică sau furanozică. Ambele forme constituie un heterociclu cu oxigen, forma piranozică – cuprinzând un ciclu de 5 carboni şi un oxigen (6 atomi), forma furanozică un ciclu de 4 carboni şi un oxigen (5 atomi). Denumirea acestor heterocicluri derivă de la prototipurile lor piranul şi, respectiv, furanul.

Când se folosesc formulele lui Fischer între C1 şi C4 sau C5 se

pun linii lungi de legătură.

Howarth a propus o formulare spaţială, ciclul furanozic e

reprezentat ca un pentagon, iar cel piranozic ca un hexagon.


61

Examinarea cu raze X arată că cei cinci atomi ai ciclului

piranozic sunt în acelaşi plan, pe când atomul de oxigen este în alt plan. H şi OH pot fi deasupra sau dedesuptul planului atomilor de C. Valenţele care leagă atomii aflaţi în planul din faţă şi deasupra planului ciclului se notează cu linii groase, iar valenţele de dedesuptul acestui plan, prin linii subţiri. Hidroxilul de la C carbonilic C1 la aldoze şi C2 la cetoze în formularea piranozică sau furanozică poate avea două poziţii posibile: una desupra planului, alta dedesuptul acestui plan. Această orânduire explică existenţa celor doi izomeri α şi β care corespund poziţiei diferite a hidroxilului carbonilic, care va fi în sus şi de aceeaşi parte cu oxigenul punţii oxidice în cazul izomerului β sau în jos şi în opoziţie cu oxigenul punţii oxidice în cazul izomerului α. Grupările fixate la carboni sunt dispuse deasupra sau dedesuptul planului moleculei, acele grupări care erau scrise la dreapta în formularea liniară a catenei apar dedesuptul planului ciclului, pe când acelea care erau scrise la stânga apar deasupra ciclului.

Conform acestei notaţii, formulele se pot scrie cu indicarea atomilor de carbon care participă la structura ciclului şi a hidrogenilor, sau cu omiterea lor.


62

IV.1.2. Izomeria monozaharidelor Existenţa izomerilor în cazul monozaharidelor se datorează unui

triplu fenomen de izomerie concomitentă şi anume: 1. Metameriei (izomerie de compensaţie); de exemplu: aldohexoză şi cetohexoză

2. Izomeriei geometrice care apare datorită aşezării diferite a

substituenţilor la atomul de C faţă de planul dublei legături sau planul ciclului.

a) Diastero–izomeri – aşa cum au arătat fiecare monozaharid poate exista în două forme α şi β care se găsesc în echilibru în soluţie.


63

b) Epimeri – sunt epimere monozaharidele care se deosebesc

între ele prin C1 şi C2, ceilalţi atomi din moleculă având configuraţia identică.

Exemplu în cazul unei aldohexoze:

3. Stereo izomeriei enantiomorfe sau izomeriei spaţiale care este

condiţionată de orânduirea diferită a atomilor în spaţiu. Aşa cum ştim, izomeria sterică poate fi de două feluri: geometrică şi optică.

Pentru glucide s-a ales ca substanţă standard în privinţa activităţii optice glicerinaldehida.

Pentru toate monozaharidele care au la C asimetric vecin

grupării alcool primar (–CH2OH) aceeaşi configuraţie ca glicogen


64

aldehida dextrogiră, s-a convenit să se noteze cu litera D iar cele cu configuraţie identică cu glicerinaldehida levogiră să se noteze cu L. Literele D şi L nu indică sensul rotaţiei ci configuraţia sterică. Sensul rotaţiei este indicat cu (+) şi (–). Monozaharidele naturale aparţin, în general configuraţiei D (+) sau D (–). Izomeria monozaharidelor este însă mai complicată. În realitate ciclurile hexatomice sunt lipsite de tensiune pentru că cei 6 atomi de C nu se găsesc în acelaşi plan. Din această cauză formulele lui Hovarth au fost înlocuite prin formule de configuraţie de către R. Recveg, R. Ferrier ş. a. dând posibilitatea explicării unor proprietăţi ce nu se puteau explica până atunci. De la un ciclu hexanic de tip piranozic, se pot astfel obţine mai multe configuraţii moleculare şi anume, două în formă de scaun şi şase în formă de baie.

Dintre aceste configuraţii, cele mai stabile sunt formele scaun şi în special forma C1. În cazul formelor scaun, o parte a atomilor de hidrogen pot avea o poziţie aproape plană, în care caz se numesc ecuatoriali; alţi atomi de hidrogen pot avea o poziţie perpendiculară faţă de planul moleculei, fiind numiţi atomi axiali.


65

IV.1.3. Proprietăţile fizice ale monozaharidelor Sunt substanţe solubile în apă datorită grupărilor OH multiple,

concentrate soluţiile lor devin siropoase. Sunt greu solubile în alcooli, insolubile în eter, cloroform. Sunt cristalizabile, au gust dulce. Gustul mai mult sau mai puţin dulce este determinat de gradul de solubilitate. Cea mai dulce este fructoza. De la trioze în sus prezintă fenomenul de mutarotaţie.

IV.1.4. Proprietăţile chimice ale monozaharidelor Sunt determinate de grupările caracteristice acestor compuşi:

gruparea carbonilică şi gruparea hidroxialcoolică, respectiv acetalică şi de poziţia acestor grupări.

Grupările alcoolice pot să fie esterificate, reacţie folosită pentru caracterizarea zaharurilor şi pentru blocarea prin esterificare a anumitor hidroxili. Esterii acidului fosforic prezintă o deosebită importanţă pentru biochimie, în procesul de metabolizare se scindează aproape numai zaharurile fosforilate.

Gruparea carbonilică reacţionează cu fenilhidrazina H2N–N– cu formarea oximelor. Reacţia este importantă pentru identificarea zaharurilor.

Prin oxidare lentă (sub acţiunea Ag2O, apa de clor, hipocloriţi) gruparea semiacetalică poate fi deshidratată dând naştere lactonei unui acid. Prin oxidare puternică (HNO3 conc.) se oxidează şi gruparea terminală CH2 – OH, luând naştere un acid dicarbonic.

Caracteristic glucidelor sunt cromoreacţiile cu fenolii (α–naftol, antronă rezorcină etc.) şi cu acizii minerali puternici. Acidul provoacă hidroliza cu formare de derivaţi ai furfurolului, iar o parte se scindează mai departe formând aldehide, acestea se condensează cu fenolii sub formă de coloranţi.

Toate zaharurile simple dar şi numeroase zaharuri, au acţiune reducătoare, aceeaşi proprietate ţine de gruparea ∀–cetol (gruparea carbonilică lângă funcţia hidroxil). Reacţia este importantă pentru evidenţierea şi determinarea glucidelor.

Menţionăm reacţia Fehling care se bazează pe reducerea ionilor de Cu2+ în soluţie alcalină. Se formează oxid cupros (Cu2O) compus care se depune sub forma unui precipitat roşu-cărămiziu.


66

IV.2. Metabolismul glucidelor Glucidele se absorb la nivelul intestinului sub forma de oze şi

trec în sânge prin difuziune şi osmoză. La absorţia glucidelor participă şi un proces de fosforilare, ce are loc în prezenţa hexokinozei şi a ATP-ului. Glucidele sunt imediat eliberate din esterii lor fosforici, sub acţiunea fosfotazelor şi trec în sângele venei porte care le duce la ficat.

În ficat o parte din ozele absorbite se transformă în glicogen, iar o altă parte trece în circulaţia generală, prin intermediul căreia ozele sunt duse la ţesuturi şi utilizate. În sânge se păstrează o cantitate relativ constantă de glucoză (80 – 120 mg %) – numită valoare glicemică.

Studiul metabolismului intermediar al glucidelor cuprinde următoarele capitole mari:

a. Glicogeneza, adică formarea glicogenului din componente glucidice simple;

b. Gliconeogeneza, formarea glicogenului din componente neglucidice (aminoacizi, cetoacizi, hidroxiacizi, glicerol etc.).

c. Degradarea glicogenului care cuprinde: a) glicoliza, degradarea anaerobă a glicogenului şi respectiv a

glucozei; b) degradarea aerobă. Aceste procese sunt cunoscute în special pentru ţesutul hepatic şi

muscular. IV.2.1. Glicogeneza

Ficatul înmagazinează între 20 – 150 g glicogen, din care apoi repartizează după necesităţi ţesuturilor sub formă de glicogen muscular şi glicogen celular.

Procesul de formare a glicogenului din monozaharide este un proces endergonic, consumator de energie şi această energie este adusă prin intermediul compusului macroergic ATP, sintetizat în cursul procesului oxidativ al arderii totale a unei mici fracţiuni de glucoză (sau acid lactic, unul din produsele sale intermediare de degradare).

Energia necesară polimerizării a 50 g glucoză sub formă de glicogen poate fi procurată prin degradarea oxidativă totală a 5,3 glucoză, iar prin oxidarea unui mol de acid lactic se obţine energia necesară sintezei a 3-6 moli glicogen. Organismul degradează până la produsele finale CO2 şi H2O aproximativ 1/10 din zahărul introdus pentru a procura energia necesară sintezei glicogenului din glucoză. Depozitarea glucidelor sub formă de glicogen hepatic se face abia


67

după ½ oră de la ingestia de glucide, atingând un maximum după 3 ore. În timpul nopţii glicogenul hepatic creşte.

Transformarea diferitelor monozaharide în glicogen hepatic nu se face cu aceeaşi viteză, fiind probabil în funcţie de transformarea lor prealabilă în glucoză, monozaharidul din structura glicogenului.

Cel mai repede este transformată fructoza, cel mai lent galactoza. Ficatul este singurul organ care poate utiliza galactoza pentru a o transforma în glicogen, respectiv să o transforme întâi în glucoză.

Celelalte ţesuturi nu pot utiliza galactoza decât după trecerea sa prin ficat.

Schematic etapele glicogenezei hepatice se prezintă astfel:

Glucoză +ATP, Mg2+

(1) Glucozo – 6 – fosfat (2) Glucochinază

+Mg2+

Glucozo – 1 – fosfat (3) GLICOGEN Fosfoglucomutaza transglucozidaza Prima reacţie este o transfosforilare, ireversibilă a grupării fosfat

de pe ATP pe ∀ – D – glucoză reacţie puternic endergonică, energia fiind procurată de desfacerea legăturii fosfat macroergice (P) din molecula ATP. Glucozo – 6 – fosfatul numit şi esterul Robinson, spre deosebire de glucoză, nu poate trece prin membrana celulară şi rămâne ca atare în interiorul celulei, unde este supus transformărilor catalizate de enzimele endocelulare. Una din aceste transformări este aceea în ester glucozo – 1 – fosfat, precursorul direct al glicogenului; transfor-marea are loc sub acţiunea fosfoglucomutazei. Reacţia este activată de Mg2+ Mn2 şi Cr3+ şi de compuşi sulfhidrilici (glutation); este o reacţie reversibilă dar orientată spre glucozo –1–fosfat în raportul de 94:6.

IV.2.2. Gliconeogeneza În cazul unui aport insuficient de glucide alimentare sau după

efort, ficatul poate sintetiza glicogenul din aminoacizii glicoformatori (alanina, acid aspartic, acid glutamic, arginină ş.a. ce trec prin dezaminare în cetoacizi (acid piruvic, acid alfa-celo-glutaric, acid oxalilacetic). Din 100 g protide se pot sintetiza 58 g glucide.

S-a demonstrat posibilitatea formării glucidelor din glicerol, dioxiacetona, gliceraldehidă şi din acid lactic.


68

Rolul ficatului este determinant în glicogeneză şi gliconeogeneză prin intervenţia sa în:

1. conversiunea glucozei la glicogen şi depozitarea acestuia sub formă de rezervă glucidică;

2. capacitatea de a transforma în glicogen şi alte oze decât glucoza; 3. capacitatea de gliconeogeneză din componente neglucidice. În

ficat, produsele comune rezultate din catabolismul glucidelor, protidelor şi lipidelor constituie un „fond metabolic” (metabolic pool) ce serveşte la sinteza glicogenului, respectiv a rezervei de glucide;

4. formarea glucozei sanguine este o atribuţie a ţesutului hepatic. Ţesutul muscular participă totuşi la formarea glucozei sanguine

din glicogen dar indirect prin intervenţia ţesutului hepatic (hexokinoza musculară poate cataliza sinteza, dar nu hidroliza glucozo–6–fosfa-tului) pe când ficatul beneficiază de prezenţa glucozo–6–fosfatazei care scindează hidrolitic glucozo–6–fosfatul, cu formare de glucoză liberă) şi anume prin intermediul acidului lactic, care rezultă din degradarea anaerobă a glicogenului muscular.

IV.2.3. Catabolismul glucidelor Catabolismul glucidelor începe cu degradarea oxidativă a

glicogenului sau a glucozei care se transformă în glucozo – 6 – fosfat.

Glucoză +ATP glucozo – 6 – fosfat + ADP hexokinoaza

Glicogen + PO4H3 fosforilaza glucozo – 1 – fosfat

Glucozo – 1– fosfat fosfogluco glucozo – 6 – fosfat mutaza

Glucozo–6–fosfat este componenta comună, de la care porneşte mai departe degradarea glucidelor.

Căile ulterioare de transformare a glucozo – 6 – fosfatului pot fi diferite şi anume:

IV.2.3.1. Degradarea anaerobă (glicoliza), din care rezultă acid lactic.

IV.2.3.2. Degradarea aerobă (respiraţia), din care rezultă CO2 şi H2O.

IV.2.3.3. Calea pentozo–fosfat, care duce la formarea de pentoze. IV.2.3.4. Calea acizilor uronici necesari biosintezei muco-poli-

zaharidelor şi proceselor de detoxificare a organismului.


69

IV.2.3.1. Degradarea anaerobă – glicoliza Glicoliza a fost studiată în ţesutul muscular dar ea se petrece la

fel în toate celulele, în prezenţa dar fără participarea oxigenului molecular şi duce în final la acid lactic:

(C6 H12 O6)n 2 (C3H6O3)n

Este numită şi calea glicolitică Embden-Mayerhof şi cuprinde o secvenţă de 12 etape, oglindite în figura 11.

În continuare vom descrie fiecare etapă pe rând: 1) Fosforoliza glicogenului. Prima etapă a degradării glicogenului

este depolimerizarea macromoleculei sale, puternic polimerizate, prin scindarea fosforolitică a resturilor de glucoză cu formare de ester glucozo–1–fosfat (ester Cori). Enzima care catalizează această reacţie este fosforilaza şi reacţia are loc cu scindarea resturilor de glucoză din molecula glicogenului cu fixarea fragmentelor acidului ortofosforic la moleculele care se scindează, formându-se glucozo–1–fosfatul. Reacţia este reversibilă dar orientată în direcţia formării glucozo–1–fosfatului, în prezenţa unui exces de fosfat anorganic şi în direcţia sintezei glicogenului când avem un exces de glucozo–1–fosfat.

Scindarea pe cale fosforilitică şi nu hidrolitică a moleculei glicogenului reprezintă, din punct de vedere energetic o economie, deoarece se obţine glucozo –1 – fosfatul prin participarea fosfatului anorganic şi nu, ca în cazul fosforilării glucozei, prin participarea şi consumul componentei puternic energetică, care este ATP.

2) Transfosforilarea hexozelor constă în conversia esterului glucozo–1–fosfat (esterul Robinson). Reacţia este catalizată de o fosfoglucomutază, glucozo 1,6 – difosfatul funcţionând drept coenzimă.

3) Izomerizarea esterului glucozo–6–fosfat. Reacţia este catalizată de fosfohexoizomeraza denumită şi oxoizomeraza. Reacţia stabileşte un echilibru între glucozo – 6 – fosfat şi fructozo – 6 – fosfat. Echilibrul se stabileşte pentru raportul 70% glucozo–6–fosfat şi 30% fructozo – 6 – fosfat.

4) Fosforilarea fructozo–6–fosfatului la fructozo – 1,6 – difosfat este catalizată de o fosfofructokinază şi necesită prezenţa ionilor Mn2+ şi posibil a ionilor k+, donatorul de fosfat fiind ATP. Reacţia este exergonică şi practic ireversibilă, deoarece pentru introducerea celei de a doua legături fosfat necesită o legătură fosfat puternic energetică. Există o fosfatază care pe cale hidrolitică poate regenera fructozo – 6 – fosfatul cu eliberare de grupare fosfat.

Fructozo – 1,6 – difosfatul este ultimul compus cu 6 atomi de carbon rezultat prin depolarizarea fosforolitică a glicogenului. Reacţia următoare este o scindare a moleculei cu 6 C la molecule cu 3 C.


70

Fig. 11


71

5) Scindarea fructozo – 1,6 – difosfatului la triozofosfat i. Această scindare nu este de tip hidrolitic, este catalizată de o

aldoză şi anume fructo 0 – 1,6 – difosfatliaza şi duce la formarea a două molecule de trioze: aldehida fosfolicerică şi dioxiaceton fosfatul.

6) Izomerizarea esterilor triozofosforici şi stabilirea echilibrului 3–fosfogliceraldehidă–fosfodioxiacetonă. Deoarece reacţiile ulterioare ale procesului de glicoliză pornesc de la 3–fosfogliceraldehidă (aldehi-dafosfoglicerică), trebuie ca permanent să existe un echilibru între cele două trioze care am văzut că rezultă din scindarea fructozo–1,6–difos-fatului. Reacţia de echilibru este menţinută prin acţiunea catalitică a unei izomeraze, fosfotriozoizomeraza conform reacţiei:

H2C – O – P H2C – O – P HC – OH C = O HC = O fosfotrioza H2C – OH

aldehida fosfoglicerică izomeraza dioxiaceton fosfatul Această reacţie asigură o permanenţă prezenţă a esterului

gliceraldehid – 3 – fosforic. 7) Fosforilarea oxidativă a 3–fosfogliceraldehidei la acid–1,3–difos-

fogliceric. Această reacţie implică modificări energetice importante; este aşa-numita etapă oxidativă a glicolizei. Reacţia este deosebit de importantă, deoarece energia eliberată în procesul de oxidare este depozitată sub forma unei legături fosfat macroergice în molecula acidului–1,3–difosfogliceric, ce conţine o legătură macroergică.

Reacţia este catalizată de enzima 3–fosfogliceraldehid–dehi-drogenaza care conţine o grupare tiolică ce aparţine glutationului.

8) Transformarea acidului 1,3 – difosfogliceric în acid 3 – fos-fogliceric (esterul Nielsen) este cuplat cu etapa a 7-a prin transferul grupării fosfat puternic energetice pe ADP. Transferul este catalizat de către 3 – fosfoglicerilkinaza în prezenţa ionilor de Mg2*. Reacţiile 7 şi 8 sunt reacţii cuplate şi pot fi redate schematic prin reacţia totală:

3 – fosfogliceraldehidă + NAD + ADP + PO4H3 ATP + NADH2 + + acid 3 – fosfogliceric

9) Transformarea acidului 3–fosfogliceric în acid 2–fosfogli-ceric. Reacţia este catalizată de fosfogliceromutaza şi duce la un echilibru între aceşti doi izomeri.

10) Formarea acidului fosfoenolpiruvic este cea de a doua etapă în cursul procesului glicolitic, în care se generează o legătură fosfat macroergică. Formarea acidului fosfoenolpiruvic are loc prin


72

scoaterea unei molecule de apă din acidul 2 – fosfogliceric. Reacţia este catalizată de o enolază şi necesită prezenţa ionilor Mg2+.

11) Transformarea acidului fosfoenolpiruvic în acid enolpiruvic are loc prin transferul grupării fosfat macroergic pe ADP ca acceptor specific. Enzima care catalizează reacţia este piruvatkinaza; ea necesită prezenţa Mg2+ şi K+ şi este reversibilă numai în prezenţa K+. Trecerea de la acidul enolpiruvic la acidul piruvic are loc spontan, acidul piruvic fiind forma stabilă.

Deci, să subliniem faptul că degradarea până la acid piruvic cuprinde două etape esenţiale în care sunt generate pentru fiecare mol de glucoză, câte două legături fosfat macroergice de fiecare etapă şi anume: în etapa de trecere de la 3 – fosfogliceraldehidă la acidul 3 – fosfogliceric şi în etapa de trecere a acidului 3 – fosfogliceric la acid piruvic.

12) Transformarea acidului piruvic în acid lactic este ultima etapă a glicolizei anaerobe. În această etapă are loc reducerea acidului piruvic, respectiv hidrogenarea acestei componente cu formare de acid lactic, donatorul de hidrogen fiind NADH2. Nicotinamidadenindi-nucleotidul, forma redusă (NADH2) necesar acestei reacţii că este format într-o etapă anterioară şi anume în etapa de fosforilare oxidativă de trecere de la 3–fosfogliceraldehidă la acid 1,3–difosfo-gliceric.

„Etapa reductivă” şi etapa de „fosforilare oxidativă” sunt deci cuplate prin sistemul: NAD NADH2, conform relaţiilor:

a) 3–fosfogliceraldehida + NAD + H3PO4 acid–1,3 difos-fogliceric + NADH2

b) acid piruvic + NADH2 acid lactic + NAD Reacţia este catalizată de lacticodenidrogenaza, enzimă de

structură complexă. În timpul glicolizei, pentru fiecare mol de glucoză se eliberează

57 kcal şi se formează 2 moli de acid lactic. Energia eliberată în glicoliză este aproximativ mică în comparaţie cu energia eliberată prin oxidarea glucozei la CO2 şi H2O, de aproximativ 688 kcal/mol.

Rolul fiziologic al glicolizei este totuşi important şi din punct de vedere energetic, deoarece asigură o rapidă producere de energie, când ţesutul nu are la dispoziţie oxigenul necesar.

În procesul de glicoliză pentru fiecare mol de glucoză se formează 4 moli de ATP şi se consumă 2 moli ATP, dacă glicoliza porneşte de la glucoză şi numai un mol ATP dacă porneşte de la glicogen, randamentul net va fi de 2 moli de ATP în primul caz şi de 3 moli ATP în al doilea caz. Se poate calcula energia depozitată sub forma legăturilor fosfat macroergice în ATP, ţinând cont că pentru


73

generarea unei molecule ATP din ADP şi ortofosfat mineral se consumă conform calculelor mai vechi 11.600 cal. iar calculele mai noi indică 6.850 – 7.800 cal/mol.

IV.2.3.2. Degradarea aerobă a glucidelor Degradarea aerobă a glucidelor (respiraţia) se petrece cu

participarea oxigenului şi reprezintă a doua etapă a catabolismului glucidic. Reacţiile pornesc de la acidul piruvic format în timpul glicolizei anaerobe.

În acest caz, acidul piruvic nu mai este transformat în acid lactic, ci în prezenţa NAD a piruvatkinazei şi a coenzimei A se transformă în acid acetic activat (acetil COA) conform reacţiei.

Pe altă cale, prin carboxilare, acidul piruvic se transformă în

acid oxalilacetic.

Acetil coenzima A şi acidul oxalilacetic sunt componentele de

bază de la care începe apoi degradarea aerobă a glucidelor. Acest proces fiind ciclic este cunoscut sub numele de ciclul lui Krebs sau ciclul acizilor tricarboxilici. Despre acest ciclu vom discuta într-un capitol următor.

IV.2.3.3. Calea pentozofosfat Pornind de la glucoză se poate ajunge la pentoze, riboza sau

dezoxiriboza, componente de bază ale nucleoproteinelor, respectiv ale acizilor nucleici.

Glucozo - 6 – fosfat NADP ……. NADPH

+H+ +H2O – acid – 6 - fosfogluconic + NADP NADPH2 – CO2 – ribulozo – 6 – fosfat ribozo – 5– fosfat.

Reacţia globală se petrece astfel:


74

IV.2.3.4. Calea acidului glucuronic

Această cale reprezintă modalitatea prin care organismul poate sintetiza acidul glucuronic, necesar proceselor de detoxifiere şi a sintezei glucoproteidelor sau acidului ascorbic.


75

V. METABOLISMUL ENERGETIC. CICLUL LUI KREBS. PROCESUL DE FOSFORILARE OXIDATIVĂ

V.1. Ciclul lui Krebs Ciclul acizilor tricarboxilici (TCA), numit şi ciclul acidului citric

(după componenta care iniţiază acest ciclu) sau ciclul Krebs (după numele autorului care a stabilit secvenţele mai importante ale acestui ciclu), reprezintă o cale oxidativă majoră de degradare a metabolitelor până la etapa finală CO2 şi H2O. Acest ciclu constituie o cale comună de degradare a glucidelor, lipidelor şi aminoacizilor (respectiv cetoacizilor corespunzători) şi, prin aceasta, stabileşte interrelaţiile metabolice ale acestor trei grupe de componente fundamentale ale celulei vii.

Ciclul lui Krebs este constituit dintr-o succesiune de reacţii catalizate de enzime specifice localizate în mitocondrii, reacţii de decarboxilări, oxidoreduceri, hidratări în cursul căruia energia eliberată în procesele oxidative este depozitată în ATP sub formă de legături fosfat macroergice, formă de energie pe care celula o poate utiliza direct şi imediat. Prin numărul mare de molecule de ATP generate în acest ciclu, acesta constituie sursa energetică majoră pentru organism. Astfel dintr-o moleculă de glucoză, prin degradarea sa anaerobă la două molecule de acid lactic, se generează 4 legături fosfat macroergice din care două se consumă pe parcursul degradării iar două rămân ca rezervă energetică sub formă de doi moli ATP, pe când, prin degradarea aerobă, pe calea ciclului lui Krebs, dintr-o moleculă de acid lactic rezultă 18 moli ATP, şi respectiv, pentru o moleculă de glucoză 36 de legături fosfat.

Ciclul acizilor tricarboxilici, prezentat în figura 14 este iniţiat (atât pentru glucide, lipide şi aminoacizi) prin formarea acidului citric. Acidul citric rezultă printr-un proces de condensare între restul acetil sub formă de acetil-COA şi acidul oxalilacetic. Reacţia de condensare este catalizată de o enzimă specifică de condensare şi necesită prezenţa Mg2+. Aşa cum am văzut, prin decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic se formează radicalul acetil (CH3-CO-) care este activat şi rezultă acetil-COA, aşa numitul acetat activ. Este activată atât gruparea carboxil din molecula acidului acetic cât şi hidrogenul grupării metil a aceleiaşi molecule.


76

Fig. 12 Ciclul acizilor tricarboxilici sau ciclul Krebs

Următoarea etapă a ciclului Krebs este transformarea acidului citric în acid cisaconitic şi acid izocitric. Reacţia are loc sub acţiunea unei hidrataze – aconitaza, care catalizează şi trecerea acidului cisaconitic la acid izocitric.

Acidul izocitric format suferă o reacţie de hidrogenare şi trece la acid oxalilsuccinic. Reacţia este catalizată de izocitric dehidrogenaza în prezenţa NADP ca acceptor specific de hidrogen.


77

Transformarea acidului oxalilsuccinic în acid α–cetoglutaric are loc sub acţiunea unei decarboxilaze specifice oxalilsuccinicdecar-boxilaza şi necesită prezenţa Mn2+. În această etapă are loc trecerea de la acizii tricarboxilici cu 6C la un diacid α–catonic cu 5C. Echilibrul este mult deplasat în sensul formării acidului α–cetoglutaric, deşi reacţia este reversibilă.

Transformarea acidului α–cetoglutaric în acid succinic are loc printr-o decarboxilare oxidativă analoagă ca mecanism cu decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic şi la care participă enzima α–cetoglutarat dehidrogenaza (α–cetoglutaroxidaza). Transformarea acidului α–cetoglutaric are loc printr-o succesiune de reacţii complexe, care în final duc la acidul succinic. Aceste transformări au loc în prezenţa mai multor cofactori: tiaminpirofosfatul (TPP), acidul lipoic LSS, coenzima A(HS-COA), nicotinamidadenindinucleotid (NAD), acidul adenozindifosforic (ADP), acidul guanozindifosforic (GDP) şi fosfatul mineral (H3PO4).

Această etapă de trecere de la ac. α–cetoglutaric la acidul succinic, care are loc printr-o serie de faze intermediare, este importantă şi pentru motivul că, în această etapă, are loc trecerea la acizii dicarboxilici cu 4C.

Trecerea de la acidul succinic la acidul fumaric este catalizată de succindehidrogenaza şi mai participă citocromul b, citocromul c şi a3 (citocromoxidaza). Acest sistem enzimatic este constituit dintr-un complex de enzime arhitectonic organizat care catalizează oxidarea succinatului la fumarat pe calea sistemului citocrom şi este o reacţie cheie a ciclului Krebs. Este de semnalat că, în reacţia de dehidro-genare a acidului succinic, nu participă drept coenzime nicotinadenin-dinucleotidenzimele (NAD şi NADP), ci un flavindinucleotid, oxidarea are loc direct printr-un transfer de electroni de pe succinat prin intermediul succindehidrogenazei, respectiv FAD din enzime pe sistemul citocromic, respectiv pe Fe3+ din molecula acestora.

Trecerea acidului fumaric la acid malic are loc sub acţiunea catalitică a unei hidrataze: fumaraza.

Acidul malic trece în acid oxalilacetic sub acţiunea malicdehidrogenazei şi necesită prezenţa NAD. În această etapă se regenerează componenta de plecare a ciclului acizilor tricarboxilici. Această reacţie închide o turaţie completă a ciclului şi procură o moleculă de acid oxalilacetic, care poate accepta un nou rest acetil. În succesiunea de reacţii descrise se formează două molecule de bioxid de carbon şi 8 atomi de hidrogen. Bioxidul de carbon format în cursul


78

acestor reacţii se elimină prin expiraţie, iar cei 8 atomi de hidrogen sunt fixaţi pe acceptorii enzimatici ai catenei de oxidare fosforilantă (NAD, NADP, FAD, citocromi) şi sunt activaţi, putând reacţiona cu oxigenul molecular cu formare de H2O, produsul final al arderilor. Deci rezultatul procesului de degradare aerobă este oxidarea biologică din care rezultă bioxidul de carbon şi apa conform reacţiei:

C6H12O + 6O2 = 6CO2 + 6H2O Rezultatul degradării aerobe a glucidelor este eliberarea unei

cantităţi mari de energie (688 kcal) pe mol glucoză şi din această energie cca 45% se depozitează în 38 moli ATP şi este utilizată în travaliul muscular şi în alte activităţi consumatoare de energie, iar restul se pierde sub formă de energie calorică.

Pentru bilanţul energetic al organismului, depozitarea energiei sub formă de ATP este mai importantă decât căldura produsă simultan şi pentru multe aprecieri este suficientă cunoaşterea producerii de ATP în moli/mol de acid acetic oxidat (în cursul interacţiunii ciclului Krebs cu catena respiratorie).

Stadiul intercelular de cuplare a oxidării metabolitelor (glucide, lipide, protide) pe calea ciclului lui Krebs cu sinteza ATP, este mitocondria. Astfel rezultă:

- din treptele a 3-a, a 5-a şi a 9-a prin oxidarea NAD. H, câte 3, în total 9 ATP

- din treapta a 7-a, prin oxidare flavinică 2 ATP - din treapta a 6-a, prin transferul legăturii macroergice 1 ATP Total 12 ATP Ciclul lui Krebs nu este numai o cale pentru catabolism, ci şi un

colector de produşi intermediari. El preia fragmentele C2 din metabolismul glucidic, lipidic şi proteic, este legat de sinteza glucozei (substanţa cheie în acest caz este acidul oxalacetic) şi furnizează materie primă pentru sinteza unor aminoacizi: aspartic şi glutamic. Acidul succinic are rol în sinteza inelului porfirinic, respectiv a hemoglobinei.

V.2. Oxidări celulare, fosforilarea oxidativă şi acumularea de energie

Oxidarea biologică constă în totalitatea proceselor biochimice prin care celula îşi obţine energia necesară activităţii ei vitale.

Oxidarea substanţelor organice în organism, aşa cum am văzut, are loc cu formarea de CO2, H2O şi energie, înmagazinată sub formă de legături chimice în compuşii macroergici.


79

Karlson schematizează procesul de oxidare a substanţelor organice în trei etape principale:

1. moleculele organice complexe sunt desfăcute în fragmente conţinând 2 atomi de C (aldehidă glicerică, acid fosfogliceric, acid piruvic, acetat activ);

2. degradarea fragmentelor cu doi atomi de carbon are loc în ciclul lui Krebs până la produşii finali ai oxidării biologice – 8H şi 2CO2. Cei 8H preluaţi de NAD şi FAD sunt activaţi sub formă de protoni în cadrul catenei respiratorii şi reacţionează cu O2- activat de citocromul a3 pentru a forma molecula de apă;

3. energia care rezultă în urma acestui proces este datorată reacţiei de combinare a hidrogenului cu oxigenul transportat de hemoglobină de la plămân la ţesuturi. O parte din energia eliberată în urma acestor procese redox cca, 45% este înglobată sub formă de legături macroergice în structura ATP.

Legătura macroergică (~) prin hidroliză eliberează o cantitate de energie de aproximativ 6 Kcal/mol.

Rolul ATP este de stocare a energiei chimice şi de transport al

energiei. ATP poate difuza spre locuri din celulă care necesită energie. Energia chimică din ATP se eliberează în timpul transferului grupelor fosfat terminale către anumite molecule acceptoare, care în acest mod sunt potenţate energetic şi pot intra astfel în stare reactivă. Hidroliza ATP eliberează 12,5 Kcal/mol.

Energia chimică mai poate fi stocată în derivaţi organici care

conţin legătura macroergică ~ S (acetil – COA). Acetil-COA aşa cum am subliniat formează „fondul metabolic comun”.

Lanţul respirator reprezintă o succesiune de reacţii de oxido-reducere bazate pe potenţialele redox ale enzimelor implicate. Procesele de respiraţie celulară şi de fosforilare oxidativă au loc aproape în toate


80

celulele aerobe. Enzimele implicate în lanţul respirator şi în fosforilarea oxidativă sunt localizate în mitocondrii, sediul oxidării glucidelor, lipidelor, aminoacizilor – în cadrul catenei respiratorii, al ciclului Krebs şi a degradării oxidative a acizilor graşi. Mitocondriile sunt particule intracelulare de o formă globulară cu un diametru de aproximativ 1 μ ce ocupă aproximativ 20% din volumul citoplasmei.

Datorită cercetărilor lui Chance, Slater, Lehninger ş.a., astăzi posedăm un tablou destul de cuprinzător al componentelor catenei respiratorii. Ea reprezintă un sistem multienzimatic care preia atomii de hidrogen din metaboliţii ciclului Krebs şi ai procesului oxidării acizilor graşi şi îi transferă spre ultimul acceptor. Acest proces este catalizat de trei clase principale de enzime oxido-reducătoare. În catena respiratorie, succesiunea enzimelor este realizată în funcţie de potenţialele redox ale coenzimelor. Electronii „se scurg” de la substanţe relativ electronegative în ordinea crescătoare a potenţialului redox spre oxigenul tisular sau celular, furnizat de hemoglobină. Cele trei clase de enzime oxido-reducătoare sunt:

1. Piridin-dehidrogenaze având drept coeziune NAD sau NADP (catalizează mai ales reacţiile de sinteză);

2. Flavin-dehidrogenaze având coenzima FAD sau FMN; 3. Citocromi care conţin nucleu porfirinic. Prin intermediul acestui sistem enzimatic potenţialele redox

devin din ce în ce mai pozitive pe măsura trecerii electronilor de la substrat la O2. Potenţialului redox cel mai negativ (– 0,32 V) este posedat de sistemul redox NAD+/NADH + H+, din acest motiv se află situat la capătul catenei respiratorii şi acţionează ca un colector de hidrogeni proveniţi din ciclul lui Krebs. Cel mai oxidat inel al lanţului este format de citocromii a + a3 (E = + 0,28 V) care cedează electroni oxigenului ionizându-l. Între aceste două unităţi se situează alte sisteme cu diferite potenţiale.

Modul de acţiune Piridindehidrogenazele NAD transferă 2H de la substrat la

forma oxidată a piridinnucleotidei (NAD+).

Piridinnucleotida redusă (NADH) cedează H flavin enzimelor

transformându-le în forma redusă FADH2 sau FMNH2, ea trecând în


81

forma oxidată NAD+. Unele enzime flavinice reacţionează direct asupra substratului reducându-l fără intermediului NAD (exemplu dehidrogenaza succinică catalizează trecerea de la succinat la fumarat). Acceptorul de electroni a flavienzimelor reduse este sistemul citocromic. Cercetările recente arată că este probabil, ca preluarea să se facă prin intermediul feroproteinelor nehemice şi prin coenzima Q (ubichinona). Prezenţa Fe în feroproteine face posibilă trecerea de la sistemele transportoare de 2 electroni (transportoare de hidrogen) la cele transportoare de 1 electron (citocromi).

Coenzima Q poate funcţiona ca o moleculă solubilă în lipidele membranei mitocondriale, face legătura între flavine şi citocromi. O altă posibilitate este oxidarea directă a flavinenzimelor de către sistemul citocromic fără participarea sistemului chinonic (coenzima Q), cazul caracteristic lanţului respirator necuplat cu fosforilarea oxidativă.

Citocromii sunt enzime hemice care se află în celulele cu mecanisme de oxidare aerobă. Au gruparea prostetică Fe porfirine, activitatea catalitică bazându-se pe transformarea reversibilă

++ 32 Fe.red

oxFe . Funcţia citocromilor este de purtători de electroni.

Bazat pe potenţialul redox, transferul de electroni în citocromi are următoarea succesiune:

citocrom b → Cc → citocrom a + a3 (care reprezintă două stări ale uneia şi aceleeaşi enzime – citocromoxidaza sau fermentul respi-rator Wartburg). Complexul a + a3 reprezintă inelul final propriu-zis care reacţionează cu O2 ionizându-l. Prin această reacţie sistemul de citocromi a + a3 este oxidat, reducerea lui este făcută din nou de citocromul C. Produsul final al oxidării aerobe este apa.

V. 3. Fosforilarea oxidativă Fosforilarea oxidativă este procesul de cuplare a reacţiilor de

oxidare a diferiţilor produşi ai metabolismului intermediar cu fosforilarea ADP, deci cu sinteza de ATP–proces care se traduce în ultimă instanţă prin înglobarea temporală a energiei eliberate în cursul reacţiilor de oxido-reducere sub formă de legături chimice în molecula macroergică a ATP-ului. Procesul fosforilării oxidative poate fi redat schematic prin reacţiile:


82

DH2 + A → D + AH2 ADP + P → ATP

DH2 + A + ADP + P → D + AH2 + ATP

unde DH2 este un donator de hidrogen, iar A un acceptor de hidrogen. După natura acceptatorului de hidrogen se disting două procese

de fosforilare oxidativă: - fosforilarea oxidativă la nivelul substratului (când DH2 şi A

acceptorii de hidrogen nu fac parte din catena respiratorie); - la nivelul catenei respiratorii.

V.3.1. Fosforilarea oxidativă la nivelul substratului Acest tip de fosforilare se întâlneşte în faza de degradare

anaerobă a glucidelor (glicoliză), respectiv la reacţia de trecere a acidului piruvic în acid lactic, catalizată de lactatdehidrogenază cuplată cu oxidarea NADH.

V.3.2. Fosforilarea oxidativă la nivelul catenei respiratorii Importanţa lanţului respirator constă în eliberarea pentru fiecare

treaptă de sistem redox a unei energii de oxidare, care este captată sub formă de energie chimică şi depozitată sub formă de ATP – fosforilare oxidativă.

Odată cu reducerea 1/2 mol de oxigen şi deci cu formarea unui mol de apă se sintetizează trei moli de ATP. Se defineşte un raport P/O, cantitatea de ATP formată/cantitatea de oxigen consumată, care este egal cu trei în cazul catenei respiratorii complete în care primul acceptor de hidrogen este NAD+; poate fi egal cu doi când succinatul este dehidrogenat de flavinenzime sau poate fi egal cu unitatea când este oxidat citocromul C. Determinarea valorilor acestui raport dă indicaţii asupra situsilor de pe catena respiratorie în care se realizează cuplarea oxidării cu procesul de fosforilare. În condiţii fiziologice normale catena respiratorie furnizează, într-un ciclu de reacţii redox, energia necesară sintezei a trei molecule de ATP. Reacţiile care au loc în fosforilarea oxidativă sunt:


83

NADH + H+ + 1/2 O2 → NAD+ + H2O DG0 = -52,7 Kcal 3ADP + 3 P → 3ATP + 3H2O DG0 = 3 x 7,3 = = + 21,9 Kcal Deci numai 40% din energia eliberată din reacţiile oxidative ale

catenei respiratorii este transformată în energie chimică şi înglobată în structura ATP, restul de 60 % fiind transformată în căldură, energie mecanică şi energie osmotică.

Prin oxidarea piruvatului în cadrul ciclului Krebs, rezultă patru moli de NADH + H şi un mol de FADH2, care intră în catena respiratorie suferind reacţii oxidative. Prin cuplarea oxidării cu fosforilarea din cei patru moli de NADH + H+, rezultă 4 x 3 moli = 12 moli ATP, iar din 1 mol de FADH2 rezultă 1 x 2 = 2 moli ATP. Prin urmare fosforilarea oxidativă la nivelul catenei respiratorii conduce la sinteza a 14 moli de ATP la care se mai adaugă un mol de ATP biosintetizat în urma fosforilării oxidative de la nivelul substratului. Deci fosforilarea oxidativă la nivelul catenei respiratorii conduce la sinteza a 15 moli de ATP.

Situsurile fosforilării oxidative, conform rezultatelor cercetărilor, sunt situate astfel: primul situs de formare a unei molecule de ATP este situat între NAD şi FAD, al doilea între citocromul b şi citocromul C1 şi al treilea între citocromul C şi citocromul a.

În cadrul catenei respiratorii se stabileşte un echilibru dinamic între concentraţia diferitelor substrate reduse, cantitatea de oxigen furnizat de hemoglobină şi viteza proceselor de fosforilare. Factorul determinant pentru echilibrul dinamic al catenei respiratorii este reprezentat de concentraţia de ADP la nivelul mitocondriei. Energia eliberată din procesele redox permite sinteza ATP din ADP şi P. În cazul concentraţiei mari de ADP, o cantitate mai mare de substrat redus este oxidat în aceeaşi unitate de timp, se consumă mai mult oxigen şi se realizează o sinteză de ATP cu o viteză crescută. Creşterea concentraţiei de ATP induce scăderea ADP, substanţă cheie care limitează viteza întregului proces şi tabloul transformărilor metabolice se modifică.

În celulă concentraţia de ATP scade deoarece acesta se consumă în cadrul reacţiilor endergonice sau în travaliul muscular, se eliberează ADP care reinduce creşterea ratei respiraţiei celulare.

Astfel, respiraţia se adaptează nevoilor energetice ale celulei. Schematic acest mecanism de feed back pozitiv poate fi redat astfel:

Respiraţia → ATP → Reacţii endergonice → ADP + P


84

Substanţele care inhibă formarea ATP fără a afecta viteza cu care au loc reacţiile din catena respiratorie poartă numele de agenţi decuplanţi ai fosforilării oxidative (2,4 dinitrofenolul, dicumarolul ş.a.).

Posibilitatea cuplării şi decuplării celor două procese are semnificaţie fiziologică majoră, organismul putând dirija prin cuplare acumularea de ATP sau prin decuplare – producerea de căldură.

Deşi fosforilarea oxidativă este studiată de aproximativ 40 de ani, nu se cunoaşte în amănunt mecanismul cuplării proceselor de fosforilare cu oxido-reducerile din catena respiratorie. În legătură cu mecanismul acestui proces au fost emise mai multe teorii, dintre care se pare că cea mai plauzibilă este teoria chimică elaborată de Slater.

V.4. Metabolismul energetic Corelaţii între tipurile de efort fizic şi tipul metabolic asociat

În timpul metabolismului intermediar se eliberează energia

cuprinsă în principiile alimentare. Degajarea de energie în organism nu are loc în mod brusc, ci treptat, prin lanţuri lungi de reacţii proprii materiei vii şi înlesnite de către biocatalizatori. Aceste reacţii se petrec în cursul degradării aerobe şi anaerobe a glucidelor, a dezaminării aminoacizilor şi a beta-oxidării acizilor graşi.

Cheltuielile energetice ale organismului pot fi măsurate, permiţând instituirea unei raţii alimentare corespunzătoare necesităţilor organismului atât în stare de repaus, cât şi în cursul activităţii.

Consumul de energie al organismului poate fi măsurat prin: metoda directă sau calorimetrică şi metoda indirectă sau de măsurarea intensităţii schimbului gazos.

Prin metoda calorimetrică se măsoară cantitatea de căldură degajată în 24 de ore cu ajutorul calorimetrului Benedict. Dacă principiile alimentare sunt oxidate în bomba calorimetrică, în mediul de oxigen, se obţin următoarele rezultate: 1g de glucide eliberează 4,1 Kcal; 1 g de lipide – 9,3 Kcal; 1 g protide – 4,2 Kcal.

Prin metoda indirectă se măsoară consumul de O2 în unitatea de timp.

Pentru calcularea exactă a cantităţii de energie produsă de organism este nevoie să cunoaştem şi valoarea coeficientului respirator.

Coeficientul respirator este raportul dintre CO2 eliminat şi O2 consumat. El se notează cu CR sau QR:

2

2

OCOQR =


85

Coeficientul respirator are valoare diferită după natura substanţelor oxidate. Pentru glucide este egal cu 1. Aceasta rezultă din reacţia de oxidare a glucozei:

C6H12O6 + 6O2 = 6CO2 + 6H2O deci 166=

Coeficientul respirator pentru lipide este egal cu 0,7 iar pentru protide este de 0,8. Deosebirea rezultă din conţinutul diferit al acestor substanţe în C, O şi H şi în consecinţă de consumul diferit de oxigen.

În regimul alimentar normal coeficientul respirator este de 0,9. Coeficientul respirator are o valoare crescută în hiperventilaţia determinată de efortul muscular, eliminându-se o cantitate sporită de CO2. Coeficientul respirator mai creşte atunci când are loc transformarea glucidelor în lipide. În acest caz în ţesuturi rămâne un surplus de oxigen care este utilizat în arderi, deci cantitatea de oxigen consumat scade, iar aceea de bioxid de carbon creşte. Coeficientul respirator scade atunci când se transformă lipidele în glucide, deoarece se consumă mai mult oxigen.

Cheltuielile energetice ale organismului sunt de două feluri: fixe şi variabile. Cheltuielile energetice fixe corespund unui consum energetic minim necesar menţinerii vieţii, care reprezintă metabolismul bazal. Cheltuielile variabile depind de activitatea musculară. În cea mai mare parte căldura degajată în organism provine din activitatea musculară. În timpul ei ajunge la 95%. În cursul unei activităţi fizice moderate consumul energetic creşte cu cca 1000 Kcal. Consumul energetic normal la persoanele sedentare este de 2600-3000 kcal. Sportivii au un consum energetic mult mai mare. În cursul antrenamentului, nevoile lor energetice ajung la 5000-6000 kcal, iar în efortul prelungit, de exemplu, într-o cursă de ciclism, consumul energetic poate ajunge la 11.000 kcal. În probele de sprijin sau cursele de maraton consumul energetic este foarte ridicat.

Adaptarea consumului energetic la efort se face treptat. Consumul energetic începe să crească chiar înaintea desfăşurării efortului, datorită unui mecanism reflex care contribuie la pregătirea organismului pentru efortul ce urmează. Consumul energetic creşte apoi proporţional cu efortul depus – cu cât efortul este mai intens şi necesităţile de oxigen cresc (de la 10 şi chiar 20 de ori) faţă de valorile de repaus. Există însă o limită maximă a posibilităţilor de absorbţie a oxigenului care, la sportivii bine antrenaţi, se află între 6-7 1/min. În cursul competiţiilor apar situaţii în care efortul este foarte intens şi necesităţile de oxigen ajung la 30-40 1/min. În aceste condiţii, oricât s-ar intensifica ventilaţia pulmonară, nu se poate asigura un consum de oxigen atât de ridicat şi, ca urmare, efortul se desfăşoară în condiţii anaerobe. Oxidarea substanţelor de uzură rezultate


86

se face după terminarea efortului, deoarece organismul lucrează cu „datorie de oxigen”. Achitarea datoriei de oxigen se face în perioada de refacere după terminarea efortului.

În cadrul probelor de schi, ciclism, alpinism, curse de mare fond (probe de rezistenţă) are loc o eliberare lentă de energie. În probele de sprint şi sărituri se produce o eliberare bruscă de energie, iar în jocurile sportive energia se eliberează alternativ brusc şi lent. Un consum mare de energie se înregistrează în proba de 400 m (viteză prelungită). Aceasta se explică prin durata scurtă a probei (50 s) şi prin parcurgerea ei în acelaşi ritm ca proba de 100 m. În tabelul nr. 4 este prezentat consumul energetic în cadrul diferitelor probe.

Consumul de oxigen în cursul efortului fizic nu se face paralel cu eliberarea de CO2. Când efortul se intensifică, câtul respirator creşte peste valoarea de 0,8 şi poate depăşi chiar 1. Aceasta indică un consum excesiv de glucide din care rezultă mult acid lactic. Prezenţa sa scade CO2 din sânge şi antrenează eliminarea lui pe cale pulmonară.

În cadrul aceluiaşi efort valoarea coeficientului respirator variază la indivizii antrenaţi faţă de cei neantrenaţi în cadrul aceluiaşi efort. La persoanele antrenate câtul respirator este mai mare din cauza producerii accentuate de acid lactic. În consecinţă câtul respirator ne poate orienta asupra gradului de antrenament.

Tabelul nr. 4

Consumul energetic în cadrul diferitelor probe şi ramuri de sport Felul sportului Viteza Consumul energetic Ciclism 15 km/oră 7 kcal/min Ciclism 21 km/oră 11,1 kcal/min Înot bras 0,45 m/s 7,5 kcal/min Înot bras 0,60 m/s 10 kcal/min Înot liber 0,68 m/s 11,5 kcal/min Schi fond 9 km/oră 9 kcal/min Schi fond 12 km/oră 10,3 kcal/min Canoe 7,5 km/oră 8 ml kcal/kg/oră Patinaj 21 km/oră 10 kcal/kg/oră Alergare 15 km/oră 12,1 kcal/kg/oră Alergare 100 m 100 kcal/probă Alergare 200 m 100 kcal Alergare 400 m 115 kcal Alergare 800 m 140 kcal Alergare 1500 m 360 kcal Alergare 5000 m 720 kcal


87

Importanţa cunoaşterii coeficientului respirator este foarte mare. El ne ajută la stabilirea bilanţului energetic în cadrul diferitelor ramuri de sport, în funcţie de etapele în care se desfăşoară efortul. Ca urmare se poate stabili randamentul activităţii musculare şi se pot institui raţii alimentare corespunzătoare.

Există o corelaţie între tipurile de efort fizic şi tipul metabolic asociat prezentată mai jos:

Tipul de metabolism Sursa de energie Tipul de efort Metabolism anaerob alactacid

ATP, FC 10-20 sec alergări 100-200 m sărituri, aruncări haltere

Metabolism anaerob lactacid

glucide (glicoliză) 3 min alergări 400-800 m înot 100 m patinaj viteză

Metabolism anaerob alactacid + aerob (mixt)

ATP, FC, glucide (Krebs) semifond 1500 m înot 400 m box, lupte, jocuri

Metabolism aerob glucide (ciclul Krebs) lipide

efort prelungit 5000-10000 m maraton ciclism fond înot fond schi fond


88

VI. METABOLISMUL MINERAL. METABOLISMUL APEI ŞI AL IONILOR MINERALI

Apa şi substanţele minerale sunt ingerate odată cu hrana. Ele

sunt metabolizate în decursul activităţii vitale a organismului şi eliminate pe cale renală, intestinală şi prin transpiraţie. Metabolismul sărurilor minerale este strâns legat de metabolismul apei şi se modifică în cursul efortului fizic.

Spre deosebire de celelalte substanţe, mineralele nu pot fi sintetizate şi nici consumate în organism. Ele sunt doar ingerate, utilizate şi eliminate. Anumiţi ioni minerali sunt depozitaţi temporar în anumite ţesuturi, de unde pot fi utilizaţi, atunci când aportul exogene este insuficient (de exemplu calciu din oase).

Concentraţia ionilor minerali în lichidele organismului se menţine relativ constată prin reglarea corespunzătoare a excreţiei apei şi sărurilor minerale.

Mineralele au rol fundamental şi multiplu: 1. rol structural (de exemplu constituie substanţa osoasă); 2. rol în reglarea presiunii osmotice şi a echilibrului acidobazic; 3. rol în menţinerea stării fizico-chimice normale a substanţelor

coloidale din organism; 4. sunt componente ale moleculei unor piocatalizatori (hormoni,

vitamine, enzime); de exemplu cobaltul intră în structura vitaminei B12, iodul în structura hormonului tiroidian, fierul în structura multor enzime respiratorii etc.;

5. au rol esenţial în activitatea enzimelor. În acest caz, elementele minerale pot funcţiona ca o componentă structurală, fie numai ca un activator sau inhibitor al acestei activităţi. În toate aceste sisteme, concentraţia mineralelor este extrem de mică, constitu-ind aşa-numitele oligoelemente.


89

VI.1. Metabolismul apei Printre componentele minerale din organism apa are rol primordial;

intră în constituţia tuturor celulelor şi ţesuturilor şi reprezintă mediul în care se petrec toate fenomenele chimice şi fizico-chimice corelate cu viaţa. Apa formează aproximativ 60% din greutatea corporală, din care 2/3 rămâne în interiorul celulei şi 1/3 în afară, cantitatea variind cu vârsta şi sexul.

Diversele organe şi ţesuturi au un conţinut diferit de apă. Apro-ximativ 50% din apa din organism este în musculatură, 6-11% în piele.

Necesităţile în apă ale organismului uman sunt de 35-40 g/kg corp în 24 de ore. Aceasta reprezintă 2,5 l, dar depinde de temperatura mediului ambiant şi de efortul depus. În acest caz necesităţile pot depăşi 1 l/24 de ore.

Menţinerea nivelului constant al cantităţii de apă se realizează prin compensarea ingerării şi a formării apei în organism, cu o eliminare corespunzătoare a ei prin rinichi, plămâni şi piele. Prin rinichi se elimină 1,4 l apă şi 30-40 g substanţe minerale solvate. Prin plămâni se elimină 0,5 l apă sub formă de vapori. O altă cantitate de apă se elimină prin transpiraţie, ea depinzând însă de temperatură şi de efort.

Mişcarea apei în interiorul organismului este dependentă de activitatea inimii, de presiunea osmotică, de fenomenele de difuziune. De asemenea este influenţată şi de efortul fizic. Aproximativ 50% din apa totală este schimbată în interval de aproximativ 10 zile.

VI.1.1. Originea apei din organism a. Originea exogenă. Aportul exterior de apă prin alimentaţie

este indispensabil şi necesitatea zilnică se traduce fiziologic prin senzaţia de sete, provocată la rândul ei de creşterea presiunii osmotice a mediului interior.

b. Originea endogenă a apei din oxidarea compuşilor cu hidrogen, glucide, lipide, protide. Acesta este însă un aport minim; 2500 calorii rezultate din oxidarea compuşilor dintr-o alimentaţie mixtă produc 300 g apă. Grăsimile produc cea mai mare cantitate (107 g apă/100 g grăsimi), urmează glucidele (55,5 g/100 g amidon) şi în sfârşit, proteinele (41,3 g/100 g proteine).

Aşa cum am specificat, cele mai importante rezerve de apă din organism sunt muşchiul şi pielea.

VI.1.2. Reglarea echilibrului hidric se realizează prin senzaţia de sete şi prin activitatea rinichilor. Ea este controlată de hormonul antidiuretic (adiuretina). În cazul în care se elimină prin transpiraţie şi


90

expiraţie o mare cantitate de lichid, setea stabileşte echilibrul hidric al organismului.

Menţinerea echilibrului hidric este strâns legată de conţinutul în electroliţi al organismului de afinitatea coloizilor tisulari pentru apă. Prezenţa electroliţilor modifică presiunea osmotică şi favorizează menţinerea apei. Ionii de Na şi de Mg sunt inhibitori ai diurezei, iar ionii de K şi de Ca provoacă o eliminare excesivă de apă, ceea ce duce la deshidratare. Când deshidratarea organismului este mare, şi ajunge la 15% din totalul apei conţinute în corp, apar tulburări grave ce se resimt mai ales asupra funcţiei creierului şi a rinichilor.

VI.1.3. Influenţa efortului fizic asupra menţinerii echilibrului hidric

În cursul efortului fizic echilibrul hidric este ameninţat datorită transpiraţiei excesive ce constituie în aceste condiţii şi forma predominantă a excreţiei. Odată cu apa eliminată, se elimină şi o serie de produşi toxici acumulaţi în cursul efortului fizic.

În efortul de scurtă durată creşte excreţia urinară datorită stării de excitaţie puternică a sistemului nervos.

După efortul de lungă durată excreţia de urină scade din cauza pierderilor masive de apă, prin piele, şi sub formă de vapori de apă, în cursul expiraţiei.

Ca un efect imediat, în cursul efortului se produce o importantă deshidratare a organismului ce duce la scăderea greutăţii corporale, aceasta depinzând în final de efortul depus şi de condiţiile atmosferice.

Scăderea greutăţii corporale depinde nu numai de intensitatea efortului, ci şi de tipul exerciţiilor fizice, de gradul de pregătire a sportivului şi de temperatura ambiantă.

În tabelele nr. 5 şi 6 este ilustrată scăderea greutăţii corporale în funcţie de intensitatea efortului şi de temperatură.

Tabelul nr. 5

Scăderea greutăţii corporale în funcţie de distanţa parcursă Distanţa parcursă în km Pierderea în greutate în kg

10 0,900 15 1,700 20 2,240 35 2,700


91

Tabelul nr. 6 Scăderea greutăţii corporale în funcţie de temperatura

ambiantă, înot 400 m (după Lecan) 260 450 g 240 470 g 180 150 g 170 160 g 120 550 g 90 850 g

VI.2. Echilibrul acido-bazic (EAB) Aproximativ 60% din masa organismului adult se află sub formă

de lichid biologic din care 1/3 formează lichidul extracelular. Sub acţiunea factorilor externi se produc modificări de concentraţii

ale diferitelor substanţe din compoziţia lichidelor extracelulare. Organis-mul uman dispune de mecanisme automate capabile să menţină constantă concentraţia mediului intern. Această proprietate a organismului se numeşte homeostazie (W. Canon).

În sportul de mare performanţă, efectul antrenamentului îl exer-cită numai acele solicitări capabile să schimbe stabilitatea mediului intern.

Cele mai importante perturbări sunt suficiente sub acţiunea unui efort fizic, de echilibru acido-bazic (EAB, care este implicat în menţinerea constantă a concentraţiei ionilor de hidrogen (H+).

Faţă de creşterea bruscă a concentraţiei ionilor de hidrogen (H+), organismul posedă mai multe mecanisme de restabilire a acestuia dintre care unele chimice, prin sistemele tampon, iar altele fiziologice, realizate prin funcţia respiratorie şi renală.

VI.2.1. Sistemele tampon (ST) Sistemele tampon reprezintă un amestec de acid slab şi o sare a

acestui acid cu un cation reactiv. Procesul de tamponare se realizează prin înlocuirea unui acid

puternic (acid care în soluţii disociază intens, exemplu HCl este un acid mai puternic decât H2CO3), cu un acid slab, consecinţa fiind păstrarea cât mai aproape de normal a concentraţiei ionilor de hidrogen (H+).


92

În lichidul extracelular, anionii cu capacitate de tamponare se

grupează în anioni bicarbonat, cu o capacitate de tamponare de 53%, şi în anioni nebicarbonat (Buf –) a căror putere de tamponare este de 47%.

Cel mai tipic sistem tampon este cel bicarbonat, compus dintr-un amestec de acid carbonic (H2CO3) şi bicarbonat de sodiu (NaHCO3) în soluţie. Formarea sa în organism este posibilă datorită existenţei unui sistem deschis alcătuit din aer alveolar, sânge şi ţesuturi.

Marea afinitate pentru protoni a anionului bicarbonat (HCO3) explică rolul său în cazul prezenţei unui exces de ioni de hidrogen (H+) în organism.

VI.2.2. pH-ul sanguin pH a fost definit de Sörensen ca logaritmul zecimal cu semn

schimbat al concentraţiei ionilor de hidrogen dintr-o soluţie. pH = – log H+

Valorile fiziologice la om sunt cuprinse între 7,35 – 7,45 (7,38 – 7,42); păstrarea acestei valori uşor alcaline a sângelui este esenţială pentru ansamblul proceselor vitale din organism. Valorile foarte mici de pH au ca efect deprimarea contractilităţii musculare, blocarea sintezei ATP pe căi aerobe şi anaerobe, reprezentând un factor limitativ al performanţei sportive.

Cu cât intensitatea efortului va fi mai mare, cu atât valorile pH-ului sanguin vor fi mai joase, se instalează acidoza metabolică (de ex. după 400 sau 800 m în atletism, valorile pot ajunge până la 6,9 – 6,8 sau chiar mai puţin); în alergările de durată, scăderea pH este moderată (7,15 – 7,25). Scăderile severe sub 7 pot explica limitarea performanţei în sporturile aerobe. Variaţiile pH-ului sanguin corelează semnificativ cu modificările lactatului sanguin şi a excesului de baze (BE), atât în timpul efortului cât şi în perioada de revenire; aceasta înseamnă că cu cât timpul este mai rapid în restabilirea pH sanguin după efort, cu atât se apreciază o mai bună refacere metabolică şi oboseala reziduală mai joasă.

VI.2.3. Parametri metabolici ai echilibrului acido-bazic (EAB)

Bicarbonatul actual (HC –3O ) reprezintă conţinutul real de

bicarbonat în sânge, dar nu poate fi considerat un criteriu de apreciere


93

a componentei metabolice a EAB, deoarece concentraţia sa depinde de componenta respiratorie a echilibrului acido-bazic, respectiv presiunea bioxidului de carbon (pCO2).

Valorile fiziologice de repaus sunt cuprinse între 22-27 mmoli/1. Biocarbonatul standard (SBC) a fost propus de P. Astrup ca

măsură a componentei metabolice a echilibrului acido-bazic. SBC reprezintă conţinutul în ion biocarbonat (HCO3) în plasma obţinută la pCO2 = 40 mmHg şi la o T = 380C, dintr-un sânge complet saturat cu oxigen. Valoarea biocarbonatului standard indică câţi mmoli de biocarbonaţi (de sodiu şi potasiu s-ar afla într-un litru de sânge dacă nu ar exista nici o modificare a pCO2.

Scăderea bicarbonatului standard se datorează participării bicarbonaţilor la temperatura excesului de ioni de hidrogen (H+). Aşa cum am apreciat 53% din capacitatea de tamponare a sângelui este dată de bicarbonaţi, din care 35% revine bicarbonatului plasmatic şi 18% din hematii:

Scăderea bicarbonatului actual (HC –3O ) se datorează atât rolului

tampon cât şi reacţiilor compensatorii ale aparatului respirator într-o acidoză metabolică.

În condiţii normale concentraţiile celor două feluri de bicarbonaţi trebuie să fie egale. Din acest motiv indicarea raportului SBC/HC –

3O (R) are semnificaţie în cazul unei acidoze de origine respiratorie (cauzată de creşterea primară a pCO2) când R < 1. Într-o acidoză metabolică compensată R > 1.

Excesul de baze (BE) este parametrul metabolic cel mai important al echilibrului acido-bazic. A fost introdus de Andersen pentru a arăta ce cantitate de acizi sau de baze puternice, în mmoli/1 trebuie adăugată în sânge pentru a aduce pH la valoarea de 7,40 când pCO2 = 40 mmHg şi T = 380C. În efort, BE are o valoare corespunzătoare acumulării create de acizi în sânge. Este un parametru independent de variaţia pCO2 dar dependent de concentraţia hemoglobinei (Hb).

Corelaţia înaltă a excesului de baze (BE) cu lactatul sanguin (r = 0,98) în timpul efortului şi în perioada de refacere susţine ideea privind valoarea acestui parametru în estimarea biochimică a capacităţii de efort fizic, prin metoda micro-Astrup. Kenl J. a emis o formulă de conversie între lactat şi BE, astfel:

0,54 – BE / 1,25.


94

Valorile fiziologice normale: + 2,3 până la –2,3 mmoli/1. La sportivii de valoare, antrenaţi, aceste valori sunt uşor mai ridicate (+1 – +3 mmoli/1). Valoarea sa va fi negativă în acidoză, fiind vorba de fapt de un deficit de baze.

Excesul de baze poate servi drept criteriu pentru zonarea efortului, de exemplu în canotaj în funcţie de tipul de metabolism implicat în sinteza ATP. Astfel Eremenks distinge:

zona aerobă – BE = – 3 – 9 mmoli/1 zona mixtă – BE = – 10 – 16 mmoli/1 zona anaerobă – BE – 16 mmoli/1

Deficitul de baze creşte pe măsura creşterii capacităţii de efort anaerob a musculaturii active.

BE are valabilitate doar în spaţiul sanguin şi nu poate fi aplicat întregului mediu intern deoarece lichidul interstiţial este mai puţin bine tamponat întrucât concentraţia substanţelor proteice este doar de 2% şi nu conţine hemoglobină.

Excesul de baze standard (SBE) reprezintă excesul de baze a întregului lichid extracelular calculat în funcţie de echilibru dintre compartimentele acestuia. Valoarea SBE se calculează considerând o capacitate tampon a fluidului extracelular egală cu cea a unei probe de sânge conţinând 6 g de Hg la 100 ml de sânge, considerând faza extracelulară egală cu 20 % din greutatea corporală, masa sanguină = 7g, iar Hg = 15g%.

În general pentru determinarea parametrilor biochimici ai echilibrului acido-bazic se utilizează metoda micro-Astrup. Prin această metodă mai putem determina pH sanguin, pCO2, HCO3, BE, pO2, Hg, SBE etc.

VI.2.4. Presiunea gazelor în sânge VI.2.4.1. Presiunea parţială a bioxidului de carbon (pCO2) Bioxidul de carbon este unul din elementele sistemului tampon

al biocarbonaţilor, modificarea presiunii sale parţiale va determina modificări de pH. La nivelul ţesuturilor unde pCO2 = 46 mmHg, reacţia se deplasează spre formare de H2CO3, iar la nivelul plămânilor unde pCO2 = 40 mmHg spre eliberarea CO2.

Din acest considerent sistemul tampon al biocarbonaţilor este cel mai important sistem tampon al organismului. Cu toate că puterea sa de tamponare este redusă, iar concentraţia nu este mare, CO2 şi HCO3 pot fi reglate de către sistemul respirator şi respectiv, rinichi. Orice


95

modificare a pH-ului cauzată de modificarea primară a pCO2 este de origine respiratorie, orice modificare primară a HCO3 este considerată de origine metabolică sau nonrespiratorie.

Acidoza metabolică poate fi „acidoză compensată”, atât timp cât pH plasmatic se menţine în limita valorilor fiziologice şi poate fi „acidoză decompensată” când pH-ul plasmatic începe să scadă.

Menţinerea pH în limita valorilor fiziologice într-o acidoză compensată este posibilă numai când, odată cu scăderea concentraţiei ionilor bicarbonat (HCO3), scade şi cantitatea de acid nedisociat (H2CO3). Acesta este de fapt fenomenul care se petrece în organism, sistemul respirator acţionând ca sistem regulator, reducând presiunea bioxidului de carbon (pCO2); prin hiperventilaţie, CO2 este eliminat mai rapid şi presiunea sa parţială menţinută la valori joase.

Scăderea pCO2 în efort şi în revenire este deci efectul acţiunii mecanismului compensator care vizează restabilirea concentraţiei de hidrogen în acidoză metabolică.

În reglarea echilibrului acido-bazic (EAB), un rol important revine şi rinichiului, care poate contrabalansa o creştere a acizilor plasmatici prin mărirea excretării lor în urină.

VI.2.4.2. Presiunea parţială a oxigenului (pO2) Valorile fiziologice normale sunt cuprinse între 80-100 mmHg. Rolul jucat de pO2 în homeostazia acido-bazică este determinat

de faptul că legarea oxigenului de hemoglobină la nivelul hemului îi modifică acestuia capacitatea de tamponare.

În efortul muscular intens, celulele utilizează oxigenul cu o rată mare, provocând o scădere pO2 în lichidul interstiţial până la 15 mmHg şi disocierea oxihemoglobinei (HgO2). Hemoglobina trece în forma dezoxi care se comportă ca o bază.

Scăderea pO2 de origine metabolică, respiratorie sau circulatorie determină scăderea pH-ului, păstrând caracterul unei acidoze metabolice.

VI.2.5. Acidul lactic Acidul lactic reprezintă produsul final al glicolizei musculare,

fiind utilizat pentru măsurarea biochimică a capacităţii de efort fizic, atât anaerobă (mai ales), cât şi aerobă. Concentraţia sanguină a lactatului depinde direct de intensitatea efortului şi exprimă adaptarea metabolică la efort. Nivelul înalt al lactatului sanguin poate reprezenta un factor limitativ al performanţei. Valorile fiziologice sunt cuprinse între 10 – 25 mg%.


96

Urmărirea dinamică a lactatului sanguin şi a balanţei acido-bazice în timpul antrenamentului sportiv şi competiţiilor ne permite să estimăm economia metabolică de repaus, de efort şi de revenire şi în acelaşi timp ne permit să apreciem capacitatea anaerobă, rezistenţa la hipoxie şi eficienţa medicaţiei folosite de sportivi (atât ergotropă cât şi trofotropă).

VI.3. Metabolismul ionilor minerali

Ionii minerali au un rol important în activitatea organismului. Participă la reglarea echilibrului acido-bazic; intervin în contracţia musculară, în activitatea enzimelor, influenţează excitabilitatea neuro-musculară şi permeabilitatea.

VI.3.1. Metabolismul sodiului (Na) Conţinutul total în sodiu al organismului este de 56-57 g.

Necesitatea zilnică de sodiu este de 0,7- 4 g. În sânge are o concentraţie de 300-355 mg/100 ml plasma (132-144 mEq/1). În eritrocite se găseşte în concentraţie extrem de mică.

Sodiul predomină în lichidele extracelulare (plasma sanguină, lichidele interstiţiale), spre deosebire de potasiu care predomină în lichidele intercelulare. Este introdus în organism cu alimentaţia, în special sub formă de NaCl. El se absorbă la nivelul intestinului subţire şi se elimină prin rinichi şi transpiraţie.

În efort, cantitatea de sodiu eliminat este mare, provocând uneori crampe musculare. De aceea, la cursele de mare efort, se recomandă consumarea soluţiilor de clorură de sodiu pe parcursul cursei. Din totalul sodiului din organism, 45% se acumulează în oase.

Sodiul are rol important în repartiţia apei în organism, rol dominant în reglarea presiunii osmotice şi a echilibrului acidobazic.

Metabolismul sodiului este reglat pe cale hormonală de hormonii mineralocorticoizi, în speţă aldosteronul. Rinichiul are un rol important în reglarea nivelului sodiului plasmatic. S-a dovedit că concentraţia intercelulară a Na variază invers cu concentraţia, extracelulară a ionilor de hidrogen. Sodiul extracelular creşte, când creşte pH extracelular.

VI.3.2. Metabolismul potasiului (K) Potasiul se află mai mult în lichidele intercelulare şi are rol

important în menţinerea excitabilităţii neuromusculare, în reglarea osmozei intracelulare şi în declanşarea secreţiei de adrenalină. Potasiul se ia din alimente şi se distribuie celulelor foarte rapid, apoi se elimină


97

pe cale renală. În efort eliminarea de potasiu creşte datorită consumului mare în timpul concentraţiei musculare.

Deficitul de potasiu a fost semnalat în cazul sporturilor care presupun eforturi prelungite şi este mai frecvent în lunile de vară.

În aceste situaţii se recomandă administrarea profilactică de săruri de potasiu sub formă de sucuri de fructe şi legume sau preparate medicamentoase conţinând săruri de potasiu anorganice sau organice glutamat aspartat.

VI.3.3. Metabolismul calciului (Ca) Calciul este un element constitutiv al tuturor lichidelor şi al

ţesuturilor solide. El reprezintă 2% din greutatea corpului. Din cantitatea totală, 90% se află în oase, restul în muşchi, sânge şi lichidele organismului. Calciul sanguin se află în mare parte legat de proteine.

Calciul se ia din alimente sub formă de compuşi organici, sursa cea mai valoroasă fiind laptele.

Absorbţia calciului are loc în porţiunea superioară a intestinului subţire şi depinde de mulţi factori şi anume:

- forma calciului din alimentaţie; formele solubile de calciu (CaCl2 şi lactatul de calciu) străbat mucoasa intestinală;

- raportul Ca/P din alimentaţie. Cu cât acest raport are o valoare mai mare, cu atât absorbţia calciului este mai eficace.

- vitaminele D favorizează absorbţia Ca; - prezenţa acidului citric stimulează absorbţia Ca şi acest efect se

manifestă prin acţiunea sa antirahitică; - sărurile biliare şi lipazele influenţează absorbţia calciului indi-

rect prin rolul pe care îl au în absorbţia acizilor graşi şi a grăsimilor; - inhibitor ai absorbţiei calciului ar fi ionii K+, Al3+, Sr2+, Mg2+. Excreţia calciului are loc pe cale intestinală şi o mică parte pe

cale renală. Reglarea metabolismului calciului are loc prin intermediul

parathormonului şi al calcitoninei tiroidiene, parathormonul contribuie la ridicarea calcemiei, iar calcitonina la scăderea ei.

Calciul are rol important în coagularea sângelui, formarea oaselor, menţinerea ritmicităţii inimii, rol deosebit în excitabilitatea neuromus-culară, în producerea laptelui şi în permeabilitatea membrelor.


98

VI.3.4. Metabolismul fosforului (P) Cantitatea totală de fosfor din organism este de 600-800 g din

care peste 80% se găseşte în oase, sub formă de fosfat de calciu şi magneziu.

Fosforul se absoarbe sub formă de compuşi organici şi anorganici în intestinul subţire.

Se elimină pe cale renală – eliminarea fiind reglată de parathormon şi se mai elimină prin fecale. Bilanţul fosforic este de obicei pozitiv, aportul depăşind consumul.

Fosforul îndeplineşte următoarele roluri: - plastic – participă la formarea scheletului şi intră în structura

membrelor celulare (fosfolipide); - funcţional – sub forma esterilor fosforici; - catalitic – prin participarea la structura unor vitamine şi enzime; - energetic – sub forma de ATP, ADP, CP, cu formarea legăturilor

macroergice, participă la metabolizarea glucidelor, lipidelor şi a nucleoproteidelor.

VI.3.5. Metabolismul magneziului Magneziul este un element indispensabil în alimentaţie. Cantitatea cea mai mare se găseşte în oase şi în ţesutul muscular.

În eritrocite se găseşte în concentraţie de 5,5 –7,9 mg % iar în plasmă 1,8-2,2 mg% (1,5-1,83 mEq). Se găseşte în proporţie de 80% sub formă difuzabilă, restul nedifuzabil legate de proteine. Metabolismul Mg este legat de metabolismul calciului.

Absorbţia Mg este supusă aceloraşi condiţii ca şi a calciului, dar parathormonul şi vitamina D nu par a avea o acţiune analoagă. Într-o serie de fenomene, ca Mg are o acţiune antagonistă ca şi a vitaminei K.

Rolul Mg este important ca activator al unor sisteme enzimatice. Este activator al fosfatazelor şi al unor sisteme enzimatice care intervin în metabolismul glucidelor (fosfoglucomutaze, fosfofructokinaze, enolaze, cocarboxilaze). Are rol în permeabilitatea celulară.

VI.3.6. Metabolismul fierului Organismul uman conţine 4-5 g de fier, din care 75% sub formă

de hemoglobină, mioglobină şi citocromi. După absorbţie, fierul se transformă în fier feros (Fe++) apoi

trece în ficat, în măduva osoasă şi la organe prin intermediul plasmei sanguine.


99

În organism fierul se depozitează sub formă de: feritină, care este o proteină ce poate încorpora până la 23% metal şi hemosiderină care conţine 35% fier, sub forma unui gel de hidroxid feric.

Ambele forme de depozitare se întâlnesc în primul rând în splină şi ficat iar feritina şi în mucoasa intestinală.

Fierul sanguin este transportat de siderofilină (transferină) o beta – glubulină moleculară, care leagă complex doi atomi de Fe3+, fierul astfel fixat intră rapid în procesele metabolice, servind în special sintezei hemoglobinei la nivelul eritrocitelor pe cale de maturizare.

Rolul principal al Fe este de transportor al oxigenului la ţesuturi şi intervine în activitatea enzimatică.

Metabolismul fierului este foarte activ, dinamic şi se reînnoieşte o dată la 15-20 de zile. Fierul rezultat din distrugerea hematiilor nu este eliminat, ci este păstrat şi reutilizat în formarea globulelor noi.

Metabolismul sulfului. Sulful se găseşte sub formă de sulfaţi organici, sulf proteic (cisteina şi insulină) sau sulf care intră în componenţa mucopolizaharidelor.

Sulful se absoarbe sub formă de aminoacizi sulfuraţi, rezultaţi din proteinele alimentare. Se elimină în proporţie de 80-90% sub formă de sulf anorganic, pe cale renală şi o importantă parte prin piele – prin descuamarea stratului cornos, căderea părului şi a unghiilor.

Sulful are rol plastic, participând la structura scleroproteidelor (Keratina şi colagenul) şi rol catalitic, fiind component al coenzimei A, al tioaminoacizilor şi al heparinei.

VI.3.7. Metabolismul clorului Clorul se află în lichidele extracelulare alături de sodiu. Absorbţia

clorului se face prin pereţii intestinali, iar eliminarea sub forma de cloruri pe cale renală, prin transpiraţie şi mai puţin prin fecale.

Clorul are rol în reglarea presiunii sângelui, a pH-ului şi în producerea acidului clorhidric din sucul gastric.

La reglarea metabolismului clorului participă hormonii corticoizi. VI.3.8. Metabolismul iodului

În întregul organism se află cca 20-30 mg iod. Este răspândit în toate organele, dar cea mai mare parte se găseşte în glanda tiroidă.

Iodul se absoarbe sub formă anorganică în intestin şi este eliminat prin rinichi, piele şi prin intermediul salivei.

Iodul are rol important în sinteza hormonului tiroidian.


100

VI.3.9. Oligoelementele Rolul indispensabil al oligoelementelor se datorează acţiunii lor

catalitice în diferitele procese metabolice, probabil corelat cu cel al enzimelor, fie ca activatori, fie ca inhibitori ai acestora sau chiar în calitate de componente structurale.

Stronţiul se găseşte în cantităţi mici alături de calciu şi favorizează depunerea de Ca în oase şi dinţi.

Manganul este o componentă importantă a multor sisteme enzimatice: arginaza, fosfataza, colinesteraza, fosfoglucomutaza, B-cetodecarboxilazele oxidative ş. a. Organele mai bogate în mangan sunt: timusul, rinichiul, suprarenalele şi inima.

Cuprul este un microelement indispensabil din alimentaţie; necesitatea zilnică: 2 mg. Are rol esenţial în sinteza hemoglobinei.

Zincul este indispensabil organismului. Se găseşte în cantitate mare în pancreas, ficat şi prostată. Zincul este o componentă impor-tantă a unor enzime, cum ar fi dehidrogenazele (alcool dehidrogenaza, glutamatdehidrogenaza, lactat dehidrogenaza).

Cobaltul este componentă structurală a vitaminei B12. Activator al unor enzime (arginaza). Molibdenul este o componentă a unor flavinenzime. Este depozitat

în special în glandele cu secreţie internă: tiroidă, pancreas, suprarenală, hipofiză.

Seleniul cu rol biologic protector faţă de peroxidare, în susţinerea unui efort de lungă durată, caracterizat prin procese aerobe şi consum de lipide şi care determină un exces de peroxidare, ce depăşeşte mecanismele protectoare fiziologice. Se administrează în preparate alături de vitamina E, cisteina, acid ascorbic, aspirina ş. a.

VI.4. Structura şi importanţa unor substanţe azotate neproteice în funcţionalitatea organismului supus efortului,

VI.4.1. Creatina (acidul metilguanidinacetic) are următoarea formulă chimică:


101

Creatina se sintetizează în organism din glicocool şi arginină,

factorul de metilare fiind metionina activată. Se găseşte în sânge în concentraţie de 3 mg%.

Creatina din muşchi cu ATP, sub acţiunea creatinkinazei care este o enzimă de transfer a grupării fosfat macroergice de pe ATP pe creatinină, formează creatinfostaful. Creatinfosfatul reprezintă în ţesutul muscular rezerva de grupări fosfat macroergice necesare proceselor consumatoare de energie, de unde şi denumirea de fosfagen.

Creatina sub acţiunea creatinazei este scindată hidrolitic în uree

şi sarcozina.

VI.4.2. Creatinina este anhidrida internă a creatinei. Creatinina nu se acumulează în ţesutul muscular şi este excretată de rinichi.

Creatinuria la organismele tinere este un fenomen normal deoarece ritmul sintezei creatinei întrece capacitatea de fixare de către ţesutul muscular. La adulţi creatinuria este un fenomen patologic.

Creatinina serică are valori normale între 0,7-1,5 mg% pentru bărbaţi şi 0,5-1,3 mg% pentru femei. Creatinina serică reprezintă un factor important pentru măsurarea biochimică a efortului. Ea creşte uşor după eforturi grele. La 12-24 ore după eforturi de lungă durată excreţia urinară de creatinină este încă crescută în concordanţă cu efectele induse de efort asupra ţesutului muscular (în special cu masa musculară), încât trebuie să se ia în considerare acest fapt atunci când, se estimează creatinina urinară pe 24 ore.

VI.4.3. Metabolismul amoniacului

Amoniacul rezultat din dezaminarea aminoacizilor, precum şi din alţi compuşi conţinând gruparea amino (-NH2) (purine, pirimidine, amine, uree), dacă nu este imediat folosit pentru procese biosintetice, trebuie să fie eliminat din organism, sau transformat într-o formă


102

netoxică, deoarece ca amoniac liber este toxic. Amoniacul este toxic în special pentru ţesutul nervos.

Metabolizarea amoniacului are loc în ficat, proces în urma căruia rezultă uree şi glutamină.

Transformarea amoniacului într-o formă netoxică, dar cu păstrarea sa în organism, se face prin transformarea sa în glutamină. Formarea glutaminei are loc din acidul glutamic prin fixarea amoniacului sub forma grupării amidice. Reacţia are loc tot în ficat dar şi în alte organe şi ţesuturi. Glutamina reprezintă o formă importantă de transport şi depozitare a amoniacului în organism, din care această componentă poate fi scoasă pe măsura necesităţilor imediate şi poate fi folosită în diverse procese metabolice importante.

Transformarea amoniacului în uree ca o cale de detoxificare a amoniacului, are loc printr-o succesiune complexă de reacţii, cunoscute sub numele de ciclul ureogenetic al lui Krebs-Henseleit.

Formarea ureei sau ureogeneza include următoarele etape: 1. Transformarea ornitinei în citrulină prin fixarea de amoniac

liber şi CO2. 2. Transformarea citrulinei în arginină prin fixarea unei noi

molecule de amoniac. 3. Transformarea argininei în uree şi ornitină. Primele două etape – sinteza citrulinei şi sinteza argininei –

necesită aport energetic care este adus sub formă de ATP, etapa a 3-a, a desfacerii argininei cu formare de uree şi regenerarea ornitinei, are loc fără consum de energie. Primele două etape mari sunt constituite dintr-o succesiune de reacţii:

1. Transformarea ornitinei în citrulină implică două reacţii. Prima constă în încorporarea unei molecule de amoniac liber şi a unei molecule de CO2. Reacţia necesită prezenţa ATP şi Mg2+ şi a acidului N-acetilglutamic şi are loc ca rezultat formarea carbamilfosfatului, compus cu legătură fosfat macroergică. În a doua reacţie se transferă restul carbamil de pe carbamil fosfat pe ornitină cu formare de citrulină.

2. Transformarea citrulinei în arginină are loc prin încorporarea unei a doua molecule de amoniac dar nu sub forma sa liberă ci sub forma grupării aminice din molecula acidului aspartic.

citrulina + acid aspartic + ATP Mg2+

acid argininosuccinic + + AMP + PP


103

În a doua reacţie are loc scindarea acidului argininosuccinic cu formare de argină şi acid fumaric, conform ecuaţiei:

acid argininosuccinic ⇌ arginină + acid fumaric Trebuie semnalat că etapa ornitină → citrulină are loc exclusiv

în ficat, pe când etapa citrulină → arginină are loc în ficat şi în rinichi. 3. Formarea ureei din argintină are loc sub acţiunea arginazei,

enzimă ce catalizează scindarea argininei la uree şi ornitină, închizând astfel ciclul cu regenerarea ornitinei, care devine astfel accesibilă unei noi fixări de amoniac liber. Arginaza necesită prezenţa Mn2+, CO2+ sau Ni2+.

Ureogeneza este prezentată în figura nr. 13.

Fig. 13. Ureogeneza

În timpul efortului fizic valorile ureei sanguine cresc de la 0,35 - 0,40 g‰ la 0,80 – 1,00 g‰.

Determinarea ureei sanguine a doua zi după efort, în condiţii bazale sau după o competiţie poate fi apreciată ca un criteriu important


104

în estimarea oboselii metabolice (proteice). Măsurătorile periodice ale ureei serice sau/şi urinare pot ajuta în dirijarea antrenamentului, în special în ceea ce priveşte volumul.

În timpul aclimatizării, la altitudine medie, începând cu a II-a – a III-a zi, ureea serică şi urinară cresc până la valori de 60 – 70 mg% în ser, 30-40 mg% în urină (catabolism proteic exacerbat), revenind la valorile iniţiale cam în 14 zile. De aceea, ureea este folosită ca un indicator de apreciere a aclimatizării la altitudine medie.


105

VII. BIOCHIMIA CONTRACŢIEI MUSCULARE Ţesutul muscular constituie aproximativ 40% din greutatea

corporală. Din punct de vedere histologic şi funcţional se împarte în: 1) muşchiul striat (voluntar) al sistemului scheletic 2) muşchiul neted (involuntar) al sistemului visceral 3) muşchiul cardiac

VII.1. Structura funcţională a muşchiului striat Unitatea morfologică a ţesutului muscular o constituie fibra

musculară. Fibra musculară striată are lungimea între 1-30 cm şi diametrul

10-200 microni. Forma ei este aproape cilindrică iar la capete este rotunjită.

Fibra musculară este constituită la rândul ei din fibrile (miofibrile), care sunt înglobate într-o masă nediferenţiată, de structura unui gel, sarcoplasma (corespunzătoare citoplasmei din celule). Miofibrilele sunt unitatea morfologică ultimă a fibrei musculare şi constituie elementul contractil al ţesutului muscular striat. Miofibrilele formează citoplasma contractilă sau ionoplasma, care reprezintă 60-80% din fibra musculară. O miofibrilă are lungimea egală cu a fibrei musculare, iar diametrul de 1 micron.

Striurile sunt datorate alternanţei unor benzi de material, având indice de refracţie diferit: benzi A anizotrope, care apar în lumina polarizată luminoase şi în lumina naturală întunecate şi benzi I izotrope, întunecate în lumină polarizată şi luminoase în lumina naturală.

În secţiune longitudinală, miofibrilele se prezintă la microscopul electronic ca fiind constituite din filamente fine de proteine, miofilamente care merg paralel cu axa, filamente A în benzile A şi I în benzile I. Fotografia la microscopul electronic a secţiunilor transversale indică alternant zone dense A întunecate, separate printr-o


106

zonă mai clară H (striurile Hansen) şi zonele mai luminoase I străbătute de o linie întunecată Z, aşa-numitul disc intermediar.

Huxley a arătat că fiecare miofibrilă este alcătuită din miofilamente de miozină şi actină. Miozina predomină în benzile A, pe când actina în benzile I şi pătrunde şi între benzile A. Poziţia relativă a acestor două tipuri de benzi este diferită la muşchiul în repaus şi la muşchiul contractat, ceea ce a făcut pe Huxley să elaboreze o concepţie nouă asupra modificărilor care au loc în structura miofibrilelor în cursul procesului de contracţie.

„Granulele interstiţiale” sau sarcozomi, sunt granule respiratorii ale muşchiului, care corespund mitocondriei de la nivelul altor ţesuturi. Sarcozomii sunt foarte strâns legaţi de miofibrile. Funcţia lor în celula musculară este de a suplini ATP-ul la nivelul miofibrilei.

Sarcoplasma este o substanţă vâscoasă de culoare roşie, datorită pigmentului roşu-mioglobina, pe care-l conţine.

În unele fibre musculare mioglobina este abundentă şi, de aceea, se numesc fibre musculare roşii (lente), iar în altele este în cantitate mai mică şi acestea se numesc fibre musculare albe. La om nu există muşchi roşii şi muşchi albi, dar în formarea unor muşchi participă fibre musculare mai sărace în sarcoplasmă (de exemplu muşchii flexori) iar în alţii fibre mai bogate în sarcoplasmă (muşchii extensori).

Fibrele musculare roşii, fiind bogate în sarcoplasmă, asigură condiţii favorabile contracţiilor musculare prelungite, deoarece conţin în cantităţi mai mari atât substanţe energetice cât şi mioglobină, au un metabolism preponderent aerob.

Prin practicarea exerciţiilor fizice, eforturile statice dezvoltă fibrele musculare cu sarcoplasmă multă (roşii), care produc o contracţie lentă de lungă durată şi obosesc greu. În schimb, eforturile dinamice dezvoltă fibrele cu sarcoplasmă puţină (albe) care produc contracţii rapide, dar obosesc repede, cu metabolism anaerob axat pe glicoliză. De reţinut că în compoziţia sarcoplasmei intră glicogen, lipide şi întreaga trusă enzimatică a metabolismului energetic muscular, substanţe care sunt prezentate şi în sarcozomi.

VII.2. Compoziţia chimică a muşchiului striat

Ţesutul muscular conţine 70 – 89% apă la 100g de ţesut proaspăt. Substanţe minerale Conţinutul în substanţe minerale a muşchiului este redat în

tabelul nr. 7.


107

Tabelul nr. 7 Conţinutul în minerale al ţesutului muscular (mg%)

K+ 320 – 400 Cl– 70 Ca2+ 8 −2

4SO urme Na+ 80 −

3HCO 15 Mg2+ 21 −3

4PO 7

Potasiul este conţinut în cantitatea cea mai mare şi este ionul cel mai important de care depinde funcţia de excitabilitate a muşchiului.

Calciul şi magneziul au rol de activatori ai enzimelor musculare. Substanţele organice 20 – 26 g la 100 g ţesut proaspăt. Dintre

substanţele organice menţionăm: - glicogenul (0,3 – 3%), care este substratul glicolizei şi al

oxidării tisulare; - lipide (1 – 3%) sub formă de grăsimi neutre, colesterol,

fosfolipide. Compuşii azotaţi neproteici: creatina, creatinina, fosfocreatina,

acid uric, nucleotide: ADP, ATP (o,2 – o,4%) care prin scindarea hidrolitică pune în libertate energia necesară contracţiei; aminoacizi liberi: sarcozina; dipeptide caracteristice muşchiului: apserina şi carnosina; un tripeptid: glutationul; carnitină care este un factor itamino-similar necesar pentru oxidarea exergonică a acizilor graşi. O altă funcţie foarte importantă a carnitinei este aceea de economisire a coenzimei A (COA). Carnitina este conţinută în muşchii striaţi dar singurele organe capabile să o sintetizeze sunt ficatul sau rinichiul.

De asemenea sunt prezente ureea şi amoniacul. Proteinele din ţesutul muscular După Rapaport, clasificarea proteinelor musculare este următoarea:

SARCOPLASMA

Fracţia solubilă Fracţie insolubilă (miofibrilele)

MIOGEN GLOBULINA MIOGLO-BULINA

ACTINA MIOZINA

TROPOMIOZINA


108

Din fracţiunea solubilă, grupa miogenului este preponderentă, deţine 30% din albuminele sarcoplasmei. Grupul miogenului conţine enzimele glicolizei în proporţie mare.

Proteinele miofribrilei sunt denumite şi proteinele structurale ale muşchiului şi sunt responsabile de organizarea filamentoasă a muşchiului şi participă direct în contracţie. Cea mai mare proporţie din proteinele miofibrilare 50% o deţine grupa miozinei şi actinei.

Grupul Miozinei are greutatea moleculară de 850.000, fiind formate dintr-un număr de aproximativ 17 aminoacizi (predomină aminoacizii dicarboxilici – acidul glutamic 22,10% şi acidul aspartic 12,40 %). Aceasta explică încărcarea lanţurilor polipeptidice ale miozinei, cu un număr mare de grupări polare, ceea ce conferă moleculei un mare grad de hidratare şi o mare afinitate faţă de ionii Ca2+ şi Mg2+. Miozina prezintă activitate enzimatică: ATP-azică dezaminazică şi acetil-colinesterazică.

Miozina se comportă ca o adenozin trifosfatază (ATP-ază). Miozin-ATPaza este activată de ionii de Ca2+, dar nu de Mg2+, care, în anumite condiţii, funcţionează ca inhibitori. Pentru activitatea ATP-azică a miozinei este necesar ca grupările - SH din moleculă să fie libere.

miozină ATP

+ H2O

ADP

+ acid fosforic

O moleculă de miozină leagă două molecule de ATP. Actina este singura proteină a muşchiului, care în prezenţa

sărurilor se polimerizează şi se disociază apoi în monomeri în absenţa lor. Soluţia apoasă de actină are forma globulară – G – actina, iar în prezenţa sărurilor ia aspectul fibros – F – actina. Legarea între ele a particulelor izolate de actină o face ATP şi Ca2+. G – actina conţine ATP în raport echimolecular. În soluţie fiziologică G – actina se transformă într-un gel vâscos şi concomitent ATP se scindează în ADP + P. S-ar putea deci considera formarea a două complexe: complex G – actina – ATP; complex F – actina – ADP.

Actomiozina se formează prin unirea actinei cu miozina. Este o proteină care prezintă asimetrie moleculară, dând soluţii de o intensă vâscozitate. Această proprietate conferă actomiozinei rolul de element contractil al muşchiului. Pentru îndeplinirea acestui rol, raportul optim între actină şi miozină este de 1 g actină la 4-5 g miozină.

Actomiozina posedă activitate ATP-azică şi chiar mai intensă decât a miozinei.


109

Actomiozina – ATP-aza are pH optim în zona neutră, pe când miozin–ATP-aza în zona alcalină. Ionii de Ca2+ care activează miozin–ATP-aza inhibă actomizoni-ATP-aza, iar ionii Mg2+ invers .

Tropomiozina este o proteină fibroasă a miofibrilei. Reprezintă aproximativ 2,5 % din proteinele totale. Nu se cunoaşte cu precizie rolul ei în procesul de contracţie, astfel cum se cunoaşte pentru actină şi miozină. Nu are activitate ATP-azică.

VII.3. Biochimismul contracţiei musculare Muşchiul transformă energia dinamică a substanţelor nutritive în

lucru mecanic. VII.3.1. Procesele biochimice

Metabolismul muscular posedă următoarele particularităţi: 1) posedă tot echipamentul enzimatic necesar ciclului Krebs în

cantitate mai mare faţă de alte ţesuturi; 2) perioada de repaus alternează cu perioada de activitate intensă,

când este nevoie de mobilizarea unei cantităţi mari de energie;

3) pentru acoperirea cerinţelor energetice în ţesutul muscular s-au dezvoltat: depozitele de oxigen, degradarea anaerobă a glicogenului şi glucozei şi depozitele de fosfaţi macroergici.

Mioglobina se combină reversibil cu oxigenul, la presiune scăzută (când hemolobina îşi pierde oxigenul) şi în acest mod ia parte la transferul oxigenului de la sânge la enzimele respiratorii din sarcosomi.

Procesele biochimice care au loc în timpul contracţiei musculare sunt extrem de complexe. Contracţia musculară ia naştere în urma acţiunii influxului nervos, se produc o serie de modificări chimice, generatoare de energie şi determinant ale procesului intim al contracţiei musculare.

Pe baza unor experienţe s-a demonstrat că sursa imediată de energie care declanşează contracţia musculară este ATP.

ATP sub acţiunea enzimatică a miozinei (acţiune adenozin-trifosfatazică – ATP-azică), acţiune care produce scindarea legăturii fosfat macroergice dând naştere la energie chimică care este transformată în lucru mecanic, manifestat prin contracţia fibrelor de actomiozină. ATP se desface astfel în ADP şi H3PO4 şi energie. Activarea ATP-azei se face sub influenţa ionilor de Ca şi Na, în momentul pătrunderii lor în interiorul fibrei musculare.

Degradarea ATP necesită regenerarea sa imediată, care are loc sub acţiunea fosfocreatinei (fosfogenului) printr-o reacţie pe care o


110

poate transfera pe ADP sub acţiunea enzimei ATP–creatin–fosfotransferaza conform reacţiei: Fosfocreatina + ADP

ATP– CreatinfosfotransferazaATP + creatină

Reacţia este reversibilă; o creştere a ATP-ului în urma glicolizei sau oxidării glucozei, orientează reacţia în sensul refacerii CP. Scăderea ATP-ului prin consumarea lui în timpul contracţiei, orientează reacţia în sensul refacerii sale.

Creatinfosfatul este pentru muşchi acumulatorul de energie care se încarcă şi descarcă prin intermediul ATP-ului.

Glicogenul din muşchi, se descompune şi el în această fază a contracţiei, prin procesul cunoscut de glicoliză până la acid lactic, cu eliberarea unei cantităţi foarte mari de energie. Această energie este folosită la resinteza CP din creatină şi fosfor.

La sfârşitul unui astfel de ciclu, primele două substanţe, ATP şi CP, se găsesc la fel ca înainte de contracţie. Numai glicogenul este modificat, găsindu-se sub formă de acid lactic. Acest ciclu de transformări produse fără intervenţia oxigenului alcătuiesc faza anaerobă a contracţiei musculare sau faza lactacidă.

Dacă în procesul de glicoliză are loc o inhibare a etapei de transformare a aldehidei–3–fosfoglicerice în acid, 1,3–difosfogliceric, muşchiul păstrează totuşi pentru un anumit interval capacitatea de a se contracta. Este aşa-numita contracţie alactacidă, cu aspectul contracţiei normale, dar numai că este de scurtă durată şi urmată de rigiditate musculară. Datele experimentale care au dovedit că declanşarea contracţiei nu are loc absolut concomitent cu apariţia de acid lactic şi că formarea de acid lactic se continuă încă timp de 30 de secunde după sfârşitul unei serii de contracţii, au atras atenţia asupra existenţei altor reacţii decât cea a formării de acid lactic din glicogen şi, mai exact, au pus în evidenţă rolul ATP şi CP despre care am vorbit.

Se consideră că degradarea glicogenului la acid lactic, precum şi degradarea oxidativă a glicogenului la CO2 şi H2O nu au alt rol în procesul contracţiei musculare decât de a procura molecule de ATP, care este motorul energetic al concentraţiei, iar creatinfosfatul are rolul de a menţine o rezervă permanentă a grupării fosfat macroergice pentru refacerea ATP degradat în cursul procesului de contracţie.

Concluzionând, rezervele musculare de energie de origine anaerobă sunt ATP, CP şi glicogenul. Aceste trei surse de energie anaerobă se găsesc în raportul de mărime de:


111

ATP : CP : glicogen 1 : 4 : 50

Activitatea musculară bazată numai pe descompunerea ATP şi creatinfosfatului poate fi efectuată numai timp de 10-20 s. Împreună cu glicogenul, activitatea anaerobă se prelungeşte cu încă 30s. Deci, orga-nismul poate lucra cca. 60s., fără participarea oxigenului, în anaerobioză.

În timpul efortului maxim de scurtă durată, cele trei surse se consumă în raport de:

ATP : CP : glicogen 1 : 15 : 75

În organism însă, muşchiul este aprovizionat în permanenţă cu sânge, deci cu oxigen. Oxigenul acţionează asupra acidului lactic şi dă naştere la o nouă fază, la un alt ciclu al contracţiei musculare: 1/5 din acidul lactic se metabolizează în prezenţa oxigenului până la CO2 şi H2O, cu eliberarea unei cantităţi foarte mari de energie. Această energie este folosită pentru ca restul de 4/5 de acid lactic să se resintetizeze în glicogen. Acest ciclu se numeşte faza aerobă a contracţiei musculare şi se caracterizează prin aceea că la sfârşitul ei nu se mai acumulează produse toxice, deoarece trebuie menţionat că acidul lactic este o substanţă nefavorabilă activităţii musculare şi, în cantitate foarte mare, este toxică pentru întreg organismul. Calea aerobă este mult mai eficace decât cea anaerobă, deoarece pe calea degradării anaerobe energia eliberată este de 57.000 cal/mol glucoză, rezultă 4 moli ATP, din care 2 moli ATP pot fi folosiţi ca rezervă energetică. Energia eliberată în cursul degradării aerobe este de 688.000 cal/mol glucoză, se procură 38 moli de ATP. Deşi neeconomică, calea anaerobă îşi are importanţa sa, deoarece procură molecule de ATP energetic importante în contracţia musculară, chiar în condiţiile unei lipse de oxigen, situaţie care se creează în ţesutul muscular în urma unui efort excesiv.

Durata activităţii musculare, când există oxigen în cantitate suficientă, este extrem de lungă. Se consumă numai glucoză (numită „benzina vieţii”) care poate fi uşor reîmprospătată. Deci limitarea unui efort se face numai pe seama glucozei şi a condiţiilor de mediu.

Prin antrenament, cantitatea de glicogen din ficat şi muşchi creşte. În probele de durată mică şi mijlocie, nevoia de glicogen este asigurată de rezervele organismului. În probele de semifond, rezervele de glicogen ale organismului nu sunt suficiente de aceea se face o suplimentare în alimentaţie, iar pe parcursul cursei se dă un amestec


112

de glucoză, zaharoasă, suc de fructe şi fulgi de ovăz (amidon) de exemplu, la ciclişti, schiori şi maratonişti.

În figura nr. 14 sunt prezentate principalele surse de energie utilizate în efortul sportiv.

Fig. 14 Sursele de energie utilizate în efortul sportiv

Procesul de glicoliză are loc în sarcoplasmă, iar ciclul lui Krebs are loc în sarcozomi.

VII.4. Influenţa efortului asupra musculaturii striate Un antrenament bine dozat, la o intensitate şi un volum optim

asigură dezvoltarea musculaturii întregului corp. În urma practicării exerciţiilor fizice în cadrul antrenamentului timp îndelungat, are loc o hipertrofie a fibrelor musculare şi deci o mărire în volum a muşchilor. Odată cu aceasta creşte şi forţa musculară. Reţeaua capilară se dezvoltă simultan cu dezvoltarea fibrelor musculare.

Substanţele metabolice rezultate din contracţia musculară produc o vasoconstricţie locală de durată, însoţită de creşterea permeabilităţii pereţilor vasculari (de ex. CO2). Ca rezultat, are loc producerea unor ischemii în muşchi şi miocard, iar acestea duc la micronecroze şi microinfarcte.


113

În timpul unui efort muscular intens, sistemul cardiovascular şi aparatul respirator nu pot furniza cantitatea necesară de oxigen pentru îndepărtarea acidului lactic produs în cantităţi mari la nivelul muşchiului. De aceea, în eforturile musculare intense, muşchii lucrează în condiţii de anaerobioză şi organismul „contractează o datorie de oxigen” pe care o plăteşte în perioada de relaxare sau după terminarea efortului.

Această datorie maximă de oxigen în timpul eforturilor musculare intense, poate ajunge până la 18 litri. Achitarea datoriei de oxigen, în acest caz se face în timp foarte lung, numit timp de revenire ( 1 – 1 ½ ore).


114

VIII. ENZIME ŞI VITAMINE

VIII.1. Enzime

Enzimele sau fermenţii sunt compuşi chimici care catalizează reacţiile de sinteză şi degradare din organism. Enzimele sunt astfel biocatalizatori care joacă un rol fundamental în reglarea proceselor metabolice precum şi în toate procesele de creştere şi regenerare tisulară.

VIII.1.1. Mecanismul de acţiune al enzimelor este acela al tuturor catalizatorilor. Sunt active în concentraţii extrem de mici, între concentraţie şi intensitatea lor de acţiune există o disproporţie. Enzimele nu se consumă în timpul acţiunii lor, nu modifică starea finală de echilibru a reacţiei catalizate, ci modifică numai viteza cu care se atinge acest echilibru. Accelerarea vitezei unei reacţii sub influenţa unui catalizator, şi în cazul nostru special sub acţiunea enzimelor, se explică prin activarea moleculelor care participă la o anumită reacţie. Prin această activare, nivelul energetic minim care condiţionează reacţia este coborât, ceea ce permite moleculelor să reacţioneze cu o viteză apreciabilă în condiţii în care în absenţa enzimei nu ar reacţiona decât cu o viteză extrem de lentă.

Enzima care activează o reacţie de transformare a unui substrat dat are capacitatea de a coborî nivelul minim de energie necesar acestei reacţii; are ceea ce se numeşte o acţiune de labilizare a substratului.

Conform teoriei lui Michaelis şi Menton, într-o reacţie enzimică ce duce la transformarea unui substrat S într-un compus s, sub acţiunea catalitică a unei enzime E, au loc următoarele etape:

E + S ES E + s unde ES este complexul intermediar enzimă-substrat. Viteza de formare şi de desfacere a complexului ES este extrem de mare şi se pune problema dacă legătura dintre substrat şi enzimă este datorată unui fenomen de absorbţie sau unei combinaţii chimice.


115

VIII.1.2. Proprietăţile generale ale enzimelor Enzimele au, în primul rând, caracterele generale ale catalizatorilor

şi anume: a) modifică viteza unei reacţii fără ca ele însele să se consume; b) cantităţi minime de enzime pot produce transformarea unor

cantităţi foarte mari de substrat; c) acţiunea enzimelor este reversibilă, conform legii acţiunii

maselor, care se aplică reacţiilor reversibile catalizate de enzime, catalizatorul nu poate modifica echilibrul, ci numai viteza cu care se atinge acest echilibru.

Acţiunea enzimei trebuie deci să se exercite, atât asupra reacţiei de descompunere, cât şi asupra aceleia de sinteză.

Enzimele în soluţie apoasă şi în general în mediul lor de dispersie se găsesc sub formă coloidală, aceasta datorită greutăţii lor moleculare mari (de ordinul 35.000 sau un multiplu).

Enzimele, în afară de proprietăţile care decurg din analogia cu catalizatorii obişnuiţi, mai au o serie de proprietăţi specifice, ce derivă din structura lor coloidală:

a) au o foarte mare specificitate; b) au o mare sensibilitate faţă de variaţiile de pH; c) au o mare sensibilitate faţă de variaţiile de temperatură; d) sunt foarte sensibile la electroliţi în general. Se înţelege prin specificitatea unei enzime proprietatea acesteia

de a acţiona catalitic asupra unui singur substrat sau cel mult asupra unei grupe de substanţe cu proprietăţi chimice comune, şi de a cataliza anumite reacţii.

Enzimele sunt termolabile, încălzite peste o anumită temperatură, îşi pierd ireversibil activitatea lor enzimatică. În general, toate enzimele sunt inactivate printr-o încălzire peste 800C. Temperaturile coborâte nu distrug activitatea enzimatică, dimpotrivă o conservă; acţiunea frigului realizează numai o oprire reversibilă a activităţii enzimatice.

Activitatea enzimelor este funcţie de pH-ul mediului în care îşi exercită activitatea. Pentru fiecare enzimă există o zonă de pH, cu două valori limită în care îşi exercită activitatea catalitică. Valoarea pH-ului pentru care activitatea enzimei este maximă se numeşte pH optim de activitate.

Diverşi ioni pot avea acţiune de stimulare a activităţii enzimatice. De ex: fosfatazele sunt activate de ionii de Mg2+, lipsa de ionii de Ca2+.


116

Ionii metalelor grele Ag, Hg inhibă acţiunea catalitică a enzimelor. Inhibitori electrolitici puternici sunt fluorurile, cianurile şi sulfurile.

VIII.1.3. Structura enzimelor Enzimele au caracter coloidal, proteinic, molecula enzimei fiind

formată din două componente şi anume: un suport coloidal şi o grupare pur chimică, activă.

Componenta coloidală se numeşte apoenzimă şi componenta activă – coenzimă, iar întregul complex poartă denumirea de holoenzimă.

holoenzima = apoenzima + coenzima Rolul celor două componente din molecula enzimei este următorul: - apoenzima stabileşte legătura enzimei cu substratul corespunzător

şi îi conferă specificitatea sa în raport cu substratul respectiv, deci caracterul de specificitate al enzimei;

- coenzima determină activitatea catalitică propriu-zisă a enzimei şi, în acelaşi timp, determină şi mecanismul chimic al acestei activităţi. Coenzima orientează sensul reacţiei de transformare pe care o suferă substratul, combinat în prealabil cu apoenzima.

VIII.1.4. Clasificarea enzimelor Clasificarea enzimelor nu se poate face după criteriul structurii

lor chimice, deoarece structura lor este insuficient cunoscută. Singurul criteriu valabil în stadiul actual al cunoştinţelor îl

reprezintă acela al reacţiei chimice catalizate de o enzimă dată şi substratul asupra căruia acţionează această enzimă.

Această clasificare cuprinde următoarele grupe principale: 1. Hidrolazele – aceste enzime catalizează reacţii de scindare a

moleculei substratului, cu participarea componentelor apei la fragmentele care se scindează. Hidrolazele catalizează scindarea hidrolitică conform reacţiei generale:

R-R' + HOH R-H + R' – OH 2. Transferazele – grupa trasnferazelor cuprinde enzime care

catalizează reacţiile de transfer ale unui rest molecular de pe un substrat pe alt substrat. Reacţia generală catalizată de aceste enzime este:

R–A + R' – B R–B + R' – A 3. Oxidoreductazele cuprind clasa enzimelor care catalizează

oxidoreducerile, respectiv, transferul de hidrogen şi transferul de electroni. Tot în această grupă sunt cuprinse peroxidazele şi catalazele.


117

4. Liazele şi sintetazele cuprind clasa enzimelor de sinteză fără hidroliză şi fără oxidoreducere.

5. Izomerazele şi racemazele cuprind clasa enzimelor care catalizează reacţii de izomerizare şi recemizare.

Aceste grupe principale cuprind grupe şi subgrupe stabilite după criteriul specificităţii de reacţie şi specificităţii de substrat.

VIII.1.5. Coenzimele Coenzimele au o importanţă deosebită în cadrul metabolismului,

mai ales la sportivi în timpul efortului fizic intens, tocmai prin faptul că ele fac legătura între diverse enzime implicate în mecanismul furnizării energiei necesare efortului. În această ordine de idei, enzimele constituie „articulaţiile” prin intermediul cărora devine posibil schimbul de „materie” – hidrogen, acid fosforic sau grupe organice – care de cele mai multe ori sunt preluate de coenzimele sub forma unor legături macroergice. Din acest motiv Bücher utilizează pentru coenzime termenul atât de sugestiv de „metaboliţi de transport”.

Karlson propune clasificarea coenzimelor pe baza reacţiei chimice la care participă coenzimele, urmând deci clasificarea enzimelor.

Astfel putem menţiona: 1. Coenzimele oxidoreductazelor care catalizează procesele de

oxidoreducere din celulă pe baza transferului de electroni sau de hidrogen de la un donator – reducătorul, la un acceptor – oxidantul. Din această grupă fac parte citocromii (transfer de electroni), nicotinamidnucleotidele (care transferă hidrogen) respectiv NAD şi FMN.

2. Transferazele – enzimele din această grupă catalizează transportul unei grupări de pe o moleculă pe alta. Aceste reacţii de transfer se realizează de obicei cu formarea unui complex intermediar şi în formarea acestui complex rolul de coenzimă revine în general diferitelor vitamine sau derivaţi vitaminici. De ex. ac. folic (vit. Bc), biotina, coenzima A (CoA), care catalizează transferul grupării amino de la un amino acid la un alfa cetoacid ş. a.

3. Hidrolazele, care scindează moleculele organice în compo-nentele lor, cu ajutorul apei, acţionează de obicei fără coenzime dar necesită prezenţa ionilor metalici.

VIII.2. Vitamine Vitaminele se clasifică în două mari grupe; a) vitamine hidrosolubile – C, P, B; b) vitaminele liposolubile – A, E, K, F, D.


118

VIII.2.1. Vitaminele hidrosolubile 1. Vitamina C (acid ascorbic) intervine în sistemele oxido-redu-

cătoare, are rol în respiraţia celulelor, fiind un donator de hidrogen. Vitamina C intervine în metabolismul hormonilor steroizi, favorizând oxidarea tirozinei, fenialaninei. Are rol în metabolismul acidului folic. Participă la dezaminarea oxidativă a aminoacizilor, fiind un activator al arginazei.

La nivelul ficatului, ia parte la procesul de glicogeneză şi gliconeogeneză, mărind cantitatea de glicogen din ficat. Are acţiune antitoxică şi bactericidă. Influenţează favorabil tonusul general, rezistenţa la oboseală, aclimatizarea la altitudine şi frig.

Necesitatea de vitamină C creşte în eforturile care determină oboseală intensă cu solicitare mare a suprarenalelor.

2. Vitamina B1 (tiamina) este coenzima reacţiilor de decarbaxilare a alfa-cetoacizilor. Tiamina participă la procesele generale de oxido-redu-cere şi reglează schimburile gazoase, intervine în metabolismul lipidic, favorizând absorbţia lor, iar prin acţiunea ei lipotropă împiedică supraîncărcarea grasă a ficatului, intervine în metabolismul protidic şi în dezaminarea acizilor aminaţi. Tiamina joacă rol important în producerea de stimuli în nervii periferici şi în refacerea fibrei nervoase post stimulativ. Deficitul de tiamină generează slăbirea musculaturii, a inimii şi duce la tulburări în funcţionarea sistemului nervos.

3. Vitamina B2 (riboflavina) formează grupul prostetic al flavoproteinelor cu rol în procesul fosforilării oxidative, intervine în transformarea acidului folic în coenzimele lui, în formarea hematiilor, în producerea corticosteroizilor, în sinteza glicogenului şi catabolismul acizilor graşi. Riboflavina joacă un rol important în crearea energiei în procesele aerobe din celule.

Reglează metabolismul bazal, acţionează sinergic cu cantităţi mici de hormon tiroidian şi inhibă acţiunea în excesul acestui hormon.

4. Vitamina D2 şi vitamina D3 intervin în metabolismul fosfocalcic prin: creşterea reabsorbţiei intestinale de calciu, favorizarea reabsorbţiei tubulare renale a fosfaţilor, stimularea reabsorbţiei mineralelor din oase. Este de asemenea, stimulată activitatea fosfatazelor alcaline. Intervine în metabolismul glucidic, determinând creşterea glicogenului din ficat şi din muşchi. Creşte raportul dintre glucide şi acid lactic.

5. Vitamina E (α – tocoferolul) reglează metabolismul acizilor nucleici, intervenind în procesele de oxidare celulară a citocromilor.


119

Participă la formarea hormonului glicogenotrop din hipofiza anterioară, intervenind, astfel în metabolismul glucidic şi mărind cantitatea de glicogen hepatic şi muscular, prin mecanism de oxidoreducere. De asemenea, intervine în procesul de asimilare a calciului şi a fosforului. Deficitul de vitamină E duce la creşterea consumului de O2 şi scăderea în creatină a muşchiului striat.

Există argumente biochimice în favoarea folosirii pentru susţinerea efortului şi favorizarea refacerii având funcţie trofică pentru muşchi.

6. Vitamina B3 (niacina sau vitamina PP) intervine sub formă de coenzimă piridinică în procesele oxidative. Vitamina PP intervine în glicoliza aerobă şi anaerobă, sinteza legăturilor fosfat macroergice, metabolismul lipidic, sinteza steroizilor suprarenali şi secundar, în procesul de transaminare a acidului glutamic în acid α - cetoglutaric, care este puntea de legătură dintre metabolismul proteic şi cel glucidic. Lipsa acestei vitamine provoacă slăbirea musculaturii şi o stare de oboseală marcată.

7. Vitamina B6 (piridoxina) intervine în metabolismul aminoacizilor şi producerea de anticorpi. Creşte sinteza şi metabolismul colesterolului. Vitamina B6 influenţează tonusul muscular şi coordonarea motrică.

8. Vitamina B12 este coezimă o cu acţiune anabolică în metabo-lismul proteic, favorizând integrarea aminoacizilor în proteinele tisu-lare. Are acţiune hematoformatoare.

VIII.2.2. Vitaminele liposolubile Vitamina A (retinol) intervine în creştere prin stimularea

apetitului. Menţine integritatea celulelor epiteliale, participă la menţinerea integrităţii membranei celulare şi a particulelor subcelulare şi are rol de coenzimă în sinteza hormonilor din colesterol.

Necesităţi crescute de vitamina A apar în sporturile de iarnă unde se pierd cantităţi mari de căldură; la ciclişti şi canotori se administrează doze mai mari pentru a preveni furunculoza tegumentară.

Vitamina F – să reamintim că sunt acizii graşi polinesaturaţi, care nu pot fi sintetizaţi de organism.

Vitaminele joacă un rol important în susţinerea efortului sportiv intens, atât în cadrul perioadei de pregătire, cât şi în competiţii.

În mod obişnuit se recomandă asociaţii polivitaminice conţinând doze mici, echilibrate de diferite vitamine.


120

IX. HORMONII ŞI SUSŢINĂTOARE DE EFORT

IX.1. Hormonii

Hormonii sunt substanţe chimice specifice, elaborate de ţesuturi

glandulare specializate şi organizate, eliminate în sânge şi vehiculate de acesta către diferite organe şi ţesuturi asupra cărora îşi exercită acţiunea lor specifică în concentraţie foarte mică.

Ţesuturile glandulare specializate se clasifică după cum urmează: a. glande exocrine – care elimină secreţia la nivelul suprafeţelor

externe şi interne ale organismului printr-un sistem de canale; b. glande endocrine – care elimină secreţia direct în mediul

intern al organismului – sânge, limfă ş. a. Transportul hormonilor cu ajutorul sistemului circulator şi nervos

constituie pentru om două căi majore prin care se asigură transmiterea informaţiei de la un organ la altul, integrarea proceselor metabolice şi biochimice care asigură o bună funcţionare a întregului organism.

Hormonii influenţează viteza transformării biochimice la nivel celular dar nu pot iniţia reacţii biochimice. Toţi hormonii au o acţiune fiziologică rapidă, după care sunt imediat inactivaţi.

Sistemul endocrin este alcătuit din glandele endocrine în ansamblul lor şi este influenţat de starea fiziologică a hipotalamusului.

Activitatea glandelor endocrine este controlată de hipofiza ante-rioară prin intermediul hormonilor tropi elaboraţi de aceasta. La rândul ei, hipofiza se află sub controlul hipotalamusului care secretă „factorii de eliberare” ce declanşează sinteza „tropilor” în hipofiză. Se constituie astfel axa „hipotalamo-hipofizară” alcătuită dintr-o adevărată reţea de reglare în cascadă. Mecanismul de acţiune al glandelor endocrine este prezentat în schema din figura 15. Factorul hipotalmatic acţionează asupra hipofizei, care elaborează un hormon ce stimulează la rândul lui hormonogeneza într-o glandă endocrină terţă. Hormonul secretat de glanda endocrină terţă care se află sub controlul hipofizei are acţiune periferică şi exercită şi o reglare inversă de tip „feed back” asupra hipotalamusului şi adeno-hipofizei, efectului acţiunii sale este o diminuare a elaborării hormonului hipofizar care stimulează activitatea glandei endocrine respective.


121

Fig. 15 Mecanismul de acţiune al glandelor endocrine

„Factorii de eliberare” (reglare) secretaţi de hipotalamus, pătrund în

sânge prin circulaţia „portal-hipofizară” şi acţionează asupra hipofizei. Secreţia lor depinde de nivelul hormonilor hipofizari în sânge şi anume, concentraţia scăzută de hormoni hipofizari determină o creştere a activităţii secretorii a hipotalamusului, pe când concentraţiile crescute ale aceluiaşi hormon în sânge duce la reducerea activităţii secretorii a hipotalamusului.

Unii autori propun pentru „factorii de eliberare” denumirea de releasing-hormon (RH). Aceştia se caracterizează prin:

- selectivitatea de acţiune, declanşând eliberarea (sau inhibiţia) din glanda hipofiză în circulaţia sanguină a unui singur hormon hipofizar. Mărirea concentraţiei de potasiu în spaţiul extracelular este de natură să stimuleze eliberarea hormonilor respectivi;


122

- reacţia organismului la introducerea acestor hormoni este extrem de rapidă (câteva secunde);

- majoritatea hormonilor de eliberare (RH) secretaţi de hipotalamus se caracterizează prin faptul că au gruparea – COOH de la carbonul terminal întotdeauna blocată sub formă de amidă;

- acţionează asupra eliberării hormonilor tropi de către hipofiză şi realizează transportul acestora din ţesutul glandular în sânge dar nu influenţează biosinteza lor.

După natura lor chimică hormonii se clasifică în două mari grupe: a. hormoni de natură peptidică şi proteică şi hormoni derivaţi de la

aminoacizi (tirodieni, calcitonina, insulina, parathormonul, adrenalina, noradrenalina ş. a.);

b. hormonii steroizi (estrogeni, testosteronul, corticosuprarenali ş. a.).

După modul în care hormonii influenţează procesul de catabolism sau de anabolism, se împart în hormonii catabolici (tiroidieni şi glucocorticoizi) şi hormoni anabolici (insulina, hormoni androgeni şi hormonul de creştere).

IX.1.1. Mecanismul de acţiune al hormonilor de natură peptidică şi proteică

Hormonul – mesagerul primar – transmite mesajul său către organul sau ţesutul ţintă şi trebuie să fie „recunoscut” de un receptor hormonal specific situat pe membrana celulară. Receptorul celular este adenilat ciclaza.

Activarea enzimei adenilat ciclaza are ca rezultat sinteza CAMP (acid adenozin 3', 5' – monofosforic ciclic).

CAMP este inactivat de enzima AMP – fosfodiesteraza. CAMP este mesagerul secundar care poate acţiona asupra

enzimelor existente în celulă pe două căi: - fie prin activarea enzimelor; - fie măreşte viteza de reacţie a enzimelor activate. Mesagerul secundar are influenţă asupra: - proceselor de osmoză; - proceselor de permeabilitate celulară; - transmiterii influxului nervos. Hormonul, după ce a interacţionat cu adenilat-ciclaza, circulă în

sânge sub formă de hormon inactiv şi apoi este excretat.


123

IX.1.2. Mecanismul de acţiune al hormonilor steroizi Mecanismul de acţiune al hormonilor androgeni. În funcţie de

intensitatea răspunsului faţă de acţiunea hormonilor androgeni, ţesuturile pot fi împărţite în două mari categorii: ţesuturi-ţintă care reacţionează puternic la tratamentul cu androgeni, de exemplu, organele masculine sexuale secundare şi parţial sistemul nervos central (creierul, în special hipotalamusul) şi ţesuturile-ţintă care reacţionează puţin sau foarte slab, de exemplu, ţesutul osos, rinichiul, glandele salivare, muşchii, pielea etc.

Hormonii androgeni acţionează în interiorul celulelor organelor ţintă la nivelul genetic al acestora în trei etape (fig. nr. 16).

Fig. 16 Mecanismul de acţiune al androgenilor la nivelul celulelor ţintă


124

Prima etapă are loc la nivelul citoplasmei celulare, unde testosterolul interacţionează cu un receptor hormonal citoplasmatic aflat în citosolul celular cu care formează un complex hormon receptor, care reprezintă primul răspuns al celulei la acţiunea hormonului.

A doua etapă – complexul hormon-receptor suferă o modificare conformaţională, respectiv testosteronul trece în 5–α–dehidro-testos-teron, formă activă a hormonului şi care reprezintă o amplificare a răspunsului iniţial a celulei. Această activare are loc sub acţiunea enzimei 5 α – reductază.

În cea de a treia etapă – forma activă a hormonului, pătrunde în interiorul nucleului celular, unde se combină cu cromatina celulară, modificând procesul de transcripţie şi activând un set determinat de gene, care accelerează sinteza ARN şi favorizează sinteza proteică.

IX.2. Susţinătoare de efort

Cum este şi normal, în obţinerea formei sportive, rolul cel mai important îi revine antrenamentului sportiv. Antrenamentul are din punct de vedere anatomo-fiziologic drept scop să creeze o rezistenţă şi o capacitate de efort mai mare a organismului. În urma efectuării antrenamentului, în organism se produc o serie de fenomene de adaptare, care se manifestă mai ales din punct de vedere morfologic şi structural în aparatul locomotor, în sistemul cardiovascular, apar modificări biochimice ale sângelui precum şi în activarea reglatoare a SNC şi a celui neuro-vegetativ, aceste sisteme cunoscând o mărire a capacităţii de funcţionare în ceea ce priveşte coordonarea anumitor sisteme şi organe.

În antrenamentul de performanţă contemporan, o mare importanţă o are redresarea cât mai rapidă a capacităţii de efort înainte de efectuarea efortului următor. Pentru aceasta se utilizează mai multe metode care au drept scop scurtarea duratei proceselor de repaus din organism şi eliminarea rapidă a urmărilor efortului, ba chiar ridicarea, în măsura posibilităţilor, a potenţialului de efort iniţial. Acestea permit creşterea frecvenţei, volumului şi calităţii efectuării exerciţiilor, fapt datorită căruia creşte eficienţa antrenamentului.

Dintre metodele utilizate în creşterea eficienţei antrenamentului, un rol important îl au mijloacele farmacologice, a căror sarcină principală este reglementarea dirijată a desfăşurării proceselor metabolice, care se modifică cel mai mult în perioada eforturilor maxime.


125

Farmacologia poate ajuta pregătirea sportivilor în limite fiziologice, dar nu duce la obţinerea performanţei sportive în mod direct. Acest lucru se poate realiza pe două căi:

a. susţinerea biologică a marilor eforturi; b. accelerarea refacerii după efort, prin efecte de compensare. O problemă dificilă o constituie delimitarea şi clasificarea

categoriilor de substanţe care trebuie considerate agenţi sau substanţe stimulatoare de efort şi de favorizare a refacerii, mai ales datorită numărului mare de produse farmaceutice care apar mereu pe piaţă.

Modul de acţiune al acestor substanţe se referă la efectele favorabile asupra oboselii generale sau locale induse de efort, unele având efecte antitoxice şi anabolice post-efort, altele psiho- şi mio-relaxante.

Susţinătoarele de efort şi de favorizare a refacerii se clasifică în două mari categorii:

A. produse farmacologice care au în compoziţia lor substanţe asemănătoare constituenţilor biochimici naturali ai organismului;

B. produse chimico-farmaceutice străine de constituenţii biochimici naturali ai organismului şi care sunt utilizate de sportivi în scopul creşterii artificiale a performanţei. Acestea au fost denumite produse dopante.

Din prima grupă enumerăm: glucidele, proteinele, aminoacizii liberi, sărurile minerale şi vitaminele despre al căror rol am vorbit la capitolele respective.


126

X. LISTA CLASELOR DE SUBSTANŢE ŞI METODE INTERZISE

Organismele responsabile din sport, atât la nivel naţional cât şi

internaţional, îşi alcătuiau propriile liste de „substanţe interzise ” (liste doping), ceea ce conducea la situaţii confuze. De aceea, la 13 ianuarie 1994, Comitetul Olimpic Internaţional, federaţiile internaţionale şi comitetele olimpice naţionale au convenit, la Lausanne, să-şi pună de acord diversele liste doping şi definiţiile respective.

Această listă conţine clasele de substanţe interzise şi substanţele înrudite (medicamente apropiate ca acţiune farmacologică şi/sau structură chimică), precum şi informaţii generale despre fiecare dintre diversele clase de substanţe şi metode interzise.

În cele ce urmează prezentăm ultima listă doping, adoptată de comun acord de către Comisia Medicală a Comitetului Olimpic Internaţional, Agenţia Mondială Antidoping şi Grupul de Monitorizare al Convenţiei Antidoping din cadrul Consiliului Europei care s-a întrunit la Strasbourg în 14 august 2001.

Această listă este valabilă pentru perioada 1.09.2001 – 31.12.2002. De la bun început, trebuie făcută precizarea că această listă nu

este o listă statică, ea a cunoscut o permanentă evoluţie în timp datorită acelora care au recurs la noi şi noi substanţe şi/sau metode de dopaj pentru ameliorarea artificială a performanţelor.

X.1. Clasele de substanţe interzise A. Stimulente Substanţele interzise aparţinând acestei clase includ următoarele

exemple: amineptine, amifenazol, amfetamine, bromantan, cafeină*,

carfedon, cocaină, efedrine**, fencamfamine, formoterol***, mesocarb, pentetrazol, salbutamol***, salmeterol***, terbutalină***,… şi substanţe înrudite.


127

* Proba este pozitivă pentru cafeină când concentraţia sa în urină este mai mare de 12 micrograme/ml.

** Proba este pozitivă pentru catină când concentraţia sa în urină este mai mare de 5 micrograme/ml. Pentru efedrină şi metilefedrină, o probă este pozitivă la o concentraţie în urină mai mare de 10 micrograme/ml, iar pentru fenolpropanolamină şi pseudoefedrină, la o concentraţie în urină mai mare de 25 micrograme/ml.

*** Permise numai sub formă de inhalaţii pentru prevenirea şi/sau tratarea astmului, cu obligaţia notificării în scris de către medicul echipei.

La Jocurile Olimpice, sportivii care cer permisiunea să inhaleze beta-agonişti vor fi asistaţi de către un medic independent.

În cazul salbutamolului, un test este pozitiv în cadrul categoriei I.A (Stimulente) dacă concentraţia sa în urină depăşeşte 100 nanograme/ml.

NOTĂ. Toate preparatele pe bază de imidazol sunt permise pentru uz local. Vasoconstrictorii pot fi administraţi numai împreună cu agenţi anestezici locali. Preparatele locale (ex. nazal, oftalmologic, rectal) cu adrenalină şi fenilefedrină sunt permise.

B. Narcotice Substanţele incluse în această clasă sunt următoarele: buprenorfină, dextromopramidă, diamorfină (heroină), metadonă,

morfină, pentazocină, petidină, … şi substanţe înrudite. NOTĂ: codeină, dextrometorfan, dextropropoxifen, dihidrocodeină,

difenoxilat, etilmorfină, folcodină, propoxifen şi tramadol sunt permise. C. Agenţi anabolici Substanţele interzise incluse în această clasă sunt următoarele: 1. Steroizi anabolici androgeni a. clostebol, fluoximesteronă, metandienonă, metenolon, nandrolon,

19-norandrostendiol, 19-norandrostendionă, oxandrolonă, stanozolol, … şi substanţe înrudite.

b. androstendiol, androstendionă, dehidroepiandrosteron (DHEA), dihidrotestosteron, testosteron*,… şi substanţe înrudite.

Determinări obţinute din profilele metabolice şi/sau măsurători ale raportului izotopic pot fi utilizate pentru a trasa concluzii definitive.

În cazul unui raport testosteron (T)/epitestosteron (Epit) mai mare decât 6, pentru a declara o probă pozitivă este necesar un raport care să conţină teste şi rezultate ale unor investigaţii endocrinologice longitudinale. În cazul în care aceste teste nu sunt concludente,


128

sportivul va fi testat inopinat cel puţin o dată pe lună, timp de trei luni. Numai după studiul acestor investigaţii, o probă poate fi declarată pozitivă pentru testosteron.

În cazul în care sportivul refuză colaborarea pentru buna desfăşurare a investigaţiilor, proba va fi declarată pozitivă.

2. Beta-2 agonişti: bambuterol, clenbuterol, fenoterol, formoterol*, reproterol,

salbutamol*, salmeterol*, terbutalină*,… şi substanţe înrudite. *Sunt permise numai sub formă de inhalaţii. O probă este considerată pozitivă pentru salbutamol ca şi agent

anabolic, pentru o concentraţie mai mare de 1000 nanograme/ml. D. Diuretice Substanţele interzise ale acestei clase sunt următoarele: acetazolamidă, bumetanidă, clortalidonă, acid etacrinic,

furosemid, hidroclortiazidă, manitol*, spironolactonă, triamterenă, … şi substanţe înrudite.

*Interzis sub formă de injecţii intravenoase. E. Hormoni peptidici, mimetici şi analogi Substanţele interzise aparţinând acestei clase sunt următoarele: Gonadotropina corionică umană (hCG) interzisă numai la bărbaţi; Hormonul luteinizant (LH); Hormonul adrenocorticotrop (ACTH, tetracosactide); Hormonul de creştere (hGH); Factori de creştere insulinostimulatori (IGF-1); şi toţi factorii de stimulare respectivi şi analogii lor; Eritropoietina (EPO); Insulina permisă numai pentru acei sportivi care prezintă o notificare prin

care atestă că suferă de diabet şi sunt dependenţi de insulină, notificare care trebuie obţinută de la endocrinolog sau medicul echipei.

Prezenţa unei concentraţii anormale a unui hormon endogen din clasa (E) sau a markerilor pentru diagnosticul acestora în urina unui sportiv constituie o ofensă în afară de cazul în care se dovedeşte a se datora unei anumite stări fiziologice sau patologice.

X.2. Metodele interzise Sunt interzise următoarele procedee: A. Dopingul cu sânge: mijloace de administrare de sânge,

celule roşii şi/sau alte produse din sânge la sportivi, care pot fi


129

precedate de prelevarea de sânge de la sportiv, care se antrenează într-o stare de epuizare.

B. Administrarea artificială de produşi îmbogăţiţi în plasmă şi oxigen.

C. Manipulări farmacologice, chimice şi fizice. X.3. Clasele de substanţe cu restricţii

A. Alcoolul La cererea anumitor federaţii se vor efectua teste pentru etanol. B. Canabinoide La cererea anumitor federaţii se vor efectua teste pentru

canabinoide (ex. Marijuana, Hashish). La Jocurile Olimpice se efectuează teste pentru canabinoide. Constituie doping, concentraţiile în urină mai mari de 15 nanograme/ml pentru acidul 11-nor-delta 9-tetrahidrocana-binol-9-carboxilic (THC).

C. Anestezice locale Injecţiile locale cu anestezice sunt permise în următoarele condiţii: a) bupivacaina, lidocaina, mepivacaina, procaina, şi substanţe

înrudite, pot fi utilizate, dar nu cocaina. Agenţi vasoconstrictori pot fi utilizaţi în combinaţie cu anestezice locale;

b) pot fi administrate numai injecţii locale şi intra-auriculare; c) numai cu notificare din partea medicului echipei. Este necesară notificarea asupra administrării, acolo unde regula-

mentul autorităţilor medicale responsabile o cere. D. Glucocorticosteroizi Utilizarea sistematică a glucocorticoizilor este interzisă atât prin

administrare orală, rectală, cât şi sub formă injectabilă, intravenoasă sau intramusculară.

Când există justificare medicală, sunt permise injecţiile locale şi intra-auriculare a glucocorticoizilor. Este necesară notificarea scrisă asupra administrării, acolo unde regulamentul autorităţilor medicale responsabile o cere.

E. Beta-blocante Substanţele incluse in această clasă sunt următoarele: acebutolol, alprenolol, atenolol, labetalol, metoprolol, nadolol,

oxprenolol, propranolol, sotalol,…şi substanţe înrudite. Se vor efectua teste pentru beta-blocante, acolo unde regulamentul

autorităţilor medicale responsabile o cere.


130

X.4. Lista subtanţelor interzise pentru care laboratoarele trebuie să raporteze rezultate cantitative

Cafeină > 12 micrograme/ml Carboxy-THC > 15 nanograme /ml Catină > 5 micrograme/ml Efedrină > 10 micrograme/ml Epitestosteron > 200 nanograme/ml Metilefedrină > 10 micrograme/ml Morfină > 1 microgram/ml 19-norandrosteron >2 nanograme/ml la bărbaţi 19-norandrosteron > 5 nanograme/ml la femei Fenilpropanolamină > 25 micrograme/ml Pseudoefedrină > 25 micrograme/ml Salbutamol (ca stimulent) > 100 nanograme/ml (ca agent anabolic) > 1000 nanograme/ml T/Epit > 6 I. Clasele de substanţe dopante A. Stimulente Din această grupă fac parte următoarele substanţe medicamen-

toase care, din punct de vedere farmacologic, pot fi clasificate în: A.1. Stimulente psiho-motorii; A.2. Amine simpatomimetice; A.3. Stimulente ale sistemului nervos central. A.1. Stimulente psiho-motorii (amfetamine, cocaina, etilamfeta-

mine, metilfenidat, fenmetrazina, fentermin, cofeina).

Efectele lor farmacologice constau în diminuarea senzaţiei de

oboseală cu instalarea unei sări de euforie, manifestată prin intensificarea activităţii senzative şi psihomotorii; după faza de excitaţie nervoasă centrală, în care funcţiile discriminatorii sunt perturbate, aceste droguri induc o fază depresivă, de decompensare, cu simptome accentuate de oboseală, expresie a epuizării neurohormonale şi enzimatice. Epuizarea nervoasă, cu suprasolicitare cardiovasculară şi suprarenală pot produce uneori accidente. În cazul cofeinei o probă va fi considerată pozitivă când concentraţia în urină va depăşi 12 micrograme/ml.


131

A.2. Amine simpatomimetice (efedrina, metilefedrina, izopre-nalina, fenilefrina, nafazolina).

Acestea sunt substanţe care acţionează asupra receptorilor

adrenergici de la nivelul muşchilor netezi, muşchiul cardiac şi glandelor secretorii, reproducând efectele stimulării fibrelor simpatice corespun-zătoare. Asupra SNC au acţiune stimulatoare. Produc creşterea tensiunii arteriale, stimulează frecvenţa şi forţa contracţiei cardiace, iar în anumite condiţii, pot avea efect bradicardizant.

Simpatomimeticele stimulează muşchiul striat, scăzând oboseala, ameliorând conducerea la nivelul joncţiunii neuro-musculare, produc hiperglicemie şi diminuează creatinuria.

Această grupă de medicamente, folosite fără indicaţii medicale, pot provoca diferite tulburări cardiovasculare neurologice, tulburări de vedere, digestive şi urinare. Deşi aceste substanţe (de exemplu efedrina) sunt utilizate în tratamentul astmei şi dificultăţilor respiratorii, ele sunt interzise. Este permisă numai utilizarea a beta-2-antagoniste sub forma de aerosoli (salbutamol, bitolterol, rimiterol ş.a.).

A.3. Stimulente ale SNC (amifenazol, bemegrid, niketamid, stricnină, etamivan, picrotoxină).

Stimulentele bulbare, numite şi analeptice bulbare sau cardio-respiratorii, acţionează predominant asupra centrilor bulbari, mai evident când aceştia sunt deprimaţi, producând creşterea amplitudinii mişcărilor respiratorii, tahicardie, hipertensiune arterială. Nu acţionează direct asupra miocardului, coronarelor şi vaselor sanguine.

Stimulentele medulare produc hiperreflectivitate medulară. Iniţial excitanţi slabi, produc efecte motorii intense, iar ulterior, convulsii tetanice. Acţionează prin blocarea transmiterii influxului inhibitor de la celula Renshaw la motoneuroni. Stimulentele medulare produc creşterea tonusului centrilor bulbari (respirator, vasomotor), stimulează cortextul senzitiv. Ca efecte secundare enumerăm stările de hiperexcitabilitate, anxietate, fenomenele tonice prin excitarea nucleilor subcorticali.

B. Narcotice (morfina, heroina, metadona, codeina, hidrocodona, petidina). Sunt compuşi naturali semisintetici sau sintetici care acţionează la nivelul talamusului şi scoarţei cerebrale, diminuă sau suprimă senzaţia de durere, dar influenţează şi fenomenele psihice care o însoţesc, ceea ce


132

duce la apariţia euforiei şi la nevoia de a repeta administrarea, consecutiv instalându-se toleranţa şi apoi toxicomania.

Efectele adverse ale acestei grupe de medicamente sunt importante mai ales la nivelul SNC (tremurături, insomnie, delir, convulsii) şi la nivelul tubului digestiv (greţuri, vărsături, constipaţie).

Supradozajul duce la intoxicaţie acută manifestată prin deprimarea respiraţiei, cianoza extremităţilor, mioză accentuată, transpiraţii reci tegumentare, hipotonie musculară, inhibiţie intensă a SNC, până la comă.

C. Agenţi anabolici (metandionona, metiltestosteron, nandro-lon, stanozolol). Sunt compuşi cu structură chimică puţin diferită de cea a hormonilor androgeni naturali, reprezentaţi printr-o gamă de derivaţi sintetici ai testosteronului şi nortestosteronului, având acţiuni predo-minant anabolizante, important virilizante şi slab psihotone. Aceste substanţe sunt folosite de sportivi în scopul creşterii masei musculare şi prin aceasta, a performanţei.

Latura folositoare a medicaţiei cu steroizi anabolizanţi este

cunoscută datorită efectelor specifice şi nespecifice manifestate în tratarea osteoporozei, distrofiei musculare, în anemia hiporegenerativă cu scopul de a mări nivelul hemoglobinei sanguine.


133

Efectele benefice ale medicaţiei anabolizante sunt, deci, consecinţa acţiunii de stimulare a biosintezei proteinelor şi îmbunătăţirii bilanţului mineral (în special al potasiului, calciului, fosforului, magneziului şi fierului).

Nu trebuie neglijate efectele adverse ale acestei grupe de medicamente, care, în urma utilizării în doze crescute şi timp îndelungat, produc reacţii de hipersensibilizare hepatică, modificări fiziologice, afectează sub diferite forme sistemul nervos central, modifică meta-bolismul lipidic şi al hidraţilor de carbon.

La bărbaţi administrarea îndelungată a steroizilor anabolizanţi are efecte inhibitoare asupra secreţiei de hormoni gonadotropi hipofizari, iar la femei produc efecte virilizante evidente. La sportivi, concomitent cu creşterea masei musculare şi a capacităţii de lucru a muşchilor are loc o rămânere în urmă a tendoanelor şi ligamentelor, ceea ce conduce la creşterea frecvenţei traumatismelor.

D. Diuretice (acetazolamidă, benzthiazidă, bumetanidă, canrenone, dichlorfenamida, furosemid, spironolactonă, trianterene ş.a.).

Diureticele pot fi clasificate după diferite criterii: structura chimică, tipuri de diureză, aplicaţii terapeutice. După mecanismul de acţiune, substanţele care pot influenţa debitul urinar se clasifică în următoarele grupe:

I. Substanţe care cresc filtrarea sodiului, clorului sau ambilor ioni; II. Substanţe care împiedică reabsorbţia sodiului, clorului sau

ambilor ioni. Substanţele diuretice sunt utilizate de către sportivi, uneori abuziv,

din două considerente principale: obţinerea unei reduceri rapide de greutate în sporturile unde categoriile de greutate sunt bine stabilite, reducerea concentraţiei de substanţe medicamentoase în urină prin producerea unei excreţii mai rapide a urinei în scopul reducerii posibilităţii de detectare a substanţelor dopante. Nu există nici o justificare medicală pentru scăderea rapidă în greutate la sportivi.

Folosirea diureticelor, prin efectele secundare serioase pe care le produc, reprezintă un mare factor de risc pentru sănătatea sportivilor. Pe de altă parte, este evident că aceste tentative contravin eticii sportive, raţiune pentru care Comisia Medicală a CIO a decis includerea diureticelor pe lista substanţelor insterzise.

E. Hormoni peptidici şi analogi Gonadotropina corionică (HCG – gonadotropina corionică

umană). Administrarea HCG şi a compuşilor înrudiţi este considerată


134

echivalentă cu utilizarea testosteronului exogen, deoarece conduce la stimularea secreţiei de hormoni androgeni naturali.

Corticotrophine (ACTH) – administrarea sa este apreciată echivalentă cu administrarea orală, intramusculară sau intravenoasă a corticosteroizilor.

Hormonul de creştere (HGH – somatotrophine) – datorită efectelor secundare diverse cum sunt reacţiile alergice, efectele diabetice şi acromegalia, în cazul utilizării unor doze crescute, utilizarea HGH de către sportivi este considerată dăunătoare şi interzisă.

De asemenea, este interzisă utilizarea de către sportivi a tuturor factorilor de eliberare a hormonilor sus menţionaţi.

Eritropoietina (EPO) este un hormon glicoproteinic produs de rinichiul uman, hormon ce reglează prin retro-acţiune viteza de sinteză a erythrocitelor.

II. Metode de dopaj A. Dopaj sanguin – Transfuzia sanguină este administrarea pe

cale intravenoasă a globulelor roşii sau a compuşilor sanguini conţinând globule roşii. Aceste produse pot fi obţinute pornind de la sângele extras de la acelaşi individ (auto-transfuzie) sau de la indivizi diferiţi (hetero-transfuzie). Se indică în pierderile importante de sânge sau în anemii grave.

Dopajul sanguin este administrarea de sânge sau de produşi asemănători conţinând globule roşii unui atlet din alte raţiuni decât ale unui tratament medical. Aceste practici contravin atât eticii sportive cât şi deontologiei medicale. Riscurile acestor practici sunt:

- reacţii alergice (erupţii cutanate, febră etc.); - reacţii hemolitice acute cu dereglări renale în cazul utilizării

unui tip de sânge incorect; - reacţii târzii ale transfuziei ca febră sau icter; - transmiterea maladiilor infecţioase (hepatite virale, SIDA); - dereglarea sistemului circulator şi un şoc metabolic. În consecinţă, practicarea dopajului sanguin în sport este

interzisă de către Comisia Medicală a CIO. Comisia Medicală CIO interzice folosirea eritropoietinei ca

metodă de dopaj. B. Manipulări farmacologice, chimice şi fizice Comisia medicală a CIO interzice utilizarea de substanţe şi metode

care modifică integritatea şi validitatea eşantioanelor de urină utilizate în


135

controalele doping. Printre metodele prohibite, cităm substituirea sau alterarea urinelor şi inhibiţia excreţiei renale, prin probenecid şi compuşi înrudiţi.

III. Clase de substanţe supuse unor restricţii A. Alcoolul Alcoolul nu este interzis. Cu toate acestea, la cererea unor

Federaţii Internaţionale (tir, scrimă) este controlat nivelul alcoolului în respiraţie sau sânge.

B. Marihuana De asemenea, nu este interzisă, dar poate fi controlată la cererea

unor Federaţii Internaţionale. C. Anestezice locale Injectarea anestezicelor locale este autorizată în următoarele condiţii: a) utilizarea procainei, xilocainei etc., dar nu a cocainei; b) nu se practică decât injecţii locale sau intra-musculare; c) numai când aplicarea este justificată medical. Detaliile incluzând diagnosticul, doza şi metoda de administrare

trebuiesc imediat aduse în scris la cunoştinţa Comisiei Medicale CIO. D. Glucocorticosteroizi Corticosteroizii naturali sau de sinteză sunt utilizaţi ca substanţe

anti-inflamatori, care alină durerea. Utilizarea lor influenţează concentraţiile de corticosteroizi circulanţi în corp.

În 1975 Comisia Medicală CIO a fost nevoită să restrângă utilizarea lor în timpul Jocurilor Olimpice. Este evident că cortico-steroizii sunt utilizaţi în scop neterapeutic în unele sporturi, pe cale orală, intramus-culară sau pe cale intravenoasă.

Utilizarea corticosteroizilor este interzisă, cu excepţia utilizărilor în aplicaţii locale (cale articulară, oftalmologică sau dermatologică), în inhalaţii (astm, rinite alergice) precum şi în injecţii locale sau intra-articulare.

Toţi medicii de echipă care doresc să administreze corticosteroizi unui concurent pe cale intra-articulară sau în aplicaţie locală, au obligaţia să informeze în scris Comisia Medicală CIO.

E. Beta-blocante (acebutalol, alprenolol, atenolol, metoprolol, oxprenolol, propranolol, pindolol, timolol).

Substanţele beta-adrenolitice blochează reversibil şi neselectiv cele două categorii de receptori beta-adrenergici: beta1 de la nivelul inimii şi beta2 de la nivelul vaselor şi bronhiilor. Câteva blochează cu


136

oarecare selectivitate receptorii beta1, dozele terapeutice având predominant efecte asupra inimii. Aceste blocante beta1 selective sunt acebutalolul, atenololul şi metoprololul.

În afara efectului antihipertensiv, beta-blocantele au proprietăţi antiaginoase şi antiaritmice, datorate protejării inimii de influenţele beta-adrenergice stimulatoare.

În timpul exerciţiului fizic, beta-blocantele cresc diferenţa de oxigen arteriovenoasă (cu 12%) şi scad saturarea de oxigen a sângelui din arterele pulmonare.

În doză mare, beta-blocantele dau cefalee, insomnie, greţuri, astenie, diaree, tulburări vizuale, halucinaţii, erupţii cutanate. Datorită continuării abuzului de beta-blocante, în câteva sporturi unde efortul fizic este mai puţin important, Comisia Medicală CIO şi-a rezervat dreptul să testeze aceste sporturi (în special tirul). Nu fac parte disciplinele sportive care reclamă rezistenţă, necesitând perioade prelungite ale debitului cardiac crescut şi depozite mari de substrate metabolice, în care beta-blocantele diminuează sensibil capacitatea de performanţă.


137

BIBLIOGRAFIE

Ambuş I.; Ionescu M. Manual de biochimie medico-sanitară, Editura Didactică şi Pedagogică, Bucu-reşti,1970.

Angelescu E.; Cernea F. Probleme teoretice de chimie organică, Editura Didactică şi Pedagogică, Bucureşti, 1969.

Demeter A. Fiziologia şi biochimia educaţiei fizice şi sportului, Editura Sport–turism, 1979.

Drăgan I. Medicina sportivă, Editura Sport-turism, 1982.

Drăgan I. Practica medicinei sportive, Editura Medicală, Bucureşti, 1989.

Dumitru I.F. Hormonii corpului omenesc, organismelor animale şi vegetale, Bucureşti, 1989.

Dumitru I.F. Biochimie, Editura Didactică şi Pedago-gică, 1980.

Ionescu Mircea Biochimia vegetală, Editura „Ceres”, Bucureşti, 1978.

Iordăchescu D.; Dumitru I.F.

Biochimie practică, vol. I şi II, Bucureşti 1982.

Karlsen P. Manual de biochimie, Editura Medicală, 1976.

Lehninger A.L. Biochimie, Editura Tehnică, Bucureşti, 1987.Manta I. Biochimie medicală, Editura Didactică şi

Pedagogică, Bucureşti, 1985. Nuţă G.H.; Buşneag C. Investigaţii biochimice, Editura Didactică

şi Pedagogică, Bucureşti, 1977. Padieu P. Biosynthèse des protéines musculaires et

section du nerf moteur. Bull. Soc. Chim. Biol., 1959, vol. XLI.


138

Perry S.V. Muscular Contraction, in Comparative Biochemistry. A Comprehensive Treatise. Ed. Marcel Florkin and Howard S. Mason, vol. II, Academic Press Inc., New York, 1961.

Soru E. Biochimie medicală, vol. I şi II, Editura Medicală, 1959.

Vâjială Graziela; Lamor Mia; Potzaichin G.

Cercetări privind biotransformarea şi excreţia unor compuşi anabolizanţi de provenienţă indigenă, Bucureşti, 1986, 1987 şi 1988.

Vâjială Graziela; Ionescu C.; Lamor Mia; Potzaichin G.

Influenţa susţinătoarelor de efort asupra organismului sportivului, Consfătuirea de medicină sportivă, 1988.

Vâjială Graziela; Lamor Mia

Doping–Antidoping, Editura Fest, Bucureşti,2002

Weber H.H. Chemical Reaction during Contraction and Relaxation, in Molecular Biology, Processes of Nerve Conduction and Muscle Contraction. Ed. D.Nachnansen AcademicPress Inc., New York, 1960.

Zaslisvili M.M. Rolul actinei din ţesutul muscular şi câteva probleme ale teoriei contracţiei musculare. Biochimÿa, 1959, nr. 4, p. 612.

* * * Metode curente pentru analize de laborator clinic, Editura Medicală, 1982.


139

CUPRINS

I. NOŢIUNI INTRODUCTIVE DE CHIMIE ŞI BIOCHIMIE

I.1. Structura atomului …………………………………………. 5I.2. Noţiunea de structură chimică ……………………………... 12I.3. Legături chimice în compuşii organici …………………….. 14I.4. Grupările funcţionale ………………………………………. 17I.5. Izomeria compuşilor organici ……………………………… 22I.6. Noţiuni introductive de biochimie …………………………. 28

II. PROTIDE

II.1. Clasificarea protidelor …………………………………….. 31II.2. Aminoacizi (monoprotide) ...……….……………………... 32II.3. Peptide-Polipeptide …………………………….………….. 38II.4. Proteine …………………………………………………… 40

III. LIPIDE

III.1. Lipide simple …………………………………………….. 47III.2. Lipide complexe …………………………………………. 49III.3. Metabolismul lipidelor …………………………………… 49III.4. Rolul lipidelor în organism ………………………………. 55

IV. GLUCIDE (ZAHARIDE)

IV.1. Monoglucide (OZE) ……………………………………... 57IV.2. Metabolismul glucidelor …………………………………. 66

V. METABOLISMUL ENERGETIC. CICLUL LUI KREBS PROCESUL DE FOSFORILARE OXIDATIVĂ

V.1. Ciclul lui Krebs …………………………………………… 75V.2. Oxidări celulare, fosforilarea oxidativă şi acumularea de energie ………………………………………………………….. 78


140

V.3. Fosforilarea oxidativă …………………………………….. 81V.4. Metabolismul energetic. Corelaţii între tipurile de efort fizic şi tipul metabolic asociat …………………………………. 84

VI. METABOLISMUL MINERAL. METABOLISMUL APEI ŞI AL IONILOR MINERALI

VI.1. Metabolismul apei ……………………………………….. 89VI.2. Echilibrul acido-bazic (EAB) ……………………………. 91VI.3. Metabolismul ionilor minerali …………………………… 96VI.4. Structura şi importanţa unor substanţe azotate neproteice în funcţionalitatea organismului supus efortului ……………….. 100

VII. BIOCHIMIA CONTRACŢIEI MUSCULARE

VII.1. Structura funcţională a muşchiului striat ………………... 105VII.2. Compoziţia chimică a muşchiului striat ………………… 106VII.3. Biochimismul contracţiei musculare ……………………. 109VII.4. Influenţa efortului asupra musculaturii striate …………... 112

VIII. ENZIME ŞI VITAMINE

VIII.1. Enzime …………………………………………………. 114VIII.2. Vitamine ………………………………………………... 117

IX. HORMONII ŞI SUSŢINĂTOARE DE EFORT

IX.1. Hormonii …………………………………………………. 120IX.2. Susţinătoare de efort ……………………………………... 124

X. LISTA CLASELOR DE SUBSTANŢE ŞI METODE INTERZISE

X.1. Clasele de substanţe interzise ……………………………... 126X.2. Metodele interzise ………………………………………… 128X.3. Clasele de substanţe cu restricţii ………………………….. 129X.4. Lista substanţelor interzise pentru care laboratoarele trebuie să raporteze rezultatele cantitative ……………………………... 130

BIBLIOGRAFIE ………………………………………………….. 137


biochimia efortului

Documents

Transcript of biochimia efortului